Relaciones estructurales y funcionales de las proteínas by (Estudiante) Maria Camila Maldonado Rosales https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn Integrantes: Isabella González, Nahomi Huang, Camila Maldonado, Ariel Mejía y Mell Montaño en-us 2021-12-11 01:29:38 UTC 2025-11-22 18:15:31 UTC hello@padlet.com https://padlet.net/icons/png/1f4d4.png HELICES ALFA https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1942305928  • Un puente de H entre el CO de un aminoácido y el NH del cuarto por detrás 
• 3,6 AA por vuelta de hélice 
• 1,5 Amstrong (0,15 nm) de distancia entre vuelta y vuelta 
• Dextrógira 

Hecho por Ariel Mejía]]> 2021-12-12 04:45:55 UTC https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1942305928 https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1942308590  Un ligando es cualquier molécula que se una específicamente a una proteína Características de los ligandos:
 a) Tamaño y naturaleza química variable 
b) El sitio de unión es específico
 c) La unión es reversible 

–Interacciones débiles
- se alcanza el equilibrio entre: Proteína-ligando ↔ P libre + ligando libre 

Hecho por Ariel Mejía

]]> 2021-12-12 04:50:54 UTC https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1942308590 mellmontano20 https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943084452 El plegamiento de proteína es un proceso por el cual una cadena del polipéptido dobla para convertirse en una proteína biológicamente activa en su estructura nativa 3D.

Hay que saber que la estructura primaria  determina esta conformación tridimensional  y el ensamble de subunidades en la estructura cuaternaria. 

Hecho por: Mell Montaño]]> 2021-12-12 19:00:45 UTC https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943084452 Cuatro escenarios para el plegamiento mellmontano20 https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943094892 Estructura primaria: Serie lineal en los residuos de los aminoácidos.

Estructura secundaria: Cadenas en hélices alfa o beta-hojas.

Estructura terciaria:  Forma geométrica de la proteína.  Formada por el plegamiento de las hojas o de las hélices

Estructura cuaternaria:  Resulta de cadenas dobladas del aminoácido en las estructuras terciarias. (puede dar lugar a la hemoglobina o polimerasa de DNA)

Hecho por: Mell Montaño]]> 2021-12-12 19:10:40 UTC https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943094892 mellmontano20 https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943102533 Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija.

Una proteína desnaturalizada cuenta únicamente con su estructura primaria. Por este motivo, en muchos casos, la desnaturalización es reversible ya que es la estructura primaria la que contiene la información necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuración. El proceso mediante el cual la proteína desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalización.

Hecho por: Mell Montaño]]> 2021-12-12 19:18:04 UTC https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943102533 Efectos de la desnaturalización mellmontano20 https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943109428
  • Cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta la viscosidad y disminuye el coeficiente de difusión
  • Una drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos hidrofóbicos del interior aparecen en la superficie
  • Pérdida de las propiedades biológicas.

    • AGENTES DESNATURALIZANTES:

      -    Polaridad del disolvente
      -Fuerza iónica
      -El pH
      -La temperatura

    Hecho por: Mell Montaño

    ]]>     2021-12-12 19:24:38 UTC https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943109428     mellmontano20 https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943119246 Tanto la pérdida de función asociada al plegamiento incorrecto, como la ganancia de propiedades citotóxicas relacionada con la formación de estructuras de mayor nivel organizativo hace que se denomine a la patogenia de estas enfermedades como “enfermedades del mal plegamiento o plegamiento incorrecto de proteínas”

    -     Se incluyen enfermedades neurodegenerativas como, el Parkinson, Huntington, la esclerosis lateral amiotrófica y el Alzheimer, siendo esta la más frecuente.

    Hecho por: Mell Montaño]]>     2021-12-12 19:33:57 UTC https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943119246     Enfermedades priónicas mellmontano20 https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943130672 Hecho por: Mell Montaño  ]]> 2021-12-12 19:45:37 UTC https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943130672 Enfermedad de las vacas locas mellmontano20 https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943144689 Conoce un poco más sobre los priones y como estos causan una rara enfermedad sin tratamiento alguno.

    Hecho por: Mell Montaño]]>     2021-12-12 19:59:09 UTC https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943144689     ¿TRATAMIENTO? mellmontano20 https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943151500 Los priones fueron descubiertos solamente hace 36 años, por lo tanto el campo de tratamiento desafortunadamente es muy joven. Ya que al provocar enfermedades raras y de rápida evolución hacen que su diagnóstico y tratamiento sea bastante complejo.
    No obstante, gracias a la ciencia y la investigación existen  estudios  donde se está intentando tratar enfermedades priónicas con priones de otras especies, obteniendo resultados bastante interesantes.

    Hecho por: Mell Montaño


    ]]>     2021-12-12 20:05:47 UTC https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943151500     Generalidades gonzalezisabella323 https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943393014
  • Son estructuras localizadas y recurrentes.
  • Hay 2 estructuras secundarias reguladas: 
    1. Hélice α 
    2. Hoja β 
    • Están formadas por puentes de hidrógeno. 
    • Existen estructuras secundarias no repetitivas irregulares: 
    1. Asas.
    2. Espirales. 



    ]]>     2021-12-13 00:50:45 UTC https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943393014     La hélice α gonzalezisabella323 https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943406786
  • Es un elemento común de las proteínas globulares, dominios y proteínas de uniones de DNA.
  • Su conformación es estable y rígida.
    • Columna central formada por: 
    • Puentes de hidrógeno entre cada átomo de oxígeno de carbonilo y N-H.
    • Núcleo -> densamente empacado.
    Cadenas laterales trans: 
    • Se proyectan hacia atrás y afuera de la hélice. 
    • Prolina = interruptor de hélice. 


    ]]>     2021-12-13 01:02:09 UTC https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943406786     Hojas β gonzalezisabella323 https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943438111
  • 2do tipo de estructura secundaria regular.
    • Puente de hidrógeno se da: 
    • Entre regiones de filamentos polipeptídicos contiguos separados. 
    • Hojas β = puente de hidrógeno + hoja doblada. 
    • Paralela: filamentos polipetídicos en la misma dirección.
    • Antiparalelas: filamentos polipetídicos direcciones opuestas. 
    Filamentos polipeptídicos: 
    • Cadena polipeptídica plegada sobre sí misma y giros de horquilla simple. 
    • Hojas paralelas: un lado hidrófobo y uno hidrófilo. 
    • Hojas antiparalelas: residuos hidrófobos en ambos lados.
    Patrón de puentes de hidrógeno: 
    • Hoja paralela: átomos ligeramente inclinados unos sobre otros. 
    • Hoja antiparalela: átomos directamente opuestos entre sí. 

    ]]>     2021-12-13 01:26:10 UTC https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943438111     Estructuras secundarias no repetitivas gonzalezisabella323 https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943450267
  • Curvas, asas y giros -> estructuras secundarias irregulares.
  • Cambio de dirección abrupto. 
  • Se encuentran en la superficie de la proteína. 
    • Giros β:
    • Regiones cortas.
    • 4 residuos de aminoácido sucesivos. 
    Superficie de proteínas globulares grandes: 
    • Tiene un asa omega -> estructura con un cuello -> Ω

    ]]>     2021-12-13 01:35:23 UTC https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943450267     Generalidades https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943478809
  • Son dos proteínas que unen oxígeno con estructuras primarias
  • La mioglobina está compuesta por una cadena polipeptídica que tiene un sitio de unión a O2
  • La hemoglobina es un tetrámero compuesto de cadenas polipeptídicas 2α y 2β y cada una contiene un sitio de unión para el O2

    • ]]>     2021-12-13 01:56:01 UTC https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943478809     Curvas de saturación de O2 https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943488457
  • La estructura tetramérica facilita la saturación de O2 en los pulmones y libera O2 a través de los lechos capilares
  • La curva de la PO2 de la mioglobina es hiperbólica y de la hemoglobina es sigmoidea
  • Cuando el PO2 es alto la mioglobina y la hemoglobina se saturan con oxígeno, mientras que, cuando el PO2 es bajo (en los tejidos que usan oxígeno) el porcentaje de saturación de la hemoglobina es menor ya que no puede unirse al oxígeno

    • ]]>     2021-12-13 02:03:14 UTC https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943488457     Unión del oxígeno y el hemo https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943500011 Hemo
    El hemo está compuesto de un anillo de porfirina, en el cual los grupos propionato de carga – de este anillo interactúan con las cadenas laterales de arginina e histidina de la hemoglobina, y los grupos vinilo y metilo hidrófobos interactúan con las cadenas laterales de los aminoácidos hidrófobos hasta que el grupo hemo este dentro de la proteína
     Unión del oxígeno al Fe 2+ del hemo 
    • Un residuo de histidina (histidina proximal) se une a Fe 2+ de un lado del anillo de porfirina y empuja ligeramente al Fe 2+ hacia fuera del plano cíclico, el O2 se une al Fe 2+ del otro lado. 
    • La unión del O2 produce un cambio de conformación que devuelve el Fe 2+ al plano del anillo. A medida que la histidina proximal se mueve, desplaza a la hélice F que la contiene.

    ]]>     2021-12-13 02:11:38 UTC https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943500011     Generalidades gonzalezisabella323 https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943508068
  • Es el patrón de plegamiento de los elementos estructurales secundarios en una conformación tridimensional. 
  • Crea sitios de unión flexibles y específicos. 
  • Actina y mioglobina.
  • Mantiene residuos en la superficie, residuos polares y residuos hidrófobos. 
  • Flexibilidad - característica + importante. 
    • Fuerzas que mantiene la estructura terciaria: 
    • Puentes de hidrógeno.
    • Interacciones iónicas.
    • Interacciones van der Waals. 
    • Efectos hidrófobos. 
    • Formación de unión disulfuro. 

    ]]>     2021-12-13 02:17:19 UTC https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943508068     Unión de O2 en la hemoglobina https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943513085 Esto procede mediante los cambios de conformación de la hemoglobina al rato de cambiar la frecuencia de un estado T (escasa afinidad por O2) a un estado R (afinidad con el O2)

    Agentes que afectan la unión 
    • Las subunidades T los sitios de unión están obstaculizados y en el estado R están abiertos. Cada adición de O2 a una subunidad cambia el equilibrio hacia el estado R
    • Unión de protones: Conforme se disminuye el Ph de la sangre, la afinidad de la hemoglobina por el O2 disminuye 
    • Efecto del H+: El CO2 del eritrocito forma ácido carbónico y libera protones, estos se unen a la hemoglobina liberando O2 en los tejidos, en los pulmones el O2 se una a la hemoglobina protonada liberando protones que se unen al bicarbonato para formar ácido carbónico, el cual se degrada hasta agua y CO2 
    • Unión del CO2 con la Hb: El CO2 de la sangre es llevada a los pulmones unido a la hemoglobina generando estabilización de la forma desoxi de la hemoglobina

    ]]>     2021-12-13 02:20:38 UTC https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943513085     El pliegue de actina gonzalezisabella323 https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943533271
  • Son los 4 subdominios que contribuyen a un patrón de plegamiento. 
  • ATP se une en la hendidura de actina por residuos de aminoácido. 
  • ATP enlazado = ADP y fosfato.
    • Se encuentra en: 
    • Actina.
    • hsp 70.
    • hexocinasa. 
    ]]>     2021-12-13 02:35:31 UTC https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943533271     El pliegue de unión de nucleótido gonzalezisabella323 https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943538714
  • Se puede dar por un dominio.
  • El dominio 1 forma el pliegue de unión de nucleótido. 
  • Proteínas que unen NAD+ o NADP+ tienen un pliegue muy diferente. 

    • ]]>     2021-12-13 02:39:21 UTC https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943538714     https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943545777
  • Las inmunoglobulinas son una línea de defensa contra los organismos invasores al enlazarse a los antígenos del organismo para desactivarles o destruirles
  • Cada inmunoglobulina contiene 2 cadenas polipeptídicas pequeñas (cadenas ligeras) y 2 cadenas polipeptídicas grandes (cadenas pesadas)
  • Tanto las cadenas ligeras como las pesadas consisten en dominios conocidos como pliegue de inmunoglobulina, que son hojas β colapsadas (barriles β)
  • Las cadenas ligeras y pesadas contienen regiones variables (V) y constantes (C)                                  - Las regiones V de las cadenas L y H (VL y VH) producen  un solo sitio de unión al antígeno en cada ramificación de la molécula
    -Cada población (clon) de células B produce un anticuerpo con una composición de aminoácido diferente en la región variable que es complementaria a la estructura del antígeno que desencadena la respuesta 
    • ]]>     2021-12-13 02:43:53 UTC https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943545777     Proteínas transmembranales gonzalezisabella323 https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943549603 Tiene dominios de la membrana, dominios intracelulares y extracelulares. 
    Hélices α -> conectadas por asas que tienen cadenas laterales de aminoácido hidrófilo. 
    Sitio de unión = dominio de unión. 
    Receptores requieren rigidez y flexibilidad -> transmitir señales.


    ]]>     2021-12-13 02:46:23 UTC https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943549603     mariamaldonadorosales https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943555864 La secuencia de aminoácidos determina la estructura primaria. Este nivel de la estructura se mantiene mediante enlaces peptídicos. Por convención, se escribe desde el extremo que tiene el grupo amino terminal hacia el grupo carboxilo final .

    Hecho por Camila Maldonado ]]>     2021-12-13 02:50:28 UTC https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943555864     Secuencia de aminoácidos mariamaldonadorosales https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943570970 Los enlaces peptídicos forman el esqueleto de la proteína, del que emergen las cadenas laterales de los aminoácidos. Las proteínas se diferencian en la secuencia y número de aminoácidos.
    1. El enlace péptido puede adoptar diferentes conformaciones, cada proteína tiene una única estructura tridimensional en condiciones fisiológicas, que resulta ser la más estable de todas las posibles, es decir, aquélla con mayor número de interacciones débiles entre sus átomos. 
    2. La secuencia de aminoácidos que forma una proteína determina su estructura tridimensional y su función. 
    ]]>     2021-12-13 03:01:18 UTC https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943570970     Para saber un poco más.... mariamaldonadorosales https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943573156 2021-12-13 03:02:53 UTC https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943573156 mariamaldonadorosales https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943577071 Las proteínas son las macromoléculas biológicas más importantes. Hay gran variedad de proteínas y cumplen gran variedad de funciones en los organismos. Expresan la información genética en los seres vivos: componen las estructuras celulares y hacen posible las reacciones químicas del metabolismo celular. ]]> 2021-12-13 03:05:41 UTC https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943577071 mariamaldonadorosales https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943580744  Químicamente son polímeros de aminoácidos, unidos por enlaces covalentes (enlaces peptídicos) y dispuestos de forma lineal. Las células producen proteínas con propiedades muy diferentes a partir de 20 aminoácidos. ]]> 2021-12-13 03:08:24 UTC https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943580744 mariamaldonadorosales https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943588599 La estructura cuaternaria se refiere a las uniones entre las distintas cadenas polipeptídicas que forman la proteína, dando lugar a una estructura tridimensional.  Sólo está presente en las proteínas que constan de más de una cadena de aminoácidos.

     Cada una de las cadenas de aminoácidos que componen la proteína se denomina protómero. ]]>     2021-12-13 03:14:07 UTC https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943588599     Protómero mariamaldonadorosales https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943596631 Definición:
    El protómero es el conjunto más pequeño de diferentes subunidades que forman el oligómero. Suelen organizar en la simetría cíclica de forma cerrada simetrías grupo de puntos.

    Ejemplo:
    La hemoglobina se compone de dos cadenas α y dos cadenas β-. La estequiometría oligómero es, pues, α2β2. La hemoglobina es una heterotetrámero que consta de cuatro subunidades dos α y dos β. Se trata de un dímero de dos αβ-protómeros.]]>     2021-12-13 03:19:35 UTC https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943596631     Comprendamos de mejor maneara... mariamaldonadorosales https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943630223 2021-12-13 03:45:40 UTC https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943630223 mariamaldonadorosales https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943634418 2021-12-13 03:49:04 UTC https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943634418 mariamaldonadorosales https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943636930 MARKS, A. D., & LIEBERMAN, M. (2013). BIOQUIMICA MEDICA BASICA. UN ENFOQUE CLINICO.]]> 2021-12-13 03:50:59 UTC https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943636930 mariamaldonadorosales https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943637768 Guillén, M. V. L. (2009). Estructura y Propiedades de las Proteínas. Obtenido de http://www. uv. es: http://www. uv. es/tunon/pdf_doc/proteinas_09. pdf. 34p.]]> 2021-12-13 03:51:38 UTC https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943637768 mariamaldonadorosales https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943638869 Rey-Gayo, A., & Torrecilla, F. C. (2002). Estructura de proteínas: plegamiento y priones. Enfermedades Infecciosas y Microbiología Clínica, 20(4), 161-167.]]> 2021-12-13 03:52:31 UTC https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943638869 mariamaldonadorosales https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943640035 Díaz, A., & de La Habanafluba, C. (1988). Estructura tridimensional de proteínas. Su importancia en biotecnología. Interferón biotecnol, 109-19.]]> 2021-12-13 03:53:32 UTC https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943640035 mariamaldonadorosales https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943640712 Voet, D., Voet, J. G., & Pratt, C. W. (2009). Proteínas: estructura primaria. Fundamentos de bioquímica: la vida a nivel molecular (2nd ed., pp. 94–128). Buenos Aires: Médica Panamericana.]]> 2021-12-13 03:54:07 UTC https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943640712 mariamaldonadorosales https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943641884 Ana, R. S. (2006). PROTEÍNAS: REDEFINIENDO ALGUNOS CONCEPTOS. Rev Fac Med Univ Nac Colomb, 54(2).]]> 2021-12-13 03:55:07 UTC https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943641884 mariamaldonadorosales https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943644200 Hernández, A. A., Céspedes, G., & González, J. E. (2002). Enfermedades priónicas en humanos. Gaceta Médica de Caracas, 110(1), 9-18.]]> 2021-12-13 03:56:53 UTC https://padlet.com/mariamaldonadorosales/mx5yj0bmwqm3s0tn/wish/1943644200