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As enzimas são biomoléculas que atuam como catalisadores.
Catalisadores são substâncias com a capacidade de acelerar reações químicas, sem participar delas como reagentes.
Ou seja: elas irão participar da reação, aumentar sua velocidade, mas são recuperadas inalteradas ao final dela.

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Uma enzima alostérica é uma enzima que contém uma região à qual pequenas moléculas reguladoras (efetores) podem se ligar além e separar do sítio de ligação do substrato e, assim, afetar a atividade catalítica.
Elas também:
- Possuem sítios reguladores para a ligação do modulador específico
- São maiores e mais complexas do que as não alostéricas, pois possuem mais que uma cadeia polipeptídica
- Sofrem modificações conformacionais em resposta à ligação do modulador positivo ou negativo

Elas também são oligoméricas, ou seja: composta de várias subunidades polipeptídicas, cada uma com um sítio ativo.

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Uma reação é de primeira ordem se, ao dobrarmos a concentração, a velocidade dobrar.
Mas, se a concentração de substrato for muito maior que km, a velocidade de reação irá se comportar como de ordem zero, ou seja, a velocidade não é modificada com o aumento da concentração de substrato.

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Essa expressão é muito útil para determinação dos valores de 𝐾𝑚 e 𝑉𝑚á𝑥 em diversas reações enzimáticas, a partir do estabelecimento da relação de 𝑉0 = 𝑓 ( 𝑆 )

Para as enzimas cujos mecanismos de atuação obedecem a cinética de MM, pode-se dizer que o valor de 𝐾𝑚 está relacionado com sua afinidade pelo substrato. É importante ressaltar que essa afinidade difere de substrato para substrato e de enzima para enzima.

𝑉𝑚á𝑥 corresponde a velocidade máxima que a reação pode alcançar, na situação (virtual) em que todas as enzimas se encontram ligados ao substrato.

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Quando invertida, a equação de Michaelis-Menten é conhecida como “Linearização de Lineweaver-Burk”
É utilizada para calcular os valores de Velocidade  e também Constante de Michaelis, quando o valor do substrato é muito alto.

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Um efetor é aquela molécula que se liga a uma proteína específica e regula a atividade biológica dela. Uma molécula efetora vai atuar como um ligante capaz de aumentar ou diminuir a atividade dessa proteína.
Também pode regular a atividade de certas moléculas de mRNA, expressão gênica e sinalização celular. Os principais tipos de efetores são os ativadores e os inibidores.

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- No solo: participam das reações metabólicas intercelulares, responsáveis pelo funcionamento e pela manutenção dos seres vivos, e também desempenham papel fundamental ao atuar como catalisadoras de várias reações que resultam na decomposição de resíduos orgânicos

- Agropecuária: a introdução de enzimas na dieta de um rebanho é a melhora dos processos digestivos dos animais, devido ao fato de que essas são capazes de degradar as membranas das fibras alimentares, eliminam certas ligações que limitam o fator nutricional dos alimentos, realizam uma limpeza do esterco, estimulam a imunidade, atuam em relação à fertilidade, proporcionam um considerável ganho de peso; além de evitar certos transtornos digestivos!

- Podem inibir pragas

- Ajudam na extração de oléos

Etc.

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Enzima que converte biomassa em bioprodutos é identificada

Uma enzima que transforma biomassa em produtos de alto valor agregado foi identificada por um grupo internacional com participação de pesquisadores da Unicamp.

O grupo também desvendou o mecanismo de ação da enzima, que tem papel importante no processo de conversão da biomassa lignocelulósica - proveniente de fontes renováveis como cana-de-açúcar e milho - em produtos como biomateriais, biocombustíveis e bioplásticos.

Artigo científico com os resultados do estudo foi publicado na Nature Communications . Segundo a Unicamp, a contribuição dos profissionais da universidade ao projeto foi na área computacional, por meio de simulações que orientaram as experimentações.

O estudo foi feito por Rodrigo Leandro Silveira , pós-doutorando com Bolsa da FAPESP, seu supervisor , professor no Instituto de Química e pró-reitor de Pesquisa, e cientistas dos Estados Unidos e do Reino Unido. O trabalho foi conduzido no Centro de Pesquisa em Engenharia e Ciências Computacionais ( Munir Salomão Skaf ), um Centro de Pesquisa, Inovação e Difusão financiado pela FAPESP e coordenado por Skaf.

Segundo Silveira, embora enzimas da mesma família - conhecidas como citocromos P450 - ocorram comumente na natureza, inclusive no organismo humano, respondendo por boa parte do metabolismo de fármacos no fígado, não se conhecia até o momento um representante envolvido em processos de conversão de lignina.

Os pesquisadores deram à enzima o nome GcoA. Trata-se de uma estrutura minúscula com atributos especiais. "Diferentemente de outras enzimas, ela é extremamente versátil, com capacidade de atuar em diferentes substratos", disse Silveira ao Jornal da Unicamp.

A enzima está relacionada ao metabolismo bacteriano da lignina, polímero que, junto com a celulose e a hemicelulose, confere resistência e defesa às plantas.

"A enzima que descobrimos consegue atuar em uma grande variedade de subunidades de lignina", disse Silveira. "Nós utilizamos a engenharia metabólica para modificar os genes da bactéria, de modo a canalizar esse processo metabólico para o objetivo que queremos, que é o de gerar produtos de alto valor agregado, como biocombustíveis e biomateriais."

Antes de promoverem essa modificação genética, os pesquisadores buscaram entender o mecanismo de ação da enzima. Isso foi feito a partir de avançadas técnicas computacionais, conhecidas como simulações de dinâmica molecular, capazes de representar o comportamento da estrutura.

"Utilizamos como ponto de partida a estrutura da enzima obtida experimentalmente por técnicas de difração de raios X. Então, utilizamos centenas de computadores trabalhando em conjunto para resolver as equações que governam o movimento de cada um dos átomos da enzima ao longo do tempo, para assim entender sua dinâmica e seu mecanismo de funcionamento", disse Silveira.

Com as ferramentas computacionais, os pesquisadores verificaram quais eram os elementos presentes na enzima, que fazem com que ela seja tão versátil para atuar em diferentes substratos.

"O que vimos foi que ela funciona como uma planta carnívora. Ela se abre para capturar o substrato, depois se fecha e se adapta em torno dele. Além disso, a enzima pode se fechar completa ou parcialmente, dependendo da interação com o substrato, e isso possui consequências diretas no seu desempenho", disse o bolsista da FAPESP.

O próximo passo dentro do projeto de pesquisa, adianta o professor Skaf, será produzir a enzima devoradora de lignina em maior escala.

"Imaginemos que o nosso objetivo futuro seja produzir biocombustível a partir de biomassa. Para atender à demanda mundial, precisaremos de muitas toneladas de enzima, o que não é um desafio trivial de ser superado", disse Skaf.

Leia mais sobre a pesquisa em: www.unicamp.br/unicamp/ju/noticias/2018/07/04/enzima-transforma-biomassa-em-bioprodutos .

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Enzima que converte biomassa em bioprodutos é identificada

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Uma enzima que transforma biomassa em produtos de alto valor agregado foi identificada por um grupo internacional com participação de pesquisadores da Unicamp. O grupo também desvendou o mecanismo de ação da enzima, que tem papel importante no processo de conversão da biomassa lignocelulósica - proveniente de fontes renováveis como cana-de-açúcar e milho - em produtos como biomateriais, biocombustíveis e bioplásticos.