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La estructura de las proteínas tiene cuatro niveles diferentes:

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La estructura de las proteínas tiene cuatro niveles diferentes:

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Estructura primaria: Es la secuencia lineal de aminoácidos en la cadena polipeptídica.

Estructura secundaria: Tiene regiones locales de cadenas de polipéptidos formadas en estructuras que son estabilizadas con un patrón de puentes de hidrógeno.

Estructura terciaria: Incluye el plegado de los elementos estructurales secundarios en una conformación tridimensional general.

Estructura cuaternaria: Las subunidades polipeptídicas globulares en un complejo de varias subunidades puede proporcionar la unión cooperadora de ligandos

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Características generales de la estructura tridimensional

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Características generales de la estructura tridimensional

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- Descripciones de la estructura proteínica: Las fuerzas que intervienen en el plegamiento de una proteína para alcanzar su conformación final son sobre todo interacciones no covalentes.

-  Requisitos de la estructura tridimensional: Debe exhibir los grados de flexibilidad y rigidez adecuados para su función específica.

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Estructura tridimensional de la columna central peptídica

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Estructura tridimensional de la columna central peptídica

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La columna central del polipéptido puede doblarse de una forma muy restringida. La unión peptídica es en sí misma un híbrido de dos estructuras de resonancia, una de las cuales tiene carácter de doble unión, de tal modo que los grupos amida y carboxilo que forman la unión deben permanecer planos

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Se forma cuando la cadena polipeptídica se enrolla de manera helicoidal, como una estructura en espiral, sobre un eje imaginario.

El grupo carboxilo de cada aminoácido se une mediante un puente de hidrógeno al grupo amino de otro aminoácido.

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Conocida también como lamina plegada. La cadena queda estirada y en forma de zigzag formando láminas.

Los grupos R sobresalen de la lámina en ambos sentidos y de manera alterna.

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- Formación de puentes disulfuro.
- Formación de un enlace amida.

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- Fuerzas electrostáticas.
- Puentes de hidrógeno.
- Interacciones hidrofóbicas.
- Fuerzas de polaridad.

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Relaciones estructurales y funcionales en las inmunoglobulinas

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Relaciones estructurales y funcionales en las inmunoglobulinas

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Son una línea de defensa contra la invasión de organismos ajenos al cuerpo. Con esta capacidad, funcionan al enlazarse a ligandos llamados antígenos de los organismos invasores.

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Lieberman, M., & Peet, A. (2018). Marks Bioquímica Médica Básica. Barcelona: Wolters Kluwer.

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Bajo el microscopio, el eritrocito aparece como un disco rojo con un área central hipocrómica (disco bicóncavo)

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Mantienen la forma del eritrocito.

Permiten que el eritrocito atraviese los capilares con un diámetro luminal muy pequeño para llevar oxígeno a los tejidos.

Forman una celosía bidimensional que le otorga flexibilidad al eritrocito.

La espectrina es proteína principal del eritrocito

Heterodímero compuesto de las subunidades α- y β-

Enrolladas una alrededor de la otra

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Órgano responsable de determinar la viabilidad de los eritrocitos pasan 120 veces al día.

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Descienden de las células madre hematopoyéticas, células que son renovables a lo largo de la vida del hospedero

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Regulada por las demandas de entrega de oxígeno a los tejidos.

La formación de célula progenitora mieloide mixta CFU-GEMM, unidad formadora en estallido-eritroide (BFU-E), CFU-E y al primer precursor de eritrocitos reconocible, el normoblasto.

Cada normoblasto experimenta cuatro ciclos de división celular más en la que el núcleo se destruye  y el eritrocito en este estado se denomina reticulocito.

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Tienen efectos múltiples.

Individual:

Puede estimular la proliferación, diferenciación y maduración de las células progenitoras.

Pueden prevenir la apoptosis.

Pueden activar varias funciones dentro de la célula madura.

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Las JAK son una familia de cinasas de tirosina citoplasmáticas que están activas cuando se fosforilan

Las JAK fosforilan las STAT, que se dimerizan y se trasladan al núcleo, donde activan a los genes blanco

Las SHP-1 inactivan la JAK2 y las STAT

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Cada persona produce aproximadamente 10 12 eritrocitos por día

Deficiencias nutricionales de hierro, vitamina B12 y folatoevitan la adecuada formación de eritrocitos.

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Resulta en menor síntesis del hemo.

A su vez afecta la síntesis de globina al continuarse dividiéndose llega a su punto de detención normal.

Dando lugar a microcítos hipocromicos

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La insuficiencia de folato o vitamina B12

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La insuficiencia de folato o vitamina B12

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Puede causar anemia megaloblástica, en la cual las células son más grandes de lo normal

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°Eritrocitos -> transporte de oxígeno a tejidos (las más numerosas)
°Leucocitos -> Sistema inmune
°Plaquetas -> Coagulación de la sangre

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°Mononuclear -> núcleo redondo -> granulocitos
°Polimorfonucleares -> núcleos multilobulados -> agranulocitos

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° Contienen moléculas de señalización celular -> procesos inflamatorios
° Neutrófilos -> tinción rosa -> fagocíticas
° Eosinófilo -> tinción roja -> protección y defensa
° Basófilo -> tinción azul -> respuesta alérgica

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° Linfocitos -> reconocimiento de antígenos -> Tipo T, B y NK
° Monocitos -> macrófagos

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°Altamente granuladas
°No poseen núcleo
°Prrovenientes de los megacariocitos

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°Eritrocitos maduros -> no contienen orgánulos
°Glucólisis -> vía principal para obteción de ATP

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El Fe es una fuente muy importante dentro de nuestra dieta y funciones vitales 

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El Fe es una fuente muy importante dentro de nuestra dieta y funciones vitales 

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° Libre es tóxico -> unido a proteínas -> apotransferrina (sangre) -> transferrina
° Varones  y mujeres postmenopáusicas -> 10 mg
° Mujeres premenopáusicas -> 15 mg

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¿Cómo funciona el metabolismo del hierro?

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¿Cómo funciona el metabolismo del hierro?

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° Concentraciones de hemoglobina por debajo del valor normal -> paciente anémico
° Se clasifican por tamaño de eritrocito y concentración de hemoglobina

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curvas, asas y giros son estructuras generales secundarias irregulares

caracteristicas

ambio de direccion abrupto

se encuentra en la superficie de la proteina

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estructura terciaria de grandes complejos

se forma apartir de una sencuencia compleja de aminoacidos en la cadena polipeptidica que se doblan en una estructura tridimensional al margen del resto de la proteina

se conectan a traves de un asa (estructura simple)

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patrones grandes de la estructura tridimensional organizado en muchas proteinas
ejemplos:

pliegue de actina

pliegue de union de nucleotido

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Solubilidad de las proteínas globulares en un ambiente acuoso

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Solubilidad de las proteínas globulares en un ambiente acuoso

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usualmente el nucleo de un dominio globular suele ser hidrofobo y maximiza las fuerzas de vander walls

la parte lateral con aminoacidos polares cargados se hallan en la parte superficial de la proteina donde se encuentran en contacto con el medio acuoso

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contienen dominios que abarcan la membrana tambien intracelulares y extracelulares

proteinas de canales de sodio, de transporte, receptores de neurotransmisores y receptores hormonales abarcan la membrana (helices alfa) con residuos hidrofobos

region amino terminal del receptor adrenergico beta 2 tiene oligosacaridos ramificados (alto contenido en manosa) unidos a la amida de asparagina.

parte del receptor esta adherido a la membrana plasmatica lipidica por un grupo palmitol formando un tioster con el residuo SH de una cisteina

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es un patron de plegamiento de elementos estructurales secundarios de manera tridimensional

estructura tridimensional= dinamica y flexible

movimientos fluctuantes

permiten difundir iones y H2O

crea sitios de union flexibles y especificos para ligandos

fuerzas que mantienen esta estructura:

puentes de hidrogeno

interacciones ionicas

interaccion de vander wals

efectos hidrofobos

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La estructura primaria determina el plegamiento

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La estructura primaria determina el plegamiento

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secuencia de cadenas laterales de aminoácidos establece el patrón de plegamiento de la estructura tridimensional y el ensamble de subunidades en la estructura cuaternaria

proteinas pueden desnaturalizarse y volver a su funcion inicial

en la celula no todas las proteinas pueden plegarse en su conformacion nativa por si mismas

la proteina pasa por barreras cineticas= proteinas de choque termico

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colageno

familia de proteinas fibrosas

polimero de repeticiones de Gli X-Y donde Y es una prolina y X es un aminoacido cualquiera.

producido por:

fibroblastos

celulas musculares

celulas epiteliales

colageno tipo 1

proteina abundante en mamiferos

21% de pirolina: aminoacido producido por

modificación postranslacional de los residuos de peptidil prolina

procolageno

precursor del colageno

triple helice= triple cadena de compuestos

residuos de hidroxiprolina= formacion de enlaces de hidrogeno ayudando a estabilizar los enlaces triple alfa

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Desnaturalización a través de la modificación no enzimática de las proteínas

glucosilacion u oxidacion de proteinas = perdida de funcion

la tasa de glucosilacion es proporcional a la concentracion de glucosa en la sangre

Desnaturalización de proteínas por temperatura, pH y solvente
interrumpen interacciones hidrofobas, puentes de hidrogeno, puentes salinos
Ph bajo: puentes salinos y puentes de hidrogeno formado por un grupo carboxilato se interrumpe
ph alcalino: puentes salinos e hidrogenos formados por aminoacidos basicos se interrumpen

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Plegamiento incorrecto de proteínas y priones

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Plegamiento incorrecto de proteínas y priones

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causan enfermedad neurodegenerativa

prion: agente infeccioso proteinico

esta proteina se encuentra en el cerebro

se codifica por un gen

La forma origen de la enfermedad:la proteína priónica

tiene la misma composición de aminoácidos, se pliega en una conformación diferente que agrega complejos de proteínas multiméricas resistentes a la degradación proteolítica

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Regulación de la produccion de eritrocitos

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Regulación de la produccion de eritrocitos

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Por las demandas de entrega de oxígeno a los tejidos es decir que al tener poca oxigenación aparece la eritropoyetina y estimula la producción de sangre.

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La formación de célula progenitora mieloide mixta CFU-GEMM, unidad formadora en estallido-eritroide (BFU-E), CFU-E y al primer precursor de eritrocitos reconocible, el normoblasto.

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Cada normoblasto experimenta cuatro ciclos de división celular más en la que el nucleo se destruye  y el eritrocito en este estado se denomina reticulocito.