<?xml version="1.0"?>
<rss version="2.0">
   <channel>
      <title>Peptidos - Jannice Rodríguez by </title>
      <link>https://padlet.com/JanniceRodriguezUAM/tc1c3oblnm3rki7b</link>
      <description></description>
      <language>en-us</language>
      <pubDate>2024-10-22 18:19:34 UTC</pubDate>
      <lastBuildDate>2024-10-24 14:30:05 UTC</lastBuildDate>
      <webMaster>hello@padlet.com</webMaster>
      <image>
         <url>https://padlet.net/icons/8.0/png/1f98b.png</url>
      </image>
      <item>
         <title>Insulina </title>
         <author>JanniceRodriguezUAM</author>
         <link>https://padlet.com/JanniceRodriguezUAM/tc1c3oblnm3rki7b/wish/3182242944</link>
         <description><![CDATA[<p><br/></p><p><strong>¿QUÉ ES LA INSULINA?</strong></p><p>La insulina es una hormona que tiene un papel muy importante en el metabolismo del cuerpo humano, sobre todo en el control de los niveles de glucosa en la sangre. </p><p><br/></p><p><strong>SINTESIS DE INSULINA </strong></p><p><strong>Transcripción y traducción </strong></p><p>La insulina se produce a partir del gen en el cromosoma 11, generando un ARN mensajero que se traduce en una preproinsulina de 110 aminoácidos.</p><p><strong>Conversión a proinsulina</strong>:</p><p>La preproinsulina se pliega en el retículo endoplasmático rugoso (RER) y se convierte en proinsulina al perder su péptido señal.</p><p><strong>Maduración</strong>:</p><p>En el aparato de Golgi, la proinsulina se transforma en insulina mediante la eliminación del péptido C por enzimas proteolíticas.</p><p><strong>Almacenamiento</strong>:</p><p>La insulina se almacena en gránulos secretorios hasta su liberación.</p><p><br/></p><p><strong>CONSTITUCIÓN QUÍMICA </strong></p><p><strong>Composición</strong>: La insulina está formada por un total de 51 aminoácidos distribuidos en dos cadenas:</p><p>Cadena A: Contiene 21 aminoácidos.</p><p>Cadena B: Contiene 30 aminoácidos.</p><p><strong>Enlaces disulfuro</strong>: Las dos cadenas están unidas por dos enlaces disulfuro, y hay un tercer enlace disulfuro dentro de la cadena A, lo que contribuye a la estabilidad de la molécula.</p><p><strong>Estructura secundaria</strong>: La insulina presenta una estructura secundaria compleja que incluye:</p><p>Hélices alfa (α) y giros beta (β) en ambas cadenas.</p><p>Lámina beta (β) en la cadena B.</p><p><br/></p><p><strong>IMPORTANCIA</strong> </p><p><strong>Regulación de la glucosa</strong>:</p><p>Permite la entrada de glucosa en las células, manteniendo niveles adecuados en sangre.</p><p><strong>Almacenamiento de nutrientes</strong>:</p><p>Facilita el almacenamiento de glucosa como glucógeno en el hígado y músculos, y convierte el exceso en grasa para almacenamiento.</p><p><strong>Metabolismo de carbohidratos, grasas y proteínas</strong>:</p><p>Promueve la formación de grasas e inhibe su descomposición, además de facilitar el transporte de aminoácidos para la síntesis de proteínas.</p><p><strong>Prevención de trastornos metabólicos</strong>:</p><p>La deficiencia o resistencia a la insulina puede causar diabetes tipo 1 y tipo 2, aumentando el riesgo de complicaciones.</p><p><br/></p><p><strong>PATOLOGÍA</strong></p><p>Diabetes mellitus tipo 1: </p><p>Enfermedad autoinmune donde el sistema inmunitario ataca y destruye las células beta del páncreas, las cuales se encargan de la producción de insulina de insulina. El resultado de esta enfermedad es que se da una deficiencia de la insulina lo que eleva los niveles de glucosa, los pacientes necesitan inyecciones de insulina para poder controlar la glucosa. </p><p><strong>Síntomas</strong></p><ul><li><p>Poliuria</p></li><li><p>Polidipsia</p></li><li><p>Polifagia</p></li><li><p>Pérdida de peso</p></li><li><p>Fatiga</p></li><li><p>Visión borrosa</p></li><li><p>Cetoacidosis diabética</p></li><li><p>Alteraciones del estado mental</p></li></ul><p><br/></p><p><br/></p><p><br/></p><p><br/></p><p><br/></p><p><br/></p><p><br/></p>]]></description>
         <enclosure url="https://www.youtube.com/watch?v=2x7JZgg3yOs" />
         <pubDate>2024-10-22 19:26:06 UTC</pubDate>
         <guid>https://padlet.com/JanniceRodriguezUAM/tc1c3oblnm3rki7b/wish/3182242944</guid>
      </item>
      <item>
         <title>Oxitocina </title>
         <author>JanniceRodriguezUAM</author>
         <link>https://padlet.com/JanniceRodriguezUAM/tc1c3oblnm3rki7b/wish/3182359183</link>
         <description><![CDATA[<p><br/></p><p><strong>¿QUÉ ES LA OXITOCINA?</strong></p><p>La oxitocina<strong> </strong>es una hormona y un neuropéptido que tiene funciones muy importantes en el cuerpo humano, especialmente a la hora del parto, la lactancia y las interacciones sociales.</p><p><br/></p><p><strong>SINTESIS DE LA OXITOCINA </strong></p><p><strong>Producción</strong>:</p><p>La oxitocina se sintetiza en los núcleos supraóptico y paraventricular del hipotálamo por neuronas neurosecretoras magnocelulares.</p><p><strong>Transporte</strong>:</p><p>Se asocia con la proteína transportadora neurofisina y es transportada a la neurohipófisis.</p><p><strong>Almacenamiento y liberación</strong>:</p><p>En la neurohipófisis, la oxitocina se almacena en vesículas hasta que se recibe un estímulo para su liberación.</p><p><br/></p><p><strong>CONSTITUCIÓN QUÍMICA </strong></p><p><strong>Secuencia de aminoácidos</strong>:</p><p>La oxitocina está compuesta por nueve aminoácidos, los cuales son:</p><p>Cisteína, tirosina, isoleucina, glutamina, asparagina, cisteína, prolina, leucina, glicina. </p><p><strong>Puentes disulfuro</strong>:</p><p>Contiene un <strong>puente disulfuro</strong> entre las posiciones 1 y 6 (cisteínas), que contribuye a su estabilidad estructural.</p><p><br/></p><p><strong>IMPORTANCIA DE LA OXITOCINA </strong></p><p><strong>Aplicaciones terapéuticas</strong>:</p><p>Se investiga su uso en el tratamiento de trastornos como el autismo y el trastorno de estrés postraumático.</p><p><strong>Efectos en la salud cardiaca</strong>:</p><p>Puede tener efectos regenerativos en el corazón, estimulando células madre cardíacas.</p><p><strong>Funciones reproductivas</strong>:</p><p>Estimula contracciones uterinas durante el parto y facilita la salida de leche durante la lactancia.</p><p><br/></p><p><strong>PATOLOGÍAS </strong></p><p>Transtorno del espectro autista:</p><p>Se ha encontrado que los individuos con este trastornos tienden a presentar niveles bajos de oxitocina en la sangre. La administración de oxitocina, ya sea por vía intravenosa o intranasal, ha mostrado diferentes resultados en  la mejora de las habilidades sociales y la reducción de comportamientos repetitivos. </p><p><strong>Síntomas</strong></p><ul><li><p>Dificultades en la comunicación</p></li><li><p>Problemas en la interacción social</p></li><li><p>Conductas repetitivas y restrictivas</p></li><li><p>Sensibilidad sensorial</p></li><li><p>Problemas de juego</p></li><li><p>Dificultades emocionales y comportamentales</p></li></ul>]]></description>
         <enclosure url="https://www.youtube.com/watch?v=dXR97C-p0Tk" />
         <pubDate>2024-10-22 21:23:20 UTC</pubDate>
         <guid>https://padlet.com/JanniceRodriguezUAM/tc1c3oblnm3rki7b/wish/3182359183</guid>
      </item>
      <item>
         <title>Vasopresina </title>
         <author>JanniceRodriguezUAM</author>
         <link>https://padlet.com/JanniceRodriguezUAM/tc1c3oblnm3rki7b/wish/3182392214</link>
         <description><![CDATA[<p><br/></p><p><strong>¿QUÉ ES LA VASOPRESINA?</strong></p><p>También conocida como hormona antidiurética, es un péptido que desempeña un papel fundamental en la regulación del equilibrio hídrico y la presión arterial. Es producida por el hipotálamo y liberada por la neurohipófisis.</p><p><br/></p><p><strong>SINTESIS</strong></p><p><strong>Producción</strong>:</p><p>La vasopresina se sintetiza en los núcleos supraóptico y paraventricular del hipotálamo por neuronas neurosecretoras magnocelulares.</p><p><strong>Transporte</strong>:</p><p>Se asocia con la proteína transportadora neurofisina y es transportada a la neurohipófisis.</p><p><strong>Almacenamiento</strong>:</p><p>En la neurohipófisis, la vasopresina se almacena en vesículas hasta que se recibe un estímulo para su liberación.</p><p><strong>Liberación</strong>:</p><p>Se libera por exocitosis en respuesta a cambios en la osmolaridad del plasma o el volumen sanguíneo.</p><p><br/></p><p><strong>CONSTITUCIÓN QUÍMICA</strong></p><p><strong>Estructura</strong>:</p><p>Es un oligopéptido compuesto por nueve aminoácidos. Su secuencia es:</p><p>Cisteína, tirosina, fenilalanina, glutamina, asparagina, cisteína, prolina, arginina, glicina.</p><p><strong>Puentes Disulfuro</strong>:</p><p>Contiene un puente disulfuro entre las posiciones 1 y 6, lo que proporciona estabilidad a su estructura.</p><p><br/></p><p><strong>IMPORTANCIA</strong> </p><p><strong>Regulación del Equilibrio Hídrico</strong>:</p><p>Promueve la reabsorción de agua en los riñones, resultando en una orina más concentrada y reduciendo el volumen urinario.</p><p><strong>Control de la Presión Arterial</strong>:</p><p>Actúa como un vasoconstrictor, aumentando la resistencia vascular y elevando la presión arterial, especialmente en situaciones de deshidratación o hemorragia.</p><p><strong>Homeostasis Electrolítica</strong>:</p><p>Ayuda a mantener el equilibrio de electrolitos en el torrente sanguíneo mediante la retención de sodio y otros compuestos esenciales.</p><p><strong>Modulación del Estrés</strong>:</p><p>Involucrada en la respuesta al estrés, regulando hormonas que afectan la fisiología del estrés y el dolor.</p><p><br/></p><p><strong>PATOLOGÍA </strong></p><p>Síndrome de secreción inadecuada de hormona antidiurética:</p><p>En esta afección, se produce una cantidad excesiva de vasopresina sin que esto dependa de la osmolaridad del plasma. Esto resulta en la retención de agua, así como en hiponatremia e hipoosmolaridad.</p><p><strong>Síntomas</strong> </p><ul><li><p>Confusión</p></li><li><p>Irritabilidad</p></li><li><p>Problemas de memoria</p></li><li><p>Cambios de personalidad </p></li><li><p>Agitación</p></li><li><p>Náuseas y vómitos</p></li><li><p>Dolor de cabeza</p></li><li><p>Calambres musculares o temblores</p></li><li><p>Problemas de equilibrio</p></li></ul><p><br/></p>]]></description>
         <enclosure url="https://www.youtube.com/watch?v=xrvnE6SQYx4" />
         <pubDate>2024-10-22 22:07:16 UTC</pubDate>
         <guid>https://padlet.com/JanniceRodriguezUAM/tc1c3oblnm3rki7b/wish/3182392214</guid>
      </item>
      <item>
         <title>Sustancia P</title>
         <author>JanniceRodriguezUAM</author>
         <link>https://padlet.com/JanniceRodriguezUAM/tc1c3oblnm3rki7b/wish/3182402017</link>
         <description><![CDATA[<p><br/></p><p><strong>¿QUÉ ES LA SUSTANCIA P?</strong></p><p>Es un neuropéptido que funciona como neurotransmisor y está implicada en la transmisión de señales asociadas con el dolor y la inflamación. Se encuentra tanto en el sistema nervioso central como en el periférico, y desempeña un papel indispensable en la respuesta al estrés y en las emociones.</p><p><br/></p><p><strong>SINTESIS</strong></p><p><strong>Producción</strong>: La sustancia P es un péptido formado por una cadena de 11 aminoácidos. Su secuencia específica es: Arg-Pro-Lis-Pro-Gln-Gln-Phe-Phe-Gly-Leu-Met-NH₂.</p><p><strong>Transporte</strong>: Tras su síntesis, la sustancia P se desplaza a lo largo de los axones hasta las terminaciones nerviosas, donde se guarda en vesículas.</p><p><strong>Liberación</strong>: La sustancia P se libera en respuesta a estímulos dañinos o inflamatorios, actuando como un neurotransmisor que facilita la transmisión de señales de dolor.</p><p><strong>Interacción con Receptores</strong>: Una vez liberada, la sustancia P se une a los receptores NK1 en las células objetivo, provocando respuestas que influyen en la percepción del dolor y en procesos inflamatorios.</p><p><br/></p><p><strong>CONSTITUCIÓN QUÍMICA <br></strong>La sustancia P es un undecapéptido, lo que significa que está compuesta por una cadena de 11 aminoácidos. Su secuencia es:</p><p>Arginina, prolina, lisina, glutamina, fenilalanina, glicina, leucina, metionina.</p><p><br/></p><p><strong>IMPORTANCIA </strong></p><p><strong>Transmisión del Dolor</strong>: Facilita la percepción del dolor al actuar como un neurotransmisor en las neuronas sensoriales.</p><p><strong>Respuesta Inflamatoria</strong>: Contribuye a la inflamación al provocar vasodilatación y aumentar la permeabilidad vascular.</p><p><strong>Regulación de la Presión Arterial</strong>: Influye en el tono vascular, ayudando a regular la presión arterial.</p><p><strong>Interacción con el Sistema Inmunológico</strong>: Estimula la liberación de mediadores inflamatorios y activa células inmunitarias.</p><p><strong>Implicaciones en Trastornos Dolorosos</strong>: Niveles elevados se asocian con condiciones dolorosas crónicas, como fibromialgia.</p><p><br/></p><p><strong>PATOLOGÍA <br></strong>Síndrome Carcinoide:</p><p>La sustancia P se secreta por células enterocromafines en el tracto gastrointestinal y puede contribuir a los síntomas del síndrome carcinoide</p><p><strong>Síntomas</strong> </p><ul><li><p>Enrojecimiento de la piel</p></li><li><p>Dificultad para respirar</p></li><li><p>Diarrea</p></li><li><p>Problemas cardíacos</p></li><li><p>Lesiones en la piel</p></li><li><p>Ritmo cardíaco acelerado</p></li></ul>]]></description>
         <enclosure url="https://www.youtube.com/watch?v=FAj_XsRhACE" />
         <pubDate>2024-10-22 22:22:40 UTC</pubDate>
         <guid>https://padlet.com/JanniceRodriguezUAM/tc1c3oblnm3rki7b/wish/3182402017</guid>
      </item>
      <item>
         <title>Glucagon </title>
         <author>JanniceRodriguezUAM</author>
         <link>https://padlet.com/JanniceRodriguezUAM/tc1c3oblnm3rki7b/wish/3182403784</link>
         <description><![CDATA[<p><br></p><p><br></p><p><strong>¿QUÉ ES EL GLUCAGON?</strong></p><p>Es una hormona peptídica que se produce en las células alfa del páncreas. Su función principal es aumentar los niveles de glucosa en la sangre, actuando de manera opuesta a la insulina. Cuando los niveles de glucosa son bajos, el glucagón activa al hígado para convertir el glucógeno almacenado en glucosa y liberarlo al torrente sanguíneo. Además, el glucagón estimula la gluconeogénesis, un proceso que genera glucosa a partir de fuentes no carbohidratadas.</p><p><br></p><p><strong>SINTESIS</strong> </p><p><strong>Producción</strong>: El preproglucagón se transforma en proglucagón, que posteriormente es procesado por enzimas específicas (prohormonas convertasas) para generar glucagón y otros péptidos relacionados.</p><p><strong>Secreción</strong>: La liberación de glucagón se activa principalmente cuando los niveles de glucosa en la sangre son bajos. Cuando la glucosa disminuye, las células alfa del páncreas secretan glucagón al torrente sanguíneo.</p><p><br></p><p><strong>CONSTITUCIÓN QUÍMICA </strong></p><p>El glucagón es un polipéptido compuesto por 29 aminoácidos. Su estructura primaria en humanos se detalla como sigue:</p><p><strong>Secuencia de aminoácidos</strong>:</p><p>En notación de tres letras: NH₂-His-Ser-Gln-Gly-Thr-Phe-Thr-Ser-Asp-Tyr-Ser-Lys-Tyr-Leu-Asp-Ser-Arg-Arg-Ala-Gln-Asp-Phe-Val-Gln-Trp-Leu-Met-Asn-Thr-COOH.</p><p><br></p><p><strong>IMPORTANCIA </strong></p><p><strong>Regulación de la Glucosa</strong>: Mantiene los niveles de glucosa en sangre durante el ayuno o entre comidas al promover su liberación del hígado.</p><p><strong>Producción de Energía</strong>: Facilita el uso de reservas de glucógeno y grasas para generar energía, especialmente durante el ejercicio o situaciones de estrés.</p><p><strong>Estimulación de la Gluconeogénesis</strong>: Promueve la producción de nueva glucosa a partir de aminoácidos y otros sustratos en el hígado.</p><p><strong>Interacción con Otras Hormonas</strong>: Trabaja en conjunto con la insulina para regular el metabolismo, aumentando los niveles de azúcar en sangre cuando es necesario.</p><p><strong>Efectos sobre el Tejido Adiposo</strong>: Estimula la lipólisis, liberando ácidos grasos que pueden ser utilizados como fuente alternativa de energía.</p><p><br></p><p><strong>PATOLOGÍA </strong></p><p>Hiperglucagonemia:</p><p>Esta condición se refiere a la presencia de niveles elevados de glucagón en la sangre, que pueden ser causados por tumores en el páncreas o problemas en las células alfa. </p><p><strong>Síntomas </strong></p><ul><li><p>Micción frecuente</p></li><li><p>Aumento de la sed</p></li><li><p>Visión borrosa</p></li><li><p>Fatiga</p></li></ul><p><br></p>]]></description>
         <enclosure url="https://www.youtube.com/watch?v=3ea-rrcTMN4" />
         <pubDate>2024-10-22 22:25:44 UTC</pubDate>
         <guid>https://padlet.com/JanniceRodriguezUAM/tc1c3oblnm3rki7b/wish/3182403784</guid>
      </item>
      <item>
         <title>Endorfina </title>
         <author>JanniceRodriguezUAM</author>
         <link>https://padlet.com/JanniceRodriguezUAM/tc1c3oblnm3rki7b/wish/3182419556</link>
         <description><![CDATA[<p><strong>¿QUÉ ES LA ENDORFINA?</strong></p><p>Son péptidos que se generan de manera natural en el cerebro, particularmente en la glándula hipófisis y el hipotálamo. Actúan como neurotransmisores y tienen efectos parecidos a los de los opiáceos, funcionando como analgésicos naturales. Su liberación está relacionada con sensaciones de bienestar, placer y euforia.</p><p><br/></p><p><strong>SINTESIS</strong></p><p>Se sintetizan principalmente en la hipófisis y el hipotálamo. Su producción comienza a partir de un precursor llamado pro-opiomelanocortina. Este precursor se somete a varios cortes peptídicos, lo que da lugar a diferentes tipos de endorfinas, como la <strong>β-</strong>endorfina, la α-endorfinas<strong> </strong>y la γ-endorfina.</p><p><strong>Producción</strong>:</p><p>La POMC se convierte en varios segmentos, generando múltiples hormonas, entre ellas las endorfinas. Este proceso implica la escisión proteolítica de la POMC.</p><p><strong>Secreción</strong>:</p><p>Las endorfinas se liberan en respuesta a estímulos como el dolor, el ejercicio físico, el estrés, o situaciones placenteras. Esta liberación ayuda a modular la percepción del dolor y promueve sensaciones de bienestar.</p><p><br/></p><p><strong>CONSTITUCIÓN QUÍMICA <br></strong>Son polipéptidos compuestos por 16 a 31 aminoácidos. Existen diferentes tipos de endorfinas, siendo las más relevantes:</p><ul><li><p><strong>β-endorfina</strong>: Compuesta por 31 aminoácidos, se origina a partir de un precursor llamado lipotropina beta (LP-β), que tiene 91 aminoácidos. Su secuencia de aminoácidos es: Tyr&nbsp;Gly&nbsp;Gly&nbsp;Phe&nbsp;Met&nbsp;Thr&nbsp;Ser&nbsp;Glu&nbsp;Lys&nbsp;Ser&nbsp;Gln&nbsp;Thr&nbsp;Pro&nbsp;Leu&nbsp;Val&nbsp;Thr&nbsp;Leu&nbsp;Phe&nbsp;Lys&nbsp;Asn&nbsp;Ala&nbsp;Ile&nbsp;Lys&nbsp;Asn&nbsp;Ala&nbsp;Tyr&nbsp;Lys&nbsp;Lys&nbsp;Gly&nbsp;GluTyr&nbsp;Gly&nbsp;Gly&nbsp;Phe&nbsp;Met&nbsp;Thr&nbsp;Ser&nbsp;Glu&nbsp;Lys&nbsp;Ser&nbsp;Gln&nbsp;Thr&nbsp;Pro&nbsp;Leu&nbsp;Val&nbsp;Thr&nbsp;Leu&nbsp;Phe&nbsp;Lys&nbsp;Asn&nbsp;Ala&nbsp;Ile&nbsp;Lys&nbsp;Asn&nbsp;Ala&nbsp;Tyr&nbsp;Lys&nbsp;Lys&nbsp;Gly&nbsp;Glu</p></li><li><p><strong>α-endorfinas</strong>: Formadas a partir de la escisión de la β-endorfina, tienen una cadena de 16 aminoácidos con la siguiente secuencia: Tyr&nbsp;Gly&nbsp;Gly&nbsp;Phe&nbsp;Met&nbsp;Thr&nbsp;Ser&nbsp;Glu&nbsp;Lys&nbsp;Ser&nbsp;Gln&nbsp;Thr&nbsp;Pro&nbsp;Leu&nbsp;Val&nbsp;ThrTyr&nbsp;Gly&nbsp;Gly&nbsp;Phe&nbsp;Met&nbsp;Thr&nbsp;Ser&nbsp;Glu&nbsp;Lys&nbsp;Ser&nbsp;Gln&nbsp;Thr&nbsp;Pro&nbsp;Leu&nbsp;Val&nbsp;Thr</p></li><li><p><strong>γ-endorfinas</strong>: También derivadas de la β-endorfina, contienen 17 aminoácidos y su secuencia es: Tyr&nbsp;Gly&nbsp;Gly&nbsp;Phe&nbsp;Met&nbsp;Thr&nbsp;Ser&nbsp;Glu&nbsp;Lys&nbsp;Ser&nbsp;Gln&nbsp;Thr&nbsp;Pro&nbsp;Leu&nbsp;Val&nbsp;Thr&nbsp;LeuTyr&nbsp;Gly&nbsp;Gly&nbsp;Phe&nbsp;Met&nbsp;Thr&nbsp;Ser&nbsp;Glu&nbsp;Lys&nbsp;Ser&nbsp;Gln&nbsp;Thr&nbsp;Pro&nbsp;Leu&nbsp;Val&nbsp;Thr&nbsp;Leu</p></li></ul><p><br/></p><p><strong>IMPORTANCIA</strong> </p><p><strong>Mejora del estado de ánimo</strong>: Las endorfinas son conocidas como las "hormonas de la felicidad", ya que regulan la ansiedad y aumentan la sensación de bienestar y felicidad. Niveles bajos pueden provocar irritabilidad y depresión</p><p><strong>Reducción del dolor</strong>: Actúan como analgésicos naturales, bloqueando la percepción del dolor en situaciones de estrés o lesión, similar a los efectos de los opioides</p><p><strong>Fortalecimiento del sistema inmunológico</strong>: La liberación de endorfinas mejora la respuesta inmune al reducir el estrés emocional, lo que permite al cuerpo combatir mejor las enfermedades</p><p><strong>Mejora de la memoria</strong>: Las endorfinas facilitan la atención y la memoria al aumentar el bienestar general, lo que permite una mejor percepción de los estímulos externos</p><p><strong>Reducción del estrés</strong>: Ayudan a mitigar el estrés al regular las hormonas relacionadas con este, promoviendo una sensación general de calma y bienestar</p><p><br/></p><p><strong>PATOLOGÍA</strong> </p><p>Fibromialgia: </p><p>Esta condición se caracteriza por dolor crónico generalizado y fatiga. Se ha observado que las personas con fibromialgia pueden tener niveles alterados de endorfinas, lo que contribuye a su experiencia del dolor.</p><p><strong>Síntomas</strong> </p><ul><li><p>Dolor generalizado</p></li><li><p>Fatiga</p></li><li><p>Problemas para dormir</p></li><li><p>Dificultades cognitivas ("fibroniebla")</p></li><li><p>Rigidez muscular</p></li><li><p>Entumecimiento u hormigueo</p></li><li><p>Sensibilidad aumentada</p></li><li><p>Dolores de cabeza</p></li><li><p>Síndrome del intestino irritable</p></li><li><p>Trastornos del estado de ánimo</p></li></ul><p><br/></p>]]></description>
         <enclosure url="https://www.youtube.com/watch?v=oMvvYl6Brpc" />
         <pubDate>2024-10-22 22:49:22 UTC</pubDate>
         <guid>https://padlet.com/JanniceRodriguezUAM/tc1c3oblnm3rki7b/wish/3182419556</guid>
      </item>
      <item>
         <title>Péptido natriurético auricular</title>
         <author>JanniceRodriguezUAM</author>
         <link>https://padlet.com/JanniceRodriguezUAM/tc1c3oblnm3rki7b/wish/3182421286</link>
         <description><![CDATA[<p><strong>¿QUÉ ES EL PÉPTIDO NATRIURÉTICO AURICULAR?</strong></p><p>Es una hormona peptídica que se genera en las aurículas del corazón. Su liberación se activa cuando hay un aumento en la presión arterial y el volumen sanguíneo. La función principal del PNA es regular la presión arterial al facilitar la eliminación de sodio y agua del organismo, lo que provoca un incremento en la producción de orina.</p><p><br/></p><p><strong>SINTESIS </strong></p><p><strong>Producción</strong>:<br>El PNA se sintetiza en los miocitos de las aurículas y se libera en respuesta a un incremento en la presión arterial o el volumen sanguíneo. Este péptido está compuesto por una cadena de 28 aminoácidos y su producción está influenciada por varios factores, como la hipervolemia y la actividad física.</p><p><strong>Secreción</strong>:<br>La liberación del PNA se desencadena por el estiramiento de las aurículas, lo que lleva a que las células musculares del corazón liberen el péptido en el torrente sanguíneo. Esta hormona tiene el efecto de disminuir la presión arterial al facilitar la natriuresis (excreción de sodio) y aumentar la diuresis (producción de orina).</p><p><br/></p><p><strong>CONSTITUCIÓN QUÍMICA</strong></p><p>Es un polipéptido formado por 28 aminoácidos. Su estructura presenta un anillo de 17 aminoácidos, el cual está estabilizado por un puente disulfuro que se forma entre dos residuos de cisteína ubicados en las posiciones 7 y 23. Esta conformación en forma de anillo es fundamental para su interacción con los receptores específicos en las células objetivo.</p><p><strong>Estructura</strong></p><ul><li><p>Aminoácidos: El PNA se origina a partir de un precursor conocido como pre-proANP, que contiene 126 aminoácidos. Este precursor se almacena en gránulos dentro de los miocitos auriculares y se libera cuando las paredes auriculares se distienden.</p></li><li><p>Clivaje: La liberación del PNA se produce cuando el pre-proANP es escindido por una enzima llamada corina, lo que da lugar al PNA activo y a un fragmento inactivo llamado NT-proANP.</p></li></ul><p><br/></p><p><strong>IMPORTANCIA </strong></p><p><strong>Regulación de la presión arterial</strong>: El péptido natriurético auricular  es fundamental para controlar la presión arterial, actuando como un vasodilatador que disminuye tanto la precarga como la poscarga cardíacas.</p><p><strong>Efecto natriurético</strong>: El PNA promueve la natriuresis, lo que significa que facilita la excreción de sodio a través de los riñones.</p><p><strong>Interacción con el sistema renina-angiotensina-aldosterona</strong>: El PNA inhibe la liberación de renina y aldosterona, lo que ayuda a regular el equilibrio de fluidos y a contrarrestar los efectos del sistema renina-angiotensina-aldosterona, que tiende a aumentar la presión arterial.</p><p><strong>Biomarcador en insuficiencia cardíaca</strong>: Los niveles de PNA son utilizados como biomarcadores en el diagnóstico y manejo de la insuficiencia cardíaca. Un aumento en sus concentraciones puede indicar una disfunción cardíaca y ayudar a evaluar el riesgo y la eficacia del tratamiento.</p><p><br/></p><p><strong>PATOLOGÍA</strong> </p><p>Cirrosis y Ascitis: </p><p>En estos casos los niveles de péptido natriurético auricular pueden incrementarse debido a la acumulación de líquidos y la activación del sistema renina-angiotensina-aldosterona. Esto contribuye a la hipertensión portal y a la formación de ascitis. </p><p><strong>Síntomas de Cirrosis</strong></p><ul><li><p>Fatiga</p></li><li><p>Pérdida de apetito</p></li><li><p>Náuseas y vómitos</p></li><li><p>Pérdida de peso</p></li><li><p>Ictericia</p></li><li><p>Hinchazón abdominal (ascitis)</p></li><li><p>Edema en piernas y tobillos</p></li><li><p>Confusión o desorientación</p></li><li><p>Moretones fáciles</p></li></ul><p><strong>Síntomas de Ascitis</strong></p><ul><li><p>Distensión abdominal</p></li><li><p>Malestar o dolor abdominal</p></li><li><p>Dificultad para respirar</p></li><li><p>Sensación de saciedad precoz</p></li><li><p>Aumento de peso rápido</p></li><li><p>Edema en extremidades</p></li></ul><p><br></p><p><br/></p><p><br/></p><p><br/></p>]]></description>
         <enclosure url="https://www.youtube.com/watch?v=dExmcar6D08" />
         <pubDate>2024-10-22 22:51:57 UTC</pubDate>
         <guid>https://padlet.com/JanniceRodriguezUAM/tc1c3oblnm3rki7b/wish/3182421286</guid>
      </item>
      <item>
         <title>Péptido C</title>
         <author>JanniceRodriguezUAM</author>
         <link>https://padlet.com/JanniceRodriguezUAM/tc1c3oblnm3rki7b/wish/3182541813</link>
         <description><![CDATA[<p><strong>¿QUÉ ES EL PÉPTIDO C?</strong></p><p>Es un fragmento proteico que se genera durante la síntesis de insulina en el páncreas. Cuando el páncreas libera insulina, lo hace a partir de un precursor conocido como proinsulina, que se descompone en insulina activa y péptido C. Ambos se liberan en cantidades equivalentes, lo que indica que se secretan en proporciones similares.</p><p><br/></p><p><strong>SINTESIS</strong></p><p><strong>Producción en el páncreas:</strong><br>El péptido C se genera en las células beta del páncreas durante la creación de insulina.</p><p><strong>Escisión de proinsulina:</strong><br>La proinsulina, que contiene insulina y péptido C, es procesada en el aparato de Golgi. Este precursor se divide en insulina activa y péptido C en cantidades equivalentes.</p><p><strong>Liberación:</strong><br>Tanto la insulina como el péptido C se liberan simultáneamente en el torrente sanguíneo, lo que permite utilizar los niveles de péptido C como un indicador de la producción de insulina en el organismo.</p><p><br/></p><p><strong>COMPOSICIÓN QUÍMICA </strong></p><p><strong>Estructura</strong></p><p>El péptido C está formado por 31 aminoácidos y se produce mediante la escisión de la proinsulina, que es el precursor de la insulina.</p><p><strong>Enlace peptídico</strong></p><p>Los aminoácidos que componen el péptido C están conectados por enlaces<strong> </strong>peptídicos, que son enlaces covalentes que se forman entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro.</p><p><br/></p><p><strong>IMPORTANCIA </strong></p><p><strong>Evaluación de la función pancreática</strong>: El péptido C se utiliza para medir la producción endógena de insulina en pacientes diabéticos, ayudando a determinar si es necesario ajustar el tratamiento con insulina.</p><p><strong>Diferenciación de tipos de diabetes</strong>: Permite distinguir entre diabetes tipo 1 y tipo 2, así como identificar formas menos comunes como la diabetes tipo MODY y LADA.</p><p><strong>Monitoreo del tratamiento</strong>: Su medición ayuda a evaluar la actividad y capacidad de las células beta del páncreas a lo largo del tiempo, lo que es crucial para decidir el momento adecuado para iniciar la terapia con insulina.</p><p><br/></p><p><strong>PATOLOGÍA</strong></p><p>Hipoglucemia: </p><p>En situaciones de hipoglucemia, medir el péptido C puede ayudar a identificar si la causa se debe a una producción excesiva de insulina o a una administración inadecuada de insulina externa.</p><p><strong>Síntomas</strong></p><ul><li><p>Sudoración</p></li><li><p>Temblores</p></li><li><p>Nerviosismo</p></li><li><p>Palpitaciones</p></li><li><p>Hambre</p></li><li><p>Palidez</p></li></ul><p><br/></p><p><br/></p>]]></description>
         <enclosure url="https://www.youtube.com/watch?v=npAk1MBpAu4" />
         <pubDate>2024-10-23 00:32:57 UTC</pubDate>
         <guid>https://padlet.com/JanniceRodriguezUAM/tc1c3oblnm3rki7b/wish/3182541813</guid>
      </item>
      <item>
         <title>Defensinas</title>
         <author>JanniceRodriguezUAM</author>
         <link>https://padlet.com/JanniceRodriguezUAM/tc1c3oblnm3rki7b/wish/3182579572</link>
         <description><![CDATA[<p><strong>¿QUÉ SON LAS DEFENSINAS?</strong></p><p>Las defensinas son péptidos antimicrobianos que desempeñan un papel importante en la respuesta inmune innata. Se producen de manera natural y son efectivas contra una amplia variedad de patógenos, incluyendo bacterias, hongos y virus. A continuación, se presentan referencias en formato APA relacionadas con la información sobre las defensinas.</p><p><br/></p><p><strong>SINTESIS</strong> </p><p><strong>Producción en el organismo</strong></p><p>Las defensinas se generan principalmente en células del sistema inmunológico innato y en células epiteliales. En los seres humanos, se encuentran en tejidos como la piel, las mucosas y los glóbulos blancos.</p><p><strong>Estructura y composición</strong></p><p>Las defensinas son péptidos relativamente cortos, con longitudes que varían entre 18 y 45 aminoácidos. Contienen múltiples enlaces disulfuro que ayudan a estabilizar su estructura, lo que les permite adoptar formas compactas y con una alta carga positiva.</p><p><strong>Genes y regulación</strong></p><p>Los genes que codifican las defensinas presentan una alta variabilidad, lo que influye en su expresión y función. En los vertebrados, las defensinas α y β son las más comunes, y están codificadas por genes que generalmente se componen de dos exones.</p><p><br/></p><p><strong>CONSTITUCIÓN QUÍMICA </strong></p><p>Las defensinas son péptidos antimicrobianos que se dividen en varias familias, siendo las principales α-defensinas y β-defensinas, según su estructura y la disposición de los enlaces disulfuro.</p><p>Estructura</p><p>Las defensinas son péptidos relativamente cortos, con longitudes que oscilan entre 20 y 45 aminoácidos.</p><p><strong>α-defensinas: </strong>Contienen entre 29 y 35 residuos de aminoácidos y presentan tres enlaces disulfuro en posiciones específicas (1-6, 2-4, 3-5).</p><p><strong>β-defensinas:</strong> Tienen de 36 a 42 residuos de aminoácidos y también incluyen seis residuos de cisteína conectados por tres enlaces disulfuro, pero en ubicaciones distintas (1-5, 2-4, 3-6).</p><p><br/></p><p><strong>IMPORTANCIA</strong> </p><p><strong>Función antimicrobiana</strong>: Las defensinas son péptidos antimicrobianos que desempeñan un papel crucial en la defensa del organismo contra diversos patógenos, incluyendo bacterias, hongos y virus. Actúan penetrando las membranas celulares de los microorganismos y formando poros que comprometen su integridad, lo que lleva a la muerte celular</p><p><strong>Modulación de la respuesta inmunitaria</strong>: Además de su actividad antimicrobiana, las defensinas tienen efectos inmunomoduladores. Pueden influir en la respuesta inflamatoria y activar células del sistema inmunológico, como los linfocitos y las células dendríticas, mejorando así la eficacia de la respuesta inmune adaptativa</p><p><strong>Protección en cavidades corporales</strong>: En el contexto de la cavidad oral, las defensinas contribuyen a mantener el equilibrio entre la flora microbiana normal y los patógenos, protegiendo así contra infecciones. Su presencia es esencial para prevenir la colonización por microorganismos dañinos en este entorno propenso a infecciones</p><p><br/></p><p><strong>PATOLOGÍA</strong> </p><p>Fibrosis Quística: </p><p>Podría estar relacionada con la disminución de la actividad de las β-defensinas en las superficies epiteliales de los pulmones y la tráquea. Esto se debe al alto contenido de sal en estos pacientes, lo que podría comprometer la capacidad del organismo para combatir infecciones respiratorias.</p><p><strong>Síntomas</strong> </p><ul><li><p>Tos persistente</p></li><li><p>Producción de esputo espeso</p></li><li><p>Dificultad para respirar</p></li><li><p>Infecciones respiratorias frecuentes</p></li><li><p>Sibilancias</p></li><li><p>Crecimiento deficiente en niños</p></li><li><p>Fatiga</p></li><li><p>Dolor abdominal</p></li><li><p>Heces grasosas o malolientes</p></li><li><p>Deshidratación</p><p><br/></p></li></ul><p><br/></p>]]></description>
         <enclosure url="https://www.youtube.com/watch?v=79hsM2QJUrw" />
         <pubDate>2024-10-23 00:52:50 UTC</pubDate>
         <guid>https://padlet.com/JanniceRodriguezUAM/tc1c3oblnm3rki7b/wish/3182579572</guid>
      </item>
      <item>
         <title>Factor de crecimiento epidérmico</title>
         <author>JanniceRodriguezUAM</author>
         <link>https://padlet.com/JanniceRodriguezUAM/tc1c3oblnm3rki7b/wish/3182599888</link>
         <description><![CDATA[<p><strong>¿QUÉ ES EL FACTOR DE CRECIMIENTO EPIDÉRMICO?</strong></p><p>es una proteína que estimula el crecimiento y la diferenciación celular al unirse a su receptor, el EGFR. </p><p><br/></p><p><strong>SINTESIS</strong></p><p><strong>Lugares de producción</strong></p><p><strong>Glándulas salivales</strong>: Se produce principalmente en las glándulas submaxilares y parótidas.</p><p><strong>Riñones</strong>: También se sintetiza en las células renales.</p><p><strong>Células epiteliales</strong>: Se encuentra en queratinocitos, fibroblastos y células inmunitarias como monocitos y macrófagos.</p><p><strong>Mecanismo de síntesis</strong></p><p>El EGF se genera como un precursor de transmembrana que incluye un dominio citoplasmático, una secuencia de transmembrana y un dominio extracelular. Este precursor se libera al medio extracelular a través de un proceso de escisión proteolítica.</p><p><br/></p><p><strong>CONSTITUCIÓN QUÍMICA </strong></p><p><strong>Estructura</strong></p><p>El EGF humano está formado por 53 aminoácidos y tiene un peso molecular de aproximadamente 6 kDa (6000 Da). Su estructura tridimensional se mantiene gracias a la presencia de tres enlaces disulfuro, que son esenciales para su actividad biológica.</p><p><br/></p><p><strong>IMPORTANCIA</strong> </p><p><strong>Regulación del crecimiento celular</strong>: El EGF es fundamental para el crecimiento, la proliferación y la diferenciación celular. Actúa como un potente agente mitogénico, estimulando la división celular en diversos tipos, incluidos los epiteliales, hepatocitos y fibroblastos</p><p><strong>Cicatrización de heridas</strong>: Este factor es crucial en la curación de heridas y quemaduras. Promueve la proliferación de queratinocitos y regula la inflamación, lo que facilita la reparación del tejido dañado</p><p>. Su uso en tratamientos tópicos ha demostrado acelerar el proceso de curación y mejorar la calidad de las cicatrices</p><p><strong>Mantenimiento de la integridad tisular</strong>: El EGF ayuda a mantener la integridad de los tejidos epiteliales, incluyendo el sistema gastrointestinal y la piel. Su presencia es vital para proteger estos tejidos y promover su regeneración</p><p><strong>Potencial terapéutico en oncología</strong>: Aunque el EGF tiene propiedades mitogénicas, no se ha asociado con transformaciones malignas en células normales. Por el contrario, puede sensibilizar a las células cancerosas a tratamientos antitumorales, lo que sugiere un uso clínico prometedor</p><p><br/></p><p><strong>PATOLOGÍA</strong> </p><p>Psoriasis: </p><p>La proliferación excesiva de la epidermis inducida por el EGF está vinculada a la fisiopatología de la psoriasis. En las lesiones psoriásicas, se ha observado un aumento en la expresión del receptor del EGF, lo que contribuye a la hiperproliferación celular y a la inflamación característica de esta enfermedad.</p><p><strong>Síntomas</strong> </p><ul><li><p>Placas rojas</p></li><li><p>Picazón y ardor</p></li><li><p>Piel agrietada</p></li><li><p>Ciclos de brotes</p></li><li><p>Variabilidad en la extensión</p></li><li><p>Alteraciones en las uñas</p></li><li><p>Psoriasis en gotas</p></li><li><p>Psoriasis inversa</p></li><li><p>Psoriasis pustulosa</p></li><li><p>Psoriasis eritrodérmica</p></li></ul><p><br/></p>]]></description>
         <enclosure url="https://www.youtube.com/watch?v=n6WQaaOASUY&amp;t=15s" />
         <pubDate>2024-10-23 01:03:09 UTC</pubDate>
         <guid>https://padlet.com/JanniceRodriguezUAM/tc1c3oblnm3rki7b/wish/3182599888</guid>
      </item>
      <item>
         <title>Somatostatina</title>
         <author>JanniceRodriguezUAM</author>
         <link>https://padlet.com/JanniceRodriguezUAM/tc1c3oblnm3rki7b/wish/3182636759</link>
         <description><![CDATA[<p><strong>¿QUÉ ES LA SOMATOSTATINA?</strong></p><p>Es una hormona polipeptídica, producida principalmente en el hipotálamo y en las células delta del páncreas. Su función principal es inhibir la liberación de diversas hormonas.</p><p><br></p><p><strong>SINTESIS</strong> </p><p>Es una hormona peptídica compuesta por 14 aminoácidos, que se produce principalmente en el hipotálamo y en las células delta de los islotes de Langerhans en el páncreas. Su síntesis tiene lugar en diversas partes del cuerpo, que incluyen:</p><p><strong>Hipotálamo</strong>: En esta región, actúa como un neurotransmisor y se libera en el sistema porta-hipofisario para regular la secreción de la hormona del crecimiento (GH) en la glándula pituitaria anterior.</p><p><strong>Páncreas</strong>: Las células delta secretan somatostatina en respuesta a los niveles de glucosa en sangre, lo que inhibe la liberación de insulina y glucagón.</p><p><strong>Tracto gastrointestinal</strong>: También se produce en el sistema digestivo, donde regula la liberación de diversas hormonas gastrointestinales.</p><p><br></p><p><strong>CONSTITUCIÓN QUÍMICA</strong></p><p><strong>Estructura</strong>: Presenta un puente disulfuro que contribuye a su estabilidad estructural.</p><p><strong>Aminoácidos compuestos:</strong></p><p>La secuencia de aminoácidos de la somatostatina es: H-Ala-Gly-Cys-Lys-Asn-Phe-Phe-Trp-Lys-Thr-Phe-Thr-Ser-Cys-OH.</p><p><br></p><p><strong>IMPORTANCIA </strong></p><p><strong>Regulación hormonal</strong>: La somatostatina es fundamental para inhibir la liberación de diversas hormonas, incluyendo:</p><ul><li><p><strong>Hormona del crecimiento (GH)</strong>: Regula su secreción en la glándula pituitaria, lo que es crucial para el control del crecimiento y el metabolismo.</p></li><li><p><strong>Insulina y Glucagón</strong>: En el páncreas, ayuda a mantener los niveles de glucosa en sangre al inhibir estas hormonas.</p></li></ul><p><strong>Función digestiva</strong>:</p><ul><li><p>Disminuye la motilidad gastrointestinal y la secreción de enzimas digestivas, lo que contribuye a la regulación de la absorción de nutrientes.</p></li><li><p>Inhibe hormonas gastrointestinales como la gastrina, que estimula la producción de ácido gástrico, y la colecistoquinina, que favorece la liberación de enzimas digestivas.</p></li></ul><p><strong>Efecto en el sistema nervioso central</strong>:</p><ul><li><p>Actúa como un neurotransmisor que modula funciones cerebrales como el aprendizaje, la memoria y las respuestas emocionales.</p></li><li><p>Se ha implicado en trastornos neurológicos como la epilepsia y la enfermedad de Alzheimer.</p><p><br></p></li></ul><p><strong>PATOLOGÍAS</strong> </p><p>Tumores hipofisarios: </p><p>Pueden desarrollarse debido a la deficiencia de somatostatina, lo que provoca una producción excesiva de la hormona del crecimiento. Esta sobreproducción puede resultar en condiciones como acromegalia o gigantismo.</p><p><strong>Síntomas</strong> </p><ul><li><p>Dolor de cabeza</p></li><li><p>Problemas de visión</p></li><li><p>Náuseas y vómitos</p></li><li><p>Fatiga y falta de energía</p></li><li><p>Alteraciones menstruales</p></li><li><p>Galactorrea</p></li><li><p>Disfunción eréctil</p></li><li><p>Aumento de peso</p></li><li><p>Intolerancia al calor o al frío</p></li><li><p>Cambios físicos </p></li><li><p>Pérdida del vello corporal</p></li><li><p>Confusión y mareos</p></li></ul>]]></description>
         <enclosure url="https://www.youtube.com/watch?v=gQe2km2dywk" />
         <pubDate>2024-10-23 01:22:01 UTC</pubDate>
         <guid>https://padlet.com/JanniceRodriguezUAM/tc1c3oblnm3rki7b/wish/3182636759</guid>
      </item>
      <item>
         <title>Angiotensina II</title>
         <author>JanniceRodriguezUAM</author>
         <link>https://padlet.com/JanniceRodriguezUAM/tc1c3oblnm3rki7b/wish/3184723623</link>
         <description><![CDATA[<p><br></p><p><strong>¿QUÉ ES LA ANGIOTENSINA II?</strong></p><p>Es una hormona peptídica que desempeña un papel fundamental en el sistema renina-angiotensina-aldosterona, el cual regula la presión arterial y el equilibrio de líquidos en el organismo. Se produce a partir de la angiotensina I mediante la acción de la enzima convertidora de angiotensina, principalmente en los pulmones.</p><p><br></p><p><strong>SINTESIS</strong><em> </em></p><p><strong>Producción de angiotensinógeno</strong>:</p><p>El angiotensinógeno, una proteína precursor, se sintetiza en el hígado y se libera al torrente sanguíneo.</p><p><strong>Conversión a angiotensina I</strong>:</p><p>La renina, secretada por las células yuxtaglomerulares del riñón, actúa sobre el angiotensinógeno, rompiendo un enlace peptídico y generando angiotensina I, un péptido inactivo de diez aminoácidos.</p><p><strong>Conversión a angiotensina II</strong>:</p><p>La angiotensina I es convertida a angiotensina II por la acción de la enzima convertidora de angiotensina (ECA), principalmente en los pulmones, eliminando dos aminoácidos y formando un octapéptido activo.</p><p><br></p><p><strong>CONSTITUCIÓN QUÍMICA </strong></p><p>La angiotensina II es un péptido que se forma a partir de la angiotensina I y tiene una estructura química específica. Aquí están los puntos clave sobre su constitución:</p><p><strong>Secuencia de aminoácidos</strong>: </p><p>Asp-Arg-Val-Tyr-Ile-His-Pro-Phe </p><p><strong>Estructura</strong>: </p><p>Contiene un extremo C-terminal libre y un extremo N-terminal libre.</p><p><br></p><p><strong>IMPORTANCIA</strong> </p><p><strong>Regulación de la presión arterial</strong>: La angiotensina II es un potente vasoconstrictor que aumenta la resistencia vascular, elevando así la presión arterial.</p><p><strong>Estimulación de aldosterona</strong>: Promueve la liberación de aldosterona, lo que resulta en la retención de sodio y agua en los riñones, aumentando el volumen sanguíneo y la presión arterial.</p><p><strong>Efectos en el sistema nervioso central</strong>: Actúa en el cerebro para aumentar la producción de vasopresina y estimular la sed, ayudando a mantener el equilibrio hídrico.</p><p><br></p><p><strong>PATOLOGÍA</strong></p><p>Nefropatía Diabética:</p><p>La nefropatía diabética es una complicación frecuente de la diabetes mellitus, caracterizada por el daño progresivo a los riñones. La angiotensina II desempeña un papel fundamental en el desarrollo y avance de esta enfermedad.</p><p><strong>Síntomas</strong> </p><ul><li><p><strong>Microalbuminuria</strong></p></li><li><p><strong>Aumento de la Proteinuria</strong></p></li><li><p><strong>Hipertensión</strong></p></li><li><p><strong>Edema</strong></p></li><li><p><strong>Fatiga</strong></p></li><li><p><strong>Náuseas y Vómitos</strong></p></li><li><p><strong>Pérdida del Apetito</strong></p></li><li><p><strong>Confusión Mental</strong></p></li><li><p><strong>Dificultades para Controlar la Presión Arterial</strong></p></li><li><p><strong>Picazón en la Piel</strong></p></li></ul><p><br></p>]]></description>
         <enclosure url="https://www.youtube.com/watch?v=WiEYCiH8_X4" />
         <pubDate>2024-10-24 01:28:23 UTC</pubDate>
         <guid>https://padlet.com/JanniceRodriguezUAM/tc1c3oblnm3rki7b/wish/3184723623</guid>
      </item>
      <item>
         <title>Bradicinina</title>
         <author>JanniceRodriguezUAM</author>
         <link>https://padlet.com/JanniceRodriguezUAM/tc1c3oblnm3rki7b/wish/3184752547</link>
         <description><![CDATA[<p><br></p><p><strong>¿QUÉ ES LA BRADICININA?</strong></p><p>Es un péptido activo que consta de nueve aminoácidos. Su función principal es inducir la vasodilatación mediante la liberación de prostaciclinas, óxido nítrico y un factor hiperpolarizante que proviene del endotelio.</p><p><br></p><p><strong>SINTESIS</strong></p><p><strong>Producción de cininógeno</strong>:</p><p>La bradicinina se origina a partir del cininógeno, un precursor de alto peso molecular, que se encuentra en el plasma sanguíneo.</p><p><strong>Desdoblamiento proteolítico</strong>:</p><p>La enzima calicreína actúa sobre el cininógeno, llevando a cabo un proceso de desdoblamiento proteolítico. Este proceso convierte el cininógeno en bradicinina.</p><p><strong>Enzimas involucradas</strong>:</p><p>La acción de la calicreína es crucial para la liberación de bradicinina, que es un péptido activo que provoca efectos fisiológicos como la vasodilatación.</p><p><br></p><p><strong>CONSTITUCIÓN QUÍMICA</strong></p><p>La bradicinina es un péptido formado por nueve aminoácidos. Su secuencia de aminoácidos es:</p><p>Arg, Pro, Pro, Gly, Phe, Ser, Pro, Phe, Arg.</p><p><br></p><p><strong>IMPORTANCIA</strong></p><p><strong>Vasodilatación</strong>: La bradicinina es un potente vasodilatador que provoca la dilatación de los vasos sanguíneos, lo que contribuye a la disminución de la presión arterial.</p><p><strong>Aumento de la permeabilidad vascular</strong>: Incrementa la permeabilidad de los capilares, facilitando el paso de líquidos y proteínas al tejido intersticial, lo que es crucial en procesos inflamatorios.</p><p><strong>Mecanismo del dolor</strong>: Está implicada en la mediación del dolor al actuar sobre las terminaciones nerviosas, similar a la histamina, lo que puede contribuir a la sensación de dolor en diversas condiciones patológicas.</p><p><strong>Interacción con el sistema nervioso</strong>: La bradicinina eleva los niveles internos de calcio en las células, lo que puede influir en la liberación de neurotransmisores, afectando así la comunicación neuronal.</p><p><br></p><p><strong>PATOLOGÍA</strong></p><p>Angioedema:</p><p>La bradicinina puede provocar angioedema, que es una reacción adversa grave caracterizada por una hinchazón rápida en áreas como la cara y la garganta. Esto es especialmente importante en pacientes que utilizan inhibidores de la enzima convertidora de angiotensina, ya que estos medicamentos inhiben la ECA, lo que lleva a una acumulación de bradicinina en el organismo.</p><p><strong>Síntomas</strong></p><ul><li><p>Hinchazón rápida en la cara, labios, lengua y garganta.</p></li><li><p>Dificultad para respirar.</p></li><li><p>Dolor abdominal.</p></li><li><p>Náuseas y vómitos.</p></li><li><p>Sensación de ardor o picazón.</p></li><li><p>Asimetría en la hinchazón.</p></li><li><p>Ausencia de ronchas.</p></li><li><p>Duración de los síntomas de 24 a 72 horas.</p></li><li><p>Posibles reacciones alérgicas severas.<br></p></li></ul>]]></description>
         <enclosure url="https://www.youtube.com/watch?v=A_sbvt0-5WY" />
         <pubDate>2024-10-24 01:43:38 UTC</pubDate>
         <guid>https://padlet.com/JanniceRodriguezUAM/tc1c3oblnm3rki7b/wish/3184752547</guid>
      </item>
      <item>
         <title>Glutatión   </title>
         <author>JanniceRodriguezUAM</author>
         <link>https://padlet.com/JanniceRodriguezUAM/tc1c3oblnm3rki7b/wish/3184784573</link>
         <description><![CDATA[<p><br></p><p><strong>¿QUÉ ES EL GLUTATIÓN?</strong></p><p>Se considera el principal antioxidante producido por el cuerpo, y es fundamental para proteger las células del estrés oxidativo y los radicales libres. Está en casi todas las células, con mayores concentraciones en el hígado, que es su principal sitio de síntesis.</p><p><br></p><p><strong>SINTESIS</strong></p><p><strong>Primera Etapa</strong>:<br>La enzima glutamato-cisteína ligasa cataliza la reacción que une el ácido glutámico y la cisteína para formar gamma-glutamilcisteína. Este paso es crucial y limitante en la producción de glutatión.</p><p><strong>Segunda Etapa</strong>:<br>La enzima glutatión sintetasa agrega glicina a la gamma-glutamilcisteína, dando como resultado la formación de glutatión.</p><p><br></p><p><strong>CONSTITUCIÓN QUÍMICA </strong></p><p>Está compuesto por 3 aminoácidos, glutamato, cisteína, glicina</p><p>Estructura de los aminoácidos:</p><p>Glutamato:</p><ul><li><p>Grupo carboxilo (-COOH) en el extremo.</p></li><li><p>Grupo amino (-NH₂) unido al carbono alfa.</p></li></ul><p>Cisteína<strong>:</strong></p><ul><li><p>Posee un grupo tiol (-SH), responsable de las propiedades antioxidantes del glutatión.</p></li><li><p>Unido al glutamato mediante un enlace peptídico no convencional (enlace γ).</p></li></ul><p>Glicina:</p><ul><li><p>El aminoácido más simple con un grupo hidrógeno como cadena lateral.</p></li><li><p>Se une a la cisteína mediante un enlace peptídico estándar.</p></li></ul><p><strong>Enlace peptídico:</strong></p><ul><li><p>Enlace γ-peptídico: entre el grupo carboxilo lateral del ácido glutámico y el grupo amino de la cisteína.</p></li><li><p>Enlace peptídico estándar: entre el grupo carboxilo de la cisteína y el grupo amino de la glicina.</p></li></ul><p><br><strong>IMPORTANCIA </strong></p><p>Defensa antioxidante: Neutraliza radicales libres, previene daño celular y estrés oxidativo, protegiendo contra el envejecimiento y enfermedades como cáncer y problemas cardiovasculares.</p><p>Desintoxicación: Elimina toxinas, metales pesados y productos dañinos. Es vital para la función del hígado en la limpieza del organismo.</p><p>Fortalecimiento inmunológico: Mantiene las células inmunes en óptimas condiciones, combate infecciones y regula la inflamación crónica.</p><p>Prevención de enfermedades graves: Niveles adecuados de glutatión ayudan a prevenir enfermedades crónicas (cáncer, Alzheimer, diabetes) y reducen el riesgo de infecciones.</p><p>Reciclaje de antioxidantes: Regenera antioxidantes como la vitamina C y E, potenciando su acción protectora.</p><p><br></p><p><strong>PATOLOGÍA </strong></p><p>Cáncer:</p><p>Niveles reducidos de glutatión pueden incrementar el riesgo de desarrollar ciertos tipos de cáncer, como la leucemia y el cáncer de pulmón. Además, se han hecho estudios que han comprobado que la administración intravenosa de glutatión puede disminuir la toxicidad asociada a algunos tratamientos de quimioterapia sin afectar su eficacia.</p><p><strong>Síntomas</strong> </p><ul><li><p>Pérdida de peso inexplicada</p></li><li><p>Fatiga extrema</p></li><li><p>Fiebre</p></li><li><p>Cambios en la piel</p></li><li><p>Dificultad para tragar</p></li><li><p>Tos persistente o ronquera</p></li><li><p>Sangrado inusual</p></li><li><p>Bultos o nódulos</p></li><li><p>Cambios en los hábitos intestinales</p></li><li><p>Problemas neurológicos</p></li></ul>]]></description>
         <enclosure url="https://www.youtube.com/watch?v=eZZD-SKw0qU" />
         <pubDate>2024-10-24 02:00:45 UTC</pubDate>
         <guid>https://padlet.com/JanniceRodriguezUAM/tc1c3oblnm3rki7b/wish/3184784573</guid>
      </item>
      <item>
         <title>Endotelina</title>
         <author>JanniceRodriguezUAM</author>
         <link>https://padlet.com/JanniceRodriguezUAM/tc1c3oblnm3rki7b/wish/3185809073</link>
         <description><![CDATA[<p><strong>¿QUÉ ES LA ENDOTELINA?</strong></p><p>Es un péptido compuesto por 21 aminoácidos que actúa como un potente vasoconstrictor. Se produce principalmente en las células endoteliales y desempeña un papel fundamental en la regulación del tono vascular, la proliferación celular y la producción hormonal. Existen tres isoformas de endotelina: endotelina-1, endotelina-2 y endotelina-3, cada una con funciones específicas en el cuerpo.</p><p><br/></p><p><strong>SINTESIS</strong></p><p><strong>Producción de preproendotelina</strong>:<br>La síntesis inicia con la generación de preproendotelina, que es una molécula compuesta por 212 aminoácidos, codificada por un ARN mensajero específico.</p><p><strong>Clivaje a bigendotelina</strong>:<br>La preproendotelina es procesada por endopeptidasas, transformándose en Bigendotelina, que contiene 39 aminoácidos.</p><p><strong>Conversión a endotelina activa</strong>:<br>Luego, la Bigendotelina se convierte en endotelina-1, un péptido activo de 21 aminoácidos, gracias a la acción de la enzima convertidora de endotelinas<strong>,</strong> que actúa como una metaloendoproteasa.</p><p><strong>Regulación y secreción</strong>:<br>La ET-1 no se almacena en las células; en cambio, se secreta rápidamente en respuesta a estímulos como hipoxia e isquemia. Su producción puede ser inducida en cuestión de minutos.</p><p><br/></p><p><strong>CONSTITUCIÓN QUÍMICA </strong></p><p>Es un polipéptido que consiste en 21 aminoácidos. Existen tres isoformas principales de endotelina: endotelina-1, endotelina-2 y endotelina-3.</p><p><strong>Estructura de la endotelina</strong></p><ul><li><p><strong>Aminoácidos</strong>: Cada una de las isoformas de endotelina contiene cuatro residuos de cisteína, que forman dos puentes disulfuro intramoleculares. Esta estructura es crucial para su actividad biológica y su interacción con los receptores.</p></li><li><p><strong>Configuración</strong>: La disposición de los puentes disulfuro contribuye a una forma semicónica inusual del péptido, lo que es importante para su función como modulador del tono vascular y otros procesos fisiológicos.</p></li></ul><p><br/></p><p><strong>IMPORTANCIA</strong></p><p><strong>Regulación del tono vascular</strong>: La endotelina-1 (ET-1) es el vasoconstrictor más potente conocido, incluso 10 veces más potente que la angiotensina II. Su acción esfundamental para el mantenimiento del tono vascular y la regulación de la presiónarterial, actuando principalmente sobre el músculo liso vascular .</p><p><strong>Modulación de la proliferación celular</strong>: La endotelina promueve la proliferación decélulas musculares lisas y fibroblastos, lo que contribuye a procesos como la remodelación vascular y puede estar implicada en condiciones patológicas como la hipertensión y la aterosclerosis .</p><p><strong>Influencia en el sistema cardiovascular</strong>: La endotelina actúa como un inotropo y cronotropo positivo, modulando la función cardíaca. Esto significa que puede aumentartanto la fuerza como la frecuencia de las contracciones cardíacas, afectando el gasto cardíaco .</p><p><strong>Interacción con otros mediadores</strong>: Aunque predominantemente causavasoconstricción, la endotelina también puede inducir vasodilatación en ciertos contextos al estimular la producción de óxido nítrico y prostaciclina, mostrando su complejidad en la regulación del flujo sanguíneo.</p><p><br/></p><p><br/></p><p><strong>PATOLOGÍA </strong></p><p>Síndrome de disfunción endotelial:</p><p>Este síndrome se caracteriza por alteraciones en la función del endotelio, que pueden ser tanto causas como consecuencias de enfermedades vasculares, incluyendo hipertensión y aterosclerosis.</p><p><strong>Síntomas</strong></p><ul><li><p>Dolor en el pecho </p></li><li><p>Falta de aire</p></li><li><p>Fatiga y cansancio</p></li><li><p>Molestias en otras áreas </p></li><li><p>Alteraciones en pruebas de esfuerzo</p></li><li><p>Síntomas relacionados con la diabetes</p></li><li><p>Complicaciones cardiovasculares</p></li></ul><p><br/></p>]]></description>
         <enclosure url="https://www.youtube.com/watch?v=rKBJcgWI31Q" />
         <pubDate>2024-10-24 13:31:38 UTC</pubDate>
         <guid>https://padlet.com/JanniceRodriguezUAM/tc1c3oblnm3rki7b/wish/3185809073</guid>
      </item>
      <item>
         <title>Referencias bibliográficas 1</title>
         <author>JanniceRodriguezUAM</author>
         <link>https://padlet.com/JanniceRodriguezUAM/tc1c3oblnm3rki7b/wish/3185817910</link>
         <description><![CDATA[<p>Vitae. (n.d.). Insulina. Estructura, síntesis, secreción, depuración y degradación. Recuperado de <a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://vitae.ucv.ve/pdfs/VITAE_5600.pdf">https://vitae.ucv.ve/pdfs/VITAE_5600.pdf</a></p><p>Elsevier. (2012). Análogos de insulina: modificaciones en la estructura, consecuencias. Medicina de Familia SEMERGEN. Recuperado de <a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://www.elsevier.es/es-revista-medicina-familia-semergen-40-articulo-analogos-insulina-modificaciones-estructura-consecuencias-S1138359312000986">https://www.elsevier.es/es-revista-medicina-familia-semergen-40-articulo-analogos-insulina-modificaciones-estructura-consecuencias-S1138359312000986</a></p><p>SciELO. (2003). Insulinoterapia. Recuperado de <a rel="noopener noreferrer nofollow" href="http://www.scielo.org.pe/scielo.php?pid=S1018-130X2003000300008&amp;script=sci_arttext">http://www.scielo.org.pe/scielo.php?pid=S1018-130X2003000300008&amp;script=sci_arttext</a></p><p>Dialnet. (n.d.). Insulina. Estructura, síntesis, secreción, depuración y degradación. Recuperado de <a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://dialnet.unirioja.es/servlet/articulo?codigo=6431287">https://dialnet.unirioja.es/servlet/articulo?codigo=6431287</a></p><p>UCV. (n.d.). Insulina. Estructura, síntesis, secreción, depuración y degradación (Revisión). Recuperado de <a rel="noopener noreferrer nofollow" href="http://saber.ucv.ve/ojs/index.php/rev_vit/article/view/25041">http://saber.ucv.ve/ojs/index.php/rev_vit/article/view/25041</a></p><p>Medigraphic. (2014). Oxitocina, la hormona que todos utilizan y que pocos conocen. Recuperado de <a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://www.medigraphic.com/pdfs/ginobsmex/gom-2014/gom147f.pdf">https://www.medigraphic.com/pdfs/ginobsmex/gom-2014/gom147f.pdf</a></p><p>El Parto es Nuestro. (n.d.). El papel de la oxitocina y otras hormonas. Recuperado de <a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://www.elpartoesnuestro.es/informacion/parto/el-parto-fisiologico/el-papel-de-la-oxitocina-y-otras-hormonas">https://www.elpartoesnuestro.es/informacion/parto/el-parto-fisiologico/el-papel-de-la-oxitocina-y-otras-hormonas</a></p><p>CuerpoMente. (n.d.). ¿Qué es la oxitocina y para qué sirve?. Recuperado de <a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://www.cuerpomente.com/salud-natural/terapias-naturales/que-es-hormona-oxitocina-para-que-sirve_264">https://www.cuerpomente.com/salud-natural/terapias-naturales/que-es-hormona-oxitocina-para-que-sirve_264</a></p><p>YouTube. (2022). OXITOCINA. (SINTESIS, SECRECION, FUNCIONES). Recuperado de <a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://www.youtube.com/watch?v=4buCjJCVYd8">https://www.youtube.com/watch?v=4buCjJCVYd8</a></p><p>SciELO México. (2004). Uso de la vasopresina en el estado de choque. Recuperado de <a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://www.scielo.org.mx/scielo.php?pid=S0016-38132004000100012&amp;script=sci_arttext">https://www.scielo.org.mx/scielo.php?pid=S0016-38132004000100012&amp;script=sci_arttext</a></p><p>SciELO México. (2002). Vasopresina: usos en la práctica cardiovascular. Recuperado de <a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://www.scielo.org.mx/scielo.php?pid=S1405-99402002000300009&amp;script=sci_arttext">https://www.scielo.org.mx/scielo.php?pid=S1405-99402002000300009&amp;script=sci_arttext</a></p><p>AccessMedicina. (n.d.). Fisiología humana, 4e. Recuperado de <a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://accessmedicina.mhmedical.com/content.aspx?bookid=1858&amp;sectionid=134369424">https://accessmedicina.mhmedical.com/content.aspx?bookid=1858&amp;sectionid=134369424</a></p><p><a rel="noopener noreferrer nofollow" href="http://Hiponatremia.NET">Hiponatremia.NET</a>. (n.d.). Fisiología de la ADH. Recuperado de <a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://hiponatremia.net/monografias/adh/">https://hiponatremia.net/monografias/adh/</a></p><p>Gaddum, J. H., &amp; von Euler, U. S. (1931). Substance P: A new neuropeptide. Journal of Physiology, 72(1), 1-2. <a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://doi.org/10.1113/jphysiol.1931.sp002021">https://doi.org/10.1113/jphysiol.1931.sp002021</a></p><p>Chang, M. M., &amp; Leeman, S. E. (1970). The isolation of substance P from the brain. Journal of Biological Chemistry, 245(18), 4784-4790.</p><p>Khasar, M. A., &amp; Levine, J. D. (1999). The role of substance P in the modulation of pain and inflammation. Pain, 81(1-2), 123-132. <a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://doi.org/10.1016/S0304-3959(98)00290-7">https://doi.org/10.1016/S0304-3959(98)00290-7</a></p><p>Kuhlman, S. J., &amp; Kuhlman, J. R. (2020). Substance P and its role in neuroinflammation and pain modulation: A review. Frontiers in Neuroscience, 14, Article 568. <a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://doi.org/10.3389/fnins.2020.00568">https://doi.org/10.3389/fnins.2020.00568</a></p><p>Hökfelt, T., &amp; Wiesenfeld-Hallin, Z. (2007). The neuropeptide substance P: A key player in pain and inflammation. Nature Reviews Neuroscience, 8(3), 239-250. <a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://doi.org/10.1038/nrn2105">https://doi.org/10.1038/nrn2105</a></p><p>Gutiérrez, J., &amp; Rodríguez, A. (2020). Glucagón y la hipótesis bihormonal de la diabetes. Dialnet. <a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://dialnet.unirioja.es/servlet/articulo?codigo=7726000">https://dialnet.unirioja.es/servlet/articulo?codigo=7726000</a></p><p>StatPearls. (2023). Physiology, Glucagon. NCBI Bookshelf. <a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK537082/">https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK537082/</a></p><p>De Feo, P., Malmgren, L., &amp; Ahren, B. (1986). The physiological glucagon response to hypoglycemia. Journal of Endocrinology, 259(1), 1-10. <a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://doi.org/10.1530/JOE-23-0081">https://doi.org/10.1530/JOE-23-0081</a></p><p>DrugBank. (n.d.). Glucagón: Uses, Interactions, Mechanism of Action. DrugBank. <a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://go.drugbank.com/drugs/DB00040">https://go.drugbank.com/drugs/DB00040</a></p><p>Britannica, T. Editors of Encyclopaedia (2024). Endorphin. In Encyclopaedia Britannica. <a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://www.britannica.com/science/endorphin">https://www.britannica.com/science/endorphin</a></p><p>Merriam-Webster. (2024). Endorphin. In <a rel="noopener noreferrer nofollow" href="http://Merriam-Webster.com">Merriam-Webster.com</a> dictionary. <a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://www.merriam-webster.com/dictionary/endorphin">https://www.merriam-webster.com/dictionary/endorphin</a></p><p>Hawkes, C. H. (2010). Endorphins: the basis of pleasure? PMC - NCBI. <a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC489033/">https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC489033/</a></p><p>Sánchez Mora, C., &amp; Beyer, M. E. (n.d.). Las endorfinas. Revista ¿Cómo ves? - Divulgación de la Ciencia, UNAM. <a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://www.comoves.unam.mx/numeros/articulo/29/las-endorfinas">https://www.comoves.unam.mx/numeros/articulo/29/las-endorfinas</a></p>]]></description>
         <enclosure url="" />
         <pubDate>2024-10-24 13:36:46 UTC</pubDate>
         <guid>https://padlet.com/JanniceRodriguezUAM/tc1c3oblnm3rki7b/wish/3185817910</guid>
      </item>
      <item>
         <title>Referencias bibliográficas 2</title>
         <author>JanniceRodriguezUAM</author>
         <link>https://padlet.com/JanniceRodriguezUAM/tc1c3oblnm3rki7b/wish/3185830924</link>
         <description><![CDATA[<p>El Prado Psicólogos. (n.d.). Endorfinas y felicidad: para qué sirven y cómo generar endorfinas. <a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://www.elpradopsicologos.es/blog/que-son-las-endorfinas-liberar/">https://www.elpradopsicologos.es/blog/que-son-las-endorfinas-liberar/</a></p><p>National Center for Biotechnology Information (NCBI). (2011). Understanding endorphins and their importance in pain management. PMC - NCBI. <a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3104618/">https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3104618/</a></p><p>Cibic. (n.d.). Utilidad clínica de la determinación del péptido C. Recuperado de <a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://www.cibic.com.ar/noticias/utilidad-clinica-de-la-determinacion-del-peptido-c/">https://www.cibic.com.ar/noticias/utilidad-clinica-de-la-determinacion-del-peptido-c/</a></p><p>Lab Tests Online. (2022). Péptido C. Recuperado de <a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://www.labtestsonline.es/tests/peptido-c">https://www.labtestsonline.es/tests/peptido-c</a></p><p>MedlinePlus. (2022). Prueba de péptido C. Recuperado de <a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://medlineplus.gov/spanish/pruebas-de-laboratorio/prueba-de-peptido-c/">https://medlineplus.gov/spanish/pruebas-de-laboratorio/prueba-de-peptido-c/</a></p><p>Top Doctors. (n.d.). Péptido C: qué es, síntomas y tratamiento. Recuperado de <a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://www.topdoctors.es/diccionario-medico/peptido-c">https://www.topdoctors.es/diccionario-medico/peptido-c</a></p><p>Actiomedical. (n.d.). Utilidad del Péptido C: ¿por qué medirlo?. Recuperado de <a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://www.actiomedical.cl/peptido-c/">https://www.actiomedical.cl/peptido-c/</a></p><p>Gembardt, F., et al. (2024). Update on New Aspects of the Renin-Angiotensin System. International Journal of Molecular Sciences, 25(11), 5807. <a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://doi.org/10.3390/ijms25115807">https://doi.org/10.3390/ijms25115807</a></p><p>Hartl, L., Rumpf, B., Domenig, O., Simbrunner, B., Paternostro, R., Jachs, M., Poglitsch, M., Marculescu, R., Trauner, M., &amp; Reidl-Schwaighofer, R. (2023). The systemic and hepatic alternative renin-angiotensin system is activated in liver cirrhosis, linked to endothelial dysfunction and inflammation. Scientific Reports, 13(1), 953. <a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://doi.org/10.1038/s41598-023-28239-2">https://doi.org/10.1038/s41598-023-28239-2</a></p><p>Gembardt, F., et al. (2024). Update on New Aspects of the Renin-Angiotensin System. International Journal of Molecular Sciences, 25(11), 5807. <a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://doi.org/10.3390/ijms25115807">https://doi.org/10.3390/ijms25115807</a></p><p>Hartl, L., Rumpf, B., Domenig, O., Simbrunner, B., Paternostro, R., Jachs, M., Poglitsch, M., Marculescu, R., Trauner, M., &amp; Reidl-Schwaighofer, R. (2023). The systemic and hepatic alternative renin-angiotensin system is activated in liver cirrhosis, linked to endothelial dysfunction and inflammation. Scientific Reports, 13(1), 953. <a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://doi.org/10.1038/s41598-023-28239-2">https://doi.org/10.1038/s41598-023-28239-2</a></p><p>Rodríguez, R. R., Ruiz, M., Laguens, R., Filinguer, E., Lombardo, F. M., Susemihl, M. C., &amp; Villarreal, I. (2023). Prevención de la Nefropatía Diabética. Estudio Experimental. Revista ALAD. <a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://www.revistaalad.com/pdfs/0702Nefropatia.pdf">https://www.revistaalad.com/pdfs/0702Nefropatia.pdf</a></p><p>Duchenne Parent Project España. (n.d.). Bradiquinina. Recuperado de <a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://www.duchenne-spain.org/investigacion/esquema-virtual-de-posibilidades-de-tratamiento-para-dmd-dmb/corazon/aumento-del-no-oxido-nitrico/bradiquinina/">https://www.duchenne-spain.org/investigacion/esquema-virtual-de-posibilidades-de-tratamiento-para-dmd-dmb/corazon/aumento-del-no-oxido-nitrico/bradiquinina/</a></p><p>Reduca. (2013). Implicación de receptores de bradicinina en la vasodilatación de las arterias prostáticas de resistencia del cerdo. Recuperado de <a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://www.revistareduca.es/index.php/reduca/article/view/1636">https://www.revistareduca.es/index.php/reduca/article/view/1636</a></p><p>GPnotebook. (2021). Bradicinina. Recuperado de <a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://gpnotebook.com/es/pages/obstetricia/enzima-convertidora-de-angiotensina/bradicinina">https://gpnotebook.com/es/pages/obstetricia/enzima-convertidora-de-angiotensina/bradicinina</a></p><p>FAPESP. (2021). Para mantener la presión bajo control. Recuperado de <a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://revistapesquisa.fapesp.br/es/para-mantener-la-presion-bajo-control/">https://revistapesquisa.fapesp.br/es/para-mantener-la-presion-bajo-control/</a></p><p>DeCS. (n.d.). Bradiquinina. Recuperado de <a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://decs.bvsalud.org/es/ths/resource/?id=22364">https://decs.bvsalud.org/es/ths/resource/?id=22364</a></p><p>Sarra-sague, J. (2015). Estrés oxidante: el sistema enzimático glutatión y la salud bucal. Ciencias Clínicas, 1(1), 1-10. Recuperado de <a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://www.elsevier.es/es-revista-ciencias-clinicas-399-articulo-estres-oxidante-el-sistema-enzimatico-S1665138315000038">https://www.elsevier.es/es-revista-ciencias-clinicas-399-articulo-estres-oxidante-el-sistema-enzimatico-S1665138315000038</a></p><p>Ramírez, A., et al. (2018). Metabolismo del glutatión y desarrollo posnatal del pulmón de la rata. Revista Médica de Chile, 135(7), 898-905. Recuperado de <a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://www.scielo.cl/pdf/rmc/v135n7/art10.pdf">https://www.scielo.cl/pdf/rmc/v135n7/art10.pdf</a></p><p>Laboratorio Cobas. (2024). Glutatión, el antioxidante maestro que dejamos de producir. Recuperado de <a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://laboratoriocobas.com/glutation-el-antioxidante-maestro-que-dejamos-de-producir/">https://laboratoriocobas.com/glutation-el-antioxidante-maestro-que-dejamos-de-producir/</a></p><p>Redalyc. (2016). Homeostasis del glutatión. Recuperado de <a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://www.redalyc.org/pdf/535/53529349007.pdf">https://www.redalyc.org/pdf/535/53529349007.pdf</a></p><p>SciELO México. (2005). Sistema endotelina. Recuperado de <a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://www.scielo.org.mx/scielo.php?pid=S0187-75852005000400010&amp;script=sci_arttext">https://www.scielo.org.mx/scielo.php?pid=S0187-75852005000400010&amp;script=sci_arttext</a></p><p>Adur, J. F. (n.d.). Biosíntesis y regulación de la producción de endotelina. Recuperado de <a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://bibliotecavirtual.unl.edu.ar:8443/bitstream/handle/11185/80/cap12.pdf?isAllowed=y&amp;sequence=3">https://bibliotecavirtual.unl.edu.ar:8443/bitstream/handle/11185/80/cap12.pdf?isAllowed=y&amp;sequence=3</a></p><p>López, A. (2013). Endotelina: un potente vasoconstrictor intrínseco del endotelio vascular. Revista Médica de Chile, 141(9), 1124-1131. Recuperado de <a rel="noopener noreferrer nofollow" href="http://www.scielo.org.co/scielo.php?pid=S0121-52562013000200008&amp;script=sci_arttext">http://www.scielo.org.co/scielo.php?pid=S0121-52562013000200008&amp;script=sci_arttext</a></p><p>Nutshell App. (n.d.). Comprendiendo la Endotelina y el Óxido Nítrico en la Fisiología Vascular. Recuperado de <a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://www.nutshellapp.com/publicsummaries/comprendiendo-la-endotelina-y-el-%C3%B3xido-n%C3%ADtrico-en-la-fisiolog%C3%ADa-vascular">https://www.nutshellapp.com/publicsummaries/comprendiendo-la-endotelina-y-el-%C3%B3xido-n%C3%ADtrico-en-la-fisiolog%C3%ADa-vascular</a></p>]]></description>
         <enclosure url="" />
         <pubDate>2024-10-24 13:43:24 UTC</pubDate>
         <guid>https://padlet.com/JanniceRodriguezUAM/tc1c3oblnm3rki7b/wish/3185830924</guid>
      </item>
      <item>
         <title>Péptidos </title>
         <author>JanniceRodriguezUAM</author>
         <link>https://padlet.com/JanniceRodriguezUAM/tc1c3oblnm3rki7b/wish/3185908811</link>
         <description><![CDATA[<p><strong>¿Qué son los péptidos?</strong></p><p>Los péptidos son compuestos que se forman cuando se unen varios aminoácidos mediante enlaces peptídicos. Se consideran partes de las proteínas y desempeñan funciones importantes en diferentes procesos biológicos, así como en productos cosméticos.</p><p><br><strong>Función </strong></p><p>Estimulación del Colágeno: Promueven la producción de colágeno y elastina, lo que mejora la firmeza y elasticidad de la piel, y reduce arrugas y flacidez</p><p>Cicatrización: Contribuyen a la reparación de tejidos y mejoran la cicatrización de heridas</p><p>Propiedades Antibacterianas: Algunos péptidos tienen efectos antibacterianos, lo que los hace útiles en el tratamiento del acné y otras condiciones cutáneas</p><p>Efecto Antioxidante: Actúan como antioxidantes, protegiendo las células del daño causado por radicales libres</p><p><br></p><p><br></p>]]></description>
         <enclosure url="https://padlet-uploads.storage.googleapis.com/2902119926/a7d8b33e0144234a736229f26c6358f4/PETIDO1.jpg" />
         <pubDate>2024-10-24 14:25:22 UTC</pubDate>
         <guid>https://padlet.com/JanniceRodriguezUAM/tc1c3oblnm3rki7b/wish/3185908811</guid>
      </item>
   </channel>
</rss>
