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      <title>Enzimas by BEATRIZ FERREIRA LACERDA</title>
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      <description>Criado em um momento de genialidade</description>
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      <pubDate>2022-03-19 22:30:35 UTC</pubDate>
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         <title>Enzimas</title>
         <author>2020105641</author>
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         <description><![CDATA[<div>São <a href="https://www.biologianet.com/biologia-celular/proteinas.htm">p</a>roteínas que atuam controlando a velocidade e regulando as reações que ocorrem no organismo. Elas catalisam reações químicas específicas atuando sobre substratos específicos e em locais específicos desses substratos.</div>]]></description>
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         <title>Constante de Michaelis </title>
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         <description><![CDATA[<div>Está diretamente relacionada a velocidade da catalisação e a concentração do substrato, fazendo assim possível o estudo das reações enzimáticas.<br><br></div>]]></description>
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         <title> </title>
         <author>2020105641</author>
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         <description><![CDATA[]]></description>
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         <pubDate>2022-03-20 00:04:23 UTC</pubDate>
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         <title>Regulação Alostérica</title>
         <author>2020105641</author>
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         <description><![CDATA[<div>Em termos gerais, é qualquer forma de regulação em que a molécula reguladora (um ativador ou inibidor) se liga a uma enzima em algum lugar diferente do sítio ativo. O lugar onde o regulador se liga é chamado de <strong>sítio alostérico</strong>.<br>Praticamente todos os casos de inibição não competitiva (juntamente com alguns casos exclusivos de inibição competitiva) são formas de regulação alostérica.</div><div><br><br></div>]]></description>
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         <pubDate>2022-03-20 00:07:06 UTC</pubDate>
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         <title>Equação de Lineweaver-Burk ou duplo-recípro</title>
         <author>2020105641</author>
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         <description><![CDATA[<div>Inversão dos dois lados da equação de Michaelis-Menten;<br>Separação dos componentes do lado direito.&nbsp;</div>]]></description>
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         <title></title>
         <author>2020105641</author>
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         <description><![CDATA[]]></description>
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         <title>Ordem 0 e 1° ordem das reações enzimáticas </title>
         <author>2020105641</author>
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         <description><![CDATA[<div>As reações enzimáticas de ordem 0 são as que não acontece mudanças na velocidade, mantendo-se assim constante a todo tempo.<br>Já nas de 1° ordem acontecem o aumento da velocidade da reação e a concentração de substrato, atingindo assim a velocidade máxima.</div>]]></description>
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         <title>Tipos de enzimas</title>
         <author>2020105641</author>
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         <description><![CDATA[<div>Existem três tipos principais de enzimas digestivas. Eles são categorizados com base nas reações que ajudam a catalisar:<br>A amilase decompõe amidos e carboidratos em açúcares.<br>A protease decompõe as proteínas em aminoácidos.<br>A lipase quebra os lipídios, que são gorduras e óleos, em glicerol e ácidos graxos.</div>]]></description>
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         <title>Efetores</title>
         <author>2020105641</author>
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         <description><![CDATA[<div>São ligantes que tem como finalidade aumentar e/ou diminuir as atividades enzimáticas, expressão genética ou fazer a sinalização.</div>]]></description>
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         <title></title>
         <author>2020105641</author>
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         <author>2020105641</author>
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         <title>Curiosidade!!!!!!!!!!!!!!</title>
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         <description><![CDATA[<div>O&nbsp;uso de enzimas em esporte de auto rendimento.</div>]]></description>
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