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      <title>Uniprot 3-1 2026 by Carolina Pérez Angulo</title>
      <link>https://padlet.com/cperezan/ivawl0g738qiw9n0</link>
      <description>Made with panache</description>
      <language>en-us</language>
      <pubDate>2020-12-16 03:04:48 UTC</pubDate>
      <lastBuildDate>2026-05-19 21:30:09 UTC</lastBuildDate>
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         <title>Instrucciones</title>
         <author>cperezan</author>
         <link>https://padlet.com/cperezan/ivawl0g738qiw9n0/wish/1022693282</link>
         <description><![CDATA[<p>En este espacio publicarán datos relevante de la<strong> proteína escogida</strong>, entre ellos las principales PTM y procesamientos que identificaron en la proteína asignada.</p><p><br/></p><p>Colocar su nombre y grupo al final de la publicación</p><p><br/></p><p><mark>Su publicación debe tener:</mark></p><p><strong><mark>Número de post consecutivo</mark>, basándose en el último publicado.</strong></p><p><strong><mark>Nombre de la proteína</mark> y </strong><mark>ID Uniprot</mark><strong> (en el título)</strong></p><p>1. <mark>Cromosoma</mark>, <mark>nombre de gen</mark>, l<mark>ongitud secuencia linear (aa)</mark>, <mark>peso molecular (Da)</mark>.</p><p>2. <mark>Familia</mark>:</p><p>3. <mark>Función (es)</mark>:</p><p>4. <mark>Localización en la célula o subcelular </mark>(en imagen y en texto):</p><p>5. <mark>PTM/Procesamientos</mark>:</p><ol start="6"><li><p><mark>Dominios: (nombres y función)</mark></p></li></ol><p><br/></p><p>Nombre y grupo</p><p><br/></p><p>AJUSTAR LA INFO PARA QUE QUEDE EN FORMA DE TARJETA, COMO EN EL EJEMPLO DE INSULINA</p>]]></description>
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         <pubDate>2020-12-16 03:07:49 UTC</pubDate>
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      </item>
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         <title>E J E M P L O Post. 2 - Insulina (P01308) </title>
         <author>cperezan</author>
         <link>https://padlet.com/cperezan/ivawl0g738qiw9n0/wish/3824621338</link>
         <description><![CDATA[<ol><li><p>Cromosoma 11; Gen INS; 110 AA; 11,981 Da</p></li><li><p>Familia: Insulina</p></li><li><p>Función(es): Hormona, metabolismo CHOs, metab glucosa</p></li><li><p>Localización en la célula o subcelular: secretada</p></li><li><p>PTM/Procesamientos principales: <strong>puentes disulfuro, división de cadena.</strong></p></li><li><p><strong>Dominio(s)</strong></p></li></ol><p><br></p><p>Su nombre y grupo</p>]]></description>
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         <pubDate>2026-03-13 15:16:05 UTC</pubDate>
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         <title>Mioglobina - Genesis Moya</title>
         <author></author>
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         <description><![CDATA[]]></description>
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         <pubDate>2026-03-13 15:21:02 UTC</pubDate>
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      </item>
      <item>
         <title>14- Elastina (P15502)</title>
         <author>mbdiego55</author>
         <link>https://padlet.com/cperezan/ivawl0g738qiw9n0/wish/3824627027</link>
         <description><![CDATA[<p>1. Cromosoma 7; Gen ELN; 786 AA; 72,6 kDa</p><p>2. Familia: Elastina</p><p>3. Funciones: elasticidad y resistencia a tejidos</p><p>4. Localización: Secretada; componente de la matriz extracelular</p><p>5. PTM: Enlace disulfuro e hidroxilación </p><p>6. Dominios: Señal de repetición </p><p><br/></p><p>Diego Sebastián Martínez Beltrán 3-1</p>]]></description>
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         <pubDate>2026-03-13 15:21:04 UTC</pubDate>
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      </item>
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         <title>Miosina no convencional-If  (MYO1F) #O00160</title>
         <author>blancadanielagilruiz</author>
         <link>https://padlet.com/cperezan/ivawl0g738qiw9n0/wish/3824627466</link>
         <description><![CDATA[<p>1. Cromosoma 19 , gen MYO1F, 1098 aa, peso molecular de 124,844.</p><p>2. Familia: Myosin I (miosinas no convencionales tipo I).</p><p>3. Funciones: Participan en el movimiento intracelular, son motores moleculares. Motilidad celular y estructura.</p><p>4. Localización en la célula o subcelular: Citoplasma o citosol</p><p>5. PTM/Procesamientos:  Fosforilación, ubiquitinacióny acetilación.</p><p>6. Dominios: </p><ul><li><p>Myosin motor domain: Unión de actina, hidrolisis de ATP y generación de movimiento mecanico.</p></li><li><p>IQ motif: Unión de calmodulina, regula la actividad del motor, actúa como brazo de palanca mecánico.</p></li><li><p>Myosin tail homology 1: Unión a fosfolipidos de membrana, anclaje de la miosina a membranas celulares.</p></li><li><p>SH3 domain: Interacción con proteínas ricas en prolina, participa en complejos de señalización y organización del citoesqueleto.</p></li></ul><p><br/></p><p>Blanca Daniela Gil Ruiz 3-1</p>]]></description>
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         <pubDate>2026-03-13 15:21:25 UTC</pubDate>
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      </item>
      <item>
         <title>Albumina (P02768)</title>
         <author></author>
         <link>https://padlet.com/cperezan/ivawl0g738qiw9n0/wish/3824627509</link>
         <description><![CDATA[<p>Jenifer Bojorquez Urias 3-1</p><ol><li><p>Cromosoma 4, gen ALB, 609 aa, 69,367 Da</p></li><li><p>Familia:albuminas</p></li><li><p>Función: regulación de la presión osmótica coloidal de la sangre (probable). Es el principal transportador de zinc en el plasma, y ​​normalmente se une a aproximadamente el 80% de todo el zinc plasmático, transportador de calcio y magnesio en el plasma, puede limitar la utilización de hierro y el crecimiento de bacterias entéricas como E. coli.</p></li><li><p>Localización: región extracelular</p></li><li><p>Ptm/Procesamientos: glicosilación, enlaces disulfuro, metilación, fosforilación, esciciones en un par de residuos básicos</p></li><li><p>Dominios: Albúmina 1, Albúmina 2, Albúmina 3</p><p>Permiten ensamblarse para dar forma</p></li></ol>]]></description>
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         <pubDate>2026-03-13 15:21:27 UTC</pubDate>
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      <item>
         <title>Alcohol deshidrogenasa clase III (P11766)</title>
         <author></author>
         <link>https://padlet.com/cperezan/ivawl0g738qiw9n0/wish/3824627606</link>
         <description><![CDATA[<p>1. <strong>Cromosoma </strong>4q23; <strong>Gen </strong>ADH5; 374 <strong>AA</strong> (monómero); 39,724 <strong>Da</strong>.</p><p>2. <strong>Familia:</strong> Alcohol deshidrogenasas dependientes de zinc. </p><p>3. <strong>Función(es)</strong>: Enzima oxidorreductasa, metabolismo de glutatión y óxido nítrico, detoxificación de formaldehído, oxidación de alcoholes primarios (desintoxicación celular y regulación del estrés oxidativo). </p><p>4. <strong>Localización en la célula o subcelular:</strong> Citoplasma.</p><p>5. <strong>PTM/Procesamientos principales:</strong> Acetilación N-terminal; ubiquitinación (Lys); fosforilación (Ser/Thr); metilación (Cys).</p><p>6.<strong> Dominios: </strong></p><ul><li><p><strong>Dominio catalítico N-terminal (all-β domain):</strong> región que contiene el sitio activo de la enzima, donde ocurre la reacción de oxidación del sustrato.</p></li><li><p><strong>Dominio de unión al cofactor NAD(H) con plegamiento tipo Rossmann (β-α-β): </strong>permite la unión del cofactor NAD⁺/NADH, necesario para las reacciones de oxidación-reducción catalizadas por la enzima.</p></li><li><p><strong>Sitio de unión a zinc catalítico (Zn²⁺):</strong> ion metálico ubicado en el sitio activo que participa directamente en la catálisis enzimática.</p></li><li><p><strong>Sitio de unión a zinc estructural (Zn²⁺):</strong> ion metálico que estabiliza la estructura tridimensional de la proteína y mantiene la conformación adecuada para su función.</p><p><br/></p></li></ul><p>Galvez Haro Gloria Geraldynne (3-1)</p>]]></description>
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         <pubDate>2026-03-13 15:21:33 UTC</pubDate>
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      </item>
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         <title>Post. 23- Citocromo c (P99999)</title>
         <author>rochincdafne15</author>
         <link>https://padlet.com/cperezan/ivawl0g738qiw9n0/wish/3824627829</link>
         <description><![CDATA[<p>1.&nbsp;Cromosoma 7; Gen CYCS; 105 AA; 11,749 Da</p><p>2.<strong>&nbsp;Familia: </strong>Citocromo C</p><p>3.&nbsp;<strong>Funciones: </strong>Apoptosis, Transporte de electrones, Cadena respiratoria</p><p>4.&nbsp;<strong>Localización: </strong>Espacio intermembrana mitocondrial</p><p>5.&nbsp;<strong>PTM:</strong> Acetilación y fosforilación</p><p>6.&nbsp;<strong>Dominios:</strong></p><p>Dominio similar al citocromo c 1; Permite la unión al grupo hemo y la transferencia de electrones.</p><p><br/></p><p>Dafne Yamileth Rochin Camacho 3-1</p>]]></description>
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         <pubDate>2026-03-13 15:21:48 UTC</pubDate>
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      </item>
      <item>
         <title>P02786 TFR1_HUMAN  Proteína 1 del receptor de transferencia</title>
         <author></author>
         <link>https://padlet.com/cperezan/ivawl0g738qiw9n0/wish/3824627839</link>
         <description><![CDATA[<ol><li><p>Cromosoma 3; gen TFRC; 760 aminoácidos; 84.871 Da</p></li><li><p><strong>Familia: </strong>dipeptidasa ácida enlazada alfa n-acetilada (pthr10404)</p></li><li><p><strong>Funciones:</strong> Captación celular del hierro</p></li><li><p><strong>Localización:</strong> subcelular</p></li><li><p><strong>PTM:</strong></p><p>-  O-Glicosilación en residuo 104 de treonina</p><p>- N-glicosilación en los residuos 251, 317 y 727 de Asparagina</p><p>- Lipidación en el residuo 62 y 67 de cisteína</p><p>- Fosforilación en el residuo 10,19, 24 de serina, 20 de tirosina y 21 de treonina</p><p>- Clivaje proteolítico en arginina 100</p></li><li><p><strong>Dominio: </strong>Señal de anclaje</p><p><br/></p><p>María Jacqueline Sánchez García 3-1</p></li></ol>]]></description>
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         <pubDate>2026-03-13 15:21:48 UTC</pubDate>
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         <title>Lipasa (P07098)</title>
         <author>josuemedrano237</author>
         <link>https://padlet.com/cperezan/ivawl0g738qiw9n0/wish/3824629655</link>
         <description><![CDATA[<ol><li><p><strong>Cromosoma</strong>: 10, <strong>Gen:</strong> LIPF,<strong> AA: </strong>398; 45,238 Da</p></li><li><p><strong>Familia:</strong> superfamilia hidrolasa AB y familia lipasa</p></li><li><p><strong>Función:</strong> Cataliza la hidrólisis de triacilgliceróls para obtener ácidos grasos libres, diacicllicerol, monoacilglicerol y glicerol.</p></li><li><p><strong>Localización en la célula o subcelular:</strong> Región extracelular y mitocondria. </p></li><li><p><strong>PTM/procesamientos: </strong>señal, cadena, glicosilación, enlace disulfuro. </p></li><li><p><strong>Dominios: </strong>hidrolasa alfa/beta: Como miembro de la familia de las α/β-hidrolasa folds, presenta una lámina beta central rodeada de hélices alpha. Este "esqueleto" es el que sostiene el sitio activo.</p><blockquote><p>Josue Medrano Rocha 3-1</p></blockquote></li></ol>]]></description>
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         <pubDate>2026-03-13 15:23:26 UTC</pubDate>
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         <title>P01597 - immunoglobulina</title>
         <author>bernardoestebanbenitez</author>
         <link>https://padlet.com/cperezan/ivawl0g738qiw9n0/wish/3824629748</link>
         <description><![CDATA[<p>Bernardo Esteban Benitez Perez 3-1</p><p>1. Cromosoma 2:</p><p><br/></p><p>Gen: IGKV1-39</p><p><br/></p><p>2. Familia: IMGT-GENE-DB</p><p><br/></p><p>3. Función: Region V del dominio variable de las cadenas ligeras de inmunoglobulina que participa en el reconocimiento de antigenos.</p><p><br/></p><p>4. Localización en la celula o extracelular: Proteina secretada fuera de la membrana celular</p><p><br/></p><p>5. PTM/Procesamiento: Señal, cadena, enlace disulfuro.</p><p><br/></p><p>6. Dominio: Un motivo estructural globular presente en muchas proteínas del sistema inmunitario, incluidas las inmunoglobulinas (Ig), los receptores de células T (TCR) y las moléculas del complejo mayor de histocompatibilidad (MHC). Los dominios Ig tienen aproximadamente 110 residuos de aminoácidos, incluyen un enlace disulfuro interno y contienen dos capas de láminas beta plegadas, cada una compuesta por tres a cinco cadenas polipeptídicas antiparalelas. Los dominios Ig se clasifican como de tipo V o de tipo C según su homología más cercana con los dominios V o C de las Ig.</p>]]></description>
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         <pubDate>2026-03-13 15:23:32 UTC</pubDate>
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         <title>p53 (P04637) </title>
         <author></author>
         <link>https://padlet.com/cperezan/ivawl0g738qiw9n0/wish/3824630877</link>
         <description><![CDATA[<p>1. Cromosoma 17; Gen TP53; 393 AA; 43,653 Da</p><p>2. <strong>Familia</strong>: p 53</p><p>3. <strong>Funciones:</strong> Detención del ciclo celular, Reparación del ADN, Apoptosis, Senescencia celular.</p><p>4. <strong>Localización: </strong>Principalmente en el Nucleo, pero tambien esta presente en Citoplasma dependiendo el estado celular.</p><p>5. <strong>PTM:</strong> Fosforilación, Acetilación, Ubiquitinación, Metilación.</p><p>6. <strong>Dominio: </strong>Las regiones desordenadas N-terminal y C-terminal experimentan separación de fases líquido-líquido (LLPS) después de la homotetramerización y activación.</p><p><br></p><p>Carlos Uriel Ruedas Rubio 3-1</p>]]></description>
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         <pubDate>2026-03-13 15:24:13 UTC</pubDate>
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         <title>GSTP1 - P09211 Ramírez Leon Luis Uriel  </title>
         <author>luisramirez8960</author>
         <link>https://padlet.com/cperezan/ivawl0g738qiw9n0/wish/3824707963</link>
         <description><![CDATA[<ol><li><p>Cromosoma: 11, Gen: GSTP1, 210aa 22.5kDa</p></li><li><p>Familia: Glutation S-Transferasas (GSTs)</p></li><li><p>Funciones: Transferasas, metabolismo de lipidos</p></li><li><p>Localización en la célula: Como se ve en la imagen se encuentra en el citoplasma, pero también se puede encontrar a nivel nuclear y mitocondrial</p></li><li><p>PTM/Procesamientos: Ubiquitinada en Lys-55, Lys-121 y Lys-191 por SMURF2, lo que conduce a su degradación e iniciación de la ferroptosis.</p></li><li><p><strong>1. Dominio N-terminal (TRX-fold)</strong></p><p>Es el dominio ubicado al inicio de la cadena polipeptídica. Su estructura es característica del "pliegue de tiorredoxina" (Thioredoxin fold).</p><p>Alberga el <strong>sitio G (G-site)</strong>, que es el sitio de unión específico para el <strong>glutatión (GSH)</strong>.</p><p><strong>2. Dominio C-terminal (Alfa helicoidal)</strong></p><p>Este dominio está compuesto casi en su totalidad por hélices alfa. Forma la mayor parte del <strong>sitio H (H-site)</strong> o sitio de unión al sustrato hidrofóbico.</p></li></ol><p>Luis Uriel Ramírez Leon 3-1</p><p><br/></p>]]></description>
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         <pubDate>2026-03-13 16:37:26 UTC</pubDate>
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         <title>SFRP5 (Q5T4F7)</title>
         <author></author>
         <link>https://padlet.com/cperezan/ivawl0g738qiw9n0/wish/3824714249</link>
         <description><![CDATA[<p><strong>1.- Cromosoma: </strong>10 (ubicación genómica 10: 97.767.517 - 97.771.833)</p><p><strong>Gen: </strong>SFRP5 (Secreted frizzled-related protein 5)</p><p><strong>AA:</strong> 317</p><p><strong>Da:</strong> 35.563</p><p><strong>2.-Familia: </strong>Pertenece a la familia de proteínas secretadas relacionadas con frizzled (sFRP)</p><p><strong>3.-Funciones:&nbsp; </strong>Proteína del desarrollo, diferenciación y Vía de señalización de Wnt</p><p><strong>4.-Localización en la célula o subcelular: </strong>Proteína secretada al espacio extracelular.</p><p><strong>5.-PTM/procesamiento: </strong>péptido señal,cadena y enlace disulfuro.</p><p><strong>6.-Dominios:</strong></p><p>-Dominio FZ (Frizzled / CRD Cysteine-rich domain) similar al dominio de unión a Wnt de los receptores Frizzled.</p><p>-Dominio NTR (Netrin-like) en la región C-terminal interacciones proteina-proteína.</p><p><br/></p><p><strong>Stephany Nicole Partida Gonzalez 3-1.&nbsp;</strong></p><p>&nbsp;</p>]]></description>
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         <pubDate>2026-03-13 16:44:25 UTC</pubDate>
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      </item>
      <item>
         <title>FRIL_HUMAN (P02792)</title>
         <author></author>
         <link>https://padlet.com/cperezan/ivawl0g738qiw9n0/wish/3824840110</link>
         <description><![CDATA[<ol><li><p>Cromosoma 19; Gen FTL; 175 AA; <br>20.020 Da</p></li><li><p>Familia: Ferritina</p></li><li><p>Funciones: Almacenamiento de hierro, importante para la homeostasis del hierro, participa en el suministro de hierro a la células, media la absorción de hierro en las células capsulares del riñón en desarrollo</p></li><li><p>Localización en la celula o subcelula: Citoplasma, vesícula citoplasmática y autofagosoma </p></li><li><p>PTM/Procesammmientos: Ubiquitinación, glicosilación, fosforilación, modificación de residuos</p></li><li><p>Dominios: </p><p>Ferritin-like diiron: hélices se empaquetan de forma que dejan residuos de aminoácidos específicos orientados hacia el centro para interactuar con el hierro.</p><p>region: Catalytic site for iron oxidation</p><p><br/></p><p>Carlos Alarcon 3-1</p><p><br/></p></li></ol>]]></description>
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         <pubDate>2026-03-13 19:13:10 UTC</pubDate>
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      </item>
      <item>
         <title>Queratina_K1C14_HUMAN (P02533)</title>
         <author>mariajosevb2005</author>
         <link>https://padlet.com/cperezan/ivawl0g738qiw9n0/wish/3824909018</link>
         <description><![CDATA[<p>1. Cromosoma 17, Gen KRT14, 472 AA, 51, 561 Da.</p><p>2. <strong>Familia: </strong>Queratinas tipo l</p><p>3. <strong>Función:</strong> El dominio de la cola no helicoidal participa en la promoción de la autoorganización de los filamentos KRT5-KRT14 en grandes haces y mejora las propiedades mecánicas implicadas en la resiliencia de los filamentos intermedios de queratina in vitro.</p><p>4. <strong>Localización en la célula o subcelular: </strong>Citoplasma.</p><p>5. <strong>PTM/Procesamientos: </strong>Fosforilación, ubiquitinación, sumoilación y proteólisis.</p><ol start="6"><li><p><strong>Dominios: </strong>Extremo N-terminal participa en el inicio del ensamblaje de los filamentos, dominio rod o alfa-helicoidal permite la dimerización y extremo C-terminal contribuye al empaquetamiento y a la estabilidad de los filamentos.</p><p>   </p><p>María José Verdugo Bojórquez 3-1</p></li></ol>]]></description>
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         <pubDate>2026-03-13 21:28:59 UTC</pubDate>
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      </item>
      <item>
         <title>Lactotransferrina- P14632</title>
         <author>cortezwongpaulina</author>
         <link>https://padlet.com/cperezan/ivawl0g738qiw9n0/wish/3824978856</link>
         <description><![CDATA[<p>1. Cromosoma: 13; Gen: LTF (Lactotransferrin); Secuencia: 704 AA; Peso molecular: 77,700 Da (≈77.7 kDa)</p><p><br/></p><p>2. Familia: Transferrinas (proteínas fijadoras de hierro). Subfamilia: lactotransferrinas.</p><p><br/></p><p>3. Función: Participa en el transporte y regulación de hierro. Cumple un papel importante en la respuesta inmune innata, ya que puede inhibir el crecimiento de bacterias al secuestrar el hierro necesario para su metabolismo. Además, presenta actividad antimicrobiana frente a bacterias, virus y hongos, y participa en procesos antiinflamatorios y de modulación del sistema inmunológico.</p><p><br/></p><p>4. Localización en la célula o subcelular: Proteína secretada que se encuentra principalmente en el espacio extracelular. Está presente en secreciones como leche, saliva, lágrimas y mucosas, y también se almacena en gránulos secundarios de neutrófilos, desde donde puede liberarse durante la respuesta inmune.</p><p><br/></p><p>5. PTM/ Procesamientos: Glicosilación N-ligada, formación de puentes disulfuro que estabilizan la proteína y clivaje del péptido señal durante su secreción.</p><p><br/></p><p>6. Dominios: Dominio N-lóbulo de transferrina que participa en la unión de iones hierro y dominio C-lóbulo de transferrina que también participa en la unión y transporte de hierro y contribuye a la estabilidad estructural de la proteína.</p><p><br/></p><p>Paulina Cortez Wong 3-1</p><p><br/></p>]]></description>
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         <pubDate>2026-03-14 01:04:57 UTC</pubDate>
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      </item>
      <item>
         <title>Ubiquitina (P62068)</title>
         <author>angelesdenisse8</author>
         <link>https://padlet.com/cperezan/ivawl0g738qiw9n0/wish/3824983357</link>
         <description><![CDATA[<ol><li><p><mark>Cromosoma</mark>: 4; Gen USP46.</p></li><li><p><mark>Familia:</mark>  Hidrolasas carboxilo-terminales de ubiquitina o peptidasas C19</p></li><li><p><mark>Función:</mark> Regula función de GABA, hidrolasa, proteasa.</p></li><li><p><mark>Localización en la célula o subcelular:</mark> Es predominantemente citolasmática.</p></li><li><p><mark>PTM/Procesamientos principales: </mark>Lisina ubiquitinada </p></li><li><p><mark>Dominios:</mark> USP en los residuos 35-365 </p></li></ol><p>Ángeles Denisse Mauro Valdez 3-1</p>]]></description>
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         <pubDate>2026-03-14 01:17:38 UTC</pubDate>
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      </item>
      <item>
         <title>Cadena de colágeno alfa-2(VIII) (P25067)
</title>
         <author>josuegarciaaraiza</author>
         <link>https://padlet.com/cperezan/ivawl0g738qiw9n0/wish/3825065699</link>
         <description><![CDATA[<p>1. Cromosoma 1, Gen COL8A2,  703 AA,  100-140 kDa&nbsp;</p><p>2. Familia: pertenece a los colágenos no fibrilares.</p><p>3. Función: Componente macromolecular del subendotelio. Componente principal de la membrana de Descemet de las células endoteliales corneales. También es un componente del endotelio de los vasos sanguíneos. Necesario para la migración y proliferación de las células musculares lisas vasculares y, tiene un papel potencial en el mantenimiento de la integridad y estructura de la pared vascular, en particular en la aterogénesis.</p><p>4. Localización: membrana basal, matriz extracelular, secretada. </p><p>5. PTM: Hidroxilacion.</p><p>6. Dominio: C1q.</p><p><br></p><p>Garcia Araiza Josué Guillermo(3-1)</p><p><br></p>]]></description>
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         <pubDate>2026-03-14 04:55:04 UTC</pubDate>
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      </item>
      <item>
         <title>25 - Prolactina (P01236)</title>
         <author>sama2023k</author>
         <link>https://padlet.com/cperezan/ivawl0g738qiw9n0/wish/3825550515</link>
         <description><![CDATA[<ol><li><p>Cromosoma: 6, gen PRL, 227 aminoácidos, 23, 000 Da</p></li><li><p>Familia: Familia de la somatotropina/prolactina.</p></li><li><p>Función: Actividad hormonal relacionada con la lactancia, desarrollo de la glándula mamaria, regulador negativo de la angiogénesis y de la proliferación celular endotelial.</p></li><li><p>Localización en la célula o subcelular: Proteína secretada se encuentra extracelular.</p></li><li><p>PTM/Procesamientos: N-Glicosilación, enlaces disulfuro, escisiones de residuos, fosforilación.</p></li><li><p>Dominios: <strong>Hormone 1 domain (PF00103)</strong> permite la interacción con su receptor y la activación de señalización celular, <strong> 4-helix cytokine-like core (IPR009079) </strong>da estabilidad a la proteína y participa en la interacción con el receptor, <strong>Somatotropin/Prolactin family (IPR001400) </strong>indica que la proteína pertenece a la familia de hormonas somatotropina-prolactina, relacionadas con crecimiento, metabolismo y lactancia. </p></li></ol><p>Sánchez Ballardo Samantha Grupo 3-1</p>]]></description>
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         <pubDate>2026-03-15 04:31:13 UTC</pubDate>
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      </item>
      <item>
         <title>Amilasa P0DTE8 </title>
         <author></author>
         <link>https://padlet.com/cperezan/ivawl0g738qiw9n0/wish/3826335846</link>
         <description><![CDATA[<p>1.Cromosoma 1, gen AMY1A, 511 AA, 56,900 Da</p><ol start="2"><li><p>Familia: Alpha-amylase family</p></li><li><p>Función: Enzima que se une al calcio y que inicia la digestión del almidón en la cavidad oral, cataliza la hidrolisis de enlaces internos (1-&gt;4)-alfa-D-glucosídicos, produciendo una mezcla de maltosa, isomaltosa, pequeñas cantidades de glucosa, así como pequeños oligosacáridos lineales y ramificados llamados dextrinas</p></li><li><p>Localización subcelular: Proteína secretada principalmente en saliva y jugo pancreático</p></li><li><p>PTM/Procesamientos: Mostrando características para señal, residuos modificados, cadena, enlace disulfuro, glicosilación.</p></li><li><p>Dominio: </p><p>Dominio catalítico de a-amilasa</p><p>Dominio C- terminal β- sheet</p><p>actividad catalítica sobre el almidón </p><p><br/></p><p>Frida Yesenia Cepeda Avilez     3-1</p><p><br/></p></li></ol>]]></description>
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         <pubDate>2026-03-16 02:50:12 UTC</pubDate>
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      </item>
      <item>
         <title></title>
         <author>oevi060508</author>
         <link>https://padlet.com/cperezan/ivawl0g738qiw9n0/wish/3829291863</link>
         <description><![CDATA[<p>ojeda villa jose ignacio 3-1</p><p>Cromosoma: KIF5B en cromosoma 10<br>Gen: KIF familia de genes de kinesina KIF5B<br>Longitud: ~960–1000 aa <br>Peso molecular: ~110–120 kDa</p><p>Familia: Superfamilia de kinesinas proteínas motoras dependientes de microtúbulos</p><p>Función:<br>Transporte intracelular de vesículas, orgánulos y complejos proteicos a lo largo de los microtúbulos principalmente en dirección anterógrada hacia el extremo positivo. Participa en procesos como el transporte axonal distribución de mitocondrias tráfico vesicular y división celular. Tiene actividad ATPasa que convierte energía química en movimiento mecánico.</p><p>Localización: Citoplasma asociada a microtúbulos</p><p>PTM Procesamientos:<br>Fosforilación acetilación ubiquitinación regulan su actividad unión a carga y estabilidad</p><p>Dominios:<br>Dominio motor cabeza unión a microtúbulos y ATP<br>Dominio cuello neck linker transmisión del movimiento<br>Dominio cola unión a vesículas o carga</p><p>Estructura Ensamblaje:<br>Forma dímeros dos cadenas pesadas que permiten el movimiento tipo caminata sobre microtúbulos mediante cambios conformacionales impulsados por la hidrólisis de ATP</p>]]></description>
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         <pubDate>2026-03-17 21:30:03 UTC</pubDate>
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      </item>
      <item>
         <title>Huntingtina p42858</title>
         <author>sofiapantoja0305</author>
         <link>https://padlet.com/cperezan/ivawl0g738qiw9n0/wish/3829371252</link>
         <description><![CDATA[<p>Sofia Pantoja Porras 3-1</p><p><br/></p><p>1: <strong>Cromosoma</strong> 4; <strong>Gen</strong> HTT; 3142 <strong>AA</strong>;  348 <strong>kDa</strong>.</p><p>2: <strong>Familia</strong>: Huntingtina</p><p>3: <strong>Funciones</strong>:</p><ul><li><p>Puede desempeñar un papel en el transporte mediado por microtúbulos o en la función de las vesículas.</p></li></ul><p>Promueve la formación de vesículas autofágicas.</p><p>4: <strong>Localizacion celular/ subcelular:</strong></p><ul><li><p>Citoplasma</p></li><li><p>Nucleo</p></li><li><p>Endosoma temprano</p></li></ul><p>5: <strong>PTM/ Procesamientos principales: </strong></p><ul><li><p>Fosforilacion</p></li><li><p>Ubiquitinacion</p></li><li><p>Acetilacion</p></li></ul><p>6: <strong>Dominio</strong>: </p><ul><li><p>El dominio N-terminal rico en glutamina y prolina posee una gran flexibilidad conformacional y es probable que exista en un equilibrio fluctuante de conformaciones alfa-helicoidales, de ovillo aleatorio y extendidas.</p></li></ul><p><br/></p><p><br/></p>]]></description>
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         <pubDate>2026-03-17 23:44:29 UTC</pubDate>
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      </item>
      <item>
         <title>MIOSINA (MYH7) - (P12882)</title>
         <author></author>
         <link>https://padlet.com/cperezan/ivawl0g738qiw9n0/wish/3829563714</link>
         <description><![CDATA[<p><br/></p><ol><li><p>Cromosoma: 14; Gen: MYH7; Longitud: 1935 aa; Peso molecular: ~223,000 Da</p></li><li><p>Familia: Miosinas (proteínas motoras)</p></li><li><p>Función:<br>Las miosinas son moléculas motoras a base de actina con actividad de ATPasa esencial para la contracción muscular. Forma filamentos gruesos bipolares regulares que, junto con los filamentos delgados de actina, constituyen la unidad contráctil fundamental del músculo esquelético y cardíaco</p></li><li><p>Localización:<br>Citoplasma, principalmente en fibras musculares (sarcomero)</p></li><li><p>PTM/Procesamientos:</p><p>Fosforilación </p><p>Unión a ATP</p><p>Interacción con actina</p></li><li><p>Dominios:<br>Dominio cabeza (motor, unión a ATP y actina)</p><p>Dominio cuello (regulación)</p><p>Dominio cola (formación de filamentos)</p></li></ol><p><br/></p><p>Sugey Alexandra Sánchez Millán 3-1 </p><p><br/></p>]]></description>
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         <pubDate>2026-03-18 01:58:00 UTC</pubDate>
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      </item>
      <item>
         <title>#18 Tubulina (P0DPH7)</title>
         <author>ochoaontiverosmariana</author>
         <link>https://padlet.com/cperezan/ivawl0g738qiw9n0/wish/3829944811</link>
         <description><![CDATA[<ol><li><p><strong>Cromosoma:</strong> 13; Gen TUBA3C; 450 AA; 49,960 Da</p></li><li><p><strong>Familia:</strong> Tubulinas</p></li><li><p><strong>Función (es)</strong>: Es el principal componente de los microtúbulos, formados por dímeros de alfa- y beta- tubulina organizados en protofilamentos, estos crecen mediante la adición de dímeros unidos a GTP que generan una “tapa” estabilizadora, mientras que los dímeros internos pasan a estado GDP por actividad GTPasa.</p></li><li><p><strong>Localización en la célula o subcelular: </strong>Intracelular (citoplasmática), esta asociada a microtúbulos del citoesqueleto</p></li><li><p><strong>PTM/Procesamientos: </strong>Fosforilación, Ubiquitinación y Acetilación</p></li><li><p><strong>Dominios:</strong></p><ul><li><p>Tubulina/FtsZ tipo GTPasa: unión a GTP y actividad GTPasa implicada en la dinámica de microtúbulos</p></li></ul></li></ol><p><br/></p><p>Mariana Ochoa Ontiveros 3-01</p>]]></description>
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         <pubDate>2026-03-18 07:09:20 UTC</pubDate>
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      </item>
      <item>
         <title>Post 13 - FOXP2 (O15409)</title>
         <author></author>
         <link>https://padlet.com/cperezan/ivawl0g738qiw9n0/wish/3831156061</link>
         <description><![CDATA[<ol><li><p>Cromosoma 7; Gen FOXP2; 715 AA; 79 kDa</p></li><li><p>Familia: FOX subfamilia P</p></li><li><p>Funciones: Factor de transcripción, regulación del lenguaje y el habla, neurodesarrollo, control de genes implicados en la plasticidad sináptica y circuitos neuronales</p></li><li><p>Localización: Principalmente en el núcleo</p></li><li><p>PTM/Procesamientos principales: Fosforilación, ubiquitinación, formación de dímeros, no sufre cortes en cadenas.</p></li><li><p>Dominios: Dominio Forkhead (FKH) de unión al ADN, señales de localización nuclear (NLS) y la cremallera de leucina (ZIP) necesaria para la dimerización y la represión transcripcional.</p></li></ol><p>Leal Leal Ahtziri Itzayana 3-1</p>]]></description>
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         <pubDate>2026-03-19 01:36:51 UTC</pubDate>
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      </item>
      <item>
         <title>Sinapsina I (P17600)</title>
         <author>ashliehernandezcano</author>
         <link>https://padlet.com/cperezan/ivawl0g738qiw9n0/wish/3831928561</link>
         <description><![CDATA[<p>1. Cromosoma X, gen SYN1, 706 aa, 74,111 Da,</p><p>2. Familia: Sinapsinas</p><p>3. Funciones: </p><ul><li><p>Regulador de vesículas sinápticas</p></li><li><p>Regulación del crecimiento axonal</p></li><li><p>Sinaptogénesis</p></li><li><p>Liberación de neurotransmisores</p></li></ul><p>4. Localización en la célula o o subcelular: Terminales presinápticas, vesículas sinápticas, </p><p>5. PTM: Fosforilación en Ser-9</p><p>6. Dominios: Región A, se une a los fosfolípidos </p><p><br/></p><p>Ashlie Joseline Hernandez Cano 3-1</p><p><br/></p><p><br/></p>]]></description>
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         <pubDate>2026-03-19 11:33:18 UTC</pubDate>
         <guid>https://padlet.com/cperezan/ivawl0g738qiw9n0/wish/3831928561</guid>
      </item>
      <item>
         <title>#2 FRIL_HUMAN (P02792)</title>
         <author>carlos0alarcon0meza</author>
         <link>https://padlet.com/cperezan/ivawl0g738qiw9n0/wish/3833004806</link>
         <description><![CDATA[<ol><li><p>Cromosoma 19; Gen FTL; 175 AA; <br>20.020 Da</p></li><li><p>Familia: Ferritina</p></li><li><p>Funciones: Almacenamiento de hierro, importante para la homeostasis del hierro, participa en el suministro de hierro a la células, media la absorción de hierro en las células capsulares del riñón en desarrollo</p></li><li><p>Localización en la celula o subcelula: Citoplasma, vesícula citoplasmática y autofagosoma</p></li><li><p>PTM/Procesammmientos: Ubiquitinación, glicosilación, fosforilación, modificación de residuos</p></li><li><p>Dominios:</p><p>Ferritin-like diiron: hélices se empaquetan de forma que dejan residuos de aminoácidos específicos orientados hacia el centro para interactuar con el hierro.</p><p>region: Catalytic site for iron oxidation</p><p><br/></p><p>Carlos Alarcon 3-1</p><p><br/></p></li></ol><p><br></p>]]></description>
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         <pubDate>2026-03-20 04:51:37 UTC</pubDate>
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         <title>P78509 · REELIN</title>
         <author>danielaaispuromont0</author>
         <link>https://padlet.com/cperezan/ivawl0g738qiw9n0/wish/3833651667</link>
         <description><![CDATA[<ol><li><p><strong>Cromosoma 7; Gen RELN; 3460 AA; ~388,000 Da.</strong></p></li><li><p><strong>Familia:</strong> Reelin (proteínas extracelulares tipo glicoproteína; familia Reelin).</p></li><li><p><strong>Función(es):</strong> Proteína secretada de la matriz extracelular; regula la migración neuronal y el posicionamiento durante el desarrollo cerebral; participa en la laminación de la corteza y cerebelo; modula la señalización neuronal mediante interacción con receptores VLDLR y LRP8; influye en la organización del citoesqueleto y adhesión celular.</p></li><li><p><strong>Localización en la célula o subcelular:</strong> secretada, espacio extracelular / matriz extracelular.</p></li><li><p><strong>PTM/Procesamientos principales:</strong> péptido señal (1–25); formación de enlaces disulfuro; glicosilación N-ligada (múltiples sitios); proteólisis (procesamiento extracelular); glicoproteína.</p></li><li><p><strong>Dominio(s):</strong> dominios tipo Reelin (repeticiones características estructurales); dominios EGF-like (interacción proteína-proteína); repeticiones tipo BNR (estructura y estabilidad); región C-terminal esencial para secreción.</p></li></ol><p><br/></p><p>Numero de lista #1.               Aispuro Montoya Daniela 3-1. </p>]]></description>
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         <pubDate>2026-03-20 16:44:24 UTC</pubDate>
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         <title>#3 Hemoglobina P69905</title>
         <author>iselaangulolugo</author>
         <link>https://padlet.com/cperezan/ivawl0g738qiw9n0/wish/3838696044</link>
         <description><![CDATA[<p>Cromosoma: 16</p><p>Gen: <strong>HBA1; HBA2</strong></p><p><strong>Longitud secuencial lineal (aa): 142 aa</strong></p><p><strong>Peso molecular: 64,500 Da.</strong></p><p><strong>Familia: Hemoglobina 1</strong></p><p><strong>Función: </strong>Interviene en el transporte de oxígeno desde los pulmones a los diversos tejidos periféricos.</p><p>Localización en la célula o subcelular: Citosol.</p><p>PTM/Procesamientos: <a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://www.uniprot.org/keywords/KW-0007"><strong>Acetilación</strong></a></p><p><a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://www.uniprot.org/keywords/KW-0971"><strong>Glicación</strong></a></p><p><a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://www.uniprot.org/keywords/KW-0325"><strong>Glicoproteína </strong></a><a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://www.uniprot.org/keywords/KW-0597"><strong>Fosfoproteína</strong></a></p><p><strong>Dominios: 2-142 Globina Impacto en la subunidad alfa. </strong></p><p><strong>Isela Guillermina Angulo Lugo 3-1 biomedicina </strong></p>]]></description>
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         <pubDate>2026-03-25 03:23:37 UTC</pubDate>
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