De hecho, durante muchos años se creyó que las sustancias provenientes de las plantas -incluidas las proteínas- se incorporaban enteras en los tejidos animales. Este concepto erróneo se abandonó a un lado cuando finalmente se ilustró el proceso de la digestión, con el que demostró que las proteínas ingeridas se separaban en componentes más pequeños contentivos de aminoácidos, siendo entonces cuando dichos científicos dirigen su atención a las diversas cualidades de estos esenciales compuestos. (Zea Morales, 2017).

En nuestro organismo se encuentra un número considerable de complejos proteínicos. Estas proteínas se sintetizan endógenamente a partir de aminoácidos. Generalmente, todos los aminoácidos intervienen en el mantenimiento de los biosistemas; en particular, y como constituyentes de las proteínas, cumplen las siguientes funciones: (Zea Morales, 2017)
– Componentes estructurales de tejidos, células y músculos.

 – Promueven el crecimiento y reparación de tejidos y células. 

– Contribuyen a las funciones sanguíneas. – 

-Intervienen en los procesos de síntesis de enzimas digestivos

– Constituyentes de las hormonas esenciales para la reproducción. 

– Intervienen en el metabolismo energético.

Los aminoácidos están compuestos por una molécula orgánica con un grupo amino y un grupo carboxilo. Dependiendo de su estructura, se pueden diferenciar en formas L y D. Las estructuras L son las naturales para los organismos, y por tanto, las más importantes. De forma general, por tanto, un aminoácido se compone de carbono, carboxilo, un grupo amino, un hidrógeno y una cadena lateral. (Cuidate Plus, 2021)

Los aminoácidos son clasificados dependiendo de sus características químicas, como es su capacidad de reaccionar o interactuar con el agua, su electronegatividad, etc. Esta clasificación nos ayuda a entender la manera como se pueden comportar al estar en contacto con otras sustancias o elementos, asimismo dependiendo de estas características va a ser su función y localización.

(alanina, arginina, asparagina, ácido aspártico, citrulina, cisteina, cistina, ácido gama-aminobutírico, ácido glutámico, glutamina, glicina, ornitina, prolina, serina, taurina y tirosina. (Tododisca, 2020)

Este grupo contiene aminoácidos con residuos alifáticos; alanina, valina, isoleucina y metionina.

2.- Aminoácido con grupo R polares, pero sin carga eléctrica
 
La mayoría de estos aminoácidos contienen R polares. Algunos de ellos poseen un grupo hidroxilo; serina, treonina y tiroxina o bien grupos sulfhídricos; cisteina.

3.- Aminoácidos con grupo R cargados positivamente.

Aquí se incluyen tres aminoácidos; lisina, arginina e histidina.

En esta división se incluyen a los dos aminoácidos dicarboxilicos; ácido aspartico y ácido glutámico.
 

 - Neutros: 1 grupo -COOH + 1 grupo -NH2
 - Ácidos: más de 1 grupo -COOH
 - Básicos: más de un grupo NH2
 - Cuarto: grupo con estructura cíclica sin grupo amino.

Las que afectan al grupo amino, como la desaminación.

Las que afectan al grupo R.

Cordero. (Olmata, 2019) 

El enlace peptídico es un enlace covalente entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) de otro.

§Los péptidos, al igual que aminoácidos y proteínas son biomoléculas con un carácter anfótero que permiten la regulación homeostática de los organismos.

Dentro de las reacciones de los grupos R, una interesante desde el punto de vista de aislamiento y purificación de proteínas es la del grupo tiólico (-SH) de la cisteína, que es fuertemente reductor. En presencia de O2 tiene mucha tendencia a oxidarse. Si hay dos moléculas de cisteína, en presencia de oxígeno, se oxidan para originar una molécula de cistina

§Sin embargo, puede que no deba ocurrir de forma natural, por ejemplo, si hay cisteínas esenciales expuestas (necesarias para la funcionalidad).