Liberación de glucosa-1-fosfato: el enzima glucógeno fosforilasa cataliza la ruptura de enlaces glucosídicos α-1,4 en el glucógeno, liberando una molécula de glucosa-1-fosfato por cada ruptura. Esta enzima solo puede actuar sobre residuos de glucosa que se encuentren a al menos cinco unidades del punto de ramificación del glucógeno.

Conversión de glucosa-1-fosfato en glucosa: la enzima fosfoglucomutasa isomeriza la glucosa-1-fosfato en glucosa-6-fosfato. La enzima glucosa-6-fosfatasa cataliza la hidrólisis de la glucosa-6-fosfato en glucosa y fosfato inorgánico.

Liberación de glucosa al torrente sanguíneo: la glucosa libre se libera desde el citoplasma al torrente sanguíneo a través de transportadores específicos.

Activación del acetil-CoA: El acetil-CoA se activa a malonil-CoA mediante la acción de la acetil-CoA carboxilasa. Esta enzima requiere de ATP y biotina para su funcionamiento.

Carga del malonil-CoA en el ácido graso sintasa: El malonil-CoA se une a la proteína transportadora de acilos (ACP) del ácido graso sintasa (FAS).

Condensación: El acetil-CoA se condensa con el malonil-CoA para formar una unidad de ácido butírico de seis átomos de carbono.

Reducción: La unidad de ácido butírico se reduce a un grupo alquilo mediante la acción de varias enzimas, incluyendo la NADPH-dependiente acil reductasa.

Deshidratación: El grupo alquilo se deshidrata para formar un doble enlace mediante la acción de la enoyl-CoA hidratasa.

Elongación: La cadena de ácido graso se elonga en dos átomos de carbono con la adición de otro malonil-CoA y la repetición de las etapas 3 a 5.

Transaminación: El grupo amino de un aminoácido donante (como el glutamato) se transfiere al α-cetoglutarato, formando un nuevo aminoácido (como el alanino) y glutamato. Esta reacción es catalizada por enzimas llamadas aminotransferasas o transaminasas.

Reducción del α-cetoglutarato: El glutamato formado en la etapa de transaminación se convierte en α-cetoglutarato-imida-fosfato por la enzima glutamato deshidrogenasa. El α-cetoglutarato-imida-fosfato se reduce a glutamato por la enzima N-succinil-L-glutamato deshidrogenasa. Estas reacciones utilizan NADPH como cofactor reductor.

Síntesis de aminoácidos específicos: A partir del glutamato, se pueden sintetizar otros aminoácidos como la prolina, la arginina y la histidina. Cada aminoácido tiene su propia enzima específica que cataliza su síntesis a partir del glutamato.

• La piruvato carboxilasa

• fosfoenolpiruvato carboxicinasa

• fructosa-1

• 6-bisfosfatasa

• glucosa-6-fosfatasa.

Por lo tanto, la gluconeogénesis se convierte en la principal fuente de mantenimiento de la glucemia después de que se agotan las reservas de glucógeno.

Es posible separar a este complejo enzimatico (de origen animal) en dos subunidades grandes aparentemente idénticas, las cuales están firmemente acopladas y actúan coordinadamente. Una subunidad contiene un grupo 4´-fosfopanteteína (que se conocerá posteriormente como PPant-SH, para fines didácticos), que proporciona un grupo sulfhidrilo al que se fija la cadena del ácido graso en crecimiento. El grupo 4´-fosfopanteteína es también el grupo funcional de la CoASH. La otra subunidad es el grupo cisteinil sulfhidrilo de la β-ceto sintetasa, conocida también como enzima condensadora (que se conocerá posteriormente como Cys-SH, para fines didácticos). Según este modelo, la cadena acil grasa (el ácido graso en crecimiento) va y viene entre el grupo PPant-SH y el grupo Cys-SH durante el proceso de síntesis.

NH4 + + α-cetoglutarato + NADPH + H+  glutamato + NADP+ + H2O

Mediante la glutamina sintetasa se realiza una segunda reacción de aminación sobre el glutamato obteniendo la glutamina. Glutamato + NH4 + + ATP → glutamina + ADP + Pi + H+ La glutamina es uno de los principales sustratos utilizados por las transaminasas o aminotransferasas, para incorporar los grupos amino sobre los esqueletos carbonados.

• GLUTAMINA: Su función es de ser nutriente cerebral e interviene específicamente en la utilización de la glucosa por el cerebro.

• PROLINA: Su función es estar involucrada en la producción de colágeno y tiene gran importancia en la reparación y mantenimiento del musculo y del hueso. 

• ARGINIA: Su función implica en la conservación del equilibro de nitrógeno y de dióxido de carbono y tiene una gran importancia en la producción de hormona, directamente involucrada en los tejidos de los músculos y la reparación del sistema inmunológico.

La acción coordinada de estas enzimas es esencial para la producción eficiente de estos aminoácidos en los organismos

ATP: Se hidroliza a ADP y Pi durante la formación de glucosa-6-fosfato y la conversión de fructosa-6-fosfato en fructosa-1,6-bisfosfato.

UDP-glucosa: Se utiliza como donante de glucosa en la síntesis de glucógeno

Degradación de glucosa-6-fosfato: La glucosa-6-fosfato puede seguir dos vías: la vía de las pentosas fosfato o la glucólisis. La enzima fosfofructoquinasa-1 (PFK-1) cataliza la conversión de glucosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato, el primer paso de la glucólisis. La PFK-1 es inhibida por ATP y activada por AMP, lo que permite que la glucólisis se acelere cuando hay una baja disponibilidad de energía y se desacelere cuando hay un exceso de energía.

Degradación de fructosa-2,6-bisfosfato: La fructosa-2,6-bisfosfato es un potente activador de la PFK-1. La síntesis y degradación de fructosa-2,6-bisfosfato están

NADPH: Se oxida a NADP+ durante la reducción de acil-CoA en acil-ACP.

CoASH: Se une a ácidos grasos para formar acil-CoA, un intermediario en la síntesis de ácidos grasos

Actividad de la acetil-CoA carboxilasa: La acetil-CoA carboxilasa cataliza la conversión de acetil-CoA en malonil-CoA, un sustrato esencial para la síntesis de ácidos grasos. La actividad de la acetil-CoA carboxilasa está regulada por una serie de factores, incluyendo la insulina, el glucagón y el AMP cíclico.

Actividad de la lipasa lipoproteína (LPL): La LPL hidroliza los triglicéridos en ácidos grasos y glicerol. Los ácidos grasos liberados pueden ser utilizados para la síntesis de nuevos ácidos grasos o para la producción de energía. La actividad de la LPL está regulada por la insulina y otras hormonas.

Piruvato: Se utiliza como fuente de carbono para la síntesis de ciertos aminoácidos.

Tetrahidrofolato: Se reduce a metiltetrahidrofolato durante la transferencia de grupos amina a aminoácidos en formación.

Actividad enzimática: La biosíntesis de aminoácidos implica una serie de reacciones catalizadas por enzimas específicas. La actividad de estas enzimas está regulada por una variedad de mecanismos, incluyendo la inhibición por retroalimentación, la modificación covalente y la activación por cofactores.

Señales hormonales: Las hormonas, como la insulina, el glucagón y los glucocorticoides, pueden influir en la biosíntesis de aminoácidos al modular la actividad enzimática y la disponibilidad de sustratos.

Expresión génica: La expresión génica de las enzimas implicadas en la biosíntesis de aminoácidos puede ser regulada por factores transcripcionales que responden a señales celulares y ambientales.

Este procedimiento implica una serie de reacciones enzimáticas que transforman el acetil-CoA en ácidos grasos, los cuales son componentes esenciales de la membrana celular y también se almacena como reserva de energía.

En la mitocondria, el alfa-cetoglutarato se convierte en glutamato a través de una serie de reacciones enzimáticas que involucran al complejo multienzimático conocido como transaminasa. Luego, el glutamato puede ser utilizado como precursor para la síntesis de otros aminoácidos, o bien ser transportado al citosol donde participa en diversas vías metabólicas.