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      <title>Propiedades funcionales e interfaciales de las proteínas. by Stephany Ordoñez</title>
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      <description>Hecho con un cálido abrazo</description>
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      <pubDate>2022-06-24 01:37:52 UTC</pubDate>
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         <title></title>
         <author>momebanegas0815</author>
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         <description><![CDATA[<blockquote><sub>Las espumas consisten de una fase continua acuosa y una fase dispersa gaseosa.</sub></blockquote>]]></description>
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         <pubDate>2022-06-27 05:11:00 UTC</pubDate>
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         <title>Mousse de chocolate</title>
         <author>momebanegas0815</author>
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         <description><![CDATA[]]></description>
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         <title></title>
         <author>momebanegas0815</author>
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         <description><![CDATA[<blockquote><sub>Posee propiedades de textura únicas debido a la dispersión de burbujas de aire pequeñas y a la formación de&nbsp; lamela.</sub></blockquote>]]></description>
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         <title></title>
         <author>momebanegas0815</author>
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         <description><![CDATA[]]></description>
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         <pubDate>2022-06-27 05:27:17 UTC</pubDate>
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         <title></title>
         <author>momebanegas0815</author>
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         <description><![CDATA[<blockquote><sub>Las proteínas ayudan en la formación y estabilización de la fase gaseosa dispersa</sub></blockquote>]]></description>
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         <pubDate>2022-06-27 05:31:26 UTC</pubDate>
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         <title>Poder espumante</title>
         <author>momebanegas0815</author>
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         <description><![CDATA[<blockquote><sub>Aumenta con la concentración de proteína hasta un valor máximo, esto se ve afectado por el método que se utilice para formar la espuma.<br></sub><strong><sub>Estabilidad de la espuma</sub></strong><sub>&nbsp;<br>Capacidad de la proteína para estabilizar la espuma contra<br>la gravitación y el estrés mecánico&nbsp;</sub></blockquote>]]></description>
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         <pubDate>2022-06-27 05:33:51 UTC</pubDate>
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         <title>Factores ambientales que influyen en la formación y estabilidad de la espuma</title>
         <author>momebanegas0815</author>
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         <description><![CDATA[<blockquote><strong><sub>pH. </sub></strong><sub>Las proteínas que estabilizan espumas son más estables en el pH isoeléctrico.<br></sub><strong><sub>Sales</sub></strong><sub>. Capacidad de espumado y la estabilidad de la espuma de la mayoría de las proteínas globulares, aumentan conforme se incrementa la concentración de&nbsp; NaCl. Sin embargo las proteínas que son “salting-out” presentan mejores propiedades espumantes, mientras que las que son “salting-in”.</sub></blockquote><div><br></div>]]></description>
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         <pubDate>2022-06-27 05:50:17 UTC</pubDate>
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         <title></title>
         <author>momebanegas0815</author>
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         <description><![CDATA[<blockquote><strong><sub>Azúcares. </sub></strong><sub>La adición de sacarosa, lactosa y soluciones azucaradas pueden perjudicar la capacidad espumante, pero mejorar la estabilidad de la espuma.<br></sub><strong><sub>Lípidos. </sub></strong><sub>Los fosfolípidos cuando se presentan en una concentración mayor al 0.5% afectan desfavorablemente las propiedades espumantes Los fosfolípidos cuando se presentan en una concentración mayor al 0.5% afectan desfavorablemente las propiedades espumantes.<br></sub><strong><sub>Concentración de proteína.</sub></strong><sub> Una mayor concentración de proteína da firmeza a la espuma.<br></sub><strong><sub>Temperatura. </sub></strong><sub>Una desnaturalización parcial de las proteínas puede favorecer las propiedades espumantes.&nbsp;</sub></blockquote>]]></description>
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         <pubDate>2022-06-27 05:56:41 UTC</pubDate>
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         <title></title>
         <author>stephanyo247</author>
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         <description><![CDATA[<blockquote><sub>&nbsp;Dependen de las interacciones proteína–agua&nbsp;</sub></blockquote>]]></description>
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         <title>Son:</title>
         <author>stephanyo247</author>
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         <description><![CDATA[<blockquote><sub>Absorción de agua,<br>Capacidad de mojado (humectación),&nbsp;<br>Capacidad de hinchamiento,&nbsp;<br>Capacidad de retención de agua,&nbsp;<br>Adhesividad,&nbsp;<br>Dispersabilidad,&nbsp;<br>Solubilidad,&nbsp;<br>Viscosidad como propiedad hidrodinámica.&nbsp;</sub></blockquote>]]></description>
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         <title></title>
         <author>stephanyo247</author>
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         <description><![CDATA[<blockquote><sub>Modifica propiedades fisico-químicas.</sub></blockquote>]]></description>
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         <title></title>
         <author>leninmauricio303</author>
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         <description><![CDATA[<blockquote><sub>Es un gel es una fase intermedia entre un sólido y un líquido, técnicamente, se define como “un sistema substancialmente diluido el cual no muestra flujo en estado estacionario.</sub></blockquote><div><br></div>]]></description>
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         <pubDate>2022-06-28 05:01:46 UTC</pubDate>
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         <title>Capacidad para ligar agua de las proteínas</title>
         <author>stephanyo247</author>
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         <description><![CDATA[<blockquote><sub>Gramos de agua por gramo de proteína.<br>Se relaciona con la composición de aminoácidos: si hay una mayor concentración de aminoácidos cargados la capacidad de hidratación es mayor y puede ser calculada a partir de su composición de aminoácidos.</sub></blockquote>]]></description>
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         <title></title>
         <author>stephanyo247</author>
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         <title>Ejemplo:</title>
         <author>stephanyo247</author>
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         <description><![CDATA[<blockquote><sub>La viscosidad: tiene propiedades hidrofilicas, hidrodinámicas de forma y tamaño que se puede encontrar en alimentos como sopas, salsas, postres y aderezos como la gelatina o la soya.</sub></blockquote>]]></description>
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         <title></title>
         <author>evelinayuisua2001</author>
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         <title>La gelación de proteínas</title>
         <author>leninmauricio303</author>
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         <title></title>
         <author>stephanyo247</author>
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         <description><![CDATA[<div>1.  Badui SB. Quimica de los alimentos. :738.</div><div><br></div>]]></description>
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         <title></title>
         <author>leninmauricio303</author>
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         <description><![CDATA[<blockquote><sub>Se facilita por calor, enzimas, o cationes divalentes bajo condiciones apropiadas y que inducen la formación de una estructura de red.</sub></blockquote>]]></description>
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         <title></title>
         <author>evelinayuisua2001</author>
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         <description><![CDATA[<blockquote><sub>La solubilidad de las proteínas afecta a sus propiedades funcionales: Hinchamiento, espumado, emulsificación y gelificación.&nbsp;</sub></blockquote>]]></description>
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         <title></title>
         <author>evelinayuisua2001</author>
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         <description><![CDATA[<div>- Uso limitado en alimentos</div><blockquote><sub>- Es la manifestación termodinámica del equilibrio entre las interacciones proteína-proteína.</sub></blockquote>]]></description>
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         <title></title>
         <author>leninmauricio303</author>
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         <description><![CDATA[<blockquote><sub>La mayoría de los geles de proteínas se preparan calentando</sub></blockquote>]]></description>
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         <title></title>
         <author>evelinayuisua2001</author>
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         <description><![CDATA[<div><strong><em><sub>Interacción hidrofóbica:</sub></em></strong><sub> Disminución de solubilidad<br></sub><strong><em><sub>Interacción iónica</sub></em></strong><sub>: Aumento de solubilidad.</sub></div>]]></description>
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         <title></title>
         <author>leninmauricio303</author>
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         <description><![CDATA[<blockquote><sub>Que induce una desnaturalización que puede ser considerada un estado “progel”, esta se despliega y se exponen numerosos grupos funcionales</sub></blockquote>]]></description>
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         <title></title>
         <author>leninmauricio303</author>
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         <description><![CDATA[<blockquote><sub>Un segundo estado es la formación de una red de proteína entre las moléculas.</sub></blockquote>]]></description>
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         <author>leninmauricio303</author>
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         <description><![CDATA[<blockquote><sub>Las interacciones involucradas en la formación de la red son principalmente puentes de hidrógeno e interacciones hidrofóbicas y electroestáticas.</sub></blockquote>]]></description>
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         <title></title>
         <author>leninmauricio303</author>
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         <description><![CDATA[<blockquote><sub>Los geles que se forman sustancialmente por interacciones no covalentes, son térmicamente reversibles.</sub></blockquote>]]></description>
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         <title></title>
         <author>leninmauricio303</author>
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         <description><![CDATA[<blockquote><sub>Los geles formados principalmente por interacciones hidrofóbicas son resistentes a elevadas temperaturas y son irreversibles ejemplo la clara de huevo.</sub></blockquote>]]></description>
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         <pubDate>2022-06-28 05:37:23 UTC</pubDate>
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         <title>Tipos de geles </title>
         <author>leninmauricio303</author>
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         <description><![CDATA[]]></description>
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         <pubDate>2022-06-28 05:39:34 UTC</pubDate>
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         <title></title>
         <author>leninmauricio303</author>
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         <description><![CDATA[<blockquote><sub>Geles opacos o coágulos: Se forman por proteínas con grandes cantidades de aminoácidos no polares se agregan al desnaturalizarse, formando agregados insolubles.</sub></blockquote>]]></description>
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         <pubDate>2022-06-28 05:40:22 UTC</pubDate>
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         <title></title>
         <author>leninmauricio303</author>
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         <description><![CDATA[<blockquote><sub>Geles translúcidos: Se forman por proteínas con cantidades pequeñas de aminoácidos no polares forman complejos solubles al desnaturalizarse, atrapa hasta un 98% de su peso en agua.</sub></blockquote>]]></description>
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         <pubDate>2022-06-28 05:43:22 UTC</pubDate>
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         <title>Clasificación</title>
         <author>evelinayuisua2001</author>
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         <description><![CDATA[<blockquote><sub>-Albúminas: solubilizan en agua. pH 6,6<br>-Globulina: En solución salina. pH 7.0<br>-Glutelinas: Soluciones ácidas. pH2 y 12<br>-Prolaminas: Etanol al 70%</sub></blockquote>]]></description>
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         <pubDate>2022-06-28 05:44:21 UTC</pubDate>
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         <title></title>
         <author>leninmauricio303</author>
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         <description><![CDATA[<blockquote><sub>La estabilidad de un gel ante fuerzas mecánicas y térmicas depende del número y tipo de entrecruzamientos formados por cadena monomérica.</sub></blockquote>]]></description>
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         <pubDate>2022-06-28 05:46:29 UTC</pubDate>
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         <title></title>
         <author>leninmauricio303</author>
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         <description><![CDATA[<blockquote><sub>La capacidad de las proteínas de formar agregados ha sido explotada por el ser humano para producir alimentos con características estructurales y de texturas diversas. Ejemplo quesos y embutidos.</sub></blockquote>]]></description>
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         <pubDate>2022-06-28 05:47:40 UTC</pubDate>
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         <title>Solubilidad y Ph</title>
         <author>evelinayuisua2001</author>
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         <description><![CDATA[<ul><li><blockquote><sub>Las proteínas tienen una carga neta positiva o negativa, respectivamente.&nbsp;</sub></blockquote></li><li><blockquote><sub>En el punto isoeléctrico las proteínas presentan una solubilidad mínima.</sub></blockquote></li><li><blockquote><sub>Muchas proteínas son altamente solubles a pH alcalino (8-9).</sub></blockquote></li><li><blockquote><sub>La proteína se recupera del extracto por precipitación isoeléctrica en el rango de pH de 4.5-4.8&nbsp;</sub></blockquote></li></ul>]]></description>
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         <pubDate>2022-06-28 05:47:51 UTC</pubDate>
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         <title></title>
         <author>leninmauricio303</author>
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         <description><![CDATA[<blockquote><sub>La gelificación no sólo se utiliza para formar geles sólidos viscoelásticos, sino también para mejorar la absorción de agua, los efectos espesantes, la fijación de partículas y para estabilizar emulsiones y espumas.</sub></blockquote>]]></description>
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         <pubDate>2022-06-28 05:49:28 UTC</pubDate>
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         <title>Solubilidad y fuerza iónica</title>
         <author>evelinayuisua2001</author>
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         <description><![CDATA[<blockquote><sub>- La solubilidad disminuye para las proteínas que contienen una alta incidencia de zonas no polares y se incrementa para las proteínas que no.<br>-El primer comportamiento es típico de las proteínas de soya,86 y el segundo lo presenta la b-lactoglobulina.<br>- Mayor solubilidad se debe a un descenso en la actividad iónica de la molécula.&nbsp;</sub></blockquote>]]></description>
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         <pubDate>2022-06-28 06:06:42 UTC</pubDate>
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         <title>Solubilidad y temperatura</title>
         <author>evelinayuisua2001</author>
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         <description><![CDATA[<blockquote><sub>&nbsp;- La solubilidad de muchas proteínas generalmente se incrementa sometiéndola a una temperatura entre 0 y 40ºC.<br>-&nbsp; Excepción proteínas altamente hidrofóbicas.</sub></blockquote>]]></description>
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         <pubDate>2022-06-28 06:07:25 UTC</pubDate>
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         <title>Solubilidad y solventes orgánicos</title>
         <author>evelinayuisua2001</author>
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         <description><![CDATA[<blockquote><sub>- Etanol o acetona, incrementa las fuerzas electroestáticas intra e intermoleculares.<br>-&nbsp; La molécula proteínica se despliegue.<br>-&nbsp; La solubilidad de las proteínas está íntimamente relacionada con el estado estructural&nbsp;</sub></blockquote>]]></description>
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         <pubDate>2022-06-28 06:07:57 UTC</pubDate>
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         <title></title>
         <author>evelinayuisua2001</author>
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         <description><![CDATA[]]></description>
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         <title></title>
         <author>evelinayuisua2001</author>
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         <description><![CDATA[<blockquote><sub>R</sub><strong><em><sub>esistencia de una solución a fluir bajo una fuerza aplicada o un esfuerzo de cizalla</sub></em></strong><sub>&nbsp;</sub></blockquote>]]></description>
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         <pubDate>2022-06-29 20:30:31 UTC</pubDate>
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         <title></title>
         <author>evelinayuisua2001</author>
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         <description><![CDATA[<blockquote><sub>-&nbsp; El esfuerzo de cizalla es directamente proporcional a la velocidad de corte&nbsp;<br>&nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; F/A= n dv/dr</sub></blockquote>]]></description>
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         <pubDate>2022-06-29 20:31:20 UTC</pubDate>
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         <title></title>
         <author>evelinayuisua2001</author>
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         <description><![CDATA[<blockquote><sub>-&nbsp; La conducta del flujo se afecta principalmente por el tipo de soluto.<br>-&nbsp; El alto peso molecular incrementa la viscosidad dependiente de sus propiedades moleculares&nbsp;</sub></blockquote>]]></description>
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         <pubDate>2022-06-29 20:35:55 UTC</pubDate>
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         <author>stephanyo247</author>
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         <description><![CDATA[<div><sub>Son aquellas características que proporcionan información del comportamiento físico-químico de las proteínas en un sistema alimenticio.</sub></div>]]></description>
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         <pubDate>2022-07-03 18:46:50 UTC</pubDate>
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         <title></title>
         <author>stephanyo247</author>
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         <description><![CDATA[<div><sub>&nbsp;Estos sistemas son termodinámicas inestables, necesitan energía para ser formados y las fases tienden a separarse transcurrido un tiempo.</sub></div>]]></description>
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         <pubDate>2022-07-03 18:48:22 UTC</pubDate>
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         <author>stephanyo247</author>
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         <description><![CDATA[<div>Lucero CAM. Propiedades interfaciales de emulsionantes alimentarios: Fosfolípidos y proteínas [Internet] [http://purl.org/dc/dcmitype/Text]. Universidad de Sevilla; 2005 [citado el 3 de julio de 2022]. Disponible en: <a href="https://dialnet.unirioja.es/servlet/tesis?codigo=132630">https://dialnet.unirioja.es/servlet/tesis?codigo=132630</a></div><div><br></div>]]></description>
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         <pubDate>2022-07-03 18:54:05 UTC</pubDate>
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         <title></title>
         <author>christy11jimenez</author>
         <link>https://padlet.com/stephanyo247/8tf150x9dryr7iz4/wish/2236876769</link>
         <description><![CDATA[<blockquote><sub>Varios alimentos procesados y naturales son emulsiones, como leche, yema de huevo, leche de coco, leche de soya, mantequilla, margarina, mayonesa, productos untables, aderezos de ensaladas, helados, salchichas y pasteles.&nbsp;</sub></blockquote><div><sub>&nbsp;Las proteínas son importantes como emulsificantes&nbsp;</sub></div>]]></description>
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         <pubDate>2022-07-05 02:43:10 UTC</pubDate>
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         <title>Métodos para determinar las propiedades emulsificantes</title>
         <author>christy11jimenez</author>
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         <description><![CDATA[]]></description>
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         <title></title>
         <author>christy11jimenez</author>
         <link>https://padlet.com/stephanyo247/8tf150x9dryr7iz4/wish/2236881599</link>
         <description><![CDATA[<ul><li>Medición del tamaño de gota</li></ul><blockquote><sub>Microscopía óptica y de fluorescencia, contador Coulter, espectroturbidimetría.&nbsp;</sub></blockquote><ul><li><strong>&nbsp;</strong>Actividad Emulsificante (EA)&nbsp;</li></ul><blockquote><sub>&nbsp;Tamaño de partícula, conductividad diferencial, turbidimetría.&nbsp;</sub></blockquote><ul><li>&nbsp;Índice de Actividad Emulsificante (IAE)&nbsp;</li></ul><blockquote><sub>&nbsp;Turbidimetría.&nbsp;</sub></blockquote><ul><li>&nbsp;Capacidad Emulsificante (EC)&nbsp;</li></ul><blockquote><sub>Cambio en la viscosidad, resistencia eléctrica y apariencia de la emulsión por su ruptura.&nbsp;</sub></blockquote><ul><li>&nbsp;Estabilidad de emulsión (ES)&nbsp;</li></ul><blockquote><sub>&nbsp;Centrifugación, calentamiento.&nbsp;</sub></blockquote><ul><li>&nbsp;Hidrofobicidad superficial&nbsp;</li></ul><blockquote><sub>HPLC, unión de ligandos hidrófobos, fluorescencia intrínseca, pruebas espectrofluorométricas.&nbsp;</sub></blockquote><div><br></div>]]></description>
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         <pubDate>2022-07-05 02:49:22 UTC</pubDate>
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         <title></title>
         <author>christy11jimenez</author>
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         <description><![CDATA[<div>&nbsp;Índice de actividad emulsificante.&nbsp;</div><blockquote><sub>Métodos para determinar el tamaño de la gota: microscopía de luz, microscopía electrónica, métodos de dispersión de luz o contadores de tamaño de partícula.</sub></blockquote>]]></description>
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         <pubDate>2022-07-05 02:56:01 UTC</pubDate>
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         <title></title>
         <author>christy11jimenez</author>
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         <description><![CDATA[<div>&nbsp;Proteína adsorbida</div><blockquote><sub>Para determinar la cantidad, la emulsión se centrifuga, la fase acuosa se separa, y la fase de la crema se lava varias veces y se centrifuga para quitar cualquier proteína que se haya adsorbido débilmente</sub></blockquote>]]></description>
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         <title></title>
         <author>christy11jimenez</author>
         <link>https://padlet.com/stephanyo247/8tf150x9dryr7iz4/wish/2236890762</link>
         <description><![CDATA[<div>&nbsp;Capacidad emulsificante</div><blockquote><sub>Son los ml de aceite que puede ser emulsificado por gramo de proteína</sub></blockquote>]]></description>
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         <title></title>
         <author>christy11jimenez</author>
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         <description><![CDATA[<div>&nbsp;Estabilidad de emulsión</div><blockquote><sub>Las emulsiones estabilizadas por proteínas son estables por días y no se observa separación de la crema o de alguna fase aun si las emulsiones se encuentran almacenadas en condiciones ambientales&nbsp;</sub></blockquote>]]></description>
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