La fórmula química de la insulina es C₂₅H₃₈N₄O₂₄S₆, con función de regulación de glucosa, promoviendo la síntesis de glucógeno en el hígado, músculo y favorece el almacenamiento de grasas y proteínas.

La insulina es secretada por las células beta de los islotes de Langerhans en el páncreas. Su liberación está regulada principalmente por los niveles de glucosa en sangre; cuando estos son altos, se estimula la secreción de insulina para ayudar a normalizar los niveles de glucosa. La insulina está compuesta por 51 aminoácidos dispuestos en dos cadenas polipeptídicas, designadas como A, con 21 aminoácidos, y B con 30 aminoácidos, unidas por dos puentes disulfuro.

La insulina induce la captación de potasio por parte de las células, por lo que desempeña un papel fiandamental en el tratamiento de la hiperpotasemia grave. El déficit de insulina o una marcada resistencia a su acción, como la que se observa en la cetoacidosis diabética.

En el hígado, la concentración de GSH es de aproximadamente 5 mmol/l. El GSH desempeña un papel fundamental en el mantenimiento de los residuos de cisteína de las proteínas en su forma reducida (sulfhidrilo) y en las defensas antioxidantes. La enzima γ-glutamil transpeptidasa participa en el metabolismo del glutatión y es un biomarcador plasmático de algunas enfermedades del hígado, como el carcinoma hepatocelular y la hepatopatía alcohólica.

Este pequeño péptido, presente en animales, plantas y algunas bacterias, es visto como un buffer óxido-reductor, puesto que es uno de los principales compuestos de bajo peso molecular que contiene azufre y carece de la toxicidad asociada con los residuos de cisteína.

Controla la reabsorción de agua en los conductos colectores del riñón mediante la regulación de los canales de agua de la membrana, las acuaporinas.

La vasopresina controla la reabsorción de agua en los conductos colectores del riñón. Se sintetiza en el hipotálamo y se transporta a lo largo de los axones hasta la hipófisis posterior, donde se almacena antes de ser procesada y liberada posteriormente. La supresión de la secreción de vasopresina da lugar a una orina diluida o pérdida urinaria de agua.

La deficiencia de vasopresina provoca una afección conocida como diabetes insípida. Las mutaciones en el receptor de la vasopresina y en el gen AQP2 conducen a diferentes tipos de diabetes insípida nefrogénica. Los antagonistas de la vasopresina, como el tolvaptán, pueden utilizarse como complementos en el tratamiento de la hiponatremia grave (exceso de agua corporal total).

Como hormona, viaja a través de la sangre para llegar a distintos tejidos y órganos del cuerpo humano y hacer que estos reaccionen de una manera determinada.

Es una hormona peptídica sintetizada en los somas de las neuronas hipotalámicas y que posteriormente son secretadas por la neurohipófisis.

La oxitocina se secreta como respuesta a la succión del pezón durante la lactancia y durante las contracciones uterinas en el inicio del parto.

El glucagón sirve como modelo general para el mecanismo de acción de las hormonas que actúan mediante receptores de superficie celular. Durante el ayuno y la inanición, la gluconeogénesis hepática es activada por el glucagón y ello requiere la degradación coordinada de proteínas y liberación de aminoácidos desde el músculo y la degradación de triglicéridos y liberación de ácidos grasos desde el tejido adiposo.

La degradación del glucógeno en el hígado está estimulada principalmente por la hormona polipeptídica glucagón, segregada por el páncreas cuando la glucemia es baja.

Se secreta hacia la sangre portal hipofisaria y actúa a través de receptores acoplados a una proteína G en las células hipofisarias corticotropas.

La activación de un sistema mensajero de adenosina 3′,5′-monofosfato cíclico (AMPc) da lugar a la estimulación y la secreción de ACTH. La liberación de CRH puede ser episódica y circadiana, y promueve un ritmo circadiano de la producción de ACTH. Tanto la CRH como la ACTH están bajo la influencia de una retroalimentación negativa a partir del cortisol circulante.

• La ACTH (llamada también corticotropina) es un polipéptido de 39 aminoácidos que se sintetiza a partir de una molécula precursora de 241 aminoácidos, la proopiomelanocortina (POMC). La ACTH se libera desde la adenohipófisis y su secreción es pulsátil y con un ritmo diurno.

  
  

  La secreción de ACTH también aumenta por el estrés, ya sea de origen psicológico o físico (p. ej., ejercicio, enfermedad, traumatismos, hipoglucemia). Su secreción se inhibe a través de una retroalimentación negativa por el cortisol.

Las endorfinas tienen entre 16 a 31 aminoácidos producidas por neuronas y células de la adenohipófisis. La estructura química de las endorfinas varía ligeramente dependiendo del tipo específico, pero todas comparten una característica común: son cadenas de aminoácidos. Esta secuencia de aminoácidos es lo que les confiere sus propiedades biológicas únicas.

Los principales tipos de endorfinas son:

• Alfa-endorfina: Derivada de la beta-lipotropina, es una cadena de 16 aminoácidos.

• Beta-endorfina: También derivada de la beta- lipotropina, es una cadena más larga que la alfa-endorfina, con 31 aminoácidos.

• Gamma-endorfina: Similar a la alfa-endorfina, pero con un aminoácido adicional.

La bradicinina es un péptido que promueve la inflamación. Hace que las arteriolas se dilaten (aumenten) mediante la liberación de prostaciclina, óxido nítrico y factor hiperpolarizante derivado del endotelio y hace que las venas se contraigan, a través de la prostaglandina F2, lo que provoca fugas hacia los lechos capilares, debido al aumento de presión en los capilares. La fórmula química C₅₀H₇₃N₁₅O₁₁. La secuencia de aminoácidos de la bradicinina es: Arg-Pro-Pro-Gly-Phe-Ser-Pro-Phe-Arg (RPPGFSPFR).

Receptores

• El B₁ (también llamado receptor de bradykinina B1) se expresa sólo como resultado de la lesión del tejido, y se presume que juega un papel en el dolor crónico.

• El B₂ El receptor se expresa constitutivamente y participa en el papel vasodilatorio de bradykinin.

Los péptidos antimicrobianos generalmente constan de entre 12 y 50 aminoácidos.

Tienen la capacidad de actuar contra una amplia gama de microorganismos, incluyendo bacterias (tanto gram positivas como gram negativas), hongos y virus. Participan en la regulación de la respuesta inmune.

Se ha demostrado que los AMP son importantes en funciones tan diversas como angiogénesis, cicatrización de heridas, liberación de citocinas, quimiotaxis y regulación del sistema inmune adaptativo. Estos péptidos califican como fármacos innovadores que podrían usarse como antibióticos, fármacos anti-lipopolisacáridos o modificadores de las reacciones de inflamación.

Las defensinas son péptidos ricos en cisteínas, que se encuentran en vertebrados e invertebrados y que funcionan como antibióticos naturales que se hallan en la superficie de la piel. Por lo general, tienen entre 18 y 45 aminoácidos de longitud, con tres o cuatro enlaces disulfuro altamente conservados.

Las defensinas de los vertebrados son principalmente α-defensinas y β-defensinas. Algunos primates también tienen θ-defensinas, mucho más pequeñas. En general, tanto las α como las β defensinas están codificadas por genes de dos exones, donde el primer exón codifica una secuencia líder hidrófoba (eliminada después de la traducción) y la secuencia rica en cisteína (el péptido maduro).

En la leche materna humana, las defensinas desempeñan un papel central en la inmunidad del recién nacido. Un desequilibrio de las defensinas en la piel puede contribuir al acné. Una reducción de las defensinas ileales puede predisponer a la enfermedad de Crohn.

La gastrina es un péptido lineal que se sintetiza como una preprohormona y se escinde postraduccionalmente para formar una familia de péptidos con carboxiterminilo idéntico. La forma circulante predominante es gastrin-34 («gastrina grande»), pero la actividad biológica completa está presente en el péptido más pequeño (gastrina-14 o minigastrin). Además, se conserva la bioactividad completa en los cinco aminoácidos C-terminales de la gastrina, que se conoce como pentagastrina.

El receptor de gastrina es también uno de los receptores que se unen a la colecistoquinina y se conoce como el receptor CCK-B.

La secreción de esta hormona se inhibe cuando el pH luminal del estómago se vuelve muy bajo.

Funciones de la gastrina:

• Estimulación de la secreción de ácido gástrico: los receptores de gastrina se encuentran en las células parietales, y la unión de gastrina, junto con la histamina y la acetilcolina, conduce a la secreción de ácido totalmente estimulada por esas células.

• Promoción del crecimiento de la mucosa gástrica: la gastrina claramente tiene la capacidad de estimular muchos aspectos del desarrollo de la mucosa y el crecimiento en el estómago.

El tratamiento con gastrina estimula la síntesis de ADN, ARN y proteínas en la mucosa gástrica y aumenta el número de células parietales.

Otra observación que respalda esta función es que los humanos con hipergastrinemia (niveles sanguíneos anormalmente altos de gastrina) muestran consistentemente hipertrofia de la mucosa gástrica.

La colecistoquinina también se ha encontrado en el cerebro (principalmente en la corteza, aunque también en otras zonas como la retina, el hipocampo, el hipotálamo y la médula espinal) y ejerce un papel como neurotransmisor o neuromodulador, actuando sobre las neuronas de la sustancia gris periacueductual, que están relacionadas con la percepción del dolor, y sobre las neuronas del hipotálamo medial, que se encargan de controlar la ingesta de alimentos.

La colecistoquinina se libera cuando alimentos parcialmente digeridos pasan del estómago al duodeno. Una vez secretado en el interior del intestino, los ácidos biliares actúan como detergentes (poseen grupos polares carboxilo e hidroxilo), ayudando a la emulsificación de los lípidos ingeridos. Ello facilita la digestión enzimática y la absorción de la grasa de la dieta. La liberación de ácidos biliares de la vesícula biliar estimulada por la hormona colecistocinina facilita la solubilización.

La CCK produce la contracción del píloro (la abertura inferior del estómago que comunica con el intestino delgado)

En resumen, el alimento que entra en el duodeno estimula la secreción de colecistocinina, que, a su vez, estimula la producción y secreción de enzimas pancreáticas.

La secreción de colecistoquinina se activa por la presencia de productos derivados de la degradación de grasas, péptidos, aminoácidos y, en menor medida, carbohidratos de la dieta; y se inhibe por la concentración intestinal de proteasas pancreáticas (tripsina y quimotripsina) y bilis, tras la ingestión de un alimento.

La CCK, además, parece interactuar en las sinapsis con otro neurotransmisor, la dopamina.

La secretina ayuda a regular el pH del duodeno al inhibir la secreción de ácido gástrico de las células parietales del estómago y estimular la producción de bicarbonato a partir de las células ductales del páncreas. También estimula la producción de bilis por el hígado, la bilis emulsiona las grasas de la dieta en el duodeno para que la lipasa pancreática pueda actuar sobre ellas.

La prosecretina es un precursor de la secretina, que está presente en la digestión. Esta se almacena en esta forma inservible, y se activa con ácido gástrico en el intestino delgado para neutralizar el pH y garantizar que no se dañe el intestino delgado por el ácido mencionado anteriormente.

Este precursor contiene un péptido señal N-terminal, espaciador, secretina en sí (residuos 28-54) y un péptido C-terminal de 72 aminoácidos. La secretina también tiene un aminoácido carboxi terminal amidado que es la valina.

La secretina se dirige al páncreas; las células centroacuáticas pancreáticas tienen receptores de secretina en su membrana plasmática. Como la secretina se une a estos receptores, estimula la actividad de la adenilato ciclasa y convierte el ATP en AMP cíclico.

La secretina modula el transporte de agua y electrolitos en las células del conducto pancreático, colangiocitos del hígado y células epiteliales del epidídimo. También es necesario para llevar a cabo los efectos centrales de la angiotensina II.

En el cerebro, es producida principalmente por neuronas del hipotálamo, desde donde la somatostatina es liberada de las terminaciones nerviosas del sistema hipotálamo-hipofisario. El tronco encefálico y el hipocampo también presentan actividad secretora de somatostatina en el cerebro.

El descubrimiento de esta hormona fue realizado por Krulich y colaboradores en 1968. Mientras investigaban el factor que liberaba la hormona del crecimiento, estos investigadores determinaron que extractos del hipotálamo inhibían la secreción hipofisaria.

La somatostatina se encuentra en dos isoformas, una de 14 aminoácidos y otra de 28. La somatostatina actúa sobre el eje hipotalámico-hipofisario y también sobre el sistema gastrointestinal. Además de inhibir la liberación de GH, también inhibe la secreción de TSH por parte de la adenohipófisis. La somatostatina se une a receptores transmembrana acoplados a la proteína G, que están acoplados a la adenilil ciclasa, y al activarse el receptor se produce un descenso en el AMPc.

La somatostatina suprime la liberación de las hormonas gastrointestinales gastrina, colecistocinina, péptido intestinal vasoactivo (VIP), polipéptido inhibidor gástrico, insulina y glucagón.

Los islotes pancreáticos segregan también otras hormonas, como somatostatina o amilina.

Clasificación:

• La SST-14 está compuesta por 14 aminoácidos. Presenta un puente disulfuro entre dos alfa-aminoácidos no esenciales (cisteína) en las posiciones 3 y 14, lo que le da una estructura cíclica estable.

• La SST-28 está compuesta por 28 aminoácidos. Contiene una estructura completa de la forma SST-14 en el extremo C-terminal, y adicionalmente, 14 aminoácidos en el extremo N-terminal.

Enfermedades relacionadas con la somatostatina:

• Epilepsia. Una de las hipótesis sobre el origen de las epilepsias indica que la pérdida selectiva de subpoblaciones de interneuronas, que dan lugar a la somatostatina y otras proteínas, son una de las causas de los episodios epilépticos.

• Parkinson. Se ha determinado que pacientes con Parkinson que sufren de demencia, carecen de neuronas con la hormona somatostatina.

El péptido intestinal vasoactivo (VIP) es uno de los numerosos péptidos que afectan a la función intestinal a través del sistema nervioso entérico. Originalmente se describió como una hormona intestinal que afectaba al flujo sanguíneo y a la secreción de líquidos, pero actualmente se sabe que constituye un neuropéptido entérico importante que inhibe la contracción del músculo liso. También da lugar a vasodilatación en varias glándulas secretoras y potencia la estimulación por ACh.

El péptido intestinal vasoactivo también tiene efectos en el cerebro, el corazón, los pulmones, los sistemas reproductivo e inmunitario.

La hormona en extractos extraídos del intestino, y se demostró que tiene un efecto sobre los vasos sanguíneos, lo que hace que se dilaten o ensanchen. VIP también actúa para relajar el músculo liso en el intestino, incluido el músculo en las paredes del estómago y la vesícula biliar y la válvula muscular, o esfínter, en la parte inferior del esófago.

La GHRH se segrega episódicamente, se une a su receptor en las células hipofisarias somatotropas y activa tanto el sistema de la adenilil ciclasa como los sistemas calcio-calmodulina intracelulares para estimular la transcripción y secreción de GH. La síntesis y la secreción de GHRH están bajo el control de una retroalimentación negativa por la GH y la IGF-1.

La ghrelina se aisló originalmente del estómago y más tarde en el aparato gastrointestinal, el páncreas, la corteza suprarrenal y el ovario. Aparte de su función en el equilibrio energético, la ghrelina se une al receptor secretagogo de la hormona del crecimiento, que parece actuar sinérgicamente con la GHRH para modular la secreción de GH.

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