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      <title>Farmacologia by RACHEL TORRES ORO</title>
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      <language>en-us</language>
      <pubDate>2020-04-28 18:49:08 UTC</pubDate>
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         <title>Estructura de los receptores metabrotopicos</title>
         <author>racheltorres1</author>
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         <pubDate>2020-04-28 19:07:39 UTC</pubDate>
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         <title>Clasificación de los receptores metabrotopicos</title>
         <author>racheltorres1</author>
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         <description><![CDATA[<div>Los receptores acoplados a proteina G son una superfamilia que incluye las siguientes familias:<br><strong>Familia de la rodopsina </strong>o «Clase A». Es la familia más grande y representa el 80% de los RAPG de los seres humanos.</div><div>1.Grupo α, incluye la familia de los receptores aminérgicos.11​</div><ol><li>Receptores adrenérgicos.</li><li>Receptores muscarínicos.</li><li>Receptores dopaminérgicos.</li><li>Receptores histaminérgicos.</li><li>Receptores serotoninérgicos.</li><li>Receptores de trazas de aminas.</li></ol><div>2.Grupo β.</div><div>3.Grupo γ.</div><div>4.Grupo δ.</div><div>5.Grupo κ.</div><div>6.Grupo μ.<br><br></div><div><strong>Familia de la secretina</strong> o «Clase B». Se caracterizan por su gran dominio N-terminal extracelular.</div><div><strong>Familia de los receptores metabotrópicos de glutamato o «Clase C».</strong> Se caracterizan por su conformación de venus atrapamoscas.</div><div><strong>Receptores de feromonas fúngicas o «Clase D»,</strong> no presentes en vertebrados.</div><div><strong>Receptores de AMP cíclico o «Clase E».</strong></div><div><strong>Familia atípica de Frizzled o «Clase F».</strong></div><div><strong>Familia adhesIón.</strong><br><br></div><div><br></div>]]></description>
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         <pubDate>2020-04-28 19:18:09 UTC</pubDate>
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         <title>Estructura molecular de las proteinas G.Sensibilidad a las toxinas.</title>
         <author>racheltorres1</author>
         <link>https://padlet.com/racheltorres1/77t0k0bc53d1s5jh/wish/537488824</link>
         <description><![CDATA[<div>En una proteína G heterotrimérica típica encontramos tres subunidades, clasificadas por su peso molecular:</div><div>&nbsp;Una subunidad alfa, G-alfa, de 45-47 kD, esta subunidad es la que liga el nucleótido de guanina (GDP o GTP). Puede verse el nucleótido en amarillo unido en un bolsillo interno de la proteína.</div><div>&nbsp;Una subunidad beta, G-beta, de unos 35 kD, de forma toroidal (como una rosquilla) y una subunidad gamma, G-gamma, muy pequeña de 7-9 kD.</div><div>Las subunidades beta y gamma están intimamente asociadas formando un dímero estable&nbsp; que no se disocia salvo en condiciones extremas. Por el contrario, la subunidad alfa está unida a la beta tan sólo por contactos discretos, y se disocia reversiblemente durante el ciclo funcional de la proteína G.</div>]]></description>
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         <pubDate>2020-04-28 20:14:40 UTC</pubDate>
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         <title>Mecanismo de acción receptor beta-adrenérgico     El mecanismo bioquímico de la acción de los agonistas β no ha sido clarificado por completo. Se sabe que inducen un aumento en la tasa de formación de 3’,5’-adenosín monofos- fato cíclico (AMPc) a partir del trifosfato de guanosina en presencia de la adenilciclasa. El incremento del AMPc, capaz de activar varias proteín cinasas responsables de fosforilar proteínas específicas.</title>
         <author>kevingonzalez9</author>
         <link>https://padlet.com/racheltorres1/77t0k0bc53d1s5jh/wish/537512529</link>
         <description><![CDATA[]]></description>
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         <pubDate>2020-04-28 20:27:58 UTC</pubDate>
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         <title>Fenómeno Cross-talk o respuesta cruzada.</title>
         <author>racheltorres1</author>
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         <description><![CDATA[<div>La actividad del receptor esteroideo puede ser aumentada por la fosforilación de residuos de serina en su N-terminal, como resultado de otras formas de señal de transducción, por ejemplo como por un factor de crecimiento. Este comportamiento es llamado <em>crosstalk</em></div>]]></description>
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         <pubDate>2020-04-28 20:40:37 UTC</pubDate>
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         <title>Velocidad de respuesta del receptor β.                   Fármacos no-selectivos. Actúan sobre receptores α y β (adrenalina). Isoproterenol, considerado como una catecolaminano selectiva Isoetarina, con una mayor selectividad β2 pero con una estruc-tura catecolamínica y, por tanto, corta duración de su acción que los hace ineficaces por vía oral. Fármacos escasamente selectivos pero de larga duración deacción por su estructura no catecolamínica y, por tanto, resistencia a la acción de la COMT: metaproterenol y fenoterol.           Fármacos selectivos β2. Estimulan los receptores β2. Son los más importantes. Acción prolongada y eficaces por vía oral también y altamente selectivos de los β2 receptores, como la terbutalina, salbutamol y procaterol. Son más eficaces a nivel bronquial y con menor incidencia de efectos cardiovasculares, aunque ésta no puede ser absoluta ya que el corazón tiene un 20% de β2 receptores.                 Altamente selectivos y de muy larga acción: salmeterol o formoterol.</title>
         <author>kevingonzalez9</author>
         <link>https://padlet.com/racheltorres1/77t0k0bc53d1s5jh/wish/537577908</link>
         <description><![CDATA[]]></description>
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         <pubDate>2020-04-28 21:07:45 UTC</pubDate>
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         <title>Unión ligando-receptor en antagonistas                           Un antagonista de receptor es un tipo de ligando de receptor o fármaco que bloquea o detiene respuestas mediadas por agonistas en lugar de provocar una respuesta biológica en sí tras su unión a un receptor celular. ​ La potencia de un antagonista se define generalmente por su valor EC50. Esto puede ser calculado para un antagonista dado mediante la determinación de la concentración necesaria de un antagonista para inhibir la mitad de la máxima respuesta biológica de un agonista. </title>
         <author>kevingonzalez9</author>
         <link>https://padlet.com/racheltorres1/77t0k0bc53d1s5jh/wish/537593379</link>
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         <pubDate>2020-04-28 21:18:00 UTC</pubDate>
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         <title>Receptores adrenérgicos beta </title>
         <author>racheltorres1</author>
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         <pubDate>2020-04-28 21:26:33 UTC</pubDate>
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         <title>Selectividad de los agonistas Los fármacos que tienen receptores diana se clasifican en agonistas o antagonistas. Los fármacos agonistas activan o estimulan sus receptores específicos, desencadenando una respuesta que incrementa o disminuye la actividad de la célula. Los antagonistas bloquean el acceso o la fijación a los receptores de los agonistas naturales del cuerpo, que suelen ser neurotransmisores, y mediante este tipo de actuación impiden o reducen las respuestas de la célula a sus agonistas naturales</title>
         <author>kevingonzalez9</author>
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         <pubDate>2020-04-28 21:38:54 UTC</pubDate>
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         <title>Mecanismo de desensibilización                    Es la perdida de respuesta de una célula a la acción de un ligando, como resultado de la acción de este ligando sobre la célula. La desensibilización es un componente importante de la capacidad homeostática en los procesos de activación celular y tiene evidentes consecuencias de carácter fisiológico y patológico.          Amplificación de la señal      Un pequeño estímulo provoca una gran respuesta celular. La unión de una o varias hormonas puede inducir una reacción enzimática que afecta a muchas rutas metabólicas y a muchos sustratos. La amplificación puede ocurrir en muchos puntos de la ruta de la señal de transducción.                 Selectividad.                           Un ejemplo de esto son los canales iónicos, ya que estos son selectivos de los tipos de iones que permiten que crucen. El tipo de ion que se le permite pasar depende de la configuración electroquímica de las subunidades de la proteína, especialmente del lado inferior del poro: es común que un tipo de canal iónico permita el paso de varios tipos de iones, especialmente si comparten la misma carga (positiva o negativa). </title>
         <author>kevingonzalez9</author>
         <link>https://padlet.com/racheltorres1/77t0k0bc53d1s5jh/wish/537635825</link>
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         <pubDate>2020-04-28 21:48:19 UTC</pubDate>
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