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-Unterscheidung zwischen absoluter Spezifität und Gruppenspezialität (Verwechslungsgefahr)-

Absolute Spezifität: Enzyme mit einer absoluten Spezifität können nur ein bestimmtes Substrat umsetzen.

Gruppenspezifität: Enzyme mit einer Gruppenspezifität können Substrate mit gleichen funktionellen Gruppen umsetzen.

Wo ist die Substratspezifität lokalisiert?
-Die Subtratspezifität ist in der Proteinstruktur der Enzyme zu finden

Quellen:

https://www.studyhelp.de/online-lernen/chemie/enzyme/

https://www.spektrum.de/lexikon/biochemie/substratspezifitaet/5976

https://www.lernhelfer.de/schuelerlexikon/chemie-abitur/artikel/schluessel-schloss-prinzip

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Coenzyme (Julia Schnapp, Luca Tan und Olivia Dorscht)

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Coenzyme (Julia Schnapp, Luca Tan und Olivia Dorscht)

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Die funktionelle Gruppe bindet an das Substrat, sodass das Coenzym aus der Reaktion verändert rausgeht, während das Enzym unverändert bleibt. Das Substrat wurde somit umgesetzt.

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Coenzyme (Julia Schnapp, Luca Tan und Olivia Dorscht)

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Coenzyme (Julia Schnapp, Luca Tan und Olivia Dorscht)

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Allgemein:

Lat.: c u m = zusammen, mit

Coenzyme und Cofaktoren sind niedermolekulare, nicht protein-artige Bestandteile von Enzymen

Coenzyme:

Coenzyme sind komplexe organische Moleküle, wie Vitamine oder Nukleotide. Sie können sich mit einem Substrat vorübergehend ans Enzym anlagern → verhalten sich somit ähnlich wie Substrate

Bei der Reaktion mit dem Enzym verändert sich das Coenzym chemisch gesehen und trennt sich vom Enzym

Hierbei trennt sich meistens die funktionelle Gruppe vom Coenzym und bindet an das Substrat (Bsp.: S + ATP → ADP + SP; S = Substrat)

Das Coenzym kann nun an weiteren Reaktionen teilnehmen, in denen es z.B. wieder “regeneriert” wird bzw. wieder in den Zustand vor der ersten Reaktion geht

Beteiligen sich direkt an den Reaktionen, deswegen werden Coenzyme auch Cosubstrate genannt

Cofaktoren:

Bei Cofaktoren wiederum handelt es sich um Moleküle die meistens fest (kovalent) an das Enzym gebunden sind und nach einer Reaktion unverändert bleiben. Sie sind wichtig für die einwandfreie Funktion des jeweiligen Enzyms. Diese Cofaktoren sind z.B. Metallionen: K+, Na+, Mg2+, Cu2+, Fe2+ → Elektronenakzeptoren

Coenzyme und Cofaktoren bestimmen den Bau und die Wirkung der Enzyme

Substrate, welche an einer katalysierten Reaktion mit einem Cosubstrat beteiligt sind:

ATP (= das Coenzym/Cosubstrat) in einer Hexokinasereaktion:

Bei der Phosphorylierung von Glucose mithilfe von ATP durch das Enzym Hexokinase werden Glucose und ATP fast vollständig umschlossen, wobei das Enzym unverändert aus der Reaktion hervorgeht und ATP als ADP dementsprechend verändert hervorgeht

Demnach ATP nicht Enzym (Biokatalysator) im klassischen Sinne, da es nicht unverändert aus der Reaktion hervorgeht → “Cosubstrat”                                                           - Weiteres Beispiel: Nicotinsäureamid-Adenin-Dinukleotid (NAD+) z.B. wirkt als Coenzym bei der Zellatmung durch Elektronenübertragung

Quellen:

Coenzyme und Cofaktoren in Biologie | Schülerlexikon | Lernhelfer

Coenzym - DocCheck Flexikon

Coenzym - Lexikon der Biochemie (spektrum.de)

(47) Cofaktoren & Coenzyme - Enzyme einfach erklärt - Bildung & Beispiele - Stoffwechselbiologie - YouTube (Bildquelle)

Cofaktor (Biochemie) – Chemie-Schule (chemie-schule.de)

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Enzyme sind nicht nur substratspezifisch, sondern auch wirkungsspezifisch. Das bedeutet, dass ein Substrat welches an ein Enzym gebunden ist nur auf eine ganz bestimmte Weise umgesetzt werden kann. Ein anderes Enzym kann das Substrat auf eine andere Weise umsetzen. Beispiel: Enzym Urease spaltet Harnstoff in Ammoniak und Kohlenstoffdioxid. Ein anderes Enzym setzt demzufolge den Harnstoff anders um.

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Aufbau

bestehen aus mehr als 100 Aminosäuren

sind lange Molekülketten von miteinander reagierten Aminosäuren (Polypeptide)

Reste der Aminosäuren ragen seitlich aus der Molekülkette heraus

ein Ende trägt eine freie NH ₂-Gruppe

das andere Ende trägt eine freie COOH-Gruppe

jedes Protein besitzt eine spezifische Abfolge der unterschiedlichen Aminosäuren

aufgrund der unterschiedlichen Zusammensetzung können Proteine verschiedene Strukturen ausbilden

Struktur

Abfolge/Sequenz der einzelnen Aminosäuren nennt man Primärstruktur

Primärstruktur bestimmt die Eigenschaften des Proteinmoleküls

durch die nicht drehbaren Peptidbindungen entstehen nebeneinander in einzelnen Abschnitten des Proteins räumliche Strukturen (ähneln einer Rechtsschraube (α-Helix) oder einem gefalteten Blatt (ß-Faltblattstruktur)

Struktur die im Proteinmolekülabschnitt ausgebildet wird hängt von der Primärstruktur ab

räumliche Anordnung eines Moleküls nennt man Sekundärstruktur

Tertiärstruktur wird oftmals durch das Falten des ganzen Moleküls in charakteristische Weise ausgebildet

Quartärstruktur gibt die Anordnung verschiedener Untereinheiten eines Proteins zueinander an

stabilisiert wird die Polypeptidkette durch Wechselwirkungen zwischen den einzelnen Molekülen (Wasserstoffbrückenbindungen, Ionenbindungen, Disulfidbrücken, etc.)

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Die meisten Enzyme jedoch sind nur auf ein Substrat oder eine Substratgruppe spezialisiert, katalysieren aber nicht die Reaktion eines substratähnlichen Moleküls. Ein Beispiel dafür ist die Amylase. Diese fördert die Spaltung von Stärke in Glukose, aber nicht die Spaltung von Cellulose. Beide Makromoleküle, Stärke und Cellulose, bestehen aus Ketten von Glukosemolekülen. Das Enzym ist in der Lage das richtige Substrat zu erkennen. Dieses ist auf die Bindung im aktiven Zentrum zurückzuführen. Die Bindung erfolgt nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip.
Quelle: https://www.chemie.de/lexikon/Substratspezifit%C3%A4t.html#:~:text=Ein%20Beispiel%20daf%C3%BCr%20ist%20die,das%20richtige%20Substrat%20zu%20erkennen.

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Definition:
Unter Substratspezifität versteht man die Eigenschaft von Enzymen, nur ein Substrat bzw. eine beschränkte Anzahl von Substraten in ihrem aktiven Zentrum aufnehmen zu können, was ein Aspekt des Schlüssel-Schloss-Prinzips beschreibt.
Quelle: https://de.wikipedia.org/wiki/Enzymspezifit%C3%A4t#:~:text=Der%20Begriff%20Enzymspezifit%C3%A4t%20oder%20Substratspezifit%C3%A4t,Schl%C3%BCssel%2DSchloss%2DPrinzips%20beschreibt.

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Biokatalysatoren und Aktivierungsenergie (Wirkungsweise) (Janek, Daaje, David) Beispiel Brot

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Biokatalysatoren und Aktivierungsenergie (Wirkungsweise) (Janek, Daaje, David) Beispiel Brot

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Wenn wir lange genug auf einem Brot herumkamen, beginnt es allmählich süß zu schmecken. Dafür verantwortlich ist das Enzym Amylase, welches Stärke spaltet und in Zucker (Glukose) umwandelt. Es sorgt dafür, dass schon im Mundraum ein Teil der Stärke in Zucker umgewandelt wird.

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Biokatalysatoren und Aktivierungsenergie (Wirkungsweise) Teil 3 David (o/-\o),Janek(^o_o^) und Daaje(^>_<^)

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Biokatalysatoren und Aktivierungsenergie (Wirkungsweise) Teil 3 David (o/-\o),Janek(^o_o^) und Daaje(^>_<^)

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Wie senken Enzyme die Aktivierungsenergie?

Enzyme können die Aktivierungsenergie senken, indem sie die Reaktion beschleunigen. Dies tun sie zum Beispiel, indem sie Substrate zueinander ausrichten, um die Reaktion zu erleichtern.
Sie können Substrate auch „festhalten“ und so die Spaltung beschleunigen. Einige Enzyme schaffen auch eine besonders günstige Umgebung (leicht sauer oder unpolar), was die Reaktion ebenfalls beschleunigt. Zuletzt senken Enzyme die Aktivierungsenergie, indem sie selbst in die Reaktion eingreifen und zumindest vorübergehend Bindungen mit den Substraten eingehen. Sie verlassen die Reaktion aber immer unverändert.

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Gruppeneinteilung der Enzyme ( Ida, Mona, Helena )

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Gruppeneinteilung der Enzyme ( Ida, Mona, Helena )

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1) Oxidoreduktasen
- katalysieren Redoxreaktionen
= Elektronenübertragung
2) Transferasen
- katalysieren die Übertragung einer funktionellen Gruppe
= Gruppentransfer
3) Hydrolasen
-katalysieren die hydrolytische Spaltung
= Spaltung eines Moleküls durch Anlagerung von Wasser
4) Lyasen
-nicht-hydrolytische Addition oder Eliminierung von Molekülgruppen
= Spaltung eines Moleküls ohne Anlagerung von Wasser
5) Isomerasen
-katalysieren die intramolekulare Umwandlung, z.B Isomerisierung
= Veränderung innerhalb des Moleküls
6) Ligasen
-katalysieren die kovalente Verknüpfung mittels energiereicher Faktoren
=Verknüpfung zweier Substrate unter ATP-Verbrauch

Quellen:
https://flexikon.doccheck.com/de/EC-Klassifikation
https://youtu.be/-WeT8391RHE

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Biokatalysatoren und Aktivierungsenergie (Wirkungsweise)  Teil 2                                            David (o/_\o),Janek(^o_o^) und Daaje(^>_<^)

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Biokatalysatoren und Aktivierungsenergie (Wirkungsweise)  Teil 2                                            David (o/_\o),Janek(^o_o^) und Daaje(^>_<^)

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Dieser Prozess ist durch 2 Eigenschaften des Enzyms möglich.

Eigenschaften:
-Substratspezifisch: Das Enzym kann nur mit einem bestimmten Substrat arbeiten.

Bsp. : Lactose---> Lactase

-Wirkungsspezifisch: Das Enzym kann das Substrat entweder spalten oder zusammenfügen.

Wichtig: Wärme als Energiequelle ist unpassend, da Enzyme [meist] Proteine sind und sie durch hohe Temperaturen denaturiert werden.

Wirkungsweise: Enzyme unterstützen und katalysieren Reaktionen. Durch ihre substratspezifische Eigenschaft können sie nur mit einem bestimmten Substrat arbeiten. Dieser Prozess funktioniert nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip. Das Aktive Zentrum, welches sich auf der Oberfläche des Enzyms befindet, stellt das Schloss dar und das Substrat selbst ist der Schüssel. Durch die Wirkungsspezifität kann das Enzym das Substrat entweder spalten oder zusammenfügen.

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Biokatalysatoren und Aktivierungsenergie (Wirkungsweise)  Teil 1                                            David (o/_\o),Janek(^o_o^) und Daaje(^>_<^) 

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Biokatalysatoren und Aktivierungsenergie (Wirkungsweise)  Teil 1                                            David (o/_\o),Janek(^o_o^) und Daaje(^>_<^) 

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-Enzyme sind [meist] Proteine, die in der Lage sind chemische Reaktion zu beschleunigen/katalysieren.

--> Aus diesem Grund werden sie auch Biokatalysatoren genannt.

-Die Katalyse einer biochemischen Reaktion erfolgt durch das Herabsetzen der Aktivierungsenergie der Reaktion. Dadurch muss weniger Energie umgewandelt werden um die Reaktion zu Starten.

-Enzyme nehmen zwar an der Reaktion teil, aber verlassen dennoch diese unverändert. Außerdem sind sie nur in der Übergangsphase an Substrate gebunden. Nach Abschluss der Reaktion kehren sie immer wieder in ihren Ursprungszustand zurück.

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Aminosäuren (Aufbau& Vielfalt) Michelle, Tom, Hannah

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Aminosäuren (Aufbau& Vielfalt) Michelle, Tom, Hannah

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-Aminosäuren sind Bausteine der Proteine
-Sie übernehmen viele wichtige Aufgaben und geben den Körpergeweben Struktur
-Proteine des Körpers sind aus 20 verschiedenen Aminosäuren aufgebaut
-bei der Herstellung von Proteinen werden die Aminosäuren in einer Kette aneinander gebunden (zwei verbundene Aminosäuren= Dipeptid; drei verbundene Aminosäuren= Tripeptid;...)
-Aminosäuren sind Verbindungen, die aus einer basischen Aminogruppe (-NH2) und einer sauren Carboxylgruppe bestehen
-essenzielle Aminosäuren (10 von 20) können gar nicht oder nur in geringen Mengen vom Körper produziert werden
z.B.: Valin, Methionin, Leucin, Isoleucin, Phenylalanin, Tryptophan, Threonin, Lysin, Histidin
-nicht-essenzielle Aminosäuren kann der Körper selbst herstellen
z.B.: Alanin, Glutamin, Arginin, Asparagin, Cystein, Glycin, Prolin, Serin, Tyrosin, Selenocystein

Quellen:
-Buch
-Nichtessentielle Aminosäuren | Ernährungslexikon | ernaehrung.de
-Essentielle Aminosäuren | Lexikon | Eucell

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-jedes Enzym besitzt ein aktives Zentrum
-Ort an dem das Substrat bindet
-im aktiven Zentrum kommen Aminosäuren (katalytische Gruppen) vor
-nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip entsteht die Bindung zwischen aktivem Zentrum und Substrat
- beeinflussende Faktoren (Umgebung des Enzyms): Temperatur (höhere Temperatur = höhere Geschwindigkeit der Reaktion)
pH Wert (saure basische Eigenschaften der Aminosäuren werden beeinflusst und dadurch wird das Binden von Substraten erschwert)
-Eigenschaften:
sehr klein
meist höhlen- oder spaltförmig (fördert Bindung mit Substrat)

https://www.google.de/search?q=aktives+zentrum+von+enzymen+eigenschaften&client=safari&hl=de&source=lnms&tbm=isch&sa=X&ved=2ahUKEwiY_KvD_5XuAhWFjaQKHcfkBCgQ_AUoAXoECBoQAw&biw=1269&bih=1531&dpr=2#imgrc=bfyhZlkOjw8bmM