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      <title>Uma viagem de conhecimentos   by PAULO HENRIQUE NETO BARBOSA</title>
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      <description>Nesse Padlet, você vai fazer uma viagem comigo pelo mundo das Enzimas. Vamos lá? </description>
      <language>en-us</language>
      <pubDate>2022-03-18 15:13:12 UTC</pubDate>
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         <title>O que são enzimas? </title>
         <author>2020102641</author>
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         <description><![CDATA[<div>Enzimas são grupos de substâncias orgânicas de natureza normalmente proteica, com atividade intra ou extracelular que têm funções catalisadoras. Em outras palavras elas participam das reações sem ser reagente, tendo a função de acelerar as reações químicas. </div>]]></description>
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         <pubDate>2022-03-18 16:55:09 UTC</pubDate>
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         <title>Exemplos de Enzimas </title>
         <author>2020102641</author>
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         <description><![CDATA[<div>As enzimas são formadas por uma parte proteica, chamada de <strong>apoenzima</strong> e outra parte não proteica, chamada de <strong>co-fator</strong>.<br><br>São exemplos de enzimas, Catalase, DNA polimerase ou Transcriptase Reversa, Lactase, Lipase, Protease, Urease, Ptialina ou Amilase, Pepsina ou Protease e Tripsina.&nbsp; &nbsp;</div>]]></description>
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         <pubDate>2022-03-18 17:08:08 UTC</pubDate>
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         <title>Vídeo sobre Enzimas </title>
         <author>2020102641</author>
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         <description><![CDATA[]]></description>
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         <pubDate>2022-03-18 17:18:20 UTC</pubDate>
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         <title>Reações Enzimáticas </title>
         <author>2020102641</author>
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         <description><![CDATA[<div>As enzimas atuam ligando-se a substratos específicos em locais específicos. Ao fim do processo, elas são liberadas para catalizarem novas reações. Cada enzima é específica para um tipo de reação. Ou seja, elas atuam somente em um determinado composto e efetuam sempre o mesmo tipo de reação.&nbsp; O composto sobre o qual a enzima age é genericamente denominado substrato. A grande especificidade enzima-substrato está relacionada à forma tridimensional de ambos.&nbsp;</div><div>Uma reação é de ordem zero em um reagente se a variação da concentração daquele reagente não produz nenhum efeito. Uma reação é de primeira ordem se, ao dobrarmos a concentração, a velocidade dobrar.&nbsp;<br><br></div>]]></description>
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         <pubDate>2022-03-18 17:24:57 UTC</pubDate>
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         <title>Sítio Ativo</title>
         <author>2020102641</author>
         <link>https://padlet.com/2020102641/phenzimas/wish/2102305622</link>
         <description><![CDATA[<div>A enzima se liga a uma molécula de substrato em uma região específica denominada <strong>sítio de ligação</strong>. Para isso, tanto a enzima quanto o substrato sofrem mudança de conformação para o encaixe. </div>]]></description>
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         <pubDate>2022-03-18 17:27:10 UTC</pubDate>
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         <title>Classificação</title>
         <author>2020102641</author>
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         <description><![CDATA[<ol><li><strong>Oxido-redutases;&nbsp;</strong></li><li><strong>Transferases;</strong></li><li><strong>&nbsp;Hidrolases;&nbsp;</strong></li><li><strong>Liases;</strong></li><li><strong>&nbsp;Isomerases;&nbsp;</strong></li><li><strong>Ligases.&nbsp;</strong></li></ol>]]></description>
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         <pubDate>2022-03-18 17:30:58 UTC</pubDate>
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         <title>Velocidade de Reação </title>
         <author>2020102641</author>
         <link>https://padlet.com/2020102641/phenzimas/wish/2102312760</link>
         <description><![CDATA[<div>Artigo relacionado a velocidade de reação de ordem zero e primeira ordem. </div>]]></description>
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         <pubDate>2022-03-18 17:32:11 UTC</pubDate>
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      </item>
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         <title>Constante de Michaelis (KM) </title>
         <author>2020102641</author>
         <link>https://padlet.com/2020102641/phenzimas/wish/2102324963</link>
         <description><![CDATA[<div>A <strong>constante de Michaelis</strong> K<sub>m</sub> é definida como a concentração para a qual a velocidade da reacção enzimática é metade de V<sub>max</sub>. Isto pode verificar-se ao substituir K<sub>m</sub> = [S] na equação de <strong>Michaelis</strong>-Menten. </div>]]></description>
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         <pubDate>2022-03-18 17:41:47 UTC</pubDate>
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         <title>Vídeo explicativo sobre a constante </title>
         <author>2020102641</author>
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         <description><![CDATA[]]></description>
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         <pubDate>2022-03-18 17:44:20 UTC</pubDate>
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         <title>Artigo cinética enzimática</title>
         <author>2020102641</author>
         <link>https://padlet.com/2020102641/phenzimas/wish/2102329140</link>
         <description><![CDATA[]]></description>
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         <pubDate>2022-03-18 17:45:08 UTC</pubDate>
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         <title>Lineweaver burke </title>
         <author>2020102641</author>
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         <description><![CDATA[<div>A equação de Michaelis-Menten, pode ser invertida: Esta relação é conhecida como Linearização de <strong>Lineweaver</strong>-<strong>Burk.&nbsp;</strong>O gráfico de Lineweaver-Burke ou do duplo recíproco mostra o significado dos pontos de intercepção entre a recta e os eixos de coordenadas, e do gradiente da velocidade.</div>]]></description>
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         <pubDate>2022-03-18 17:48:46 UTC</pubDate>
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         <title>Enzimas Alostérica</title>
         <author>2020102641</author>
         <link>https://padlet.com/2020102641/phenzimas/wish/2102353156</link>
         <description><![CDATA[<div>As enzimas reguladas por modificações não-covalentes são chamadas de alostéricas. Elas contêm uma região separada daquela em que se liga o substrato, na qual pequenas moléculas regulatórias (efetores) podem ligar-se e modificar a atividade catalítica destas enzimas. Ao ligar-se à enzima, o efetor alostérico pode aumentar (efetor positivo) ou diminuir (efetor negativo) a atividade catalítica, através de modificações no sítio catalítico. Elas são encontradas em quase todas as vias metabólicas e geralmente está catalisando uma reação irreversível localizada no início da via. Quanto à sua estrutura, são oligoméricas ou seja compostas de varias cadeias polipeptídicas, cada uma com um sítio ativo. A ligação do substrato ao sítio ativo de uma das subunidades afeta a conformação das demais, facilitando a ligação dos demais substratos a sítios ativos. As enzimas alostéricas são um dos tipos de enzimas que não podem ser explicadas pelo modelo de Michaelis-Menten.As enzimas alostéricas frequentemente exibem gráficos sigmoides da velocidade da reação <em>versus</em> a concentração de substrato, em vez de gráficos hiperbólicos previstos pela equação de Michaeli-Menten.</div>]]></description>
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         <pubDate>2022-03-18 18:03:37 UTC</pubDate>
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      </item>
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         <title>Efetores x Cofatores </title>
         <author>2020102641</author>
         <link>https://padlet.com/2020102641/phenzimas/wish/2102370731</link>
         <description><![CDATA[<div>Efetores são moléculas que vão se ligar a uma proteína e regular sua atividade biológica. Elas podem diminuir ou aumentar a atividade enzimática da proteína.&nbsp; Por outro lado os cofatores podem ser orgânicos ou inorgânicos que vão auxiliar no processo de catalização, aumentando sua velocidade.&nbsp;</div>]]></description>
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         <pubDate>2022-03-18 18:17:22 UTC</pubDate>
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         <title>Solução Tampão </title>
         <author>2020102641</author>
         <link>https://padlet.com/2020102641/phenzimas/wish/2102389481</link>
         <description><![CDATA[<div>A solução tampão, basicamente da uma estabilidade na reação mantendo-a na linha do plator, para que não ocorra uma desnaturação. </div>]]></description>
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         <pubDate>2022-03-18 18:33:50 UTC</pubDate>
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         <title>Importância das enzimas</title>
         <author>2020102641</author>
         <link>https://padlet.com/2020102641/phenzimas/wish/2102391930</link>
         <description><![CDATA[]]></description>
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         <pubDate>2022-03-18 18:36:01 UTC</pubDate>
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