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      <title>I miei canvas radioso by </title>
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      <description>Realizzato con buone vibrazioni</description>
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      <pubDate>2017-11-21 07:40:40 UTC</pubDate>
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         <title>FUNZIONI DELLE PROTEINE</title>
         <author>domenico_barbalace1</author>
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         <description><![CDATA[<div>Qualsiasi funzione biologica o processo vitale dipende da questa classe di molecole: le proteine, che sono classificate in base alle funzioni che svolgono:<br><br><br></div>]]></description>
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         <pubDate>2017-11-21 07:41:03 UTC</pubDate>
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         <title>STRUTTURA PROTEINE</title>
         <author>domenico_barbalace1</author>
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         <description><![CDATA[<ul><li>La caratteristica strutturale comune a tutte le proteine è di essere dei<strong> polimeri lineari degli stessi monomeri cioè gli amminoacidi</strong></li><li>&nbsp;Le proteine sono quindi formate da amminoacidi condensati fra loro mediante un <strong>legame covalente </strong>che viene chiamato <strong>legame peptidico </strong><figure class="attachment attachment--preview" data-trix-attachment="{&quot;contentType&quot;:&quot;image&quot;,&quot;height&quot;:128,&quot;url&quot;:&quot;http://www.chimica-online.it/organica/immagini/legame-peptidico.jpg&quot;,&quot;width&quot;:648}" data-trix-content-type="image"><img src="http://www.chimica-online.it/organica/immagini/legame-peptidico.jpg" width="648" height="128"><figcaption class="attachment__caption"></figcaption></figure></li><li>Ciascuna proteina ha però una <strong>propria struttura tridimensionale</strong> che la rende capace di svolgere specifiche funzioni biologiche&nbsp;</li></ul><div><br></div><div>LA STRUTTURA DI UNA PROTEINA É COMPLESSA</div>]]></description>
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         <pubDate>2017-11-21 07:55:38 UTC</pubDate>
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         <title>LA STRUTTURA É ORGANIZZATA IN 4 LIVELLI GERARCHICI</title>
         <author>domenico_barbalace1</author>
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         <description><![CDATA[]]></description>
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         <title>FUNZIONE ENZIMATICA</title>
         <author>domenico_barbalace1</author>
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         <description><![CDATA[<div>Catalizzare (velocizzare) le reazioni chimiche.  -----&gt;  ENZIMI come la PTIALINA e la PEPSINA (enzimi digestivi)</div>]]></description>
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         <pubDate>2017-11-24 11:21:54 UTC</pubDate>
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         <title>FUNZIONE STRUTTURALE </title>
         <author>domenico_barbalace1</author>
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         <description><![CDATA[<div>Sostenere, proteggere, rafforzare, contenere.  -----&gt; CHERATINA, COLLAGENE</div>]]></description>
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         <pubDate>2017-11-24 11:22:29 UTC</pubDate>
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         <title>FUNZIONE di TRASPORTO</title>
         <author>domenico_barbalace1</author>
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         <description><![CDATA[<div>Permettere e controllare il passaggio di sostanze e nutrienti attraverso le membrane biologiche   ----&gt; EMOGLOBINA (trasporto di ossigeno)</div>]]></description>
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         <title>FUNZIONE di MOVIMENTO</title>
         <author>domenico_barbalace1</author>
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         <description><![CDATA[<div>Proteine responsabili della contrazione muscolare     ----&gt; MIOSINA, ACTINA</div>]]></description>
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         <title>FUNZIONE DIFESA IMMUNITARIA </title>
         <author>domenico_barbalace1</author>
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         <description><![CDATA[<div>Riconoscere e distruggere agenti patogeni   ----&gt; IMMUNOGLOBULINE</div>]]></description>
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         <pubDate>2017-11-24 11:24:14 UTC</pubDate>
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         <title>FUNZIFONE ORMONALE </title>
         <author>domenico_barbalace1</author>
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         <description><![CDATA[<div>Portare messaggi chimici da una parte all'altra dell' organismo    ------&gt;  INSULINA<br><br></div>]]></description>
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         <pubDate>2017-11-24 11:24:44 UTC</pubDate>
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         <title> STRUTTURA PRIMARIA</title>
         <author>domenico_barbalace1</author>
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         <description><![CDATA[<ul><li>La struttura primaria di una proteina è definita dalla<strong> sequenza lineare </strong>degli amminoacidi</li><li>Gli amminoacidi sono uniti covalentemente con<strong> legami peptidici</strong></li></ul><div><br></div>]]></description>
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         <title>STRUTTURA SECONDARIA</title>
         <author>domenico_barbalace1</author>
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         <description><![CDATA[<div>É la relazione spaziale fra gli elementi vicini; infatti i ripiegamenti  della proteina causati dalla formazione di legami a idrogeno portano la molecola proteica a dividersi in due strutture: 1. ad <strong>elica</strong><br> 2. a <strong>foglietto ripiegato</strong></div>]]></description>
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         <pubDate>2017-11-24 11:35:24 UTC</pubDate>
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         <title>STRUTTURA TERZIARIA</title>
         <author>domenico_barbalace1</author>
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         <description><![CDATA[<ul><li>É la <strong>conformazione tridimensionale</strong> assunta da una proteina che è indispensabile per la sua attività biologica</li><li>La struttura primaria di una proteina determina la sua struttura terziaria</li></ul>]]></description>
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         <pubDate>2017-11-24 11:37:05 UTC</pubDate>
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         <title>Perché è estremamente importante conoscere la struttura primaria di una proteina</title>
         <author>domenico_barbalace1</author>
         <link>https://padlet.com/domenico_barbalace1/90260kxq4av8/wish/209898168</link>
         <description><![CDATA[<div>La funzione di una proteina dipende dalla struttura primaria e le alterazioni della sequenza primaria possono produrre anomalie di funzione e malattie come l'ANEMIA FALCIFORME</div>]]></description>
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         <title>STRUTTURA QUATERNARIA</title>
         <author>giulia_franceschina</author>
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         <description><![CDATA[<ul><li>Alcune proteine hanno una sola catena polipeptidica, altre ne hanno più di una, ciascuna con una propria struttura primaria, secondaria e terziaria. Queste catene possono unirsi in un livello di organizzazione superiore nella struttura quaternaria.</li></ul><div><br></div>]]></description>
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         <pubDate>2017-11-24 11:50:14 UTC</pubDate>
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         <title></title>
         <author>domenico_barbalace</author>
         <link>https://padlet.com/domenico_barbalace1/90260kxq4av8/wish/209954603</link>
         <description><![CDATA[]]></description>
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         <title>secondaria-&gt;terziaria</title>
         <author>domenico_barbalace</author>
         <link>https://padlet.com/domenico_barbalace1/90260kxq4av8/wish/209955016</link>
         <description><![CDATA[<div> Elementi di struttura secondaria come le elica α, piano β, si compattano in strutture terziarie di forma globulare stabili ed indipendenti denominate domini, le proteine hanno solitamente uno o più domini </div>]]></description>
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         <title>primaria-&gt;secondaria</title>
         <author>domenico_barbalace</author>
         <link>https://padlet.com/domenico_barbalace1/90260kxq4av8/wish/209955245</link>
         <description><![CDATA[<div>La struttura di una proteina ripiegata su se stessa si stabilizza tramite interazioni non covalenti che si instaurano tra parti diverse della catena polipeptidica. </div>]]></description>
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         <title>terziaria-&gt;quaternaria</title>
         <author>domenico_barbalace</author>
         <link>https://padlet.com/domenico_barbalace1/90260kxq4av8/wish/209955660</link>
         <description><![CDATA[<ul><li>&nbsp;Alcune proteine si formano per aggregazione simmetrica di <strong>subunità ( 2 o più catene polipeptidiche) </strong>di due tipi</li><li>&nbsp; Molte proteine contengono copie multiple della stessa subunità&nbsp;</li><li>&nbsp;Le proteine possono aggregarsi in filamenti, strati o globuli&nbsp;</li></ul>]]></description>
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         <pubDate>2017-11-24 16:51:17 UTC</pubDate>
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         <title>LE PROTEINE</title>
         <author>domenico_barbalace</author>
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         <description><![CDATA[<ul><li>Le proteine sono gli <strong>elementi strutturali</strong> e <strong>funzionali </strong>più importanti degli organismi viventi</li><li>Le proteine sono <strong>macromolecole </strong>costituite dall'unione di un grande numero di unità elementari: gli <strong>amminoacidi (aa)</strong></li></ul>]]></description>
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         <title></title>
         <author>domenico_barbalace</author>
         <link>https://padlet.com/domenico_barbalace1/90260kxq4av8/wish/209982322</link>
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         <title>EMOGLOBINA</title>
         <author>domenico_barbalace</author>
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         <description><![CDATA[<div>Esempio di struttura quaternaria</div>]]></description>
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         <title>LA STRUTTURA</title>
         <author>domenico_barbalace</author>
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         <title>GLI AMMINOACIDI</title>
         <author>domenico_barbalace</author>
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         <description><![CDATA[<div>Gli amminoacidi sono composti principalmente da:</div><ul><li>un <strong>atomo</strong> di carbonio <strong>(C)</strong> centrale</li><li>un<strong> atomo</strong> di<strong> </strong>idrogeno<strong> (H)</strong></li><li>un <strong>gruppo funzionale </strong>amminico<strong> (-NH2)</strong>=</li></ul><div>base debole, è il gruppo&nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; funzionale che caratterizza gli&nbsp; amminoacidi e quindi tutte le proteine</div><div><br></div><ul><li>un<strong> gruppo funzionale </strong>carbossilico<strong> (-COOH)</strong> = acido debole perchè&nbsp; &nbsp; &nbsp; COOH --&gt; COO- +<strong> H+</strong></li></ul><div>gruppo funzionale presente anche negli acidi grassi</div><ul><li>un gruppo<strong> R</strong>, che è variabile e rappresenta il resto della molecola. Quindi la natura del gruppo R<strong> conferisce proprietà diverse </strong>a ciascun amminoacido&nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp;</li></ul><div>In tutto, le proteine dei viventi contengono una <strong>ventina</strong> di amminoacidi<strong> diversi</strong>, combinati in un<strong> enorme numero di sequenze </strong>possibili&nbsp;<br><br>Due amminoacidi si legano con un legame peptidico quindi tramite un processo di condensazione (ossia l'unione fra 2 unità molecolari con la perdita di una molecola d'acqua)&nbsp;<br><br><br>&nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp;</div><div><br><br><br><br></div><div><br></div><div><br></div>]]></description>
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         <title></title>
         <author>domenico_barbalace</author>
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         <title>LE PROTEINE FIBROSE E GLOBULARI</title>
         <author>domenico_barbalace</author>
         <link>https://padlet.com/domenico_barbalace1/90260kxq4av8/wish/210389832</link>
         <description><![CDATA[<div>Le proteine possono essere suddivise in <strong>fibrose</strong> e <strong>globulari</strong> a seconda della diversa <strong>struttura</strong></div>]]></description>
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         <pubDate>2017-11-27 13:52:32 UTC</pubDate>
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         <title>PROTEINE FIBROSE</title>
         <author>domenico_barbalace</author>
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         <description><![CDATA[<ul><li>Sono di origine <strong>animale</strong></li><li>insolubili in acqua <strong>(idrofobe)</strong></li><li>assumono ruoli per lo più <strong>strutturali</strong></li></ul><div><br></div><div>Si dividono a loro volta in 3 categorie:&nbsp;<br><br></div><ol><li>le <strong>cheratine </strong>=<strong> </strong>formano <strong>tessuti protettivi</strong></li><li>i <strong>collageni</strong> = formano <strong>tessuti connettivi</strong></li><li>le <strong>sete </strong>(bachi da seta)= hanno struttura a foglietto beta</li></ol><div><br></div>]]></description>
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         <pubDate>2017-11-27 13:57:32 UTC</pubDate>
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         <title>PROTEINE GLOBULARI</title>
         <author>domenico_barbalace</author>
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         <description><![CDATA[<ul><li>la <strong>maggior parte </strong>delle proteine appartiene a questa classe</li><li>in genere sono <strong>solubili </strong>in acqua</li><li>hanno <strong>varie funzioni</strong></li><li>sono<strong> strutture elicoidali </strong>(spirale)</li><li>infatti in esse&nbsp; le catene polipeptidiche tendono ad<strong> avvolgersi </strong>su se stesse.</li></ul>]]></description>
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         <pubDate>2017-11-27 14:05:34 UTC</pubDate>
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         <title></title>
         <author>domenico_barbalace</author>
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         <pubDate>2017-11-27 14:21:28 UTC</pubDate>
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         <title></title>
         <author>domenico_barbalace</author>
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         <pubDate>2017-11-27 14:27:02 UTC</pubDate>
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         <title></title>
         <author>domenico_barbalace</author>
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         <pubDate>2017-11-27 14:32:50 UTC</pubDate>
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         <title></title>
         <author></author>
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         <pubDate>2017-11-28 06:39:50 UTC</pubDate>
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