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Es una hormona polipeptídica compuesta por 51 aminoácidos y producida y secretada por las células beta de los islotes de Langerhans del páncreas. Su función principal es permitir la entrada de glucosa en las células, lo que la convierte en un regulador crucial del control de la glucemia y en el metabolismo de los nutrientes. Además, la insulina juega un papel importante en la síntesis de componentes celulares, como el glucógeno en el hígado y los músculos, así como en la formación de triglicéridos en el tejido adiposo.

Cuando el organismo no produce suficiente insulina o no utiliza eficazmente la insulina que secreta, se pueden presentar trastornos en los niveles de glucosa en sangre. Esta disfunción puede manifestarse en condiciones como la resistencia a la insulina y la diabetes mellitus. La resistencia a la insulina ocurre cuando las células no responden adecuadamente a la insulina, lo que lleva a un aumento de los niveles de glucosa en sangre. En la diabetes tipo 1, hay una deficiencia absoluta de insulina debido a la destrucción de las células beta, mientras que en la diabetes tipo 2, la producción de insulina puede ser adecuada, pero la acción de la insulina es deficiente.

La terapia con insulina es fundamental para el manejo de la diabetes, especialmente en casos de diabetes tipo 1 y en algunos pacientes con diabetes tipo 2 que no responden a otros tratamientos. Además de su uso en el tratamiento de la diabetes, se está investigando el potencial de la insulina en el tratamiento de enfermedades neurodegenerativas, debido a sus efectos sobre la neuroplasticidad y la función cognitiva.

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Es una hormona proteica compuesta por 29 aminoácidos, sintetizada principalmente por las células alfa del páncreas, con un peso molecular de 3485 daltons. Fue descubierto en 1923 y actúa de manera opuesta a la insulina en el metabolismo de los hidratos de carbono.

La función principal del glucagón es aumentar los niveles de glucosa en la sangre, especialmente en situaciones de hipoglucemia (bajos niveles de azúcar en sangre). Cuando la glucemia es muy baja, el páncreas secreta glucagón para restablecer los niveles normales de glucosa. Este proceso es vital para asegurar el suministro de energía, especialmente para los músculos, durante períodos de ayuno o ejercicio físico intenso.

Además de su función reguladora, el glucagón se utiliza como antídoto en casos de intoxicaciones por betabloqueadores. En situaciones de hipoglucemia severa, como en un choque insulínico, se administra glucagón recombinante inyectable, el cual eleva rápidamente los niveles de glucosa en la sangre.

En personas con diabetes tipo 1, donde hay una falta de insulina, a menudo se presenta una hipersecreción de glucagón. Tras las comidas, estas personas pueden experimentar un aumento en los niveles de glucagón (hiperglucagonemia) debido a la disminución del control retroactivo que las células beta ejercen sobre la función de las células alfa. Esto puede contribuir a una regulación inadecuada de la glucosa en sangre y complicar el manejo de la diabetes.

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Son proteínas producidas por el corazón y los vasos sanguíneos, y desempeñan un papel crucial en la regulación de la presión arterial y el equilibrio de fluidos. Estas proteínas, específicamente el péptido natriurético auricular (ANP) y el péptido natriurético tipo B (BNP), se secretan en respuesta a un aumento en la presión de llenado cardíaco y otros factores estresantes.

El ANP tiene 28 aminoácidos, mientras que el BNP tiene 32. Ambos péptidos actúan sobre receptores específicos en riñones y vasos sanguíneos, promoviendo la natriuresis (excreción de sodio) y reduciendo la presión arterial. Las pruebas de péptidos natriuréticos miden la cantidad de estas proteínas en una muestra de sangre, lo que es esencial para evaluar la función cardíaca. Estas pruebas se utilizan principalmente para ayudar a confirmar o descartar la insuficiencia cardíaca (insuficiencia cardíaca congestiva) en personas que presentan síntomas como fatiga, dificultad para respirar y hinchazón. La insuficiencia cardíaca se caracteriza por la incapacidad del corazón para bombear suficiente sangre rica en oxígeno para satisfacer las necesidades del cuerpo.

El BNP es un marcador clave en la insuficiencia cardíaca, y se utilizan terapias basadas en péptidos natriuréticos para tratar la hipertensión. Los péptidos natriuréticos actúan promoviendo la natriuresis y la diuresis (excreción de agua), lo que ayuda a reducir el volumen de sangre y la presión arterial. Esto proporciona un mecanismo compensatorio para aliviar la carga sobre el corazón.

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Es una hormona peptídica lineal compuesta por 32 aminoácidos, descubierta en 1963 en la glándula tiroides del cerdo. Se produce en las células parafoliculares (células C) de la glándula tiroides y desempeña un papel clave en la regulación del metabolismo del calcio y del fósforo, oponiéndose a la acción de la hormona paratiroidea (parathormona) al reducir los niveles de calcio en sangre (Ca2+).

Se une al receptor de calcitonina (CTR), acoplado a proteínas G, afectando los niveles de calcio en la sangre mediante varios mecanismos: inhibe la absorción intestinal de calcio (Ca2+), reduciendo la calcemia; inhibe la resorción ósea, disminuyendo la liberación de calcio desde los huesos; inhibe la reabsorción de fosfato en los túbulos renales, regulando los niveles de fósforo; y aumenta la excreción de calcio y magnesio por los riñones, promoviendo la eliminación de estos minerales. Estos efectos provocan una disminución de los niveles de calcio y fosfato en la sangre, lo que genera hipocalcemia (niveles bajos de calcio) e hipofosfatemia (niveles bajos de fosfato), además de reducir el dolor óseo.

La medición de calcitonina mediante enzimoinmunoensayo se utiliza en el diagnóstico temprano del carcinoma medular de tiroides, una condición que presenta niveles elevados de calcitonina. También se emplea en el seguimiento del tratamiento y en otras patologías que pueden elevar los niveles de calcitonina, como el síndrome de Zollinger-Ellison, cáncer de mama, carcinomas pulmonares de células pequeñas y de células escamosas, y la picnodisostosis.

Se utiliza para tratar varias condiciones, como la enfermedad de Paget, la hipercalcemia, la osteoporosis postmenopáusica y el dolor asociado a procesos metastásicos óseos. Estas aplicaciones se deben a su capacidad para disminuir los niveles de calcio y fósforo en la sangre y aliviar el dolor óseo, lo que la convierte en una herramienta terapéutica valiosa en la gestión de trastornos relacionados con el metabolismo óseo y mineral.

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Los péptidos opioides, que incluyen endorfinas, encefalinas y dinorfinas, son neurotransmisores producidos en el sistema nervioso central que actúan como moduladores del dolor, la temperatura corporal, el hambre y las funciones reproductivas. Se unen a tres tipos de receptores: mu (μ), delta (∂) y kappa (k), los cuales están distribuidos en diversas regiones del cuerpo, incluyendo la médula espinal y el cerebro. Estos receptores fueron descubiertos en 1975 por John Hughes y Hans Kosterlitz en Inglaterra. Los péptidos opioides endógenos están involucrados en la regulación de la homeostasis, la proliferación celular, el control cardiovascular, la respuesta al estrés y la función inmune. También juegan un papel crucial en la adicción a varias drogas como la nicotina, el alcohol, la cocaína y ciertas actividades como el sexo.

El sistema opioide endógeno regula la transmisión del dolor y determina la respuesta a este estímulo. Estos péptidos producen efectos similares a los de los analgésicos opiáceos derivados del opio, ya que se unen a los mismos receptores. La investigación sobre su función comenzó a mediados de la década de 1970, cuando se demostró la presencia de receptores opiáceos en el intestino del cobayo y en los órganos reproductores del ratón. Se encontró que al estimular estos receptores en la médula espinal, se producía analgesia, lo que sugirió la existencia de una sustancia endógena en el cerebro con efectos parecidos a la morfina. Estudios posteriores identificaron encefalinas como metionina-encefalina y leucina-encefalina, que son oligopéptidos que difieren en el aminoácido C-terminal y fueron inicialmente descubiertos en experimentos con cerebros de cerdos.

La modulación del dolor por los péptidos opioides es crucial, ya que este síntoma es uno de los más comunes en la práctica clínica. El dolor se percibe a través de los nociceptores periféricos y se transmite a la médula espinal, desde donde puede ser enviado al tálamo para su procesamiento. La capacidad de los péptidos opioides para regular esta transmisión es fundamental no solo para el manejo del dolor, sino también para comprender su papel en los mecanismos de adicción y en las respuestas conductuales a diversas sustancias y estímulos.

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También conocida como hormona antidiurética (ADH), adiuretina o arginina-vasopresina, es una hormona peptídica compuesta por nueve aminoácidos (NH2-Cys-Tyr-Phe-Gln-Asn-Cys-Pro-Arg-Gly-COOH). Es producida por el hipotálamo en los núcleos supraóptico y paraventricular, y se almacena y libera a través de la neurohipófisis (parte posterior de la glándula hipófisis). Su principal función es regular la reabsorción de agua y la concentración de orina en los túbulos renales, lo cual afecta la permeabilidad tubular, la presión arterial y el volumen de orina producido.

Se libera en respuesta a cambios en la osmolaridad sérica o en el volumen sanguíneo, aumentando la resistencia vascular periférica y, por ende, la presión arterial. También se secreta en respuesta a estímulos no osmóticos como la angiotensina II, las náuseas y la serotonina. Además, puede ser liberada en grandes cantidades por ciertos tumores, disminuyendo las concentraciones de sodio en la sangre y provocando la acumulación de agua en el cuerpo.

La síntesis de vasopresina se inicia en el retículo endoplasmático y se procesa a través del aparato de Golgi. Las vesículas que contienen la hormona (cuerpos de Hering) son transportadas a las terminales presinápticas adyacentes a los vasos sanguíneos, donde la hormona es liberada en la sangre. Esta hormona está también presente en concentraciones elevadas en áreas del cerebro como el locus coeruleus y la sustancia negra, que son núcleos catecolaminérgicos. Su acción es esencial para la regulación homeostática de fluidos, glucosa y sales en el organismo.

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El péptido relacionado con el gen de la calcitonina (CGRP)

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El péptido relacionado con el gen de la calcitonina (CGRP)

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Es un neuropéptido de 37 aminoácidos que se encuentra en dos formas en los seres humanos: α-CGRP y β-CGRP. La α-CGRP se produce por splicing alternativo del gen calcitonina/CGRP, localizado en el cromosoma 11, mientras que la β-CGRP, que es menos estudiada, se codifica por un gen separado pero vecino.

CGRP es uno de los péptidos más abundantes en el sistema nervioso central y periférico, y se reconoce como uno de los vasodilatadores más potentes, desempeñando un papel crucial en la transmisión del dolor. Durante episodios de migraña y en condiciones como la insuficiencia cardíaca y la hipertensión, se ha observado un aumento de los niveles de CGRP. La evidencia sugiere que, durante una migraña, las neuronas del ganglio de Gasser liberan CGRP desde las terminaciones nerviosas en las meninges. Este péptido se une a receptores específicos localizados alrededor de los vasos meníngeos, provocando vasodilatación.

El papel de CGRP en la patofisiología de la migraña ha sido validado mediante la administración intravenosa de α-CGRP, que indujo cefalea en individuos susceptibles. Además, CGRP actúa en fibras sensitivas C y Aδ, regulando el sistema cardiovascular, modulando los impulsos nociceptivos y mediando la inflamación neurógena. Su estudio ha permitido el desarrollo de tratamientos innovadores, incluidos anticuerpos monoclonales dirigidos contra CGRP, que ofrecen nuevas opciones terapéuticas para la migraña y otras afecciones relacionadas.

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Péptidos antimicrobianos (como defensinas y cathelicidinas)

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Péptidos antimicrobianos (como defensinas y cathelicidinas)

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Son proteínas naturales que forman parte de la respuesta inmune innata en diversos organismos, incluidos mamíferos, insectos y plantas. Son cruciales para combatir infecciones al inhibir el crecimiento de bacterias grampositivas y gramnegativas, hongos y virus.

Los AMPs están constituidos por entre 12 y 50 aminoácidos y presentan características anfipáticas que les permiten interactuar con las membranas patógenas, donde pueden formar poros y desestabilizar las células. Ejemplos incluyen las cecropinas y las magaininas. Además de su actividad antimicrobiana, estos péptidos también desempeñan un papel en la inmunomodulación y la cicatrización de tejidos, ayudando a regular la respuesta inflamatoria.

Aunque la resistencia a los AMPs es menos común que la resistencia a los antibióticos, los patógenos pueden desarrollar mecanismos de resistencia, como la degradación por proteasas. Los AMPs son esenciales en áreas como el tracto gastrointestinal y las vías respiratorias, protegiendo contra infecciones y representando una prometedora línea de investigación para nuevas terapias en el contexto de la resistencia a antibióticos.

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Los neuropéptidos (como sustancia P y neurotensina)

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Los neuropéptidos (como sustancia P y neurotensina)

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Son moléculas pequeñas compuestas por tres o más aminoácidos que actúan sobre el sistema nervioso, desempeñando funciones como neurotransmisores, neuromoduladores y neurohormonas. Aunque algunos neuropéptidos también funcionan como hormonas en la periferia, su actividad en el sistema nervioso incluye efectos tanto estimulantes como inhibidores, que influyen en procesos como el dolor, el apetito, la saciedad, el sueño y la ansiedad.

Se han identificado aproximadamente 100 neuropéptidos provenientes de diversas fuentes biológicas, que varían en tamaño desde dos aminoácidos, como la carnosina, hasta más de 40, como la hormona liberadora de adrenocorticotropa (CRH). Estos péptidos se agrupan según su origen y función, incluyendo factores de liberación hipotalámicos (como TRH y CRH), péptidos hipofisiarios (como ACTH y oxitocina), y péptidos del aparato digestivo (como la Sustancia P y el péptido YY).

Además, los neuropéptidos están involucrados en una variedad de funciones, tales como:

Mecanismos de aprendizaje y memoria.

Regulación de la ingesta de alimentos y líquidos.

Comportamiento sexual.

Control del dolor.

Regulación de la presión arterial.

En combinación con los péptidos antimicrobianos, los neuropéptidos representan un componente vital del sistema inmunológico y neuronal, proporcionando una defensa contra patógenos y desempeñando un papel crucial en la homeostasis del cuerpo.

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Archivo:Oxytocin color.svg - Wikipedia, la enciclopedia libre

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Descubierto en los años 20 como una incretina, desempeña un papel crucial en la regulación del almacenamiento de alimentos y en la secreción de insulina. Originalmente denominado por su función para disminuir el movimiento gástrico, ha sido renombrado como "péptido insulinotrópico dependiente de glucosa" debido a su papel en la estimulación de la insulina, especialmente en respuesta a la hiperosmolaridad de glucosa en el duodeno. Además, el GIP aumenta la síntesis de triglicéridos en el tejido adiposo, actuando en el metabolismo de los lípidos.

El GIP es derivado de una proproteína de 153 aminoácidos y circula como un péptido activo de 42 aminoácidos. Se sintetiza en las células K del intestino delgado y se transporta por el torrente sanguíneo, donde interactúa con receptores específicos en las células beta del páncreas. Aunque históricamente se pensó que el GIP inhibía la motilidad gastrointestinal y la secreción de ácido, su función principal se centra en la secreción de insulina, especialmente cuando la glucosa se administra por vía oral, lo que genera una respuesta más significativa que por vía intravenosa.

A su vez, los neuropéptidos, moléculas pequeñas formadas por tres o más aminoácidos, actúan sobre el sistema nervioso como neurotransmisores y neuromoduladores. Su función abarca procesos como el dolor, el apetito, la saciedad, el sueño y la ansiedad. Estos péptidos, que incluyen alrededor de 100 identificados, se dividen en grupos según su origen y función, como los factores de liberación hipotalámicos, péptidos hipofisiarios y péptidos del aparato digestivo. La interacción de los neuropéptidos y el GIP refleja la complejidad del sistema endocrino y la regulación de funciones metabólicas y neurológicas, destacando la importancia de estos péptidos en la homeostasis del organismo.