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      <title>My luminous padlet by </title>
      <link>https://padlet.com/felicia_s/xmb65phcocr81muz</link>
      <description>Made with fortitude</description>
      <language>en-us</language>
      <pubDate>2020-07-04 14:51:27 UTC</pubDate>
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         <title>Bauprinzip der Aminosäuren </title>
         <author>Felicia_S</author>
         <link>https://padlet.com/felicia_s/xmb65phcocr81muz/wish/647392752</link>
         <description><![CDATA[<div>🍃Im Körper 20 <br>🍃8 davon essentiell -&gt; können nicht vom Körper hergestellt werden<br>🍃C + [(Aminogruppe + Carboxygruppe) = Aminocarbonsäure] + H + variabler Rest R<br>🍃Rest: H, C, S, N, O</div>]]></description>
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         <pubDate>2020-07-04 15:12:28 UTC</pubDate>
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         <title>Molekülchiralität</title>
         <author>Felicia_S</author>
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         <description><![CDATA[<div>🍃Ein Molekül ist eine chirale Verbindung, wenn:<br><br>-  L- und D-Molekül nicht deckungsgleich sind, aber gleiche Summenformel, und Konfiguation (=Nachbaratome) haben<br>-  sie ein asymmetrisches C-Atom besitzen<br>🍃Grund: <br>unterschiedliche Anordnung der Substituenten (Konstitution)<br>Verhalten sich wie Spiegelbilder <br><br></div>]]></description>
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         <pubDate>2020-07-04 15:21:52 UTC</pubDate>
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         <title>Abwehrfunktion </title>
         <author>Felicia_S</author>
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         <description><![CDATA[<div><strong>Anitkörper</strong></div><ul><li>Wirkung: Y-förmige Quartärstruktur, die nach Schlüssel-Schloss-Prinzip an Fremdkörper bindet</li><li>Def.: Proteine, die spezifisch an Antigene von körperfremden Stoffen binden</li></ul>]]></description>
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         <pubDate>2020-07-07 11:20:00 UTC</pubDate>
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         <title>Schutzfunktion </title>
         <author>Felicia_S</author>
         <link>https://padlet.com/felicia_s/xmb65phcocr81muz/wish/649089166</link>
         <description><![CDATA[<div><em>Durch</em>: <strong>Keratin</strong><br>—&gt; stabilisiert durch <mark>Disulfidbrücken</mark> <br>—&gt; Vernetzung durch zwischenmolekulare Kräfte<br><br><em>Vor</em>: <strong>schädlichen Einflüssen <br>  <br></strong> z.B. Krankheitserreger, Chemikalien,UV-Strahlung</div>]]></description>
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         <pubDate>2020-07-07 11:24:46 UTC</pubDate>
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         <title>Motorische Funktion</title>
         <author>Felicia_S</author>
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         <description><![CDATA[<ul><li><em>Durch</em>: Actin, Myosin</li><li><em>Wirkung</em>: Proteine bewegen sich unter Energieverbrauch gegeneinander &amp; ermöglichen Bewegungen</li></ul>]]></description>
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         <pubDate>2020-07-07 11:25:16 UTC</pubDate>
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         <title>Steuerfunktion </title>
         <author>Felicia_S</author>
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         <description><![CDATA[<div><em>Von:</em> Stoffwechselwegen, <br>        biochemischen Vorgängen <br><em>Durch: </em>Hormone<em>,<br>   </em>          Enzyme<br>           —&gt; <em>def.:</em> Biokatalysatoren = Beschleunigung chemischer Reaktionen <br>      Wirkung:   Stoffwechselwege freigeben <br><br><br></div>]]></description>
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         <pubDate>2020-07-07 11:25:43 UTC</pubDate>
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         <title>Xanthoprotein-Reaktion</title>
         <author>Felicia_S</author>
         <link>https://padlet.com/felicia_s/xmb65phcocr81muz/wish/667497663</link>
         <description><![CDATA[<div><em>V: </em>Konzentrierte<em> </em>HNO<sub>3</sub> wird auf Löffel Quark getropft<br><em>B:</em> Gelbfärbung<br><em>E:</em> aromatische Reste bestimmter AS werden <mark>nitriert<br></mark>  —&gt; <strong>Phenylalanin, Tyrosin, Tryptophan</strong><br> Antiauxochrome erweitern delokalisiertes Elektronensystem des Moleküls <br>-&gt; zur Anregung der Elektronen wird weniger Energie benötigt<br>-&gt; <mark>bathochromer Effekt</mark></div>]]></description>
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         <pubDate>2020-08-02 20:31:10 UTC</pubDate>
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         <title>Biruet-Probe</title>
         <author>Felicia_S</author>
         <link>https://padlet.com/felicia_s/xmb65phcocr81muz/wish/667497866</link>
         <description><![CDATA[<div><em>V:</em> 3ml Eiweiß-Lösung, 3ml verdünnte Natronlauge, wenige Tropfen Kupfer(||)-sulfat-Lösung in Reagenzglas kräftig geschüttelt<br><em>B: </em>Violette Färbung<br><em>E: </em>Kupferionen lagern sich zwischen Peptidketten der Proteine ein -&gt; erzeugen Färbung <br>CuSO<sub>4 </sub> —&gt; Cu<sup>2+</sup> + SO<sub>4</sub><sup>2-</sup> <br><br>- Möglich bei <mark>allen Proteinen</mark> —&gt; Peptidbindung wird nachgewiesen<br>- Tripeptid nötig, da man mind. 2       Peptidbindungen braucht<br><br></div>]]></description>
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         <pubDate>2020-08-02 20:32:01 UTC</pubDate>
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         <title>Ninhydrin-Reaktion</title>
         <author>Felicia_S</author>
         <link>https://padlet.com/felicia_s/xmb65phcocr81muz/wish/667497964</link>
         <description><![CDATA[]]></description>
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         <pubDate>2020-08-02 20:32:26 UTC</pubDate>
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      </item>
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         <title>Def</title>
         <author>Felicia_S</author>
         <link>https://padlet.com/felicia_s/xmb65phcocr81muz/wish/707332463</link>
         <description><![CDATA[<div>Veränderung räumlicher Struktur eines Proteins<br>—&gt; dabei häufig Verlust biologischer Funktion<br><br>Betroffen: Sekundär-, tertiär-, häufig auch Quartärstruktur <br>Nicht betroffen: Primärstruktur<br><br>Meistens irreversibel<br><br></div>]]></description>
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         <pubDate>2020-08-30 15:47:53 UTC</pubDate>
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         <title>Def</title>
         <author>Felicia_S</author>
         <link>https://padlet.com/felicia_s/xmb65phcocr81muz/wish/723334179</link>
         <description><![CDATA[<div>Wirkung auf linear polarisiertes Licht </div>]]></description>
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         <pubDate>2020-09-06 12:18:52 UTC</pubDate>
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