# data[].attributes.body
Az amidcsoportok a poliglicin kétféle konformációjában tudnak kedvezően elhelyezkedni. Az egyik egy spirális szerkezet, amelyet α-hélix konformációnak nevezünk. A másik az ún. redőzött struktúra vagy β-lánc. Azt, hogy a lehetséges szerkezetek közül melyik alakul ki, az oldalláncok minősége határozza meg.

# data[].attributes.body
A β-konformációjú nyújtott polipeptidláncok egymás mellé illeszkednek, és a láncok között hidrogénkötések létesülnek. Így az egymás mellé rendeződött láncokból redőzött rétegek jönnek létre.

Mindkét esetben a megfelelő aminosavrészek C==O és N—H csoportjai között alakulnak ki a hidrogénkötések.
A polipeptidlánc kedvező térszerkezeteit (α-hélix és β-lánc) a fehérjemolekula másodlagos szerkezetének (szekunder struktúrának) nevezzük.

# data[].attributes.body
Sok olyan fehérjét ismerünk, amelyek számára az egyik vagy a másik alapkonformáció különösen kedvező. Ezek hosszú, fonalszerű molekulák, amelyek végig azonos konformációjúak (α-hélixet vagy β-réteget alakítanak ki). Összefoglaló nevük fibrilláris (fonalas) fehérjék. Ilyen a hajat, illetve a gyapjút alkotó keratin. Benne az α-hélixek magasabb rendű egységekbe szerveződnek.

# data[].attributes.body
A fehérjék  nagy csoportját képezik azok a polipeptidláncok, amelyekben α-hélix és β-lánc is található, és ezeket látszólag rendezetlen szerkezetű részek kapcsolják össze.  Csak β-láncot tartalmaz a selyemszál fibrion nevű fehérjéje.