# data[].attributes.body
Семинар по теме "Белки"
Просмотрите фильм (ниже) и ответьте на 1 вопрос из перечня:
1. Какие аминокислоты или белки содержат в своем составе атомы, помимо углерода, водорода, кислорода и азота (приведите примеры)?
2.  Какие типы химических связей характерны для различных структур белка (+примеры)?
3. Что такое денатурация и ренатурация, их виды и последствия для живого? Факторы вызывающие денатурацию. (+видео или картинка-схема).
4.  Качественные реакции на белок. (не менее 3 примеров). Видео приветствуется.
5. Функции белков, роль в правильном питании человека в разные периоды жизни.
6. Химические свойства белков: гидролиз. Запишите реакцию гидролиза любого трипептида. В чем заключается суть гидролиза белков под действием ферментов (энзимов)?
7. Дайте определение и приведите примеры : заменимые и незаменимые аминокислоты, полноценные и неполноценные белки.. В каких продуктах они содержатся (примеры 1-2)?
8. Приведите примеры 2-х любых классификаций белков (+примеры).
Ответы должны быть содержательны и лаконичны! Подписывайтесь!!
Не забываем писать другим комментарии, это добавит Вам балл за содержательный вопрос или рецензию.
Если Вы зашли как аноним, то исправлять, даже свой пост,  не сможете после выхода.

# data[].attributes.headline
Задание семинара

# data[].attributes.subject
Задание семинара

# data[].attributes.attachment_link.title
Аминокислоты, белки. Строение белков. Уровни организации белковой молекулы

# data[].attributes.headline
вопрос 4 1) Биуретовая реакция (на все белки) Белок + СuSO4 + NaOH  яркое фиолетовое окрашивание  СuSO4 + 2NaOH  Cu(OH)2  + Na2SO4голубой осадок OH H  OH       С = О : Cu : O = C  C = O : N       Cu N  H OH N : O = C   растворимый комплексярко фиолетового цвета  2) Ксантопротеиновая реакция (для белков, имеющих в составе АК с ароматическим радикалом)tбелок + HNO3 (k)  осадок жёлтого цвета Н O H O| || --H2O | || N  CH  C─ + HONO2   N  CH  C─| |CH2 CH2О2   | | жёлтого цветаЕсли добавить концентрированный раствор аммиака, то появляется оранжевое окрашивание, так как в нитробензоле происходит смещение электронной плотности. 3) Цистеиновая реакция - реакция на остаток АК, содержащий S Белок + NaOH + Pb(CH3COO)2  PbS + белокЧёрный цвет    | |SH + Pb2+  SSH | |Pb + PbS  |S| 

# data[].attributes.subject
вопрос 4 1) Биуретовая реакция (на все белки) Белок + СuSO4 + NaOH  яркое фиолетовое окрашивание  СuSO4 + 2NaOH  Cu(OH)2  + Na2SO4голубой осадок OH H  OH       С = О : Cu : O = C  C = O : N       Cu N  H OH N : O = C   растворимый комплексярко фиолетового цвета  2) Ксантопротеиновая реакция (для белков, имеющих в составе АК с ароматическим радикалом)tбелок + HNO3 (k)  осадок жёлтого цвета Н O H O| || --H2O | || N  CH  C─ + HONO2   N  CH  C─| |CH2 CH2О2   | | жёлтого цветаЕсли добавить концентрированный раствор аммиака, то появляется оранжевое окрашивание, так как в нитробензоле происходит смещение электронной плотности. 3) Цистеиновая реакция - реакция на остаток АК, содержащий S Белок + NaOH + Pb(CH3COO)2  PbS + белокЧёрный цвет    | |SH + Pb2+  SSH | |Pb + PbS  |S| 

# data[].attributes.body
данил/

# data[].attributes.headline
3. Что такое денатурация и ренатурация, их виды и последствия для живого? Факторы вызывающие денатурацию. (+видео или картинка-схема).

# data[].attributes.subject
3. Что такое денатурация и ренатурация, их виды и последствия для живого? Факторы вызывающие денатурацию. (+видео или картинка-схема).

# data[].attributes.body
Денатурация и ренатурация белков

Внешние факторы (изменение температуры, солевого состава среды, рН, радиация) могут вызывать нарушение структурной организации молекулы белка. Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией(рис. 260). Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Причем первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Вместе с тем, денатурация не сопровождается разрушением полипептидной цепи. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций.

Рис. 260. Денатурация и ренатурация белка:

1 — молекула белка третичной структуры; 2 — денатурированный белок; 3 — восстановление третичной структуры в процессе ренатурации.

Денатурация может быть:

Обратимой, если возможно восстановление свойственной белку структуры. Такой денатурации подвергаются, например, рецепторные белки мембраны.

Необратимой, если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно. Обычно это происходит при разрыве большого количества связей, например, при варке яиц.

Если белок подвергся обратимой денатурации, то при восстановлении нормальных условий среды он способен полностью восстановить свою структуру и, соответственно, свои свойства и функции. Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией.
P.s Никитос

# data[].attributes.body
Незаменимые аминокислоты — необходимые аминокислоты, которые не могут быть синтезированы в том или ином организме. Для разных видов организмов список незаменимых аминокислот различен. Все белки, синтезируемые организмом, собираются в клетках из 20 базовых аминокислот, только часть из которых может синтезироваться организмом. Невозможность сборки определенного белка организмом приводит к нарушению его нормальной работы, поэтому необходимо поступление незаменимых аминокислот в организм с пищей. [1]

Продукты с повышенным содержанием отдельных незаменимых аминокислот[править | править код]

Валин: зерновые, бобовые, арахис, грибы, молочные продукты, мясо.

Изолейцин: миндаль, кешью, турецкий горох (нут), чечевица, рожь, большинство семян, соя, яйца, куриное мясо, рыба, печень, мясо.

Лейцин: чечевица, орехи, большинство семян, овёс, бурый (неочищенный) рис, рыба, яйца, курица, мясо.

заменимые аминокислоты синтезируются организмом в процессе метаболизма, извлекаясь в достаточном количестве из других органических веществ. При возникновении необходимости, то есть при истощении запасов аминокислот, организм автоматически переключается в режим создания нужной аминокислоты. К заменимым аминокислотам относятся аргинин, аланин, глютамин, глицин, тирозин, пролин, аспарагин, серин и цистеин.

Полноценные белки включают все незаменимые аминокислоты, которые самостоятельно в организме не образуются.

Полноценные белки содержатся в продуктах животного происхождения, а также некоторой растительной пище (горох, фасоль, соя).

В неполноценных белках те или иные незаменимые аминокислоты содержатся в незначительных количествах либо же полностью отсутствуют.

Многие растительные белки являются неполноценными, например, некоторые злаки (пшеница, ячмень и другие). Они бедны лизином, триптофаном, треонином и метионином.
(Гусева Вероника)

# data[].attributes.body
Гидролиз белков - под действием растворов минеральных кислот или ферментов происходит разрушение первичной структуры белка и образование смеси аминокислот.

гидролиз трипептидов Ферментативный гидролиз белков происходит под действием протеолитических ферментов (протеаз). Они классифицируются на эндо- и экзопептидазы. Ферменты не имеют строгой субстратной специфичности и действуют на все денатурированные и многие нативные белки, расщепляя в них пептидные связи -СО-NH
(Александра Кодесникова)

# data[].attributes.body
Ocнoвныe функции и poль бeлкa в питaнии:
1. Boccтaнoвлeниe и пoддepжaниe
Бeлки являютcя cтpoитeльными блoкaми чeлoвeчecкoгo opгaнизмa. Boлocы, кoжa, глaзa, мышцы и внутpeнниe opгaны пocтpoeны из этиx вeщecтв. Имeннo пoэтoму дeти дoлжны пoтpeблять бoльшee иx кoличecтвo, чeм взpocлыe. He cтoит зaбывaть и o poли бeлкa в питaнии бepeмeнныx жeнщин – будущим мaмaм cлeдуeт увeличить пoтpeблeниe бeлкoвoй пищи, чтoбы oбecпeчить нopмaльнoe paзвитиe cвoeгo peбeнкa. 2. Энepгия
Этoт кoмпoнeнт питaния являeтcя oдним из ocнoвныx иcтoчникoв энepгии. Пpи пoтpeблeнии бoльшeгo кoличecтвa бeлкa, чтo нeoбxoдимo для ткaнeй и клeтoк opгaнизмa, чeлoвeчecкoe тeлo иcпoльзуeт eгo в кaчecтвe энepгeтичecкoгo pecуpca. Ecли жe бeлoк нe нужeн, в cвязи c упoтpeблeниeм дpугиx иcтoчникoв энepгии (углeвoдoв), oн cтaнoвитcя чacтью жиpoвыx клeтoк.
З. Tpaнcпopт мoлeкул
Бeлoк являeтcя oдним из ocнoвныx элeмeнтoв, нeoбxoдимыx для тpaнcпopтиpoвки oпpeдeлeнныx мoлeкул (нaпpимep, для гeмoглoбинa, кoтopый пepeнocит киcлopoд пo вceму тeлу). Oн тaкжe инoгдa иcпoльзуeтcя для иx xpaнeния (к пpимepу, фeppитин, пoзвoляющий opгaнизму coxpaнять жeлeзo в лeгкoдocтупнoй фopмe).
4. Зaщитa opгaнизмa
Oчeнь мнoгoe зaвиcит oт кoличecтвa пpoтeинa в paциoнe чeлoвeкa. Cлeдуeт пoмнить, чтo poль бeлкa в питaнии зaключaeтcя и в пpeдoтвpaщeнии бoльшoгo кoличecтвa зaбoлeвaний и инфeкций. Этo opгaничecкoe вeщecтвo (в видe aнтитeл) чacтo paбoтaeтcя вмecтe c дpугими клeткaми иммуннoй cиcтeмы, выявляя и иммoбилизиpуя aнтигeны, чтoбы иx впocлeдcтвии уничтoжaли лeйкoциты.
5. Фepмeнты
Бoльшинcтвo xимичecкиx peaкций в opгaнизмe нe будут эффeктивными бeз учacтия бeлкoвыx фepмeнтoв (нaпpимep, coздaниe ДHK).

Роль белка в питании определенных групп людей.
Группы людей, которым необходимо большее количество белковой пищи:
-Бepeмeнныe и кopмящиe жeнщины.
B этoт пepиoд poль бeлкa в питaнии зaключaeтcя в пoддepжaнии пpoиcxoдящиx измeнeний в opгaнизмe мaтepи и oбecпeчeнии нopмaльнoгo paзвития плoдa.
-Tинeйджepы.
B пoдpocткoвoм вoзpacтe cлeдуeт пoтpeблять бoльшee кoличecтвo бeлкoвoй пищи, чтoбы пoкpыть вce пoтpeбнocти pacтущeгo opгaнизмa. Cпopтcмeны и люди, вeдущиe aктивный oбpaз жизни. Tяжeлыe тpeниpoвки и интeнcивныe физичecкиe нaгpузки тpeбуют упoтpeблeния дoпoлнитeльнoгo бeлкa, чтoбы пoкpыть энepгeтичecкиe pacxoды и вoccтaнoвить пoвpeждeнныe ткaни.
-Люди c тpaвмaми и тe, ктo cтpaдaeт oт нeкoтopыx видoв зaбoлeвaний (нaпpимep, paкa). Рoль бeлкa в питaнии зaключaeтcя в вoccтaнoвлeнии ткaнeй тeлa и пoддepжaнии здopoвья иммуннoй cиcтeмы. Oднaкo ecли opгaнизм нe пoлучaeт дocтaтoчнoe eгo кoличecтвo, oн мoжeт иcпoльзoвaть мышцы для «тoпливa», в кoтopoм нуждaeтcя, чтo мoжeт пpивecти к cнижeнию coпpoтивляeмocти инфeкциям и зaмeдлить выздopoвлeниe.

# data[].attributes.body
-Люди c тpaвмaми и тe, ктo cтpaдaeт oт нeкoтopыx видoв зaбoлeвaний (нaпpимep, paкa). Рoль бeлкa в питaнии зaключaeтcя в вoccтaнoвлeнии ткaнeй тeлa и пoддepжaнии здopoвья иммуннoй cиcтeмы. Oднaкo ecли opгaнизм нe пoлучaeт дocтaтoчнoe eгo кoличecтвo, oн мoжeт иcпoльзoвaть мышцы для «тoпливa», в кoтopoм нуждaeтcя, чтo мoжeт пpивecти к cнижeнию coпpoтивляeмocти инфeкциям и зaмeдлить выздopoвлeниe. 

 

Добавить комментарий

# data[].attributes.body
-Tинeйджepы.
B пoдpocткoвoм вoзpacтe cлeдуeт пoтpeблять бoльшee кoличecтвo бeлкoвoй пищи, чтoбы пoкpыть вce пoтpeбнocти pacтущeгo opгaнизмa. 

# data[].attributes.body
Типы связей между аминокислотами в молекуле белка

2 группы:

1. Ковалентные связи - обычные прочные химические связи.

а) пептидная связь

б) дисульфидная связь

2. Нековалентные (слабые) типы связей - физико-химические взаимодействия родственных структур. В десятки раз слабее обычной химической связи. Очень чувствительны к физико-химическим условиям среды. Они неспецифичны, то есть соединяются друг с другом не строго определенные химические группировки, а самые разнообразные химические группы, но отвечающие определенным требованиям.

а) Водородная связь

б) Ионная связь

в) Гидрофобное взаимодействие
Ковалентные связи
ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ

Формируется за счет COOH-группы одной аминокислоты и NH₂-группы соседней аминокислоты.

Тетрапептид: валил-аспарагил-лизил-серинК ковалентным связям в молекуле белка помимо пептидной, относится также дисульфидная связь.

Цистеин - аминокислота, которая в радикале имеет SH-группу, за счет которой и образуются дисульфидные связи.Слабые типы связей
Водородная связь - это связь, возникающая между двумя электроотрицательными атомами за счет атома водорода, который соединен с одним из электроотрицательных атомов ковалентно.Ионная связь - возникает между положительно и отрицательно заряженными группировками (дополнительные карбоксильные и аминогруппы), которые встречаются в радикалах лизина, аргинина, гистидина, аспарагиновой и глутаминовой кислот.Гидрофобное взаимодействие - неспецифическое притяжение, возникающее в молекуле белка между радикалами гидрофобных аминокислот - вызывается силами Ван-дер-Ваальса и дополняется выталкивающей силой воды. Гидрофобное взаимодействие ослабевает или разрывается в присутствии различных органических растворителей и некоторых детергентов. Например, некоторые последствия действия этилового спирта при проникновении его внутрь организма обусловлены тем, что под его влиянием ослабляются гидрофобные взаимодействия в молекулах белков. Зидымышева С

# data[].attributes.headline
Вопрос 1 (Усольцева Виктория)

# data[].attributes.subject
Вопрос 1 (Усольцева Виктория)

# data[].attributes.body
Аминокилоты, содержащие серу - это Цистин и Цистеин