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Quais são os principais alimentos ricos em proteínas?

Ovo.

Frango

Carne vermelha. ...

Peixe

Leite, queijo e iogurte.

Amêndoas.

Amendoim.

Soja.
Verduras
Frutas

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Nome: Evelyn lohana, Flávia, Amanda preto e Kate Gimenes

Turma: M131

Tema:  Biomoléculas: Proteínas

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As proteínas são biomoléculas que contam com estruturas grandes e complexas. Possuem papel fundamental no metabolismo com ação direta nas células. É interessante ressaltar que a proteína é responsável pela estrutura, função e regulação dos organismos. Em seu interior há hidrogênio, oxigênio e nitrogênio.

Sua função:

As proteínas determinam a forma e a estrutura das células e coordenam quase todos os processos vitais. As funções das proteínas são específicas a cada uma delas e permitem às células manter sua integridade, defender-se de agentes externos, reparar danos, controlar e regular funções celulares, etc.

Sua classificação:
As proteínas podem ser classificadas em dois grandes grupos: as globulares e as fibrosas. As proteínas globulares formam estruturas com formato esferoide. Nesse grupo, são encontradas importantes proteínas, tais como as enzimas e anticorpos.

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São aquelas que durante a hidrólise só liberam aminoácidos. Proteínas conjugadas: são as proteínas que, durante a hidrólise, liberam aminoácidos e um radical não peptídico.
São exemplos: insulina, albumina, queratina, fibrinogénio (proteína que se encontra no plasma sanguínea e que participa no processo de coagulação sanguínea).

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Aminoácidos:
Os aminoácidos são partículas que compõe as proteínas e podem ser divididas em dois grupos: os não-essenciais e os essenciais. Compostos por 20 tipos diferentes, eles são responsáveis pelo funcionamento correto do organismo, bem como na formação de músculos, enzimas, células do sistema imunológico, entre outras coisas

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Proteína conjugada:
Proteínas conjugadas ou heteroproteínas são aquelas que liberam por hidrólise outros componentes químicos em adição aos aminoácidos. A porção não-constituída por aminoácidos de uma proteína conjugada é chamada de grupo prostético.

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Não são encontradas na natureza e são obtidas pela degradação, por meio da ação de ácidos, bases ou enzimas, de proteínas simples ou conjugadas.
Exemplos desse tipo de proteínas as proteoses e as peptonas, formadas durante a digestão.

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Principais proteínas:
"Cromoproteínas → proteínas que conferem características pigmentares.

Glicoproteínas → proteínas associadas a grupamentos glicídicos, comum no glicocalix.

Lipoproteínas → proteínas associadas a grupamentos lipídicos.

Nucleoproteínas → proteínas com funções voltadas especificamente para as atividades que ocorrem no núcleo.
Endocrinoproteínas → proteínas com atividade hormonal, por exemplo, a insulina, que participa na redução do nível de açúcar no sangue."

"Globina → proteína que compõe a molécula de hemoglobina.

Albumina → proteína importante na nutrição do embrião.

Fibrinogênio → proteína componente do plasma sanguíneo, participando do processo de coagulação.

Queratina → proteína que participa da estruturação das unhas e pelos.

Colágeno → proteína encontrada na pele humana e cartilagens, conferindo elasticidade.
Por Krukemberghe Fonseca
Graduado em Biologia"

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Possuem estrutura espacial mais complexa e são esféricas. Geralmente são solúveis em meio aquoso. São exemplos de proteínas globulares as proteínas ativas, como as enzimas, e as transportadoras, como a hemoglobina.

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A estrutura primária é dada pela sequência de aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica. É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula. São específicas para cada proteína, sendo geralmente determinados geneticamente

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A estrutura secundária de uma proteína corresponde a regiões localizadas de estrutura ordenada estabilizadas por ligações de hidrogénio entre os grupos -NH e C=O. da cadeia principal (backbone) e em que não participam ligações de hidrogénio envolvendo cadeias laterais.

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A estrutura terciária corresponde ao dobramento da cadeia polipeptídica sobre si mesma. Na estrutura terciária, a proteína assume uma forma tridimensional específica devido o enovelamento global de toda a cadeia polipeptídica.