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      <title>Enzimas by Gabrielli Sacheto</title>
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         <author>gabisach</author>
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         <description><![CDATA[<div>&nbsp;              <strong>Enzimas</strong></div>]]></description>
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         <author>gabisach</author>
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         <description><![CDATA[<div>&nbsp;               <strong>Função</strong></div>]]></description>
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         <author>gabisach</author>
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         <description><![CDATA[<div>&nbsp;          <strong>Propriedades</strong></div>]]></description>
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         <author>gabisach</author>
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         <description><![CDATA[<div>&nbsp;             <strong>Estrutura</strong></div>]]></description>
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         <pubDate>2021-05-08 00:22:17 UTC</pubDate>
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         <author>gabisach</author>
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         <description><![CDATA[<div>As enzimas são <strong>proteínas</strong> responsáveis por <strong>catalizar reações químicas</strong> específicas quando se unem em lugares determinados com substratos específicos. Ao passo que diminuem a quantidade de energia para realizar uma reação, acabam por acelerá-la. Mesmo após realizar sua função, as enzimas não sofrem quaisquer alterações e nem são consumidas durante ou após o processo.</div>]]></description>
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         <author>gabisach</author>
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         <description><![CDATA[<div>&nbsp;          <strong>Classificação</strong></div>]]></description>
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         <author>gabisach</author>
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         <description><![CDATA[<div>As enzimas são proteínas globulares, ou seja, são formadas a partir de uma <strong>estrutura terciária</strong> de proteínas, ou seja, é formada por uma sequência de aminoácidos.</div>]]></description>
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         <description><![CDATA[]]></description>
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         <description><![CDATA[<div>&nbsp;            <strong>Coenzimas</strong></div>]]></description>
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         <author>gabisach</author>
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         <description><![CDATA[<div>São diversas as funções que uma enzima pode ter. Existem enzimas responsáveis por regular a atividade das células do músculo cardíaco, outras que realizam a quebra das moléculas dos alimentos<strong> </strong>em substâncias mais fáceis de se digerir, algumas que cortam o DNA em fitas simples, e enzimas que preservam a saúde do fígado.</div>]]></description>
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         <author>gabisach</author>
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         <description><![CDATA[<div>Coenzimas são moléculas auxiliares das enzimas para realizar as reações químicas, sendo muitas vezes essenciais e indispensáveis. Podem ser permanentes ou transitórias e com origem orgânica ou inorgânica. As coenzimas podem ser <strong>Grupos Prostéticos</strong>, <strong>Cofatores</strong> ou <strong>Coenzimas</strong>.</div>]]></description>
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         <author>gabisach</author>
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         <description><![CDATA[<div>&nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp;<strong>Grupo Prostético</strong></div>]]></description>
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         <description><![CDATA[<div>&nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; <strong>Cofatores</strong></div>]]></description>
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         <author>gabisach</author>
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         <description><![CDATA[<div>&nbsp;            <strong>Coenzimas</strong></div>]]></description>
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         <author>gabisach</author>
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         <description><![CDATA[<div>O grupo prostético pode assumir tanto origem orgânica quanto inorgânica. Sua particularidade é ser permanentemente ligado à enzima. São um subgrupo dos cofatores.</div>]]></description>
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         <author>gabisach</author>
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         <description><![CDATA[<div>Os cofatores somente são inorgânicos.&nbsp;Também permanecem ligados de uma forma permanente com a enzima.</div>]]></description>
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         <author>gabisach</author>
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         <description><![CDATA[<div>As coenzimas são cofatores inorgânicos que se derivaram somente das vitaminas. Se ligam com a enzima de forma transitória e fraca, logo se desprendendo desta e podendo ser utilizada por uma nova enizima.</div>]]></description>
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         <author>gabisach</author>
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         <description><![CDATA[<div>As enzimas possuem todas as características que uma proteína possui, só que atuam em concentrações muito baixas e em condições específicas de temperatura e pH. Sua concentração e atividade podem ser reguladas, assim como estão quase sempre em uma seção específica da célula.</div>]]></description>
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         <title></title>
         <author>gabisach</author>
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         <description><![CDATA[<div> &nbsp; &nbsp; &nbsp;<strong>Reação Enzimática</strong></div>]]></description>
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         <title></title>
         <author>gabisach</author>
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         <description><![CDATA[<div>A reação enzimática se dá pela equação:</div><div>E+S&lt;--&gt; ES &lt;--&gt; EP &lt;--&gt; E+P<br>Onde E é a Enzima, S o Substrato que sofre a reação enzimática e P o produto formado. Já o ES representa o complexo enzima-substrato, onde a reação acontece e transforma o substrato em produto. Durante a reação, a mudança de temperatura e pH influencia na velocidade da catálise, atingindo a velocidade máxima no pH e na temperatura ótimas para a enzima específica.</div>]]></description>
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         <pubDate>2021-05-08 02:41:35 UTC</pubDate>
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         <author>gabisach</author>
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         <description><![CDATA[<div>Muitas enzimas recebem seus nome dado o substrato onde se ligam ou a uma característica marcante que ela tem, somado ao sufixo "<strong>-ase</strong>". Por exemplo, existem a <strong>lact</strong>ase, <strong>prote</strong>ase e a <strong>lip</strong>ase. Algumas enzimas receberam nomes antes de sua função ser esclarecida, como a pepsina e a tripsina, e outras possuem o mesmo nome para a mesma enzima. O tipo de reação catalisada determina as <strong>classes</strong> e as <strong>subclasses</strong>.</div>]]></description>
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         <author>gabisach</author>
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         <description><![CDATA[<div>&nbsp;     <strong>Cinética enzimática</strong></div>]]></description>
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         <author>gabisach</author>
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         <description><![CDATA[<div>É a área de estudo que investiga as reações enzimáticas. Qualifica a eficiência da enzima. A <strong>constante de Michaelis</strong> (<em>K</em><sub>m</sub>) se refere a concentração de enzimas para a qual a reação acontece na metade da velocidade máxima e indica o grau de eficiência da enzima. Quanto menor essa constante, maior a especificidade com a qual a enzima se relaciona com o substrato. Equação de Michaelis-menten:<br>&nbsp;            &nbsp; &nbsp;V<sub>máx</sub> . [S]<br>           V=---------------<br>&nbsp;             &nbsp; &nbsp;<em>K</em><sub>m</sub><em> </em>+ [S]</div>]]></description>
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         <title></title>
         <author>gabisach</author>
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         <description><![CDATA[<div>&nbsp;   <strong>Inibidores da reação</strong></div>]]></description>
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         <title></title>
         <author>gabisach</author>
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         <description><![CDATA[<div>Muitas substâncias podem ser inibidoras das reações enzimáticas, entre elas, as drogas. Podem ser <strong>reversíveis</strong> e <strong>irreversíveis</strong>. Os inibidores competitivos se ligam ao sítio ativo e impedem que o substrato se ligue com a enzima e os acompetitivos se ligam ao complexo enzima-substrato.</div>]]></description>
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