*El enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y la formación de un enlace covalente CO-NH.

*Mediante difracción de Rayos X se vio que el enlace peptídico era más corto que un enlace sencillo normal, porque tiene un cierto carácter (60%) de enlace doble, ya que se estabiliza por resonancia.

*Por esa razón no hay giro libre en torno a este enlace.

*El O carboxílico y el hidrógeno amílico se encuentran en posición tras (uno a cada lado del plano); sin embargo, el resto de los enlaces (N-C y C-C) son enlaces sencillos verdaderos, con lo que podría haber giro.

Pero no todos los giros son posibles.

-Comportamiento anfótero: actúa como ácido y como base.

-Son sólidos, cristalinos, tienen un elevado punto de fusión y son solubles en agua.

-Forman zwitteriones.

-Son compuestos sólidos.

-Son cristalinos.

Tienen un punto de fusión elevado.

Son solubles en agua.

-Agentes vasoactivos. Regulan la presión arterial. Un ejemplo es la angiotensina II, un octapéptido que se origina mediante la hidrólisis de una proteína precursora que se llama angiotensinógeno, y que no tiene actividad vasopresora.
-Hormonas. Aquí tenemos numerosos ejemplos. Los más importantes:

Oxitocina: nonapéptido segregado por la hipófisis. Provoca la contracción uterina y la secreción de leche por la glándula mamaria.

Somatostatina: 14 aminoácidos. Inhibe la liberación de la hormona del crecimiento.

Insulina: 51 aminoácidos. Estimula la absorción de glucosa por parte de las células (disminuye la presencia de glucosa en sangre).

Glucagón: 29 aminoácidos. Sus efectos son los contrarios a los de la insulina, ayuda a aumentar los niveles de glucosa en sangre.

Neurotransmisores. Entre los péptidos que realizan estas funciones tenemos las encefalinas (5 AAs), la β-endorfina (31 AAs) y la sustancia P (11 AAs).

-Antioxidantes. El papel del tripéptido glutation es esencial como antioxidante celular. Reduce las especies reactivas del oxígeno, tóxicas para la célula.

Proteína: más de 50 aminoácidos. Las proteínas con una sola cadena polipeptídica se denominan proteínas monoméricas, mientras que las compuestas de más de una cadena polipeptídica se conocen como proteínas multiméricas.

Para nombrar un péptido se empieza por el aminoácido que porta el grupo –NH2 terminal, y se termina por el aminoácido que porta el grupo -COOH. En el sistema clásico cada aminoácido se representa por tres letras, y en el moderno, impuesto por la genética molecular, por una letra. Si el primer aminoácido de nuestro péptido fuera alanina y el segundo serina tendríamos el péptido alanil-serina, Ala-Ser, o AS.

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Independientemente de la longitud de la cadena polipeptídica, siempre habrá un grupo NH2 que no ha reaccionado (el extremo amino) y un grupo COOH que tampoco ha reaccionado (el extremo carboxilo). Cada péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre. A la hora de nombrar un oligopéptido se considera como AA principal al que conserva el grupo carboxilo. El resto de los AA se nombran como sustituyentes, comenzando por el AA que ocupa el extremo amino. Así, por ejemplo, un tripéptido Pro-Tyr-Lys se denominará prolil-tirosil-lisina.

-Martínez, D.F. (2012); Proteínas, aminoácidos y péptidos; ¡Biología es vida¡; Recuperado de: https://sociedaddemente.wordpress.com/tag/peptidos/

- Revista educativa Tiposde.com, equipo de redacción profesional. (2016, 10). Hormonas Peptidicas. Tiposde.com. Obtenido en fecha 12, 2018, desde el sitio web:  https://www.tiposde.com/hormonas_peptidicas.html.

-Reyes, R.J. (2012); Tipos de peptidos, Tipos.com.mx; Recuperado de : http://tipos.com.mx/tipos-de-peptidos

-Sanchez, E.J. (2017); Aminoácidos, péptidos y proteínas; DCiencia, para todos; Recuperado de: http://www.dciencia.es/aminoacidos-peptidos-y-proteinas/

-Gomez, H.J. (2015); Péptidos (estructura, nomenclatura, síntesis e importancia); Fundamentos de bioquímica; Recuperado de: https://sites.google.com/site/bq2014iruizcruzmariaconcepcion/i-fundamentos-de-la-bioquimica/proteinas/1-2-1-2-peptidos-estructura-nomenclatura-sintesis-e-importancia

Se revisa la incidencia del conjunto de los componen-

tes de la leche sobre la salud cardiovascular.

Una fracción del máximo interés en relación con enfer-

medades cardiovasculares es la de elementos minerales,

sobre todo el calcio. Se han documentado beneficios de

la leche para reducir la presión arterial debido al calcio

biodisponible, junto con otros elementos minerales pre-

sentes así como péptidos bioactivos con capacidad antihi-

pertensiva, inhibidores de la ECA (enzima clave implica-

da en la regulación de la presión arterial). Por otra parte,

se ha encontrado una asociación positiva de dietas con

niveles altos de calcio procedente de la leche, la excreción

fecal de grasa –que se favorece con las mismas– y marca-

dores cardiovasculares.

La presencia en la leche de los ácidos grasos esen-

ciales, linoléico, linolénico y araquidónico, aunque con

niveles bajos, es particularmente interesante. Por otra

parte, en la grasa de leche están presentes componentes

bioactivos como el ácido linoleico conjugado y la esfingo-

mielina, para los que se han descrito potenciales efectos

cardioprotectores. Sin embargo, debido a los niveles al-

tos que contiene de ácidos grasos saturados el consumo

de productos con grasa de leche, se ha desaconsejado de

forma indiscriminada.

En línea con las evidencias recogidas en una larga se-

rie de trabajos científicos se puede concluir que el consu-

mo de leche/lácteos equilibrados o bajos en grasa puede

tener efecto neutro o estar inversamente asociado al ries-

go cardiovascular.
 Link: https://www.redalyc.org/html/3092/309238518004/