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      <title>Enzimas l e ll by KELLE SABRINE SILVA SANTOS</title>
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      <description>Enzimas </description>
      <language>en-us</language>
      <pubDate>2022-03-14 14:44:03 UTC</pubDate>
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         <title>   Efetores e suas classificações</title>
         <author>20201061415</author>
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         <description><![CDATA[<div>Sensíveis a reguladores do metabolismo graças à possibilidade de se ligarem a determinados metabólitos, provocando alterações na sua atividade.</div><div>&nbsp;Metabólitos (efetores ou moduladores alostéricos)</div><div>&nbsp;Positivos (ativadores alostéricos)&nbsp;</div><div>Negativos (inibidores alostéricos) Ligam-se a centros ou sítios alostéricos.<br><br></div><div>https://edisciplinas.usp.br/pluginfile.php/4155905/mod_resource/content/1/regulac%CC%A7a%CC%83o%20e%20integracao%20metabolica%20quimica%202017.pdf<br><br></div>]]></description>
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         <pubDate>2022-03-18 01:50:45 UTC</pubDate>
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         <title>Enzimas Alostéricas </title>
         <author>20201061415</author>
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         <description><![CDATA[<div>&nbsp; As enzimas alostéricas mostram relações entre velocidade inicial e concentração de substrato que diferem do comportamento enzimático do tipo Michaelis-Menten.&nbsp;<br>&nbsp; Elas exibem saturação quando a concentração do substrato é suficientemente alta, mas algumas enzimas alostéricas, quando a velocidade inicial é colocada em gráfico contra a concentração do substrato, resultam em uma curva de saturação sigmóide e não uma curva hiperbólica.<br><br>https://www.ufrgs.br/lacvet/site/wp-content/uploads/2014/08/enzimas-regulatorias.pdf<br><br></div><div><br><br></div>]]></description>
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         <pubDate>2022-03-19 00:57:31 UTC</pubDate>
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         <title>Enzimas Alostéricas </title>
         <author>20201061415</author>
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         <description><![CDATA[]]></description>
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         <pubDate>2022-03-19 01:01:01 UTC</pubDate>
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         <title>Enzimas </title>
         <author>20201061415</author>
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         <description><![CDATA[<div>Enzimas são catalizadores biológicos, que atuam acelerando uma reação termodinamicamente possível sem alterar a constante de equilíbrio e energia de reação (BAILEY &amp; OLLIS, 196) &nbsp;</div>]]></description>
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         <pubDate>2022-03-19 01:26:41 UTC</pubDate>
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         <title>Reação enzimática de 1 ordem e de ordem zero</title>
         <author>20201061415</author>
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         <description><![CDATA[<div><br>Para uma reação de primeira ordem, a velocidade duplica a medida que a concentração de uma reagente dobra.</div><div>Na reação de ordem zero se houver um aumento dobrado de substrato não haverá mudança na reação enzimática. &nbsp;<br><br></div>]]></description>
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         <pubDate>2022-03-19 01:57:02 UTC</pubDate>
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         <title>Enzimas Oligoméricas </title>
         <author>20201061415</author>
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         <description><![CDATA[]]></description>
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         <pubDate>2022-03-19 02:02:12 UTC</pubDate>
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         <title>Constante de Michaelis (km)</title>
         <author>20201061415</author>
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         <pubDate>2022-03-19 02:30:21 UTC</pubDate>
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         <title>Constante de Michaelis (km)</title>
         <author>20201061415</author>
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         <description><![CDATA[<div>É uma concentração do substrato onde se deseja maximizar a velocidade da reação.&nbsp;<br>&nbsp;Quanto menor o KM, maior a especificidade, e quanto maior o KM , menor a especificidade. <br>https://www.fcav.unesp.br/Home/departamentos/tecnologia/luciamariacararetoalves/aula-7---cinetica-enzimatica.pdf<br><br><br></div>]]></description>
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         <pubDate>2022-03-19 02:48:21 UTC</pubDate>
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         <title>Equação de Lineweawer - Burk</title>
         <author>20201061415</author>
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         <description><![CDATA[<div>Para obter a equação de Lineweaver- Burk  tem que ser feita a inversão da constante de Michaelis-Menten. </div>]]></description>
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         <pubDate>2022-03-19 02:59:28 UTC</pubDate>
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