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      <title>Bioquímica - Trabajo final by DOMENICA ALONDRA CANO QUIZHPI</title>
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      <description>Hecho por: Gabriela Fernández y Doménica Cano </description>
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         <author>domecano</author>
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         <title>Proteínas</title>
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         <title>Sangre y proteínas plasmaticas</title>
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         <title>Trasporte de Oxígeno</title>
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         <title>Oxígeno y vida</title>
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         <title>Hemostasia y trombosis</title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Carbohidratos</title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Lípidos</title>
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         <title>Energía</title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Clasificación</title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Biosíntesis y degradación de nucleótidos  </title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Homeostasis de la glucosa, metabolismo e insulina </title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Carbohidratos complejos </title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Lípidos y lipoproteínas </title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Metabolismo oxidativo </title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Lípidos complejos </title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Vitaminas y Minerales </title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Bioenergética y metabolismo oxidativo </title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Ciclo de los Ácidos Tricarboxílicos </title>
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         <title>Músculo, metabolismo energético y contracción </title>
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         <title>Papel del hígado en el metabolismo </title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Estructura de las proteínas </title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Aminoácidos</title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Estructura </title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Clasificación según su cadena lateral y polaridad</title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Amortiguadores y tampones </title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Péptidos y proteínas </title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Estructura</title>
         <author>domecano</author>
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         <title>1.)Estructura Primaria </title>
         <author>domecano</author>
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         <title>2.) Estructura Secundaria</title>
         <author>domecano</author>
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         <title>3.)Estructura Terceria</title>
         <author>domecano</author>
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         <title>4.)Estructura Cuaternaria</title>
         <author>domecano</author>
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         <title></title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title></title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <description><![CDATA[<div>Son soluciones que minimizan los cambios de  H<sup>+</sup> . (pH)</div>]]></description>
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         <title>A excepción de la glicina, todos los aminoácidos son enantiómeros quirales.</title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Todos los aminoácidos de las proteínas son en configuración L</title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Aminoácidos y proteínas como tampón.</title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <description><![CDATA[<div>Los aminoácidos y proteínas son anfóteros, pueden ceder protones (ácidos) y captarlos (bases) y, a un determinado pH, tienen ambos comportamientos al mismo tiempo. </div>]]></description>
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         <title>Función</title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <description><![CDATA[<div>Mantener pH constante para acción enzimática y catabólica</div>]]></description>
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         <title></title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <description><![CDATA[<div>Determinada por la interacción de puentes de hidrógeno, entre los grupos funcionales de las cadenas laterales de los aminoácidos.</div>]]></description>
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         <title>Hélice α</title>
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         <title>Hoja β </title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <author>gabyfer13</author>
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         <description><![CDATA[<ul><li> Se mantiene gracias a los enlaces de  hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el grupo -C=O del cuarto aminoácido que le sigue. </li></ul>]]></description>
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         <author>gabyfer13</author>
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         <description><![CDATA[<ul><li>Estructura en forma de varilla con cadena peptídica enrollada, y cadenas laterales hacia fuera del espiral</li></ul>]]></description>
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         <author>gabyfer13</author>
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         <description><![CDATA[<div>Cadena principal de un polipéptido se estira al máximo, permite que sus enlaces covalentes adopten una configuración espacial denominada estructura β, que se representa como flecha.<br><br></div>]]></description>
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         <author>gabyfer13</author>
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         <description><![CDATA[<div>Estructura extendida, es plegada porque los enlaces de C-C son tetraédricos.</div>]]></description>
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         <author>gabyfer13</author>
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         <title></title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <description><![CDATA[<div>Disposición tridimensional de todos los átomos que componen la proteína,</div>]]></description>
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         <title></title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <description><![CDATA[<div>Forma global de la molécula  y consta de unidades pequeñas (dominios)</div>]]></description>
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         <description><![CDATA[<div>Estabilizada por interacciones de los grupos funcionales de sus cadenas laterales: puentes de disulfuro covalentes, puentes de hidrógeno, puentes salinos, interacciones hidrofóbicas.</div>]]></description>
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         <author>gabyfer13</author>
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         <author>gabyfer13</author>
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         <description><![CDATA[<div>Formada por interacciones entre cadenas peptídicas.</div>]]></description>
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         <author>gabyfer13</author>
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         <description><![CDATA[<div>Determinada por interacciones covalentes y no covalentes entre superficies de las subunidades.</div>]]></description>
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         <author>gabyfer13</author>
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         <author>gabyfer13</author>
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         <description><![CDATA[<div>Secuencia lineal de aminoácidos.</div>]]></description>
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         <author>gabyfer13</author>
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         <description><![CDATA[<div>Grupo carboxilio de un aminoácido se une al grupo amino del aminoácido siguiente.</div>]]></description>
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         <author>gabyfer13</author>
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         <description><![CDATA[<div>Expresa relación entre pH y pk<sub>a.</sub></div>]]></description>
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         <title>Video ecuación Henderson Hasselbach</title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <author>domecano</author>
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         <title>Diferencia entre: Plasma y suero</title>
         <author>domecano</author>
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         <description><![CDATA[<div>El <strong><mark>plasma</mark></strong> , es el 55% del volumen total de la sangre, contiene el suero y factores de coagulación. Su principal componente es el agua. </div><div>El <strong><mark>suero</mark></strong><strong>,  </strong>parte líquida de la sangre que queda después de la coagulación, en forma de fibrina una vez que se han eliminado los factores de coagulación;  tiene el 6 a 8% de las proteínas que forman la sangre, divididas en partes más o menos iguales la albúmina y las globulinas.</div><div><br><br></div>]]></description>
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         <title>Proteínas plasmáticas</title>
         <author>domecano</author>
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         <description><![CDATA[<div>- 70 al 80 % se sintetizan en el hígado <br>- Están en suspensión coloidal en el plasma y permanecen en él ejerciendo presión coloidosmótica, que es responsable de que no se produzca excesiva transferencia de agua de la sangre al líquido intersticial<br>-  Actúan de buffer, ya que amortiguan los cambios de pH de la sangre</div>]]></description>
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         <title></title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Proteínas de fase aguda </title>
         <author>domecano</author>
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         <description><![CDATA[<div>Cuando se da una una lesión hística o una infección, se produce una respuesta de fase aguda que es inespecífica. Mientras se da esta ocurre un aumento en la síntesis proteínas como: inhibidores de proteasa, de coagulación, del complemento y la proteína C y la reducción en plasma de otras como, albúmina, transferrina,etc. La proteína C es sintetizada en el hígado, actúa como un marcador de infección bacteriana y de la sepsis.</div>]]></description>
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         <title>Enfermedades</title>
         <author>domecano</author>
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         <title></title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Mielona Múltiple</title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Hipoalbuminemia</title>
         <author>domecano</author>
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         <title></title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title></title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title></title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Propiedades del oxígeno</title>
         <author>domecano</author>
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         <title></title>
         <author>domecano</author>
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         <description><![CDATA[<div>- La mayor parte del oxígeno está unidos a proteínas transportadoras<br>- La presión parcial de oxígeno en la sangre es de 100 mmHg<br>- La mayor parte del oxígeno  se almacena en el músculo en forma de un complejo con el hierro, en las proteínas Hb y Mb.</div>]]></description>
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         <title>Estructura del grupo hemo</title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Hemostasia</title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <description><![CDATA[<div>Conjunto de mecanismos que forman tapones  de plaquetas y fibrina, formando focos de lesión vascular.</div>]]></description>
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         <title></title>
         <author>domecano</author>
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         <description><![CDATA[<div>- Molécula de porfirina que tiene coordinado un  átomo de hierro ( Fe<sup>2+</sup> )<br>- Constituye un componente integral de las haloproteínas de globina en la síntesis de polipéptidos<br>- Da el color rojo púrpura a a las globinas.<br>- Las globinas le proporcionan solubilidad en agua al grupo hemo.<br>- Si el átomo de hierro se oxida a Fe<sup>3+ <br></sup>gel grupo hemo ya no puede interrelacionarse reversiblemente con el el oxígeno </div>]]></description>
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      </item>
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         <title>Trombosis </title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <description><![CDATA[<div>Oclusión local de un vaso sanguíneo principal</div>]]></description>
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         <title>División</title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <description><![CDATA[<div><strong><em>H. primaria</em></strong>: plaquetas se adhieren a la superficie lesionada y se agregan para constituir el “tapón hemostático plaquetar”.<br><strong><em>H, secundaria:</em></strong> activación de múltiples proteínas de plasma produce la formación de un coágulo de fibrina que impide la salida de sangre al exterior.</div>]]></description>
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         <title></title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title></title>
         <author>domecano</author>
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      </item>
      <item>
         <title>Modulación alostérica de la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno</title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Proteínas y efectores alostéricos</title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Efecto Bohr</title>
         <author>domecano</author>
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      <item>
         <title>Efectos del CO2 y la temperatura</title>
         <author>domecano</author>
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      <item>
         <title>Efecto del 2,3-bisfosfoglicerato</title>
         <author>domecano</author>
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         <title></title>
         <author>domecano</author>
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         <description><![CDATA[<div>- La afinidad de la Hb por el O<sub>2</sub>, se encuentra modulada por efectores alostéricos (pequeñas moléculas)</div><div>- Estas moléculas se unen a lugares de fijación de ligando y los alteran<br>Estos efectores disminuyen la afinidad de la Hb por el oxígeno <br>- Son homotrópicos  o heterotrópicos</div>]]></description>
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         <title></title>
         <author>domecano</author>
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         <description><![CDATA[<div>- La afinidad de la Hb por el O<sub>2 </sub>es sensible al pH (Efecto Bohr)<br>- Desplazamiento a la derecha de la curva de saturación de oxígeno<br>- pH ácido ( muchos H<sup>+ </sup>), aumentan el P<sub>50</sub> por lo tanto disminuye la afinidad del la Hb por el O<sub>2 </sub></div>]]></description>
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         <title></title>
         <author>domecano</author>
         <link>https://padlet.com/domecano/eb21m3yg2r4fynlf/wish/663081401</link>
         <description><![CDATA[<div>- Desplazamiento a la derecha de la curva de saturación de oxígeno<br>- CO<sub>2 , </sub>se encuentra en grandes cantidades en los capilares venosos y es en un efector alostérico negativo<br>- CO<sub>2</sub>, reacciona de modo reversible con los grupos N-terminales no protonados de los polipéptidos de globina y forma carbamino-aductos<br>- La fijación  del O<sub>2  </sub>al grupo hemo es exotérmico, el aumento de temperatura disminuye esta afinidad</div>]]></description>
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         <title></title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title></title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <description><![CDATA[]]></description>
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         <title></title>
         <author>domecano</author>
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         <description><![CDATA[<div>- 2,3-BPG, intermediario del metabolismo de hidratos de carbono<br>- 2,3-BPG, es sintetizado en los hematíes en una derivación de la vía glucolítica<br>- Es un efector alostérico negativo, que aumenta la P<sub>50 </sub></div>]]></description>
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         <title>Recursos adicionales</title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Recursos adicionales</title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Plaquetas </title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <description><![CDATA[<div>*Forman el tapón hemostático inicial en vasos pequeños y trombo inicial en arterias y venas.<br>*Defectos congénitos en la adhesión y agregación de plaquetas puede causar sangrado excesivo a lo largo de su vida. ( enfermedad de von Willebrand)<br>*Trastornos adquiridos  pueden deberse a una formación defectuosa , destrucción o consumo excesivo de plaquetas.<br>*Antiagregantes plaquetarios se usan para prevención y tratamiento de trombosis arterial.</div>]]></description>
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         <title></title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Hemoglobinopatías</title>
         <author>domecano</author>
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         <title></title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title></title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title>Cascada de coagulación</title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <description><![CDATA[<div>*Trombina-&gt; factor más importante.<br>*Fibrina-&gt; rodea a las plaquetas y otras células circulantes y después forma enlaces cruzados.<br>*Factor XIIIa<br>*Vía extrínseca-&gt; más importante nivel fisiológico. Lesiones vasculares.<br>*Vía intrínseca-&gt; exposición al Factor XII<br>*Tres categorías de anticoagulantes endógenos: 1.Antitrombinas: inhibe actividad de enzimas.<br>2.Proteínas C y S: dependientes de Vit. K,complejo-&gt; proteolisa el Factor Va y VIIIa<br>3.TFPI: inactiva complejos factor tisular-VIIa</div>]]></description>
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         <title>Fibrinolisis</title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <description><![CDATA[<div>*Proceso que resulta en la degradación de las redes de fibrina formadas en el proceso de coagulación sanguínea, evitando así la formación de trombos.<br>*Se produce simultáneamente a la coagulación, produciéndose así la regulación fisiológica de ambos procesos. <br>*En el proceso de degradación de las redes de fibrina tiene un papel principal la plasmina, que se encuentra de forma inactiva circulando en el plasma sanguíneo. Esta forma inactiva es el precursor de la plasmina y recibe el nombre de plasminógeno.</div>]]></description>
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         <title></title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Recursos adicionales</title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title></title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title></title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <author>gabyfer13</author>
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         <title>Catabolismo y biosíntesis de aminoácidos</title>
         <author>domecano</author>
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         <author>domecano</author>
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         <author>gabyfer13</author>
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         <author>gabyfer13</author>
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         <author>domecano</author>
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         <author>domecano</author>
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         <title>¿Qué son las liporoteínas?</title>
         <author>domecano</author>
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         <description><![CDATA[<div>Conjunto de elementos macromoleculares formados por lípidos y proteínas, ayudan al transporte de grasas por el organismo </div>]]></description>
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         <title>Estructura de las lipoproteínas</title>
         <author>domecano</author>
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         <description><![CDATA[<div>Envuelta por una capa polar formada por: fosfolípidos, apolipoproteínas y colesterol libre. Adentro se encuentra núcleo formado por: triglicéridos  y colesterol estratificado.</div>]]></description>
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         <title>Funciones de las lipoproteínas </title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Receptores de lipoproteínas</title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title>Vía de transporte de combustible</title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title>Vía de rebosamiento</title>
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         <title>Transporte inverso del colesterol</title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title>Proceso de aterogénesis </title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title></title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <description><![CDATA[<div><strong>*Quilomicrones</strong>, transportar desde el intestino hacia los tejidos los fosfolípidos,</div><div>triglicéridos y colesterol ingeridos en la dieta.<br><strong>*VLDL </strong>sintetizados en el hígado para</div><div>transportar los triglicéridos desde el hígado a otros tejidos. <br><strong>*LDL</strong> están en el plasma<br>y transporta ésteres de colesterol. Por último <br><strong>*HDL,</strong> trasladan el colesterol desde<br>tejidos periféricos hasta el hígado.</div>]]></description>
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         <title></title>
         <author>domecano</author>
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         <title></title>
         <author>domecano</author>
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         <title></title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <description><![CDATA[<div><strong>Receptores</strong>: ayudan a<br>identificar  los diferentes tipos de lipoproteínas y así dirigir y controlar su metabolismo.<br><strong>Receptores scavenger: </strong>Son receptores de membrana  inespecíficos,que no están regulados, eso quiere decir que se pueden unir a muchas moléculas diferentes. No se pueden unir al LDL, así que no están sujetos a la regulación por retroalimentación; por lo tanto pueden sobrecargar a la célula con cualquier ligando al que se unan.</div>]]></description>
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         <title></title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Esfingolípidos</title>
         <author>domecano</author>
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         <title></title>
         <author>domecano</author>
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         <description><![CDATA[<div>- Grupo complejo de lípidos apolares<br>- Tienen una estructura central de esfingosina, formada por descarboxilación oxidativa y condensación del palmitato con serina<br>- El ácido graso de cadena larga se une al grupo amino de la esfingosina con un enlace amida<br>- No son saponificables<br>- La síntesis de estos supone la condensación del palmitoil-CoA con la serina<br>- El producto de la reacción anterior después de varios pasos se convierte en  esfingosina, que luego es N-acilada para formar ecramida (precursor y armazón estructural de la esfingomielina  y glucoesfingolípidos)<br><br></div>]]></description>
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         <title>Glicerofosfolípidos</title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Síntesis</title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Esfingomielina</title>
         <author>domecano</author>
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         <description><![CDATA[<div>- Único esfingolípido que tiene fosfato<br>- Principal fosfolípido de las vainas de mielina en los nervios<br>- Mayormente en la membrana plasmática</div>]]></description>
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         <title></title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title>Estructura y biosíntesis</title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Glucolípidos</title>
         <author>domecano</author>
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         <description><![CDATA[<div>- Esfingolípidos unidos a azúcares medinate enlaces covalentes <br>- Pueden dividirse en:  glucolípidos neutros (azúcares neutros y aminoazúcares),  sulfátidos ((formados por la añadidura  de sulfato a partir del donador de sulfato)  y gangliósidos ( tienen  ácido  siálico ) </div>]]></description>
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         <title></title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <description><![CDATA[<div>La biosíntesis de los glicerofosfolípidos  comienza en la vía novo, aquí los fosfolípidos están es un estado constante de síntesis, recambio y remodelación; posteriormente los ácidos grasos unidos unidos originalmente a la vía novo, son sustituidos por nuevos en la vía de remodelación y así se genera una diversidad y asimetría de los grupos acilo.</div>]]></description>
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         <title>Enfermedades de almacenamiento lisosomal secundarias a defectos  en la degradación de glucolípidos</title>
         <author>domecano</author>
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         <title></title>
         <author>domecano</author>
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         <description><![CDATA[<div>- Oligosacáridos complejos de los glucolípidos se forman añadiendo un residuo de azúcar cada vez en el A. de Golgi y se degradan de manera secuencial, pero en sentido opuesto<br>- Defectos en esta degradación causan enfermedades de almacenamiento lisosomal. conocidas como: esfingolipidosis y gangliosidosis<br>- Estas enfermedades mencionadas son de herencia autosómica recesiva<br>- Las esfingolipidosis acumulan los lípidos no digeridos en los cuerpos de inclusión en las células</div>]]></description>
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         <title></title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title></title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <description><![CDATA[<div><strong>Antígenos de grupos sanguíneos ABO</strong></div>]]></description>
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         <author>domecano</author>
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         <title></title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <author>gabyfer13</author>
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         <author>gabyfer13</author>
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         <title>Biosíntesis y almacenamiento de ácidos grasos</title>
         <author>domecano</author>
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         <author>domecano</author>
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         <title>Metabolismo oxidativo de los lípidos en el hígado y en el musculo</title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Lanzadera de Malato</title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <author>domecano</author>
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         <title>Ejemplos clínicos</title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title></title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title>Activación de ácidos grasos  para transporte al interior de mitocondrias</title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Oxidación de los ácidos grasos</title>
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         <title>Almacenamiento y síntesis de los hidratos de carbono </title>
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         <title>Reservas de glucógeno en hígado y músculo.</title>
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         <title>Glucogénesis, glucogenólisis y gluconeogénesis </title>
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         <title>Regulación</title>
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         <title>Enfermedad de Von Gierke</title>
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         <title>Enfermedad de Tauri </title>
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         <title>Glucogenosis III</title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Glucogenosis tipo II</title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Casos clínicos</title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title>Interconversión  y activación de los azúcares de la dieta</title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title>Formación de galatosa. manosa y fucosa a partir de la glucosa</title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title>Metabolismo de la fructosa y galactosa</title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title>Biosíntesis  y funciones de oligosacáridos</title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title>Oligosacáridos con enlaces o-glucosídicos</title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title>Funciones de las cadenas de oligosacáridos de las glucoproteínas</title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title>Biosíntesis</title>
         <author>domecano</author>
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         <title></title>
         <author>domecano</author>
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         <author>domecano</author>
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         <title></title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title></title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <author>domecano</author>
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         <title></title>
         <author>domecano</author>
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         <title></title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title>Recursos adicionales </title>
         <author>domecano</author>
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         <author>domecano</author>
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         <title>Recursos adicionales</title>
         <author>domecano</author>
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         <author>gabyfer13</author>
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         <title></title>
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         <title>Metabolismo de purinas</title>
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         <title>Síntesis de novo del anillo de las purinas</title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title>Síntesis de ATP y GTP a partir de IMP</title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title>Vías de recuperación para la biosíntesis </title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title>Metabolismo de las purinas y del ácido úrico </title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title>Fuentes y eliminación</title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title>Formación endógena</title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title>Hiperuricemia y gota</title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title>Metabolismo de las pirimidinas</title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title>Vía de novo</title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title>Vías de recuperación </title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title></title>
         <author>domecano</author>
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         <description><![CDATA[<ul><li> IMP no se acumula mucho en la célula, se convierte en AMP y GTP</li><li>Adenilato cinasa  y guanilato cinasa  usan ATP para  fabricar  nucleótidos difosfatos  a partir de nucleótido monofosfatos </li><li>La nucleótido difosfocinasa, transforma los difosfonucleótidos en  nucleítidos trifosfatos </li><li>Esta enzima actúa  sobre pirimidinas, purinas, ribonucleótidos y desoxirribonucleótidos para la síntesis de ADN y ARN</li></ul>]]></description>
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         <pubDate>2020-08-02 15:28:54 UTC</pubDate>
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         <title></title>
         <author>gabyfer13</author>
         <link>https://padlet.com/domecano/eb21m3yg2r4fynlf/wish/667417736</link>
         <description><![CDATA[<ul><li>Es alta durante la fase S  del ciclo celular , cuando las células están por dividirse.</li><li>Materia prima para la síntesis son: CO<sub>2</sub>, aminoácidos no esenciales  (Asp, Glu, Gly), y derivados del ácido fólico que actúan como donadores de un átomo de carbono.</li><li>Se necesita 5 moléculas de ATP para sintetizar IMP que es el primer producto de las purinas y es precursor común de AMP y GMP.</li><li>La PRPP sintetasa genera la forma activada de la pentosa fosfato por transferencia de un grupo pirofosfato a partir de ATP para formar 5-fosforribosil-pirofosfato.</li><li>En serie de 10 reacciones el PRPP se convierte en IMP.</li><li>Producto final de esta secuencia de reacciones es el ribonucleótido IMP; el nucleósido es la iosina, y la base purina se llama hipoxantina.</li></ul>]]></description>
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         <pubDate>2020-08-02 15:30:26 UTC</pubDate>
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         <title></title>
         <author>domecano</author>
         <link>https://padlet.com/domecano/eb21m3yg2r4fynlf/wish/667418967</link>
         <description><![CDATA[<ul><li>Se  pueden utilizar  nucleótidos  preformados  y obtenidos de la dieta  o de la degradación  de ácidos nucleicos  endógenos mediante la  vía de recuperaciónde purinas</li><li> Adenina fosforribosil transferasa (APRT) convierte adenina libre en AMP</li><li>Hipoxantina-guanina fosforribosil transferasa (HGPRT) cataliza una reacción  similar para la hipoxantina  y la guanina </li><li>Se  sintetizan más nucleótidos de purinas</li></ul>]]></description>
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         <pubDate>2020-08-02 15:35:43 UTC</pubDate>
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         <title></title>
         <author>domecano</author>
         <link>https://padlet.com/domecano/eb21m3yg2r4fynlf/wish/667427221</link>
         <description><![CDATA[<ul><li>IMP, GMP y AMP , pueden convertirse en nucleósidos por la 5´-nucleotidasa</li><li>AMP desaminasa y adenosina desaminasa, convierte el grupo amino de la AMP y la adenosina  en IMP ye inosinam luego se convierte en  hipoxantina</li><li>Guanina se convierte directamente en  xantina</li><li>Iosina y adenina  se convierte en hipoxantina  y luego en xantina</li><li>Xantina oxidasa , enzima final de esta vía , coviertiendo la hipoxantina en xantina y luego en ácido úrico </li><li>Ácido úrico  es el producto metabólico final  del catabolismo de purinas </li></ul>]]></description>
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         <pubDate>2020-08-02 16:07:36 UTC</pubDate>
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         <title></title>
         <author>gabyfer13</author>
         <link>https://padlet.com/domecano/eb21m3yg2r4fynlf/wish/667428135</link>
         <description><![CDATA[<ul><li>Acido úrico es el producto final del catabolismo de las  purinas  en los seres humanos. No se metaboliza y debe excretarse.</li><li>Complejo control renal del urato señala que el a.úrico puede ser ventajoso.</li><li>ácido úrico es un antioxidante circulante.</li><li>Circula como urato monosódico.</li><li>Sal poco soluble  y el líquido extracelular se satura con concentraciones de urato  algo por encima de la referencia.</li><li>Este urato tiende a cristalizarse en personas com hiperuricemia y crea problemas clínicos, el caso más conocido la gota.</li><li>Purinas proceden de tres fuentes : síntesis de novo, vía de recuperación  dieta.</li><li>Reservas de urato en el organismo dependen de las velocidades relativas entre su formación y excreción.</li></ul>]]></description>
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         <pubDate>2020-08-02 16:12:06 UTC</pubDate>
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         <title></title>
         <author>domecano</author>
         <link>https://padlet.com/domecano/eb21m3yg2r4fynlf/wish/667430812</link>
         <description><![CDATA[<ul><li>No hay gota sin hiperuricemia, la mayoría de personas con hiperuricemia son asintomáticas</li><li>Nivel de urato más alto en hobres que en mujeres, en personas con obesidad, mayor edad y  sujetos de grupos socioeconómicos más altos.</li><li>Valores altos de ácido úrico se  relaciona con niveles altos de azúcar </li><li>Gota ,enfermedad dolorosa por precipitación  de cristales de urato sódico  en la articulaciones y en la dermis , por el exceso de ácido úrico</li><li>La reducción de excreción renal de ácido úrico se puede deber a varios factores como fármacos y alcochol.</li></ul>]]></description>
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         <pubDate>2020-08-02 16:22:48 UTC</pubDate>
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         <title></title>
         <author>gabyfer13</author>
         <link>https://padlet.com/domecano/eb21m3yg2r4fynlf/wish/667433719</link>
         <description><![CDATA[<ul><li>Más de la mitad del urato se excreta por el rinón y el resto por el intestino.</li><li><strong>Riñón:  </strong>Urato filtrado y reabsorbido casi totalmente en el túbulo proximal; a nivel distal hay secreción y absorción de la carga filtrada.</li><li>Aproximadamente un 90% permanece en el cuerpo.</li><li><strong>Intestino</strong>: El urato es eliminado por las bacterias.</li><li>Purinas  en la dieta pueden reducir concentraciones de urato en un 10-20%.</li></ul>]]></description>
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         <pubDate>2020-08-02 16:36:20 UTC</pubDate>
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         <title></title>
         <author>domecano</author>
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         <title></title>
         <author>domecano</author>
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         <description><![CDATA[<ul><li>Las  bases  pirimidínicas  libres que provienen  de la dieta  o escisión de  ácidos nucleicos  pueden recuperarse por vías  de recuperación</li><li>Uracilo fosforribosil transferasa activa algunos antineoplásicos  como 5-fluorouracilo o 5-fluorourasina</li><li>Uridina-citidina cinada y timidina cinasa catalizan la fosforilación  de estos nucleósidos </li><li>Nucleótido cinasas  y difosfocinasa completan el proceso de recuperación</li></ul>]]></description>
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         <title></title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title></title>
         <author>gabyfer13</author>
         <link>https://padlet.com/domecano/eb21m3yg2r4fynlf/wish/667439774</link>
         <description><![CDATA[<ul><li>Precursores comunes: CO2, aminoácidos (Asp, Gln), y para la timina N<sup>5</sup>, N<sup>10</sup> -metilen -THF.</li><li>Primer paso: catalizado por la CPS II, utiliza bicarbonato, glutamina y dos moles de ATP, para formar CPS I que es utilizada para la síntesis arginina en el ciclo de la urea.</li><li>Átomos necesarios para formar el anillo pirimidínico proceden del aspartato, que es añadido por e APCasa.</li><li> El carbomoil aspartato se convierte en ácido dihidroorótico .Este es oxidado a ácido orótico, por una enzima dihidroorato deshidrogenasa, la leflunomida en su inhibidora.</li><li>Grupo ribosil-5´-fosfato de PRPP es transferido a ácido orótico para formar OMP, este es descarboxilado y forma UMP.</li></ul>]]></description>
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         <pubDate>2020-08-02 17:02:37 UTC</pubDate>
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         <author>domecano</author>
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         <description><![CDATA[<ul><li>Catalización metabólica por multienzimas mejora la eficiencia</li><li>Tres primeras actividades enzimáticas se han fusionado en CAD, único polipéptido multifuncional codificado por un gen. Este nombre deriva de sus tres enzimas: Carbamoil fosfato sintetasa, Aspartato transcarbamoilasa y Dihidroorotasa.</li><li>Dos actividades finales se fusionan en la UMP sintasa </li><li>Esta fusión evita  la difusión de intermediarios  metabólicos al medio intracelular</li></ul>]]></description>
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         <pubDate>2020-08-02 17:15:39 UTC</pubDate>
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         <author>domecano</author>
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         <author>domecano</author>
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         <title>Recursos adicionales</title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title>Metabolismo anaeróbico de la glucosa  en los glóbulos rojos</title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Introducción</title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Eritrocito</title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Relación</title>
         <author>domecano</author>
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      <item>
         <title>Relación</title>
         <author>domecano</author>
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      <item>
         <title>Relación</title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Glucólisis</title>
         <author>domecano</author>
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         <title>General</title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Fase de inversión </title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Fase de división </title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Regulación en los eritrocitos</title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Ruta de las pentosas</title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Estructura de los azúcares simples</title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Disacárido, oligosacárido y polisacárido</title>
         <author>domecano</author>
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         <title></title>
         <author>domecano</author>
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         <title></title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title></title>
         <author>domecano</author>
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         <title></title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title></title>
         <author>domecano</author>
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         <title></title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Relación</title>
         <author>domecano</author>
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      <item>
         <title></title>
         <author>domecano</author>
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         <description><![CDATA[<ul><li>Fructosa-1,6-BP se divide por la mitad por una reacción aldólica inversa</li><li>Esta reacción es reversible, proporciona 2 triosas fosfato, dihidroxiacetona fosfato y gliceraldehído-3-fosfato</li><li>Solo el gliceraldehído-3-fosfato continúa hasta el estadio de rendimiento</li><li>Solo dos mitades de la molécula de glucosa se metabolizan hasta lactato</li></ul>]]></description>
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         <title></title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title>Fase de rendimiento</title>
         <author>domecano</author>
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         <title></title>
         <author>domecano</author>
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         <description><![CDATA[<ul><li>Produce 4 moles de ATP, lo que es una cantidad neta de 2 moles de ATP por cada mol del glucosa convertido a lactato</li><li>Síntesis de ATP por las cinasas que catalizan la fosforilación a nivel de sustrato; donde un compuesto fosfato de alta energía transfiere su fosfato al ADP , dando ATP como resultado</li></ul>]]></description>
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         <title></title>
         <author>domecano</author>
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         <description><![CDATA[<ul><li>NADPH producto principal</li><li>En los  tejidos  con biosíntesis lipídica activa, por ejemplo , glándulas mamarias, hígado, etc.</li><li>NADPH, se usa en reacciones redox requeridas para la biosíntesis  de colesterol, sales biliares, hormonas esteroideas y triglicéridos</li><li>En el hígado el NAPH se utiliza para la desintoxicación y excreción de fármacos</li><li>Se divide en<ul><li>Un estadio redox irreversible, que proporciona NADPH y pentosa fosfato </li><li>Un estadio de interconversión reversible, exceso de pentosa fosfato se transforma en  intermediarios glucolíticos</li></ul></li></ul>]]></description>
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         <title></title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title></title>
         <author>domecano</author>
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         <title></title>
         <author>domecano</author>
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         <title></title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <description><![CDATA[<ul><li>Fuente de ribosa fosfato para la síntesis de ADN  y ARN.</li><li>Presente en todas las células.</li><li>Parte de la Glc-6-P</li><li>Se describe como una derivación porque cuando las pentosas no son necesarias para reacciones biosintéticas los intermediarios pentosa fosfatos son reciclados a la corriente principal de la glucólisis, esto es importante en los eritrocitos ya que no hay síntesis de ADN o ARN.</li></ul><div><br></div>]]></description>
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         <title>Interacciones órganos y combustible</title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Insulina</title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Diabetes</title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Metabolismo relacionado con la alimentación</title>
         <author>domecano</author>
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         <title></title>
         <author>domecano</author>
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         <title></title>
         <author>domecano</author>
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         <author>domecano</author>
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         <title></title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title>Ciclo de la urea</title>
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         <title>Metabolismo de los esqueletos de carbono </title>
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         <title>Enfermedades hereditarias del metabolismo de los aminoácidos </title>
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         <author>gabyfer13</author>
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         <author>domecano</author>
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         <title></title>
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         <title>Relación</title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Relación</title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Relación </title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Relación</title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Relación</title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Relación con el metabolismo central</title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title>Regulación</title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title></title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title></title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title>Relación</title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title></title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Conexión entre el ciclo de la urea y el ciclo de Krebs</title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title></title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Enzimas</title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title>Clasificación</title>
         <author>gabyfer13</author>
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      <item>
         <title>Factores que afectan la reacción enzimática</title>
         <author>gabyfer13</author>
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      <item>
         <title>Efecto de la temperatura</title>
         <author>gabyfer13</author>
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      <item>
         <title>Efecto del pH</title>
         <author>gabyfer13</author>
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      <item>
         <title></title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <description><![CDATA[<ul><li>Las enzimas tienen una temperatura óptima a la cual funcionan con mas eficiencia.</li></ul>]]></description>
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         <title></title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <description><![CDATA[<ul><li>Toda enzima tiene un pH óptimo, puesto que las reacciones catalíticas participan aminoácidos ionizables , como histeina, glutamato y cisteína. </li></ul>]]></description>
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         <title></title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title>Regulación </title>
         <author>gabyfer13</author>
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      <item>
         <title></title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <description><![CDATA[<div>Participan cinco mecanismos independientes:</div><ul><li>La expresión de de la proteína enzimática a partir del gen correspondiente  cambia en respuesta a las variaciones del entorno celular o las demandas metabólicas.</li><li>Las enzimas pueden activarse o desactivarse de modo irreversible por enzimas proteolíticas.</li><li>Las enzimas pueden ser activadas o inactivadas de modo reversible por codificaciones covalentes, como la fosforilación.</li><li>La regulación alostérica modula la actividad de las enzimas clave a través de la fijación reversible de moléculas pequeñas en  lugares distintos del centro activo.</li><li>La degradación de las enzimas por proteasas intracelulares en el lisosoma, o por proteosomas en el citosol, también determina las vidas medias de las enzimas, y en consecuencia, la actividad enzimática durante un período mucho más prolongado.</li></ul><div><br></div>]]></description>
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      <item>
         <title></title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Inhibición</title>
         <author>domecano</author>
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         <title></title>
         <author>domecano</author>
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         <description><![CDATA[<ul><li>Inhibidores  competitivos  producen  un aumento aparente  de la K<sub>m</sub>, sin modificar  la V<sub>máx</sub></li><li>La velocidad de la reacción catalizada  por una enzima en presencia de un inhibidor competitivo puede aumentarse  incrementando la concentración de sustrato</li><li>Los  inhibidores acompetitivos  dan lugar  a una  disminución  aparente de la V<sub>máx</sub></li><li>Los inhibidores  no competitivos  pueden unirse  a sitios  de unión fuera del centro activo y modificar tanto la K<sub>m </sub>como la  V<sub>máx </sub>de la enzima</li><li>Muchos  fármacos  y venenos inhiben las enzimas  de modo irreversible como por ejemplo: aspirina,  antiinflamatorios  no  esteroideos , disulfiram, reactivos alquilantes y metales pesados </li></ul>]]></description>
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         <title></title>
         <author>domecano</author>
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         <title></title>
         <author>domecano</author>
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         <title></title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Recursos adicionales</title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Regulación</title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title>Rendimiento energético</title>
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         <title>Enzimas  y sustratos  participantes </title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title>Funciones</title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title>Introducción </title>
         <author>domecano</author>
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         <title></title>
         <author>domecano</author>
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         <description><![CDATA[<ul><li>También conocido como ciclo de Krebs o ciclo del ácido cítrico</li><li>Vía común  del metabolismo  de todos los combustibles localizada en la mitocondria</li><li>Acetil CoA, producto común del catabolismo de las grasas, hidratos de carbono y proteínas </li><li>Produce coenzimas  reducidas que se usan para la generación de ATP</li><li>Sus dos funciones fundamentales son: producción de energía y biosíntesis</li></ul>]]></description>
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         <title></title>
         <author>domecano</author>
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         <title></title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title></title>
         <author>domecano</author>
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         <title></title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title></title>
         <author>domecano</author>
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         <title></title>
         <author>domecano</author>
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         <description><![CDATA[<ul><li>Durante este ciclo, cada mol de  acetil-CoA genera suficientes coenzimas  para la  síntesis  de  ~ 9 moles  de ATP mediante fosforilación oxidativa</li><li>3 NADH → 7,5 ATP</li><li>1 FADH<sub>2 </sub>→ 1.5 ATP</li><li>Metabolismo completo  de 1 mol de glucosa  a través de la  glucólisis, el complejo piruvato deshidrogenasa y el ciclo de Krebs  da lugar a ~30-32 moles de ATP</li></ul>]]></description>
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         <title></title>
         <author>domecano</author>
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         <title></title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title>Características del músculo</title>
         <author>domecano</author>
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         <description><![CDATA[<ul><li>Sarcómero</li><li>Filamentos gruesos y finos</li><li>Proteínas del sarcómero (miosina, actina, tropomiosina, troponinas y titina )</li></ul>]]></description>
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         <title>Proceso contráctil</title>
         <author>domecano</author>
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         <title></title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title>Metabolismo energético del músculo</title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Ejercicio de baja intensidad </title>
         <author>domecano</author>
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         <description><![CDATA[<div>Su principal fuente de energía son los lípidos; aquí la frecuencia cardíaca aumentó en comparación con la de reposo, ya que se aumentó las necesidades metabólicas de los músculos al realizar las contracciones y la frecuencia respiratoria también aumentó ya que se estaba necesitando captar oxígeno para el correcto funcionamiento del músculo. </div>]]></description>
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      </item>
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         <title>Ejercercicio de alta intensidad</title>
         <author>domecano</author>
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         <description><![CDATA[<div>la principal fuente de energía en los primeros minutos es la del ATP dada por la CPK y la miocinasa y después cuando se reduce esta, la glucogenólisis pasa a ser la principal fuente. La frecuencia cardíaca aumentó aún más que en el ejercicio de baja intensidad, ya que se requiere de una contracción muscular mayor y por lo tanto se aumenta su metabolismo. La frecuencia respiratoria también aumentó ya que el oxígeno disponible no era suficiente y el dióxido de carbono producido también era mayor; por lo que se respiraba más rápido, para intentar compensar la falta de oxígeno y excretar el exceso de dióxido de carbono.</div>]]></description>
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         <title>Oxidación como fuente energética </title>
         <author>domecano</author>
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         <title></title>
         <author>domecano</author>
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         <description><![CDATA[<div>Contenido energético en los alimentos</div>]]></description>
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         <title>Energía libre</title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <pubDate>2020-08-06 04:33:31 UTC</pubDate>
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         <title></title>
         <author>domecano</author>
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         <description><![CDATA[<div>Metabolismo basal</div>]]></description>
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         <pubDate>2020-08-06 04:34:40 UTC</pubDate>
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         <title>Conservación de la energía por acoplamiento con el ATP</title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title></title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Síntesis mitocondrial de ATP a partir  de coenzimas reducidas </title>
         <author>domecano</author>
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         <author>domecano</author>
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         <title></title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title>Sistema mitocondrial de transporte de electrones</title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Síntesis mitocondrial de ATP </title>
         <author>domecano</author>
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         <title>Inhibidores del metabolismo oxidativo</title>
         <author>domecano</author>
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         <title></title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title></title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title>Videos explicativos</title>
         <author>gabyfer13</author>
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         <title>BIBLIOGRAFÍA </title>
         <author>domecano</author>
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         <description><![CDATA[<ul><li>Baynes, J. W., &amp; Dominiczak, M. H. (2015). Bioquímica Medica. Barcelona: Elsevier.</li><li>Barra, L. (15 de marzo de 2018). España Fascinante. Obtenido de España Fascinante: https://espanafascinante.com/gastronomia/nutricion/entrenamientos-baja-intensidad-alta-intensidad/</li><li><a href="https://www.newbornscreening.info/spanish/parent/Amino_acid/MSUD.html">https://www.newbornscreening.info/spanish/parent/Amino_acid/MSUD.html</a></li><li>https://comps.canstockphoto.es/hecho-atl%C3%A9tico-engineering-objeto-clipart-vectorial_csp51659509.jpg</li><li>http://www.angelfire.com/magic2/bioquimica/enzimas6.htm</li><li>https://es.slideshare.net/ralfonsos/carbohidratos-presentation</li><li>https://g-se.com/regulacion-de-la-grasa-endogena-y-metabolismo-de-los-carbohidratos-en-relacion-a-la-intensidad-y-duracion-del-ejercicio-273-sa-157cfb271223cd</li><li>http://www3.uah.es/bioquimica/Tejedor/bioquimica_quimica/R-T14-ciclokrebs.pdf</li><li><em>http://www3.uah.es/bioquimica/Tejedor/bioquimica_quimica/R-T14-ciclokrebs.pdf<br>http://www3.uah.es/bioquimica/Tejedor/bioquimica_quimica/tema20-3.htm#:~:text=REGULACI%C3%93N%20DEL%20CICLO&amp;text=Una%20dieta%20rica%20en%20prote%C3%ADnas,con%20dieta%20rica%20en%20prote%C3%ADnas.</em></li><li>http://www3.uah.es/bioquimica/Tejedor/bioquimica_quimica/tema20-3.htm#:~:text=REGULACI%C3%93N%20DEL%20CICLO&amp;text=Una%20dieta%20rica%20en%20prote%C3%ADnas,con%20dieta%20rica%20en%20prote%C3%ADnas.
https://ocw.unican.es/pluginfile.php/1327/course/section/1638/Tema19-_Krebs08-09.pdf
https://ocw.unican.es/pluginfile.php/800/course/section/857/Tema%252017.%2520Degradacion%2520de%2520aminoacidos.pdf</li><li><a href="https://www.dallasnews.com/espanol/al-dia/salud/2019/05/21/fenilcetonuria-conoce-el-caso-de-un-nino-a-quien-la-comida-incorrecta-podria-matarlo/">https://www.dallasnews.com/espanol/al-dia/salud/2019/05/21/fenilcetonuria-conoce-el-caso-de-un-nino-a-quien-la-comida-incorrecta-podria-matarlo/</a></li><li><a href="https://www.cun.es/enfermedades-tratamientos/enfermedades/diabetes-tipo-1">https://www.cun.es/enfermedades-tratamientos/enfermedades/diabetes-tipo-1</a></li><li>https://medlineplus.gov/spanish/ency/article/001200.htm
https://es.slideshare.net/micky_galvez/urea-creatinina-y-acido-rico-micky-glvez</li></ul>]]></description>
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