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O gene glgA codifica a enzima glicogénio sintase (EC 2.4.1.21), que desempenha um papel crucial no metabolismo do glicogénio em Lactobacillus acidophilus. Esta enzima catalisa a formação de ligações α-1,4-glicosídicas durante a síntese de glicogénio, utilizando ADP-glucose como doador de glucose e uma cadeia de glucanos existente como aceitador. O glgA é considerado um dos genes mais importantes do operão glg, uma vez que a sua atividade é essencial para a acumulação de glicogénio, que serve como reserva de energia para a bactéria em períodos de escassez nutricional.

A regulação do gene glgA em L. acidophilus está intimamente ligada ao estado nutricional da célula e às condições ambientais. A expressão do gene é regulada principalmente ao nível transcripcional, incluindo mecanismos como a repressão catabólica por carbono (CCR), mediada pela proteína CcpA (Catabolite Control Protein A). Em condições de abundância de glucose, a expressão do glgA é geralmente reprimida, enquanto em situações de limitação de carbono, a sua expressão é ativada.

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De uma forma geral as 1,4-α-glucan branching enzimes encontram-se presentes num variado numero de animais, microrganismos e plantas, no final do processo de construção do glicogénio, estas enzimas tem recebido bastante atenção ao nível da investigação, principalmente as de origem bacteriana, devido a sua potencialidade para aplicações industriais e comerciais.

O gene glgB codifica uma proteina que faz parte de um grupo de genes que regulam a formação de moléculas de glicogénio, este em particular, cliva porções do alfa-1,4-glucan que utiliza através da catalisação de ligações alfa-1,6-glucosidicas permite a junção destas, a moléculas de glucose ramificando a molecula e formando a estrutura do glicogénio em L. acidophilus.

Estas ramificações aumentam a solubilidade e a mobilidade da molécula da glicose facilitando a sua disponibilidade e utilização quando esta se torna necessária.

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Gene:

Gene: glgB

Organismo: Lactobacillus acidophilus

Hospedeiro: Homo sapiens

Localização: complemento(1146732...1148647)

Comprimento: 1916 nt

Proteína:

Nome: 1,4-alpha-glucan branching protein

ID: WP_011254224.1

Comprimento da proteína: 638 aa

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O gene glgD em Lactobacillus acidophilus integra um operão de genes que atuam no metabolismo do glicogénio, estando este gene diretamente relacionado à biossíntese deste polissacarídeo.

A proteína codificada pelo gene glgD funciona como a subunidade reguladora da enzima Glucose-1-phosphate adenylyltransferase em, que é formada por duas subunidades, sendo a subunidade catalítica codificada pelo gene glgC. A enzima Glucose-1-phosphate adenylyltransferase promove a transformação de glicose-1-fosfato e ATP em ADP-glicose e pirofosfato, sendo um passo vital na rota de síntese do glicogénio.

Molecularmente, a subunidade reguladora GlgD controla a atividade da ADP-glicose pirofosforilase, respondendo a sinais metabólicos que indicam a necessidade de síntese ou degradação de glicogénio. Esta regulação garante que a bactéria preserve quantidades apropriadas de glicogénio, possibilitando a sua adaptação a mudanças no ambiente e das fontes de nutrientes disponíveis.

Gene ID: 93290190

UniProt ID: Q5FL66

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Gene:

Gene: glgD

Organismo: Lactobacillus acidophilus

Hospedeiro: Homo sapiens

Localização: complemento(1,144,439..1,145,581)

Comprimento: 1.143 nt

Proteína:

Nome: glucose-1-phosphate adenylyltransferase subunit GlgD

ID: WP_003546573

Comprimento da proteína: 380 aa

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O metabolismo do glicogénio é um processo crucial para a regulação energética em diversas espécies, incluindo Lactobacillus acidophilus. A bactéria desempenha um papel fundamental na fermentação lática, sendo amplamente estudada em aplicações probióticas e na produção de alimentos fermentados. O gene SO785_RS05220, responsável por codificar a enzima Alpha-1,4 glucan phosphorylase (ID: WP_003546577) que é um componente essencial no catabolismo do glicogénio. A enzima catalisa a fosforólise das ligações α-1,4-glicosídicas no glicogénio, resultando na formação de glicose-1-fosfato, que pode ser rapidamente convertido em glicose-6-fosfato e integrado às vias metabólicas centrais.

O glicogénio, um polímero ramificado de glicose, atua como reserva de energia e carbono em muitas espécies de bactérias a mamíferos. Em L. acidophilus, o armazenamento e a mobilização de glicogénio são vitais para a sobrevivência em condições de escassez de nutrientes e também desempenham um papel importante na adaptação ambiental e no desempenho metabólico. A Alpha-1,4 glucan phosphorylase é uma das enzimas chave neste processo, sendo regulada por sinais metabólicos e pela disponibilidade de glicogénio no ambiente celular. Estudos prévios sugerem que a regulação dessa enzima é central para a otimização do metabolismo energético em condições de flutuações ambientais.

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Gene:

Gene: SO785_RS05220

Organismo: Lactobacillus acidophilus

Hospedeiro: Homo sapiens

Localização: complemento(1140569...1142980)

Comprimento: 2412 nt

Proteína:

Nome: glicogenio/amido/alfa-glucano fosforilase

ID NCBI: WP_003546577

ID Uniprot: Q5FL64_LACAC

EC 2.4.1.1

Tamanho da proteína: 803 aa

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Após análise realizada pelo DeepTMHMM para a proteína Alpha-1,4 glucan phosphorylase foi possível depreender que:

A proteína apresenta um tipo globular, ou seja, apresenta uma estrutura globular e esférica;

Toda a sequência é classificada como estando dentro, indicando que a proteína é predominantemente citoplasmática e não contém regiões transmembranares;

As probabilidades mostram que a classificação como dentro ao longo de toda a sequência tem alta confiança (probabilidade de 1), confirmando a ausência de segmentos transmembranares ou localizações extracelulares.

Com base na informação obtida no DeepTMHMM, a proteína não possui domínios transmembranares e é altamente provável que seja uma proteína globular localizada no citoplasma. Essa característica é consistente com muitas enzimas metabólicas, como a Alpha-1,4 glucan phosphorylase, que normalmente operam em ambientes intracelulares.

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A ferramenta PSORTb, usada para prever a localização subcelular de proteínas bacterianas, forneceu os seguintes resultados após fornecimento de input com o tipo de bactéria (Gram Positiva):

Proteína classificada como citoplasmática com um score de 7,50 (bastante elevado), indicando alta confiança na previsão efetuada;

Localização na membrana citoplasmática: 1,15 (baixa possibilidade);

Localização na parede celular: 0,62 (baixa possibilidade);

Localização extracelular: 0,73 (baixa possibilidade);

Motifs: Não foram encontrados.

A proteína Alpha-1,4 glucan phosphorylase é prevista como citoplasmática sendo que desempenha sua função no interior da célula, onde o glicogénio é armazenado e mobilizado. A informação obtida a partir do software PSORTb é consistente com o papel metabólico e com a classificação da proteína como globular e suporta os dados de DeepTMHMM.

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Análise da estrutura terciária através de AlphaFold

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Análise da estrutura terciária através de AlphaFold

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O software AlphaFold gera um score de confiança por resíduo (pLDDT, Predicted Local Distance Difference Test) que varia de 0 a 100, representado por uma escala de cores na estrutura, sendo que:

Predominam regiões de azul, indicando confiança elevada para a estrutura apresentada;

Não existem áreas de tons amarelos ou laranjas sugerindo ausência de regiões desordenadas ou de difícil modelagem.

Assim, a maior parte da estrutura apresenta altos valores de confiança (pLDDT > 90), indicando que as regiões centrais da proteína são estruturalmente bem definidas e estáveis.

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Previsão da fosforilação através de NetPhosBac

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Previsão da fosforilação através de NetPhosBac

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Os resultados obtidos com a ferramenta NetPhosBac indicam que:

Fosforilação na treonina (T):

Posição 51 (T):

Score: 0.543

Quinase Principal: Não especificada (unsp)

Posição 88 (T):

Score: 0.526

Quinase Principal: Não especificada (unsp)

Fosforilação na serina (S):

Posição 74 (S):

Score: 0.694

Quinase Principal: Não especificada (unsp)

Posição 142 (S):

Score: 0.732

Quinase Principal: Não especificada (unsp)

Posição 223 (S):

Score: 0.805

Quinase Principal: Não especificada (unsp)

Fosforilação na tirosina (Y):

Posição 112 (Y):

Score: 0.673

Quinase Principal: Não especificada (unsp)

Posição 378 (Y):

Score: 0.791

Quinase Principal: Não especificada (unsp)

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As informações referentes às características moleculares e funcionais do gene glgA foram obtidas através da análise do ficheiro GenBank utilizando o BioPython. Encontram-se aqui descritos alguns aspetos relevantes:

Características Gerais:

Localização do gene: cromossoma com ID NZ_CP139575.1

Tamanho da sequência de DNA 1431 pares de bases

Origem: gene proveniente da estirpe ATCC 4356 de Lactobacillus acidophilus

Organismo hospedeiro: Homo sapiens

Informações da Proteína (GlgA):

ID da proteína: WP_003546574.1

Comprimento: 476 aminoácidos

Nome completo: Glycogen synthase (GlgA)

Função enzimática: EC 2.4.1.21 (alpha-1,4-glucan glucosyltransferase)

Atividade molecular (GO): GO:0004373 - atividade de α-1,4-glucano glucosiltransferase

Anotações Funcionais:

Predição baseada em homologia de proteínas

Inferência por coordenadas similares à sequência WP_007125248.1

Produto final anotado como "glycogen synthase GlgA"

Gene envolvido na síntese de glicogénio

Informações Taxonómicas:

Bacteria > Bacillati > Bacillota > Bacilli > Lactobacillales > Lactobacillaceae > Lactobacillus

Identificadores do Gene:

Locus tag: SO785_RS05225

GeneID: 93290189

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Após analise realizada pelo DeepTMHMM para a proteína 1,4-alpha-glucan branching protein foi possível depreender que:

A proteína apresenta um tipo globular, ou seja, apresenta uma estrutura globular e esférica;

Toda a sequência é classifica como estando inside, indicando que a proteína atua predominantemente no espaço intracelular e não contem regiões transmembranares;

As probabilidades mostram que a classificação ao longo de toda a sequencia tem alta confiança (probabilidade de 100%), confirmando a ausência de segmentos transmembranares ou localizações extracelulares.

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A análise conduzida pelo modelo DeepTMHMM para a proteína glucose-1-phosphate adenylyltransferase subunit GlgD indicou as seguintes conclusões:

A proteína exibe uma estrutura globular, ou seja, apresenta uma conformação esférica;

A sequência completa é classificada como "dentro", o que sugere que a proteína é predominantemente citoplasmática e não contém regiões transmembranares;

A elevada probabilidade associada a essa classificação ao longo de toda a sequência (probabilidade de 1) reforça a inexistência de segmentos transmembranares ou localizações extracelulares.

Tendo em conta a análise realizada pelo Deep TMHMM, podemos concluir que a proteína em questão não apresenta domínios transmembranares, tendo uma alta probabilidade de ser uma proteína globular localizada no citoplasma. Isto vai de encontro com a função da proteína uma vez que o metabolismo do glicogênio ocorre no citoplasma, portanto é de esperar que a proteína glgD esteja principalmente no citoplasma.

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Através da análise por homologias de BLAST concluiu-se que 27 sequências do organismo Lactobacillus Acidophilus e 2 sequências do organismo Lactobacillus Acidophilus La-14 são hits da sequência do gene glgA demonstrando elevada conservação ao longo de toda a espécie

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Localização: Citoplasma

Comprimento da proteína: 476 aminoácidos

Peso molecular: 54.784 Da

Domínios e famílias: Pertence à família das glicogénio sintases (GT5)

Score de localização:

• Citoplasma – 7,5 (muito elevada possibilidade);

•Membrana – 1,15 (baixa possibilidade);

•Parede cellular – 0,62 (baixa possibilidade);

•Extracelular – 0,73 (baixa possibilidade);

Motifs: Não encontrados.

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Regiões com Alta Densidade de Fosforilação: Há concentração de resíduos potencialmente fosforiláveis, sugerindo uma importância funcional ou regulatória nessas áreas.

Distribuição ao Longo da Sequência: Múltiplos locais possíveis de modificação pós-translacional em toda a proteína.

A enzima pode ser fosforilada em vários locais, especialmente nos resíduos de serina.

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Através da análise por Deep TMHMM concluiu-se que a proteína é do tipo globular, presente no interior da célula

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Pela análise do gráfico obtido no software AlphaFold verificamos que a previsão da estrutura terciária da proteína foi obtida com um elevado grau de certeza

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A partir do software Clustal e MEGA foi possível obter a árvore filogenética que agrupa várias espécies de acordo com a proximidade com a sequência do gene em estudo

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Localização Subcelular da Proteína - PSORTb

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Localização Subcelular da Proteína - PSORTb

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A ferramenta PSORTb, usada para prever a localização subcelular de proteínas bacterianas forneceu os seguintes resultados:

Como para todas analises o resultado foi “Unknown” e os scores para cada uma das localizações possíveis e 2.5, menor que 5.0, não é possível obter nenhuma conclusão quanto a localização subcelular da proteína

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Localização Subcelular da Proteína - Cell-PLoc 2.0

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Localização Subcelular da Proteína - Cell-PLoc 2.0

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Como a ferramenta PSORTb nao deu nenhuns resultados conclusivos recorremos ao Cell-PLoc 2.0 de forma a aprever a localização subcelular da proteína.

O local então previsto é o citoplasma, este resultado seria de esperar pois a revisão da literatura indica que este gene codifica uma proteína envolvida na formação do glicogénio, processo que ocorre no citoplasma.

Este resultado também cruza com aquele obtido através do DeepTMHMM de que a proteína é intracelular.

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Análise da estrutura terciária através de AlphaFold

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Análise da estrutura terciária através de AlphaFold

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O software AlphaFold gera um score de confiança por resíduo (pLDDT, Predicted Local Distance Difference Test) que varia de 0 a 100, representado por uma escala de cores na estrutura, sendo que:

Predominam regiões de azul (pLDDT > 70) indicando confiança elevada para a estrutura apresentada;

Pequenas partes da estrutura estão em vermelho ou amarelo (pLDDT < 70), representando baixa confiança nom modelo, o que nos indica que estas poderão ser zonas de maior mobilidade e propensas a interações dinâmicas com outras moléculas;

É possível observar um elevado numero de α-hélices, estas estruturas indicam que a proteína é estável e estruturada, as estruturas com menor confiança ilustradas no modelo vão de encontro com a função relatada da proteína, pois esta participa na formação da estrutura do glicogénio através da alteração de outras moléculas

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Previsão de locais de fosforilação através de NetPhosBac

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Previsão de locais de fosforilação através de NetPhosBac

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Os resultados obtidos evidenciam que varias posições (12 sites) tem potencial para serem locais de fosforilação de serina, havendo apenas um único local com potencial para a treonina.

Podemos assumir a importância destes locais pois a fosforilação pode influenciar significativamente a função da proteína.

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Localização Subcelular da Proteína - Cell-PLoc 2.0

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Localização Subcelular da Proteína - Cell-PLoc 2.0

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Foi utilizada a ferramenta Cell-PLoc 2.0 (Gpos-mPLoc) para prever a localização subcelular da proteína. De acordo com a análise realizada por este software, a proteína glucose-1-phosphate adenylyltransferase subunit GlgD é prevista como estando localizada no citoplasma, um local onde o glicogénio é tipicamente armazenado e mobilizado.

Os dados obtidos por meio da ferramenta Cell-PLoc 2.0 são consistentes com o papel metabólico da proteína uma vez que a síntese e degradação do glicogénio ocorrem no citoplasma.

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Análise das estruturas secundárias da proteína

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Análise das estruturas secundárias da proteína

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Ao analisar a estrutura secundária da proteína com a ferramenta NetSurfP - 3.0 podemos observar que a proteína parece ter uma combinação equilibrada de hélices alfa e folhas beta pregueadas sugerindo que a estrutura terciária pode ter uma configuração compacta, o que apoia a análise do Deep TMHMM. As proteínas globulares são geralmente enzimas, proteínas de transporte ou reguladoras, o que é consistente com o papel funcional da glgD

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Análise da estrutura terciária da proteína

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Análise da estrutura terciária da proteína

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O software AlphaFold gera um score de confiança por resíduo, denominado pLDDT (Predicted Local Distance Difference Test), que varia de 0 a 100 e é representado por uma escala de cores na estrutura proteica. No caso da proteína glucose-1-phosphate adenylyltransferase subunit GlgD, observam-se as seguintes características:

Predominância de regiões azuis, o que indica uma confiança elevada (pLDDT > 90) na precisão da estrutura prevista, sugerindo que as regiões centrais da proteína são estruturalmente bem definidas e estáveis.

Poucas regiões amarelas e laranjas, que correspondem a áreas com menor confiança.

Além disso, a estrutura terciária da proteína mostra uma combinação equilibrada de alfa-hélices e folhas beta pregueadas, conferindo uma arquitetura tridimensional estável e funcional.

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Através da utilização da ferramenta MEME (Multiple EM for Motif Elicitation), nesta imagem podemos ver vários MOTIFS que podem estar associados a funções biológicas especificas como regulação, interação entre proteínas, formação de estruturas secundarias e terciarias entre outras.

Obtemos um p-value geral de 6.15e-49, este é um valor bastante baixo o que indica uma elevada significância dos MOTIFS encontrados.

É possível observar que o local de iniciação de alguns dos MOTIFS coincide com os locais previstos para fosforilação pelo NetPhosBac reforçando a importância que este processo terá na regulação da atividade desta proteína.

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A Lactobaccilus acidophilus (L. acidophilus) foi isolada pela primeira vez a partir de fezes de bebés em 1900 e desde então foram realizados diversos estudos biológicos para determinar as suas características e funções. Desse estudo foi possível subdividir a bactéria em várias estirpes, incluindo a ATCC 4356 (Bull et al., 2013).

Esta bactéria é uma espécie presente no trato intestinal e as suas funções correspondem à produção de metabolitos e regulação do microbioma intestinal (Tegegne & Kebede, 2022). A L. acidophilus consegue regular o balanço da flora intestinal através da redução do pH intestinal e produzindo metabolitos: o pH ótimo de muitas bactérias intestinais patogénicas é neutra ou levemente alcalino. Desta forma o ácido láctico produzido pelo metabolismo da L. acidophilus é capaz de reduzir o pH do meio, inibindo o crescimento e reprodução das bactérias patogénicas (Bennett & Eley, 1976).

A L. acidophilus foi o primeiro microorganismo probiótico onde se demonstrou que possuía uma via biossintética do glicogénio funcional. A via metabólica do glicogénio em L. acidophilus é codificada por uma região cromossomal de 11.7 kb, constituída pelos genes glgBCDDAP-amy-pgm (Goh & Klaenhammer, 2013). Estes 7 genes são co-transcritos como um mRNA policistrónico e o cluster de genes é designado como operão glg (Goh & Klaenhammer, 2014). Deste operão fazem parte os genes glgA (glicogénio sintase), glgD (subunidade regulatória da glucose-1-fosfato adenililtransferase (glgC)), glgB (codifica para a enzima de ramificação de 1,4-a-glucano) e o glgP (glicogénio fosforilase) (Goh & Klaenhammer, 2014). Estes genes foram escolhidos como alvo de estudo no nosso trabalho e a par com os genes glgC (glucose-1-fosfato adenililtransferase catalítica), amy (α-amilase) e pgm (fosfoglucomutase) constituem o operão glg na L. acidophilus.

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A análise realizada com o NetPhosBac, focada na proteína glucose-1-phosphate adenylyltransferase subunit GlgD, identificou 9 possíveis locais de fosforilação. Estes locais podem ser alvos de diferentes quinases, sugerindo que a fosforilação pode desempenhar um papel importante na regulação da função desta proteína.

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A ferramenta MEME (Multiple EM for Motif Elicitation) é amplamente utilizada para identificar padrões recorrentes, conhecidos como motifs, em conjuntos de sequências biológicas, como DNA, RNA ou proteínas. Esses motifs podem fornecer informações sobre elementos regulatórios ou domínios funcionais nas sequências analisadas.

Neste caso, observamos sete locais de potenciais motifs sendo que todos apresentam um p-value inferior a 3e-8 sendo o p-value geral de 3.38e-20.

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A estrutura secundária é composta por três tipos principais de elementos estruturais:

Hélices Alfa (α-Helices) – Representadas por curvas onduladas laranja.

Hélices Beta ou Folhas Beta (β-Strands) – Representadas por setas roxas.

Regiões Sem Estrutura Definida (Coils ou Loops) – Representadas por linhas retas vermelhas.

A proteína possui várias hélices alfa distribuídas ao longo da sequência, o que sugere uma estrutura compacta e estável.

As folhas beta estão presentes em segmentos específicos, sugerindo a possível presença de domínios β-ricos ou regiões que contribuem para estabilidade da proteína.

As regiões desordenadas ou loops conectam os elementos estruturais, permitindo flexibilidade e possíveis interações com outras biomoléculas.

A presença de regiões alternadas entre hélices alfa e folhas beta sugere que a proteína pode conter domínios mistos, típicos de proteínas globulares.

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Através da utilização da ferramenta STRING (Search Tool for the Retrieval of Interacting Genes/Proteins) a qual fornece informação sobre as interações entre proteínas e genes.

LBA1437, LBA062, gtfA – Proteínas especificas do organismo;

glgA, glgB, glgC, glgD, amyX, LBA0687, LBA0685(glgP, SO785_RS05220) – Proteínas envolvidas no metabolismo do glicogénio presentes do operão glg.

Este operão consiste num cluster de 7 genes, glgBCDAP-amy-pgm de 11.7 kb que para além dos descritos neste trabalho (glgA, glgB, glgD e SO785_RS05220 (LBA0685)) é possível observar o glgC, codifica a enzima Glucose-1-phosphate adenylyltransferase, amyX, pertence á família glycosyl hydrolase 13 e o pgm (LBA0687), uma Phosphoglucomutase.

Este operão é considerado como Policistrónico, é constituído por um conjunto de genes organizados em sequência no genoma e transcritos juntos como uma única molécula de RNA mensageiro (mRNA). Este tipo de organização é típico em procariotas e permite que múltiplos genes relacionados sejam regulados e expressos de forma coordenada.

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Utilizando ferramentas bioinformáticas como o Clustal e o MEGA obteve-se a árvore filogenética que agrupa as sequências de acordo com a proximidade das mesmas com a sequência do gene em estudo

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Durante a realização deste trabalho todos os membros do grupo tiveram um papel fulcral a cumprir de forma a que este pudesse ser desenvolvido e concluído, não só na manutenção do padlet e da sua respetiva zona correspondente ao gene atribuído, como na própria pesquisa, utilização e interpretação dos resultados obtidos através do uso das várias ferramentas bioinformáticas, para além destes tivemos uma contribuição bastante uniforme no desenvolvimento do repositório do GitHub existindo sempre um elevado espirito de entre ajuda e de disponibilidade por parte dos vários membros do grupo.

Na realização da análise BLAST, o nosso grupo recorreu à utilização de scripts desenvolvidos pelo Grupo 4. Reconhecemos e agradecemos o contributo deste grupo, assegurando que os devidos créditos são devidamente identificados nesta secção.

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Para identificar e analisar sequências homólogas, a sequência proteica da glucose-1-phosphate adenylyltransferase (GlgD), uma enzima chave na biossíntese do glicogénio, foi submetida a uma pesquisa BLAST (Basic Local Alignment Search Tool). O objetivo desta análise foi detectar proteínas potencialmente homólogas em outras espécies, com foco em avaliar a conservação evolutiva e a distribuição deste gene entre diferentes microrganismos. Para garantir a relevância dos resultados, foram estabelecidos critérios rigorosos: e-value ≤ 0,005, identidade de sequência ≥ 90% e cobertura da consulta ≥ 70%. Estes parâmetros foram selecionados para assegurar que as sequências identificadas apresentassem uma relação evolutiva significativa e uma cobertura ampla, minimizando a inclusão de alinhamentos fortuitos ou pouco relevantes.

Os resultados da pesquisa BLAST revelaram que as proteínas homólogas identificadas pertenciam exclusivamente a espécies do género Lactobacillus, particularmente a Lactobacillus acidophilus. Esta observação sugere que o gene glgD pode ser altamente específico para este género, indicando uma possível especialização funcional no metabolismo do glicogénio. A ausência de homólogos em outros géneros bacterianos reforça a ideia de que a glucose-1-phosphate adenylyltransferase desempenha um papel crucial e potencialmente único no metabolismo energético de Lactobacillus.

A conservação deste gene em Lactobacillus pode estar diretamente relacionada com a sua capacidade de sobreviver e persistir no trato gastrointestinal humano. A síntese de glicogénio, mediada por enzimas como a GlgD, permite que estas bactérias armazenem energia sob a forma de glicogénio, que pode ser mobilizado em condições de escassez de nutrientes ou durante períodos de stresse, como a exposição à bílis ou a pH ácido. Além disso, a capacidade de metabolizar glicogénio pode contribuir para a utilização eficiente de carboidratos complexos presentes no ambiente gastrointestinal, conferindo uma vantagem competitiva a Lactobacillus na colonização e persistência neste nicho ecológico.

Portanto, a presença exclusiva do gene glgD em Lactobacillus não só destaca a sua importância funcional no metabolismo energético deste género, mas também sugere que esta enzima pode ser um fator chave para a adaptação e retenção de Lactobacillus no trato gastrointestinal humano, reforçando o seu papel como microrganismo probiótico.

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A análise filogenética e a pesquisa BLAST da sequência proteica da glucose-1-phosphate adenylyltransferase (GlgD) indicam que este gene está altamente conservado em Lactobacillus acidophilus e ausente em outros gêneros bacterianos. A árvore filogenética confirma essa especificidade, mostrando um agrupamento claro das sequências dentro de Lactobacillus, o que sugere uma forte pressão seletiva para a manutenção desse gene nesse grupo.

A presença do glgD está possivelmente relacionada à capacidade de armazenamento e mobilização de glicogênio, um fator importante para a sobrevivência em ambientes desafiadores, como o trato gastrointestinal. Essa característica pode conferir vantagens competitivas, permitindo a adaptação a condições como escassez de nutrientes, pH ácido e exposição à bile, favorecendo a colonização intestinal e reforçando o papel de Lactobacillus acidophilus como um microrganismo probiótico.