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-David Roser
-Camila Báez
-Valeria Haro
-Alejandra Dueñas

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REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Los enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH ₂; tiol -SH; imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus aminoácidos. Según el pH del medio, estos grupos pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o neutra. Como la conformación de las proteínas depende, en parte, de sus cargas eléctricas, habrá un pH en el cual la conformación será la más adecuada para la actividad catalítica (Figura de la derecha). Este es el llamado pH óptimo.

La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH. Desviaciones de pocas décimas por encima o por debajo del pH óptimo pueden afectar drásticamente su actividad. Así, la pepsina gástrica tiene un pH óptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa lo tiene a pH 10 (Figura de la izquierda). Como ligeros cambios del pH pueden provocar la desnaturalización de la proteína, los seres vivos han desarrollado sistemas más o menos complejos para mantener estable el pH intracelular: Los amortiguadores fisiológicos.

En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: por cada 10ºC de incremento, la velocidad de reacción se duplica. Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura óptima (Figura de la derecha). Por encima de esta temperatura, el aumento de velocidad de la reacción debido a la temperatura es contrarrestado por la pérdida de actividad catalítica debida a la desnaturalización térmica, y la actividad enzimática decrece rápidamente hasta anularse.

A veces, un enzima requiere para su función la presencia de sustancias no proteicas que colaboran en la catálisis: los cofactores. Los cofactores pueden ser iones inorgánicos como el Fe⁺⁺, Mg⁺⁺, Mn⁺⁺, Zn⁺⁺ etc. Casi un tercio de los enzimas conocidos requieren cofactores. Cuando el cofactor es una molécula orgánica se llama coenzima. Muchos de estos coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas. En la figura de la izquierda podemos observar una molécula de mioglobina (proteína que transporta oxígeno al tejido muscular) y su coenzima (el grupo hemo, representado en color verde). Cuando los cofactores y las coenzimas se encuentran unidos covalentemente al enzima se llaman grupos prostéticos. La forma catalíticamente activa del enzima, es decir, el enzima unida a su grupo prostético, se llama holoenzima. La parte proteica de un holoenzima (inactiva) se llama apoenzima, de forma que:

apoenzima + grupo prostético= holoenzima

La velocidad de una reacción enzimática depende de la concentración de sustrato. La Figura de la derecha muestra la velocidad de una reacción enzimática a 6 concentraciones distintas de sustrato.

Además, la presencia de los productos finales puede hacer que la reacción sea más lenta, o incluso invertir su sentido (Figura inferior).

Ciertas moléculas pueden inhibir la acción catalítica de un enzima: son los inhibidores. Estos inhibidores bien pueden ocupar temporalmente el centro activo por semejanza estructural con el sustrato original ( inhibidor competitivo) o bien alteran la conformación espacial del enzima, impidiendo su unión al sustrato ( inhibidor no competitivo) (Figuras inferiores).

Hay enzimas que pueden adoptar 2 conformaciones interconvertibles llamadas R (relajada) y T (tensa). R es la forma más activa porque se une al sustrato con más afinidad. Las formas R y T se encuentran en equilibrio R <==> T (Figura inferior):

Ciertas sustancias tienden a estabilizar la forma R. Son los llamados moduladores positivos. El propio sustrato es a menudo un modulador positivo. Las moléculas que favorecen la forma R pero que actúan sobre una región del enzima distinta del centro activo son los activadores alostéricos (Figura inferior izquierda).

Activador alostérico: favorece la unión del sustrato

Inhibidor alostérico: impide la unión del sustrato

Las sustancias que favorecen la forma T y disminuyen la actividad enzimática son los moduladores negativos. Si estos moduladores actúan en lugares distintos del centro activo del enzima se llaman inhibidores alostéricos (Figura superior derecha) .

Otros enzimas pasan de una forma menos activa a otra más activa uniéndose covalentemente a un grupo químico de pequeño tamaño como el P i o el AMP. También se da el caso inverso, en el que un enzima muy activo se desactiva al liberar algún grupo químico. En las enzimas de las vías degradativas del metabolismo, la forma fosforilada es más activa que la no fosforilada, mientras que en las vías biosintéticas ocurre lo contrario. En las figuras inferiores se ilustra la activación de una proteína por fosforilación.

El enzima no fosforilado es inactivo

El enzima fosforilado es activo

ACTIVACIÓN PROTEOLÍTICA DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Algunos enzimas no se sintetizan como tales, sino como proteínas precursoras sin actividad enzimática. Estas proteínas se llaman proenzimas o zimógenos. Para activarse, los zimógenos sufren un ataque hidrolítico que origina la liberación de uno o varios péptidos. El resto de la molécula proteica adopta la conformación y las propiedades del enzima activo. Muchos enzimas digestivos se secretan en forma de zimógenos y en el tubo digestivo se convierten en la forma activa. Es el caso de la a -quimotripsina, que se sintetiza en forma de quimotripsinógeno (Figura superior). Si estos enzimas se sintetizasen directamente en forma activa destruirían la propia célula que las produce. Así, la tripsina pancreática (una proteasa) se sintetiza como tripsinógeno (inactivo). Si por alguna razón se activa en el propio páncreas, la glándula sufre un proceso de autodestrucción (pancreatitis aguda), a menudo mortal.

REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA POR MEDIO DE ISOENZIMAS

Algunos enzimas tienen distinta estructura molecular aunque su función biológica es similar. Se llaman isozimas o isoenzimas. Estas diferencias de estructura se traducen en ligeros cambios en sus propiedades, de forma que cada isozima se adapta perfectamente a la función que debe realizar. Así, podemos observar la existencia de isoenzimas en función de:

el tipo de tejido: Por ejemplo, la lactato deshidrogenasa presenta isozimas distintos en músculo y corazón.

el compartimento celular donde actúa: Por ejemplo, la malato deshidrogenasa del citoplasma es distinta de la de la mitocondria.

el momento concreto del desarrollo del individuo: Por eje mplo, algunos enzimas de la glicolisis del feto son diferentes de los mismos enzimas en el adulto.

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Enzimas. Regulación de la actividad anzimática.

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REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Los enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH 2; tiol -SH; imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus aminoácidos. Según el pH del medio, estos grupos pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o neutra.

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Cuando tienes sed, ¿tomas agua directamente del grifo? ¿la hierves? ¿o la compras embotellada?

Cualquiera que sea tu opción, probablemente en más de alguna ocasión te has planteado si hay elementos dañinos en ella.

En Estados Unidos hay gente que está dejando de tomar el agua que llega a su casa por las tuberías de la red pública o agua embotellada tradicional, como parte de una tendencia que gana seguidores particularmente en Silicon Valley, la capital tecnológica mundial, situada en California.

En su lugar, toman "agua cruda" (raw water, en inglés), como denominan algunas marcas al agua obtenida directamente de un manantial y que se envasa y distribuye sin tratar se químicamente ni filtrar se.

Los embotelladores de este tipo de agua la califican como "prístina" y le atribuyen beneficios para la salud que, según ellos, otras aguas no tienen.

Sin embargo, los especialistas en salud advierten de los riesgos.

Aunque el agua sea cristalina o parezca pura, puede estar contaminada con bacterias, virus o parásitos.

"El agua es esencial para la vida, pero también puede transmitir enfermedades cuando tiene microbios o químicos peligrosos", aseguró recientemente el doctor Andrew Pavia, especialista en enfermedades infecciosas de la Universidad de Utah, EE.UU.

"Si no es filtrada, estás en riesgo", indicó el médico en un artículo sobre el "agua cruda".

También advierte de estos peligros el jefe de la Rama de Prevención de Enfermedades Transmitidas por el Agua de los Centros de Control de Enfermedades de EE.UU. (CDC, por su sigla en inglés), Vincent Hill.

"Beber agua contaminada puede aumentar la posibilidad de desarrollar infecciones causadas por gérmenes como el Cryptosporidium, Giardia, Shigella, entre otros", dijo Hill a BBC Mundo.

Pese a estos riesgos, existen empresas en California que ofrecen "agua cruda" sin tratar a precios muy elevados.

Una de ellas es Live Water, que obtiene el agua del manantial Opal Spring, en el estado de Oregón, en el noroeste del país.

Entre sus clientes hay conocidos emprendedores de Silicon Valley.

Al comprar el agua por internet, los consumidores deben ordenar como mínimo cuatro botellas de nueve litros, cada una a US$16. Si piden 20 botellas, cada una cuesta US$12.

Se trata de un precio que no todos se pueden permitir.

Live Water explica en su página web que recogen el agua "en jarras de vidrio sin plomo reutilizables" y la "transportan rápidamente en contenedores refrigerados" para ser distribuida.

Según esta empresa, el "agua cruda" mantiene la piel hidratada, reduce las arrugas y aumenta la flexibilidad y la fuerza de las articulaciones.

Sin embargo, en su página web reconoce que "estas afirmaciones no han sido evaluadas por la Administración de Alimentos y Medicamentos de EE.UU. (FDA, por su sigla en inglés)".

Además, indica que uno debe consultar con un médico antes de cambiar su fuente de agua.

Otra de las compañías que embotella agua obtenida directamente de un manantial es Tourmaline Spring, de Maine, en el noreste del país.

Bryan Pullen, de Tourmaline Spring, aseguró a BBC Mundo que realizan pruebas al agua que venden para asegurarse que sea saludable y que cumpla con los requerimientos de la FDA.

Esta entidad ordena a los productores que "protejan las fuentes de agua de bacterias y otros contaminantes", que "procesen, embotellen y transporten el agua en condiciones sanitarias", y que apliquen "procesos de control de calidad y análisis" para descartar que el agua contenga químicos dañinos o coliformes como la bacteria Escherichia coli, que en algunos casos puede causar infecciones.

Además, la FDA inspecciona los productos de agua embotellada y las plantas de procesamiento, y verifica que el agua provenga de una fuente aprobada.

Cloro y flúor

Para Pullen, "el agua de manantiales es mucho mejor que el agua del grifo".

"El agua es vital. Cuanto más cerca estemos de la naturaleza, mejor será esta", señaló.

El agua que llega por las tuberías de una ciudad suele estar purificada con cloro y flúor, justamente para matar gérmenes.

Para los proveedores de "agua cruda" la presencia de estos elementos es perjudicial para los humanos.

" El agua de grifo es un coctel químico, está cargada de químicos, como cloro y flúor, y muchos son cancerígenos", dijo Pullen, de Tourmaline Spring.

Sin embargo, el empresario no precisó qué estudios respaldaban estas afirmaciones, que Hill considera erróneas.

"Estudios científicos demuestran que tomar agua con pequeñas cantidades de cloro no tiene efectos nocivos para la salud y proporciona protección contra las enfermedades transmitidas por el agua", le dijo a BBC Mundo.

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La "peligrosa" moda de tomar "agua cruda" que triunfa en Silicon Valley - BBC News Mundo

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En Estados Unidos hay gente que ha dejado de tomar el agua que llega a su casa por las tuberías de la red pública, por temor a las enfermedades que, según ellos, puede causar a largo plazo. En su lugar toman "agua cruda".

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nutriNews, la revista de nutrición animal

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Las enzimas son los catalizadores de las reacciones en los sistemas biológicos así como las proteínas más especializadas, a excepción de un pequeño grupo de moléculas de RNA catalítico que no son proteínas.

Su poder catalítico es a menudo muy superior a los catalizadores sintéticos y actúan en secuencias organizadas catalizando cientos de reacciones consecutivas en las rutas metabólicas mediante las que se degradan nutrientes, se conserva y transforma la energía, y se fabrican macromoléculas biológicas a partir de precursores más sencillos.

Historia de los enzimas

Siglo XIX. La actividad de las enzimas fue descrita por primera vez a principios del siglo XIX, en estudios sobre la digestión de la carne por secreciones del estómago y por la conversión del almidón en azúcar por la saliva.

1897. Años más tarde, Eduard Buchner descubrió que los extractos de la levadura pueden fermentar el azúcar en alcohol fuera de la estructura de las células vivas. Este hecho animó a los bioquímicos a intentar aislar muchas enzimas diferentes y poder examinar sus propiedades.

En 1926, James Summer aisló la ureasa, hecho que impulsó los primeros estudios sobre las propiedades de las enzimas.

Más tarde en los años 30 se cristalizaron las enzimas pepsina y tripsina.

La última parte del siglo y principios del siglo XXI ha habido una investigación más intensa sobre las enzimas que catalizan el metabolismo celular, purificando millares de enzimas que se aplican en muchísimos ámbitos.

Estructura

Como hemos comentado, l a mayoría de las enzimas son proteínas, por lo que no requieren más grupos químicos que residuos aminoácidos para su actividad.

En cambio, otras enzimas requieren un componente químico adicional, llamado cofactor.

↳ El cofactor son uno o varios iones inorgánicos como Fe2+, Mg2+, Mn2+ o Zn2+, o un complejo orgánico o metalorgánico denominado coenzima.

Algunas enzimas requieren una coenzima o uno o más iones metálicos para su actividad. Una coenzima unida a la proteína enzimática se denomina grupo prostético.

Cofactores minerales

Comprenden un gran grupo de sustancias inorgánicas con una mayoría de iones metálicos.

Zinc

Es el más ubicuo y versátil de los cofactores metálicos. Más de 300 enzimas tienen un cofactor de zinc.

Aproximadamente el 3% del genoma de los mamíferos codifica para proteínas dedos de zinc unidas al ADN.

También participa en enzimas como la anhidrasa carbónica, la cual es requerida para la secreción del ácido clorhídrico en el estómago, carboxipeptidasa, aspartato-transcarbamilasa y alcohol deshidrogenasa, oligometafosfatasa, entre otras.

Se absorbe en el duodeno y se fija débilmente a casi todas las proteínas plasmáticas, principalmente a la albúmina. Esto es importante para su transporte hacia los tejidos.

Una vez allí, se acumula débilmente en los tejidos y ante una dieta insuficiente la concentración plasmática baja rápidamente.

Hierro

La mayoría de las enzimas con hierro acoplan el hierro como heme, o como un arreglo especial de hierro con grupos azufre, conocidos como centros hierro-azufre.

→ El citocromo c es una proteína heme común en las mitocondrias donde los ligandos axiales al hierro están ocupados por histidina y metionina.

Las enzimas con un grupo heme tienen un color rojizo, dependiendo del estado de oxidación del hierro, hecho que motivó a nombrar a las proteínas heme de las mitocondrias como "citocromo".

La enzima más conocida es la citrocromo c oxidasa, siendo la enzima capaz de dividir una molécula de oxígeno para formar agua.

→ Las enzimas con centros hierro-azufre serían xantina-oxidasa, succinato deshidrogenasa y nitrogenasa.

Cobre

El cobre participa en numerosas enzimas, aunque no tan abundante como el Zinc, cumpliendo importantes funciones biológicas principalmente dentro del citosol.

La mayor parte son oxidasas, y participa junto con el hierro en la citocromo oxidasa.

Las enzimas de cobre pueden ser simples o complejas dependiendo del número de átomos de cobre que contengan. La dopamina-beta-monooxigenasa contiene 8 átomos de cobre.

A muchas proteínas el cobre les da un color azul, como a la ceruloplamina.

Debido a la tendencia a aceptar electrones, el cobre es un poderoso oxidante.

Los sitios cobre de la ceruloplasmina tienen capacidad de oxidar Fe2+ a Fe3+; lo que prepara los iones hierro para unirse a la transferrina, y entregar hierro a órganos y tejidos. Esta reacción liga los dos elementos y podría explicar por qué cuando existen carencias de cobre puede presentarse anemia.

Manganeso

Podría ser el elemento menos común en las enzimas, y a veces también el gran olvidado. Pero el manganeso participa en enzimas importantes como la piruvato-carboxilasa, y la arginasa en el ciclo de la urea.

También actúa como cofactor activador del metal para muchas enzimas que requieren magnesio, como la fructosa 1.6 difosfatasa, galactoquinasa, glucosa 1.6 fosfomutasa, glutatión reductasa y peptidasa, entre otras.

Magnesio

Es requerido por un gran número de enzimas, entre ellas las fitasas que son de las más utilizadas en alimentación animal.
La carencia de magnesio no permite activar las fitasas, bajando la efectividad de las mismas.

También participa en otras enzimas, todas muy ligadas al fósforo también como alcalina fosfomonoesterasa, arginina cinasa, aspartasa, ATPasa, decarboxilasa, fosfofructoquinasa, fosforilasa.

Además, el magnesio está implicado en rutas metabólicas importantes como la glicólisis con enzimas como la piruvato-quinasa o la hexoquinasa.

Cobalto

El cobalto como cofactor está muy ligado a la vitamina B12. La forma más habitual de la coenzima que contiene cobalto es la cianocobalamina.

Participa, pero en menor medida y como cofactor, junto con otros minerales en enzimas como alcalina fosfomonoestarasa, la fenoloxidasa o la trifosfatasa.

Calcio

El calcio es un cofactor para un número limitado de coenzimas. Las más importantes y relevantes son alfa-amilasa y la termolisina.

Participa también en el complejo actina-miosina del músculo, pero sus funciones son más importantes en otras vías y rutas metabólicas que como cofactor.

Otros minerales

Existen otros muchos minerales como el molibdeno, el vanadio, la sílice, el selenio y el níquel que participan, en mayor o menor medida, en muchos procesos catalíticos.

Hemos visto que las enzimas son esenciales en los organismos biológicos, siendo importantes catalizadores de muchas rutas. Sin ellas algunos procesos tardarían años en realizarse y gracias a las enzimas en pocos segundos se produce la reacción.

Los minerales, a su vez, son importantes en su justa dosificación porque una carencia ocasiona que las enzimas no puedan activarse y ejercer su función correctamente, pudiendo aparecer enfermedades graves o leves dependiendo de la importancia de la enzima en la ruta metabólica.

En estos últimos años, la aparición de enzimas exógenas que podemos aditivar a los piensos para mejorar los crecimientos, optimizar nutrientes, y por tanto, bajar el coste ha sido muy importante.

Aun así, no podemos descuidar que a nivel interno existen más de 10.000 enzimas que son necesarias para el correcto funcionamiento de todos los procesos biológicos, y estas enzimas no pueden funcionar correctamente si sus activadores no están presentes.

Por ello, es necesario formular y proporcionar a los animales los minerales, macro y micro, en la dosificación que corresponda para que las enzimas puedan desarrollar toda su actividad.

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Importancia de los minerales en las enzimas - nutriNews, la revista de nutrición animal

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Las enzimas son los catalizadores de las reacciones en los sistemas biológicos así como las proteínas más especializadas, a excepción de un pequeño grupo de moléculas de RNA catalítico que no son proteínas.

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Los inhibidores de la anhidrasa carbónica (AC) son fármacos que actúan inhibiendo la acción de la anhidrasa carbónica, enzima que cataliza la reacción de disociación del ácido carbónico en agua y . La acetazolamida es el fármaco prototipo de los inhibidores de AC.

Los fármacos inhibidores de la anhidrasa carbónica se desarrollaron en la década de los cuarenta del siglo pasado cuando se trataban de sintetizar compuestos de sulfonamidas con las propiedades inhibitorias de la anhidrasa carbónica de la sulfanilamida.

Antecedentes

En 1937 H. Southworth descubrió que los pacientes bajo tratamiento con sulfanilamida desarrollaban acidosis metabólica, mientras que excretaban orina alcalina. Al año siguiente se mostró que esos efectos eran debidos a la inhibición de la anhidrasa carbónica, enzima que se encuentra revistiendo el borde luminal de las células epiteliales del túbulo contorneado proximal en el riñón.​

Se notó que los pacientes con insuficiencia cardiaca congestiva a los que se administraba sulfanilamida excretaban bicarbonato de sodio y se incrementaba el volumen de la orina.

Posteriores estudios revelaron que los diversos sulfonamídicos aromáticos con un grupo sulfamilo libre (-SO ₂-NH ₂) eran inhibidores de la anhidrasa carbónica.

En 1954 Richard Roblin, basados en los trabajos de Thomas H. Maren, sintetizaron la acetazolamida mientras buscaban un diurético que pudiera administrarse oralmente. Posteriormente llegaron reportes de que la acetazolamida disminuía la presión intraocular causada por el glaucoma. Bernard Becker y colaboradores descubrieron que la anhidrasa carbónica también se puede hallar en el epitelio ciliar ocular.​ Lo que permitió que la acetazolamida sea utilizada en glaucoma de ángulo estrecho y abierto.​

Acciones farmacológicas

Aparte de sus indicaciones como diuréticos, los inhibidores de la anhidrasa carbónica también son útiles en los siguientes padecimientos:

Los fármacos de esta categoría reducen en el ojo la formación del humor acuoso disminuyendo la presión intraocular. Esta se ha convertido en su principal indicación.

Durante un tiempo se notó que en ciertos pacientes con epilepsia inhibía las convulsiones y comenzó a usarse en combinación con otros medicamentos especializados.

Mal de montaña

Los inhibidores de la anhidrasa carbónica acortan el periodo de aclimatación a las grandes alturas. Al inhibir la conversión de CO ₂ a bicarbonato se incrementa la tensión del dióxido de carbono en los tejidos y se reduce en los pulmones. La acidosis metabólica también puede elevar la oxigenación durante la hipoxia.

Perspectivas

Los inhibidores de la anhidrasa carbónica han dejado de usarse como diuréticos y han pasado al área de oftalmología y se administran en forma oral, parenteral y tópica, como la dorzolamida.

Fármacos que inhiben la anhidrasa carbónica

Mecanismo de acción

Las células endoteliales de los túbulos proximales están ricamente dotadas de la metaloenzima con zinc anhidrasa carbónica, que se encuentra en las membranas luminal y basolateral (anhidrasa carbónica tipo IV, una enzima unida a la membrana por un enlace de glucosilfosfatidilinositol),así como en el citoplasma (anhidrasa carbónica tipo II). La anhidrasa carbónica tiene un cometido fundamental en la resorción de NaHCO3 y la secreción de ácido. Cuando el ion bicarbonato se libera en el glomérulo renal y pasa a túbulo proximal, se combina con el ion sodio para dar bicarbonato sódico. Entonces, el catión sodio se reabsorbe a la sangre en un proceso de transporte activo, que lleva aparejada la correspondiente reabsorción de agua a fin de mantener la presión osmótica, y el protón que se ha intercambiado con él, reacciona con el anión bicarbonato para dar más ácido carbónico que, por la catálisis de la anhidrasa carbónica situada en la membrana del túbulo, se convierte en dióxido de carbono, que difunde pasivamente y se hidrata de nuevo en la membrana para iniciar el proceso. El resultado es la reabsorción de bicarbonato sódico y del agua desde el túbulo proximal. La inhibición de esta enzima supone la retención en el túbulo renal del bicarbonato, lo que produce una mayor diuresis. Este efecto puede, sin embargo, compensarse cuandoel filtrado renal pasa del túbulo proximal al asa de Henle, ya que en este trayecto existen procesos muy eficaces de reabsorción de iones sodio (y también cloruro) que no dependen del anión bicarbonato.

Referencias

1. Southworth H. Acidosis Associated With the Administration of Para-Amino-Benzene-Sulfonamide (Prontylin). Proc.Soc.Exp.Biol.Med. 1937;36:58-61.

2. Zvi Friedman, Theodore Krupin, and Bernard Becker: Ocular and systemic effects of acetazolamide in nephrectomized rabbits. INVEST OPHTHALMOL VIS Sci 23:209-213, 1982

3. Becker B: Decrease in intraocular pressure in man by a carbonic anhydrase inhibitor, Diamox: a preliminary report. Am J Ophthalmol 37:13, 1954

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Inhibidores de la anhidrasa carbónica - Wikipedia, la enciclopedia libre

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Los inhibidores de la anhidrasa carbónica (AC) son fármacos que actúan inhibiendo la acción de la anhidrasa carbónica, enzima que cataliza la reacción de disociación del ácido carbónico en agua y . La acetazolamida es el fármaco prototipo de los inhibidores de AC.

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La anhidrasa carbónica es una proteína que ayuda a regular el equilibrio ácido-base y el pH en la sangre y otros tejidos animales. Es conocido principalmente por su papel en la transformación del dióxido de carbono en bicarbonato para ser transportado a los pulmones. Esta proteína está presente en la mayoría de los organismos, desde bacterias hasta plantas. También es de interés farmacéutico, con varios fármacos que inhiben su actividad.

El dióxido de carbono (CO2) se produce a partir de la respiración aeróbica y la descomposición de las grasas. Se elimina del cuerpo por exhalación de los pulmones. El dióxido de carbono producido en todo el cuerpo necesita ser transportado a través de la sangre para llegar a los pulmones. Se transporta en varias formas, principalmente como bicarbonato, HCO3-. El bicarbonato es CO2- con un grupo OH unido. Cuando el bicarbonato llega a los pulmones, se transforma de nuevo en dióxido de carbono, por lo que puede ser exhalado por el cuerpo.

La anhidrasa carbónica convierte el dióxido de carbono en bicarbonato en una reacción reversible, principalmente en los glóbulos rojos. Esta reacción puede ocurrir espontáneamente, pero la tasa es demasiado lenta para las necesidades del cuerpo. Al ser una enzima, la anhidrasa carbónica acelera dramáticamente la velocidad de reacción. Es una de las enzimas más rápidas conocidas. Esta reacción atrapa el bicarbonato en las células, ya que no puede difundirse dentro y fuera de las células como el dióxido de carbono.

La anhidrasa carbónica tiene una molécula de zinc en su sitio activo, y es parte de una clase de enzimas conocidas como metaloenzimas. Esta es parte de la razón por la cual los humanos requieren zinc en su dieta. El mecanismo de anhidrasa carbónica implica una molécula de agua que se une al átomo de zinc. Un grupo OH luego se une al átomo de carbono del CO2, dando como resultado un ion bicarbonato. Esto es seguido por el lanzamiento de H +, un protón.

Hay varias anhidrasas carbónicas diferentes que se encuentran en diferentes organismos. Hay cinco clases conocidas que parecen haber evolucionado independientemente. Una de las clases es la clase alfa que comprende al menos 14 formas de enzimas humanas. Sus propiedades varían según el compartimento celular o el tejido en el que se encuentran.

Muchas de las formas son extracelulares o unidas a la membrana. Esto puede ayudar a mejorar la difusión de dióxido de carbono y protones dentro de la célula. La anhidrasa carbónica puede alterar los gradientes de pH intracelular al aumentar el movimiento de protones. Esto puede ayudar a la célula a mantener un pH celular constante. El exceso de protones intracelulares puede interferir con muchas reacciones celulares.

El papel de la anhidrasa carbónica varía en diferentes tejidos. En el estómago, participa en la secreción de ácido estomacal, mientras que mantiene la saliva neutral. También influye en el contenido de agua de las células en los ojos y los riñones. Si las anhidrasas carbónicas en estos lugares están ausentes o no funcionan correctamente, esto puede conducir a la enfermedad. Por ejemplo, si se acumula demasiado líquido en el ojo, puede provocar glaucoma.

Varios inhibidores de la anhidrasa carbónica se usan comercialmente como medicamentos farmacéuticos, principalmente para controlar el glaucoma. El inhibidor más común utilizado es la acetazolamida. También se usa para tratar la epilepsia y el mal de altura, junto con varias otras afecciones.

En las plantas, el dióxido de carbono del aire se convierte en azúcar en presencia de la luz solar mediante el proceso de fotosíntesis. El exceso de dióxido de carbono se almacena en la planta como bicarbonato. Las plantas usan anhidrasa carbónica para convertir el bicarbonato nuevamente en dióxido de carbono, por lo que puede usarse en la fotosíntesis.

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¿Qué es la anhidrasa carbónica? - Spiegato

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La anhidrasa carbónica es una proteína que ayuda a regular el equilibrio ácido-base y el pH en la sangre y otros tejidos animales. Es conocido principalmente por su papel en la transformación del dióxido de carbono en bicarbonato para ser transportado a los pulmones.

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ACCIÓN ENZIMÁTICA

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