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Son dos proteínas que unen oxígeno con estructuras primarias.
La mioglobina es una proteína globular compuesta de una cadena polipetídica que se une a un O2.

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La hemoglobina es un tetrámero compuesto de dos tipos de subunidades diferentes. Cada subunidad tiene un sitio de unión de O2 y una sólida homología de secuencia a la mioglobina.

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Cuando el oxígeno se une a la hemoglobina, se forma la oxihemoglobina (HbO₂), mientras que la forma desoxigenada se llama desoxihemoglobina (Hb). La unión del oxígeno a la hemoglobina es reversible y depende de la presión parcial de oxígeno en la sangre es decir del oxígeno que va en disolución.

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2,3 bifosfoglicerato disminuye la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno.

La unión de protones con la hemoglobina también dismiuye la afinidad por el oxígeno lo que se conoce como efecto bohr.

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Parte del CO2 se une en forma covalente a la hemoglobina, este forma aductos de carbamato con los grupos amino N-terminal de la desoxihemoglobina y estabiliza la conformación desoxi en los tejidos.

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Enfermedades de agregación proteínica debido a estructura terciaria alterada para proteínas con la misma estructura primaria, o ligeramente alterada.

Los agregados que se forman se precipitan en el cerebro, lo que conduce a la degeneración neuronal y pérdida de la función.

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Utilización de hemoglobina glucosilada HbA1c para determinar el control glucémico en el paciente diabético. HbA1c es generada por la glucosilación no enzimática de la hemoglobina.

El alcance de esta reacción depende de las concentraciones de glucosa en la circulación. Cuanto mayores sean las cantidades de glucosa en sangre, mayor será el grado de glucosilación.

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Polimerización de la hemoglobina S bajo condiciones de desoxigenación, como resultado de interacciones hidrófobas causadas por una valina en la posición 6 de la cadena B, en lugar de ácido glutámico.

Esto conduce a alteraciones en la forma de los eritrocitos, que produce oclusión de capilares. La falta de flujo sanguíneo a través de los capilares conduce a hipoxia y daño del tejido, que genera parte del dolor sufrido durante una crisis de células falciformes.

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Nombre genérico para la acumulación extracelular de proteínas insolubles patológicas llamadas amieloide, localizado en órganos y tejidos.

El amieloide se deriva de las cadenas ligeras de la inmunoglobulina. En este trastornó, el amieloide se acumula en riñones y corazón, y conoce a los síntomas cardiacos y renales.

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Las proteínas cardiacas específicas incluyen creatina cinasa MB. La liberación de mioglobina también se eleva después de un ataque cardiaco, pero es el marcador menos específico, en tanto que cTnT es el más específico para evidencia de daño al músculo cardiaco.

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La unión de protones con la hemoglobina disminuye su afinidad por el O2, creando el efecto de Bohr.

El pH de la sangre baja conforme entra a los tejidos (y se eleva la concentración de protones) porque el CO2 producido por el metabolismo se convierte en ácido carbónico.

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El efecto del pH en las curvas de saturación de oxígeno.

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Conforme disminuye el pH, la afinidad de la hemoglobina (Hb) por el oxígeno disminuye, lo que produce el llamado efecto Bohr.

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Efecto del H+ en la unión del oxígeno con la hemoglobina (Hb).

A. En los tejidos, se libera el CO2. En el eritrocito, el CO2 forma ácido carbónico, que libera protones y los protones se unen a la Hb, haciendo que se libere O2 en los tejidos.

B. En los pulmones, las reacciones son inversas.
El O2 se une a la Hb protonada, liberando protones. Estos se unen al (HC03-) formando ácido carbónico, el cual se degrada hasta H2O y CO2, y se exhala.

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En la unión del CO2 con la hemoglobina.

El CO2 forma carbamatos con los grupos amino N-terminal de las cadenas de (Hb).

La reacción libera protones, que contribuyen al efecto Bohr. El efecto general es la estabilización de la forma desoxi de la hemoglobina.

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En los pulmones, este proceso es inverso.

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El O2 se une a la hemoglobina, liberando protones, combinando el bicarbonato para formar ácido carbónico.
La disminución de protones provoca que el pH de la sangre se eleve.

En los pulmones, en donde el pH de la sangre es mayor porque el CO2 se está exhalando, el O2 se une a la hemoglobina.

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Las proteínas forman sitios de unión para moléculas específicas, los denominados ligandos para otra proteína
Ejemplo:
Trifosfato de adenosina (ATP)  o O2

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Es un elemento estructural secundario común en proteínas globulares, dominios que abarcan la membrana y proteínas de uniones de DNA

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Tiene una conformación estable y rígida que maximiza los puentes de hidrógeno al tiempo que mantiene los ángulos de rotación.

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Columna central del péptido formado por: puentes de hidrógeno, entre cada átomo de oxígeno de carbonilo y el hidrógeno de amida

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Prolina: interruptor de la hélice y no se encuentra en las regiones helicoidales alfa de las proteínas.
No forma ángulos de unión necesarios para encajar dentro de la helice

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Una proteína debe plegarse para que sea flexible, estable, y pueda funcionar en el sitio correcto de la célula y sea degradado por enzimas celulares.

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Es la secuencia lineal de aminoácidos en la cadena polipeptídica.
Determina la forma en que una proteína se pliega en una estructura tridimensional, llamada conformación nativa

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Está compuesta por regiones locales de cadenas de polipéptidos, que son estabilizadas por un patrón de puentes de hidrógeno, denominadas hélices alfa y hojas beta.

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Es el plegado de las estructuras secundarias en una conformación tridimensional (3D).
En las proteínas globulares, se forma casi siempre un núcleo hidrófobo densamente empaquetado con cadenas laterales de aminoácidos polares externos.

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Es la combinación de forma estequiométrica y geométricamente específica de dos o más subunidades, cada una compuesta por una cadena polipeptídica.

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-Segundo tipo de estructura secundaria
-Puente de hidrógeno ocurre entre regiones de filamentos polipeptídicos contiguos separados y alineados en forma paralela
-Su patrón contrasta con la hélice alfa

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La afinidad de unión de una proteína por un ligando se describe de forma cuantitativa por su constante de asociación, Ka, que es la constante de equilibrio para la reacción de unión de un ligando (L) con una proteína (P).

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-Patrón de puentes de hidrógeno es un tanto diferente según sea que se examine una hoja beta paralela y antiparalela
-Hoja antiparalela: átomos participantes en el puente de hidrógeno están directamente opuestos entre sí
-Hoja paralela: átomos que intervienen en el puente de hidrógeno están ligeramente inclinados unos sobre otros

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El ligando (L) se une a una proteína para formar el complejo ligando-proteína (P) y K2 es la constante de velocidad

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1. La constante de equilibrio (Keq) = Constante de asociación (Ka )

2. Ka es igual a la constante de velocidad (k1) para la     asociación del ligando con su sitio de unión dividido entre la constante de velocidad (k2) para la disociación del complejo ligando-proteína (LP)

3. Kd es recíproca con Ka

4. Cuanto más firme sea la unión del ligando a la proteína,
mayor es Ka y menor Kd.

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Ka es útil para comparar las proteínas producidas por alelos diferentes o describir la afinidad de un receptor para diferentes fármacos.