Primærstrukturen angiver hvilken rækkefølge aminosyren skal have i et protein 

Efter at rækkefølgen af aminosyre er angivet. b-foldeblad er dele af kæden foldet i parallelle strøg tæt til hinanden. og a- helix snor sig i en spiralform. Begge bindinger stabile fordi de har talrige hydrogenbindinger mellem aminosyre som ved foldningen er kommet tæt på hinanden. Tertiærstruktur beskriver proteinets form, og hvor α-helix og β-foldeblade er placerede i forhold til hinanden. 

Proteinets struktur kan opdeles i fire forskellige stadier eller niveauer; Primær, sekundær, tertiær og kvarternære strukturer.  Fælles for de fleste proteiner er, at de er foldet i en forevis globulær struktur.  Man skelner mellem de hydrofile aminosyre som typisk vil vende væk fra områder med vand og de hydrofile som vil vende ud mod overfladen.  

 

Den primære struktur, er den der bestemmer rækkefølgen af aminosyrer i et given protein, der kan være mange forskellige aminosyre, og de er sat sammen af peptidbindinger, hvilket kan sammenlignes med en perlekæde. 

 

Sekundær struktur, består af to forskellige typer af foldninger, kendt som α-helix og β-foldeblad;

α-helix er karakteriseret ved, at kæden snor sig i en spiralform. 
β-foldeblad er dele af kæden, som er foldet i parallelle strøg/ foldet så de lægger overfor hinanden og  tæt på hinanden.De to Strukturerer, henholdsvis α- helix og β-foldeblad er meget stabile grundet de mange hydrogenbindinger mellem aminosyrerne. 

 

 

Tertiær struktur, giver en beskrivelse af proteinet udseende af  f.eks form; hvordan α-helix og β-foldeblad er placeret, foldninger af aminosyre, aminosyrekædens pakning via bl.a. Ionbindinger og nogen særlige svovlbroer (stærke bindinger)

Svovlbroer er også kendt son en kovalent binding fordi, at den reagerer med aminosyren cystein. 

 

Kvarternære, er placering og kobling af hinanden af proteiner, som er bestående af polypeptidkæder.

Hydrofobe aminosyrer (upolære) vrides indad, væk fra det vandlige miljø, mens de hydrofile aminosyrer (polære) vil vende ud mod overfladen og absorbere vandet. 

Kovalent-binding, hydrogen-binding, svovlbro-binding og ion-binding er alle sammen bindinger mellem aminosyrer, β-foldeblad og α-helix. Bindinger som sørger for, at aminosyrerne ikke har en for stor afstand til hinanden.