# data[].attributes.body
foldninger. α-helix er spiralformet, og β-foldeblad er kæden foldet parallelt

# data[].attributes.attachment_link.title
LeoLulu x Mini Diva - Our First Meeting - PART 2

# data[].attributes.attachment_link.description
Watch LeoLulu x Mini Diva - Our First Meeting - PART 2 on Pornhub.com, the best hardcore porn site. Pornhub is home to the widest selection of free Big Dick sex videos full of the hottest pornstars. If you're craving rough XXX movies you'll find them here.

# data[].attributes.body
Hej alle sammen

# data[].attributes.body
sammen af peptid-bindinger. Den primære struktur er den flade binding af aminosyrer. Lige så snart aminosyrekæden folder sig (β-foldeblad) eller omdannes til en spiral (α-helix) kaldes det en sekundær struktur. Når β-foldeblad og α-helix begynder at placere sig i forhold til hinanden kaldes det tertiær strukturen

# data[].attributes.body
Et protein er bygget op som en perlekæde af aminosyrer. Aminosyrerne er bundet sammen af peptid-bindinger. Den primære struktur er den flade binding af aminosyrer. Lige så snart aminosyrekæden folder sig (β-foldeblad) eller omdannes til en spiral (α-helix) kaldes det en sekundær struktur. Når β-foldeblad og α-helix begynder at placere sig i forhold til hinanden kaldes det tertiær strukturen. Dette er det endelige protein. De foldede polypeptidkæder kan interagere med hinanden, dette kaldes kvaternærstruktur.

Hydrofobe aminosyrer (upolære) vrides indad, væk fra det vandlige miljø, mens de hydrofile aminosyrer (polære) vil vende ud mod overfladen og absorbere vandet.

Kovalent-binding, hydrogen-binding, svovlbro-binding og ion-binding er alle sammen bindinger mellem aminosyrer, β-foldeblad og α-helix. Bindinger som sørger for, at aminosyrerne ikke har en for stor afstand til hinanden.

# data[].attributes.body
Et protein består af aminosyrer, som bliver holdt sammen af peptidbindinger. Når aminosyrer kæden ligger fladt kaldes det en primærstruktur. Når aminosyrer kæden danner en spiral/alfa-helex eller folder/beta foldeblad kaldes det for en sekundærstruktur som så er tre-dimisionel. Når alfa-helex og beta-foldeblad folder sig i forhold til hinanden så er det tertiære struktur. Når der er flere tertiære strukturér sammen kaldes det en kvaternærstruktur. En svovlbro/disufid-binding er det der er med til at holde en alfa-helex og et beta-foldeblad sammen. En kovalent-binding gør det samme. Hydrofob er vandafskyende og hydrofil er vandelskende. Det er forskellige fra aminosyrer til aminosyrer om proteinet er hydrofil eller hydrofob.
Den tertiære struktur ændre sig hvis man varmer den op også kan den ikke komme tilbage, dette kaldes denaturerer.

# data[].attributes.body
4 niveauer af strukturer:

Proteinets struktur kan opdeles i fire forskellige stadier eller niveauer; Primær, sekundær, tertiær og kvarternære strukturer.  Fælles for de fleste proteiner er, at de er foldet i en forevis globulær struktur.  Man skelner mellem de hydrofile aminosyre som typisk vil vende væk fra områder med vand og de hydrofile som vil vende ud mod overfladen.

Den primære struktur, er den der bestemmer rækkefølgen af aminosyrer i et given protein, der kan være mange forskellige aminosyre, og de er sat sammen af peptidbindinger, hvilket kan sammenlignes med en perlekæde.

Sekundær struktur, består af to forskellige typer af foldninger, kendt som α-helix og β-foldeblad;

α-helix er karakteriseret ved, at kæden snor sig i en spiralform.
β-foldeblad er dele af kæden, som er foldet i parallelle strøg/ foldet så de lægger overfor hinanden og  tæt på hinanden.De to Strukturerer, henholdsvis α- helix og β-foldeblad er meget stabile grundet de mange hydrogenbindinger mellem aminosyrerne.

Tertiær struktur, giver en beskrivelse af proteinet udseende af  f.eks form; hvordan α-helix og β-foldeblad er placeret, foldninger af aminosyre, aminosyrekædens pakning via bl.a. Ionbindinger og nogen særlige svovlbroer (stærke bindinger)

Svovlbroer er også kendt son en kovalent binding fordi, at den reagerer med aminosyren cystein.

Kvarternære, er placering og kobling af hinanden af proteiner, som er bestående af polypeptidkæder.

# data[].attributes.body
Aminosyre - En aminosyre er et molekyle der indeholder både en aminogruppe og en carboxylsyregruppe. :)

peptid-bindinger - En peptid-binding er en binding mellem to aminosyrer. :)

kvaternærstruktur - Nogle proteiner består af polypeptidkæder, deres placering og kobling til hinanden kaldes kvaternærstruktur.

kovalent-binding - Kovalent-binding er en kemisk binding mellem to atomer. :)

disulfid-binding/svovlbroer - covalent binding mellem svovlatomerne i to svovlbrintegrupper (-SH), fx mellem to molekyler af aminosyren cystein; denne forbindelse kaldes cystin. :)

α-helix og β-foldeblad - Er to meget almindelige typer foldninger. α-helix er spiralformet, og β-foldeblad er kæden foldet parallelt over hinanden.

hydrofobe, hydrofile - Hydrofil betyder ‘tager gerne imod vand’ og hydrofob betyder ‘afviser vand’.

tre-dimensionel - 3D.

denaturere - At forandre et stof så det mister sine oprindelige egenskaber, eller tilsætte et andet stof, som ændrer det første stofs anvendelighed

Tertiærstruktur - beskriver proteinets form, og hvor

Primærstrukturen angiver hvilken rækkefølge aminosyren skal have i et protein

Efter at rækkefølgen af aminosyre er angivet. b-foldeblad er dele af kæden foldet i parallelle strøg tæt til hinanden. og a- helix snor sig i en spiralform. Begge bindinger stabile fordi de har talrige hydrogenbindinger mellem aminosyre som ved foldningen er kommet tæt på hinanden. Tertiærstruktur beskriver proteinets form, og hvor α-helix og β-foldeblade er placerede i forhold til hinanden.

# data[].attributes.body
Aminosyrer bliver forbundet ved hjælp af peptidbindinger. Når aminosyrerne danner en kæde, kaldes det en primærstruktur.
Når primærstrukturen laves til en kæde af spiraler, som kaldes A-helix og foldeblad, der kaldes B-foldeblad, er der tale om en sekundærstruktur. Når aminosyrekæden foldes vil de hydrofobe/upolære aminosyrer vende indad og væk fra det omgivende vandige miljø, og de hydrofile/polære vil vende udad.
Tertiærstrukturen viser hvordan de forskellige spiraler og foldeblade i sekundærstrukteren, placeres ift. hinanden i en tre-dimensionel figur via. ionbindinger og  svovlbroer som opstår når to svovlgrupper på aminosyren cystein reagerer på hinanden. Svovlbroer bliver også kaldt kovalent-binding.
Når flere tertiærstrukterer placeres i en kæde, kaldes dette kvaternær struktur.

Når et protein mister sin funktion kaldes det at proteinet denaturerer. Det kan f.eks. ske ved ændringer i temperatur.