https://padlet.com/kochfriederike4/f4hvc3d5zs9q1tuy Dieses Padlet bietet verschiedene Informationen aus unterschiedlichen Teilgebieten. Wähle selbst, welche Informationen für dich relevant sind. en-us 2023-03-03 10:39:46 UTC 2023-03-08 10:21:13 UTC hello@padlet.com kochfriederike4 https://padlet.com/kochfriederike4/f4hvc3d5zs9q1tuy/wish/2502467173 Proteine bestehen aus langen Aminosäureketten, die sich zu komplexen dreidimensionalen Gebilden zusammenfalten. Ab Temperaturen von 42 °C beginnen Proteine ihre dreidimensionale Struktur zu verlieren. Die Aminosäurekette entfaltet sich oder faltet sich zu einer neuen Struktur zusammen. Das führt beispielsweise bei den Körperproteinen zu einem Funktionsverlust - deshalb ist hohes Fieber gefählich. Beim Kochen bewirkt eine Änderund der Proteinstruktur ein Gerinnen der Proteine.

(Quelle: verändert nach: https://www.simplycooking.ch/fileadmin/user_upload/content/SimplyCooking_Layout28_13.02.18_optimised.pdf)]]> 2023-03-03 10:48:27 UTC https://padlet.com/kochfriederike4/f4hvc3d5zs9q1tuy/wish/2502467173 kochfriederike4 https://padlet.com/kochfriederike4/f4hvc3d5zs9q1tuy/wish/2502469130 Polare Stoffe wechselwirken stark mit Wasser. Man bezeichnet sie als hydrophil (wasserliebend). Andere unpolare Stoffe wechselwirken nicht mit Wasser und werden als hydrophob (wassermeidend) bezeichnet. Innerhalb eines Proteins findet man hydrophile und hydrophobe Abschnitte. Sie bewirken die Faltung des Proteins im dreidimensionalen Raum. Hydrophile Abschnitte sind nach außen gerichtet, da das Zellmilieu wässrig ist, während die hydrophoben Abschnitte im Inneren verpackt sind.

(Quelle: verändert nach: https://www.simplycooking.ch/fileadmin/user_upload/content/SimplyCooking_Layout28_13.02.18_optimised.pdf) ]]> 2023-03-03 10:50:41 UTC https://padlet.com/kochfriederike4/f4hvc3d5zs9q1tuy/wish/2502469130 kochfriederike4 https://padlet.com/kochfriederike4/f4hvc3d5zs9q1tuy/wish/2502471365 Bei Einwirkung von Hitze auf die Proteine wird die Struktur dieser verändert. Durch eine Neufaltung können hydrophobe Abschnitte an die Oberfläche gelangen. Dadurch sind die Proteine nicht mehr im Wasser löslich. Die hydrophoben Abschnitte verschiedener Proteine interagieren miteinander und bilden Klumpen. Das bezeichnet man als Aggregation.

(Quelle: verändert nach: https://www.simplycooking.ch/fileadmin/user_upload/content/SimplyCooking_Layout28_13.02.18_optimised.pdf) ]]> 2023-03-03 10:53:03 UTC https://padlet.com/kochfriederike4/f4hvc3d5zs9q1tuy/wish/2502471365 kochfriederike4 https://padlet.com/kochfriederike4/f4hvc3d5zs9q1tuy/wish/2502477195 Gefaltetes Ovalbumin-Protein. Die hydrophilen Abschnitte sind nach außen, zum Wasser hin, gerichtet, die hydrophoben nach innen.]]> 2023-03-03 10:59:20 UTC https://padlet.com/kochfriederike4/f4hvc3d5zs9q1tuy/wish/2502477195 kochfriederike4 https://padlet.com/kochfriederike4/f4hvc3d5zs9q1tuy/wish/2502478698 Bei Hitzezufuhr verliert das Protein seine dreidimensionale Struktur oder wird neu gefaltet.]]> 2023-03-03 11:00:48 UTC https://padlet.com/kochfriederike4/f4hvc3d5zs9q1tuy/wish/2502478698 kochfriederike4 https://padlet.com/kochfriederike4/f4hvc3d5zs9q1tuy/wish/2502480551 Eiklar besteht zu 10% aus dem Protein Ovalbumin. Hitze verändert die Raumstruktur der Proteine. Im relativ farblosen und durchsichtigen Eiklar schwimmen die Proteine als "Kügelchen" im Wasser. Das Licht kann fast ungehindert durchscheinen.
Nach dem Erhitzen erscheint das nun feste Eiklar weiß, weil sich ein Proteinnetzwerk gebildet hat, durch welches Licht nicht einfach durchscheinen kann. Es wird in alle Richtungen gestreut und das Eiklar erscheint weiß.

(Quelle: verändert nach: https://www.simplycooking.ch/fileadmin/user_upload/content/SimplyCooking_Layout28_13.02.18_optimised.pdf)  ]]> 2023-03-03 11:02:55 UTC https://padlet.com/kochfriederike4/f4hvc3d5zs9q1tuy/wish/2502480551 kochfriederike4 https://padlet.com/kochfriederike4/f4hvc3d5zs9q1tuy/wish/2502484141 Im flüssigen Eiklar sind die Proteine ganz klein verpackt und reflektieren aufgrund ihrer geringeren Größe das Licht nicht. So scheint das Licht ungehindert durch und das Eiklar erscheint durchsichtig. Beim gekochten Eiklar haben sich die Proteine zu großen Klumpen zusammengetan. Sie reflektieren alle Wellenlängen des sichtbaren Lichts in alle Richtungen. Das Licht wird also unselektiert gesteuert udn das gegarte Eiklar erscheint weiß.

(Quelle: verändert nach: https://www.simplycooking.ch/fileadmin/user_upload/content/SimplyCooking_Layout28_13.02.18_optimised.pdf)  ]]> 2023-03-03 11:06:42 UTC https://padlet.com/kochfriederike4/f4hvc3d5zs9q1tuy/wish/2502484141 kochfriederike4 https://padlet.com/kochfriederike4/f4hvc3d5zs9q1tuy/wish/2502484687 Lichtstreuung bei flüssigem und gekochtem Ei.]]> 2023-03-03 11:07:16 UTC https://padlet.com/kochfriederike4/f4hvc3d5zs9q1tuy/wish/2502484687 kochfriederike4 https://padlet.com/kochfriederike4/f4hvc3d5zs9q1tuy/wish/2502558750 Strukturelle Veränderungen des Proteins Ovalbumin durch Erhitzen.


]]> 2023-03-03 12:29:25 UTC https://padlet.com/kochfriederike4/f4hvc3d5zs9q1tuy/wish/2502558750 kochfriederike4 https://padlet.com/kochfriederike4/f4hvc3d5zs9q1tuy/wish/2502560314 Durch das Erhitzen verändert sich die Faltung eiens Proteins, so dass Aminosäurereste, die im Inneren waren an die Oberfläche gelangen können. Dadurch ändern sich die Oberflächeneigenschaften des Proteins - von hydrophil wird es gegebenenfalls zu hydrophob. Wenn sich die Oberflächeneigenschaften dahingehend verändern, dass sie hydrophob werden, dann ist es nicht mehr in Wasser löslich. Die einzelnen nun hydrophoben Proteine legen sich zu einem Netz zusammen.

(Quelle: verändert nach: https://www.simplycooking.ch/fileadmin/user_upload/content/SimplyCooking_Layout28_13.02.18_optimised.pdf)   ]]> 2023-03-03 12:31:26 UTC https://padlet.com/kochfriederike4/f4hvc3d5zs9q1tuy/wish/2502560314 kochfriederike4 https://padlet.com/kochfriederike4/f4hvc3d5zs9q1tuy/wish/2502561195 Im flüssigen Eiklar sind die Proteine kugelförmig, die hydrophilen Abschnitte umschließen die hydrophoben. Wird das Ei erhitzt, ändert sich die Faltung der Aminosäureketten, hydrophobe Aminosäuren gelangen an die Oberfläche der Proteine. Diese hydrophoben Bereiche kommen sich näher und lagern sich aneinander: Ein Netzwerk entsteht.

(Quelle: verändert nach: https://www.simplycooking.ch/fileadmin/user_upload/content/SimplyCooking_Layout28_13.02.18_optimised.pdf)  ]]> 2023-03-03 12:32:36 UTC https://padlet.com/kochfriederike4/f4hvc3d5zs9q1tuy/wish/2502561195 kochfriederike4 https://padlet.com/kochfriederike4/f4hvc3d5zs9q1tuy/wish/2502562551 Unterschiedliche Wechselwirkungen. Disulfidbrücken sowie Ionenbindung sind echte Bindungen. Bei Wasserstoffbrücken und van-der-Waals-Kräften handelt es sich um zwischenmolekulare Kräfte.]]> 2023-03-03 12:34:11 UTC https://padlet.com/kochfriederike4/f4hvc3d5zs9q1tuy/wish/2502562551 kochfriederike4 https://padlet.com/kochfriederike4/f4hvc3d5zs9q1tuy/wish/2502564780 Bei der Strukturveränderung der Proteine durch Hitze werden schwache chemische Bindungen bzw. Wechselwirkungen (z.B. Wasserstoffbrücken, van-der-Waals-Kräfte) aufgebrochen. Das liegt daran, dass durch die Zufuhr thermischer Energie die Protein-Moleküle in Schwingung geraten.
Je höher die Temperatur, desto stärker die Schwingungen, bis schließlich zunächst schwache Bindungen, bei höherer Temperatur aber auch starke chemische Bindungen aufgebrochen werden (z.B. ionische Bindung, Disulfidbrücken).
Solche Strukturveränderungen durch Hitze können unter Umständen reversibel sein.

(Quelle: verändert nach: https://www.u-helmich.de/el/04-Proteine/proteine07.html)]]> 2023-03-03 12:36:26 UTC https://padlet.com/kochfriederike4/f4hvc3d5zs9q1tuy/wish/2502564780 kochfriederike4 https://padlet.com/kochfriederike4/f4hvc3d5zs9q1tuy/wish/2502566404 Bei Temperaturen über 40 °C beginnen die Proteine ihre Struktur zu verändern, manche Proteine etwas eher, manche etwas später.

(Quelle: verändert nach: https://www.u-helmich.de/el/04-Proteine/proteine07.html) ]]> 2023-03-03 12:38:20 UTC https://padlet.com/kochfriederike4/f4hvc3d5zs9q1tuy/wish/2502566404 kochfriederike4 https://padlet.com/kochfriederike4/f4hvc3d5zs9q1tuy/wish/2502567893 Auch Disulfid-Brücken (S-S) können durch Hitze aufgebrochen werden. Meistens ist diese Art der Strukturveränderung irreversibel. Ein einmal gekochtes Hühnerei kann nicht mehr in den ursprünglichen flüssigen Zustand zurückversetzt werden.

(Quelle: verändert nach: https://www.u-helmich.de/el/04-Proteine/proteine07.html) ]]> 2023-03-03 12:40:00 UTC https://padlet.com/kochfriederike4/f4hvc3d5zs9q1tuy/wish/2502567893 kochfriederike4 https://padlet.com/kochfriederike4/f4hvc3d5zs9q1tuy/wish/2508353030 Die proteinogene Aminosäuren unterscheiden sich hinsichtlich ihrer Seitenketten und dementsprechend in ihren Eigenschaften sowie die Ausbildung von Wechselwirkungen.]]> 2023-03-08 09:55:44 UTC https://padlet.com/kochfriederike4/f4hvc3d5zs9q1tuy/wish/2508353030 kochfriederike4 https://padlet.com/kochfriederike4/f4hvc3d5zs9q1tuy/wish/2508360982 Aminosäuren mit unpolaren/hydrophoben Seitenketten können mit anderen Aminosäuren mit solchen Seitenketten Van-der-Waals-Wechselwirkungen eingehen.

Aminosäuren mit polaren/neutralen Seitenketten können untereinander Wasserstoffbrückenbindungen ausbilden.

Ionenbindungen entstehen zwischen Aminosäuren mit positiven und negativ geladenen Resten.

Disulfidbrücken entstehen ausschließlich zwischen zwei Cystein-Molekülen.]]> 2023-03-08 10:02:45 UTC https://padlet.com/kochfriederike4/f4hvc3d5zs9q1tuy/wish/2508360982 kochfriederike4 https://padlet.com/kochfriederike4/f4hvc3d5zs9q1tuy/wish/2508366735 Die Bildung einer Peptidbindung erfolgt unter Abspaltung von Wasser (Kondensationsreaktion).

(Quelle: https://www.chemiezauber.de/inhalt/basic-5-kl-10-kohlenstoffverbindungen-organische-chemie-2/aminosaeuren-und-eiweisse-proteine/aminosaeuren-und-peptide/269-aminosaeuren-reagieren-miteinander-zu-peptiden.html)]]> 2023-03-08 10:07:52 UTC https://padlet.com/kochfriederike4/f4hvc3d5zs9q1tuy/wish/2508366735 kochfriederike4 https://padlet.com/kochfriederike4/f4hvc3d5zs9q1tuy/wish/2508381651 Peptidbindungen können durch Hydrolyse gespalten werden. Die Reaktion der Hydrolyse findet jedoch erst bei erhöhten Temperaturen, in wässriger Umgebung oder in Gegenwart konzentrierter anorganischer Säuren oder konzentrierter Basen statt. (Quelle: https://www.products.pcc.eu/de/academy/peptidbindungen/)

Eine Aufspaltung der Peptidbindungen ist bei Eiern dann zu sehen, wenn diese so lange gebraten werden, dass sich schwärze Ränder bilden. An diesen schwarzen Ränder verkohlt das Ei. Die Bestandteile des Eies sind an dieser Stelle soweit gespalten, dass reiner Kohlenstoff zurück bleibt.]]> 2023-03-08 10:21:13 UTC https://padlet.com/kochfriederike4/f4hvc3d5zs9q1tuy/wish/2508381651