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      <title>Anexina A2 (ANXA2) by Lorena Almeida</title>
      <link>https://padlet.com/lorenastalmeida/8enr3naea2uhd2d2</link>
      <description></description>
      <language>en-us</language>
      <pubDate>2025-04-29 14:04:06 UTC</pubDate>
      <lastBuildDate>2025-06-16 18:37:46 UTC</lastBuildDate>
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         <title>O que é a proteína Anexina A2 (AXNA2)?</title>
         <author>lorenastalmeida</author>
         <link>https://padlet.com/lorenastalmeida/8enr3naea2uhd2d2/wish/3430008818</link>
         <description><![CDATA[<p>A <strong><mark>Anexina A2</mark></strong> é uma proteína de ligação à membrana regulada por <strong><em>cálcio</em></strong>, ela liga-se a dois íons de cálcio com alta afinidade e pode fazer a ligação cruzada de fosfolipídios da membrana plasmática com a actina e o citoesqueleto, estando envolvido no processo de exocitose. Pode estar envolvida na resposta ao estresse térmico (quando o corpo não consegue controlar a temperatura interna devido a temperatura externa) e atuar na  inibição da degradação do LDLR (um receptor que desempenha um papel crucial na regulação dos níveis de colesterol no sangue). Por fim, essa proteína é inibida pela PCSK9, na qual tem a função de regular o colesterol, principalmente o LDL (colesterol ruim) e seu acromio é a <strong><mark>P07355</mark></strong></p><p><br></p><p><strong><em><mark>Abaixo está mais informações sobre a proteína Anexina A2 (AXNA2)</mark></em></strong></p><p><br></p><p><a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://www.proteinatlas.org/ENSG00000182718-ANXA2"><strong><em>Atlas de anatomia (ANXA2)</em></strong></a></p><p><a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://www.proteinatlas.org/ENSG00000182718-ANXA2"><mark>https://www.proteinatlas.org/ENSG00000182718-ANXA2</mark></a></p><p><br></p><p><a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P07355/entry"><strong><em>UNIPROT (</em>P07355)</strong></a></p><p><a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P07355/entry"><mark>https://www.uniprot.org/uniprotkb/P07355/entry</mark></a></p>]]></description>
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         <pubDate>2025-04-29 14:18:51 UTC</pubDate>
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         <title>Qual é a função da Anexina (AXNA2)?</title>
         <author>lorenastalmeida</author>
         <link>https://padlet.com/lorenastalmeida/8enr3naea2uhd2d2/wish/3430015920</link>
         <description><![CDATA[<p>As <strong><em><mark>anexinas</mark></em></strong> são proteínas de ligação a fosfolipídios reguladas por <strong><em><mark>Ca2 +</mark></em></strong> que desempenham um papel importante no ciclo de vida celular, exocitose e apoptose. São geralmente proteínas citosólica, geralmente com uma forma solúvel e outra forma estável. As anexinas são reversíveis associadas a componentes do citoesqueleto ou proteínas que medeiam interações entre a célula e a matriz extracelular (proteínas matricelulares), além disso ela é um co-receptor para o ativador de plasminogênio (que é uma proteína essencial para o processo de fibrinólise, que dissolve coágulos sanguíneos, sua função principal é ser o precursor da plasmina, enzima que degrada a fibrina, a principal proteína dos coágulos). Essa expressão pode ser encontrada em uma variedade de células, incluindo células endoteliais, células tumorais e macrófagos.</p>]]></description>
         <pubDate>2025-04-29 14:23:06 UTC</pubDate>
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      </item>
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         <title>Estrutura da Anexina A2</title>
         <author>lorenastalmeida</author>
         <link>https://padlet.com/lorenastalmeida/8enr3naea2uhd2d2/wish/3430173859</link>
         <description><![CDATA[<p>É uma proteína de <strong><em><mark>36 kDa </mark></em></strong>que se apresenta em diversas formas, sendo a mais comum um heterotetrâmero (A2t) composto por dois monómeros de <strong><em><mark>ANXA2</mark></em></strong> e um dímero <strong><em><mark>S100A10</mark></em></strong>. A maioria das proteínas da família AnxA possui um <strong><em><mark>domínio central C-terminal </mark></em></strong>conservado que contém quatro repetições semelhantes e tem aproximadamente <strong><em><mark>70 a 80 aminoácidos de comprimento.</mark></em></strong> O domínio central C-terminal da AnxA inclui um motivo de <strong><em><mark>ligação ao cálcio </mark></em></strong>e medeia a ligação específica a <strong><em><mark>fosfolipídios com carga negativa</mark></em></strong></p>]]></description>
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         <pubDate>2025-04-29 16:06:45 UTC</pubDate>
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         <title>Curiosidades sobre a Anexina A2</title>
         <author>lorenastalmeida</author>
         <link>https://padlet.com/lorenastalmeida/8enr3naea2uhd2d2/wish/3430200979</link>
         <description><![CDATA[<p>Ao mesmo tempo em que as anexinas <strong><em><mark>influenciam os macrófagos</mark></em></strong> ao promover a diferenciação de monócitos para um fenótipo anti-inflamatório (M2a+M2c) , que libera interleucina-10 e facilita a fagocitose de neutrófilos apoptóticos, <strong><em><mark>ela pode causa problemas no ser humano. </mark></em></strong></p><p><br></p><p>Alguns estudos genéticos descobriram que existe polimorfismo de nucleotídeo único (SNPs) nos genomas dessas proteínas. Em um estudo realizado na Índia, o snp do gene da anexina A2 (rs7170178) <strong><em><mark>foi associado à osteonecrose em pacientes com anemia falciforme e a frequência do polimorfismo</mark></em></strong> do gene ANXA2 foi maior em pacientes com anemia falciforme em comparação aos controles. O SNP também estava presente em maior frequência em pacientes com osteonecrose falciforme do que naqueles sem osteonecrose.</p><p><br></p><p>Porém, já <strong><em><mark>existem outros estudos que falam que ela é descrita como potente anticoagulante placentária e vascular</mark></em></strong>. Sugere-se que a interferência de anti anexina leve à exposição dos fosfolipídios aniônicos pró-coagulantes, podendo ser um fator de trombose e perda na gravidez.</p><p><br></p><p>Existe alguns estudos que comprovem o evento descrito acima, ele foi realizado em camundongos e resistiu que, quando a anexina A2 é eliminada, <strong><em><mark>os animais ficam mais suscetíveis à formação de coágulos</mark></em></strong>. A anexina A2 desfaz os coágulos após sua formação. Além disso, embora os fatores anteriormente descobertos sejam componentes do próprio sangue, a <strong><em><mark>anexina A2 é encontrada nas células endoteliais, que revestem a superfície dos vasos sanguineos.</mark></em></strong></p><p><br></p>]]></description>
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         <pubDate>2025-04-29 16:27:44 UTC</pubDate>
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      </item>
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         <title></title>
         <author>lorenastalmeida</author>
         <link>https://padlet.com/lorenastalmeida/8enr3naea2uhd2d2/wish/3430809449</link>
         <description><![CDATA[<p>Esse é o mapa de mapamento do nivel patogênico da Anexina A2, ela <strong><em><mark>refere-se à identificação e avaliação da presença e concentração de agentes patogénicos</mark></em></strong> (organismos que causam doenças) em um determinado ambiente ou amostra.</p><p><br></p><p>As regiões que estão <strong><em><mark>em vermelho</mark></em></strong> indicam alta probalidade de causa doença, a <strong><em><mark>região azul  </mark></em></strong>indica que aquela gene não foi indentificado e a <strong><em><mark>região preta</mark></em></strong> indica sem informação. Com base nisso, podemos ver que a Anexina A2 é uma proteina com tendência de causar patógenos </p>]]></description>
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         <pubDate>2025-04-30 01:55:57 UTC</pubDate>
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         <title>Localização</title>
         <author>lorenastalmeida</author>
         <link>https://padlet.com/lorenastalmeida/8enr3naea2uhd2d2/wish/3430825913</link>
         <description><![CDATA[<p><strong><em><mark>Presente na membrana basal das células e na melosama </mark></em></strong>(Na lâmina abaixo da membrana plasmática. Identificado por espectrometria de massas em frações de melanossomos do estágio I ao estágio IV. Translocado do citoplasma para a superfície celular por um mecanismo independente do complexo de Golgi)</p>]]></description>
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         <pubDate>2025-04-30 02:03:37 UTC</pubDate>
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      </item>
      <item>
         <title>Referências</title>
         <author>lorenastalmeida</author>
         <link>https://padlet.com/lorenastalmeida/8enr3naea2uhd2d2/wish/3430865066</link>
         <description><![CDATA[<p><a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://alphafold.ebi.ac.uk/entry/P07355"><strong><mark>https://alphafold.ebi.ac.uk/entry/P07355</mark></strong></a></p><p><br></p><p><a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/S0009898122011433"><strong><mark>https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/S0009898122011433</mark></strong></a></p><p><br></p><p><a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://translational--medicine-biomedcentral-com.translate.goog/articles/10.1186/s12967-016-0843-7?_x_tr_sl=en&amp;_x_tr_tl=pt&amp;_x_tr_hl=pt&amp;_x_tr_pto=sge#:~:text=Foi%20demonstrado%20que%20a%20anexina,endoteliais%2C%20c%C3%A9lulas%20tumorais%20e%20macr%C3%B3fagos"><strong><mark>https://translational--medicine-biomedcentral-com.translate.goog/articles/10.1186/s12967-016-0843-7?_x_tr_sl=en&amp;_x_tr_tl=pt&amp;_x_tr_hl=pt&amp;_x_tr_pto=sge#:~:text=Foi%20demonstrado%20que%20a%20anexina,endoteliais%2C%20c%C3%A9lulas%20tumorais%20e%20macr%C3%B3fagos</mark></strong></a><strong><mark>.</mark></strong></p><p><mark><br></mark><a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://www.proteinatlas.org/ENSG00000182718-ANXA2"><strong><mark>https://www.proteinatlas.org/ENSG00000182718-ANXA2</mark></strong></a></p><p><mark><br></mark><a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P07355/entry"><strong><mark>https://www.uniprot.org/uniprotkb/P07355/entry</mark></strong></a></p><p><br></p><p><a rel="noopener noreferrer nofollow" href="https://alphafold.ebi.ac.uk/entry/P07355"><strong><mark>https://alphafold.ebi.ac.uk/entry/P07355</mark></strong></a></p><p><mark><br></mark></p>]]></description>
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         <pubDate>2025-04-30 02:24:28 UTC</pubDate>
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