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Inhibe la liberación de calcio de los huesos, reduciendo los niveles de calcio en sangre.

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Estructura de la Calcitonina

La calcitonina es una hormona peptídica compuesta por 32 aminoácidos. Su estructura permite que interactúe con receptores específicos en los huesos y en los riñones, donde ejerce su efecto fisiológico. Aunque su secuencia de aminoácidos varía ligeramente entre especies, su función biológica es bastante consistente a lo largo de los mamíferos.

Función de la Calcitonina

La calcitonina tiene un rol importante en la regulación de los niveles de calcio en la sangre. Su principal acción es inhibir la liberación de calcio de los huesos al disminuir la actividad de los osteoclastos, las células responsables de la resorción ósea. Como resultado, reduce los niveles de calcio en la sangre, lo que ayuda a mantener un equilibrio adecuado de esta sustancia vital. Además, la calcitonina también puede aumentar la excreción de calcio a través de los riñones, contribuyendo aún más a la reducción de los niveles plasmáticos de calcio.

Importancia Médica de la Calcitonina

La calcitonina tiene un papel terapéutico importante en el tratamiento de enfermedades relacionadas con niveles elevados de calcio en sangre (hipercalcemia), como en casos de hiperparatiroidismo o de tumores óseos que liberan calcio. Además, es utilizada en el tratamiento de la osteoporosis y de la enfermedad de Paget, en las cuales la desmineralización ósea es un problema. La calcitonina ayuda a prevenir la pérdida ósea al inhibir la actividad de los osteoclastos, lo que la convierte en un tratamiento útil para la protección ósea y la regulación de los niveles de calcio en ciertas patologías.

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Calcitonin is a 32 amino acid peptide hormone secreted by parafollicular cells (also known as C cells) of the thyroid (or endostyle) in humans and other chordates in the ultimopharyngeal body. It acts to reduce blood calcium (Ca ²⁺), opposing the effects of parathyroid hormone (PTH).

Its importance in humans has not been as well established as its importance in other animals, as its function is usually not significant in the regulation of normal calcium homeostasis. It belongs to the calcitonin-like protein family.

Historically calcitonin has also been called thyrocalcitonin.

Calcitonin is formed by the proteolytic cleavage of a larger prepropeptide, which is the product of the CALC1 gene (). It is functionally an antagonist with PTH and Vitamin D3. The CALC1 gene belongs to a superfamily of related protein hormone precursors including islet amyloid precursor protein, calcitonin gene-related peptide, and the precursor of adrenomedullin.

Secretion of calcitonin is stimulated by:

The hormone participates in calcium (Ca ²⁺) metabolism. In many ways, calcitonin counteracts parathyroid hormone (PTH) and vitamin D.

More specifically, calcitonin lowers blood Ca ²⁺ levels in two ways:

High concentrations of calcitonin may be able to increase urinary excretion of calcium and phosphate via the renal tubules. leading to marked hypocalcemia. However, this is a minor effect with no physiological significance in humans. It is also a short-lived effect because the kidneys become resistant to calcitonin, as demonstrated by the kidney's unaffected excretion of calcium in patients with thyroid tumors that secrete excessive calcitonin.

In its skeleton-preserving actions, calcitonin protects against calcium loss from the skeleton during periods of calcium mobilization, such as pregnancy and, especially, lactation. The protective mechanisms include the direct inhibition of bone resorption and the indirect effect through the inhibition of the release of prolactin from the pituitary gland. The reason provided is that prolactin induces the release of PTH related peptide which enhances bone resorption, but is still under investigation.

Other effects are in preventing postprandial hypercalcemia resulting from absorption of Ca ²⁺. Also, calcitonin inhibits food intake in rats and monkeys, and may have CNS action involving the regulation of feeding and appetite.

Calcitonin lowers blood calcium and phosphorus mainly through its inhibition of osteoclasts. Osteoblasts do not have calcitonin receptors and are therefore not directly affected by calcitonin levels. However, since bone resorption and bone formation are coupled processes, eventually calcitonin's inhibition of osteoclastic activity leads to increased osteoblastic activity (as an indirect effect).

Structure of human calcitonin recptor-Gs complex. The transmembrane calcitonin receptor (blue) is bound to human calcitonin (red) and the Gs complex (yellow). PDB: 7TYO​

The calcitonin receptor is a G protein-coupled receptor localized to osteoclasts as well kidney and brain cells. It is coupled to a Gsα subunit, thus stimulating cAMP production by adenylate cyclase in target cells. It may also affect the ovaries in women and the testes in men.[citation needed ]

Calcitonin was first purified in 1962 by Douglas Harold Copp and B. Cheney at the University of British Columbia, Canada. It was initially thought to be secreted by the parathyroid gland but was shown by Iain Macintyre and his team at the Royal Postgraduate Medical School, London, to be secreted by parafollicular cells of the thyroid gland. Dr. Copp named the discovered hormone calcitonin because of its role in 'maintaining normal calcium tone'.

Calcitonin assay is used in identifying patients with nodular thyroid diseases. It is helpful in making an early diagnosis of medullary carcinoma of thyroid. A malignancy of the parafollicular cells, i.e. medullary thyroid cancer (MTC), typically produces an elevated serum calcitonin level. Prognosis of MTC depends on early detection and treatment.

Calcitonin also has significantly impacted molecular biology, as the gene encoding calcitonin was the first gene discovered in mammalian cells to be alternatively spliced, now known to be a ubiquitous mechanism in eukaryotes.

Calcitonin has clinically been used for metabolic bone disorders for more than 50 years. Salmon calcitonin is used for the treatment of:

It has been investigated as a possible non-operative treatment for spinal stenosis.

The following information is from the UK Electronic Medicines Compendium

Salmon calcitonin is rapidly absorbed and eliminated. Peak plasma concentrations are attained within the first hour of administration.

Animal studies have shown that calcitonin is primarily metabolised via proteolysis in the kidney following parenteral administration. The metabolites lack the specific biological activity of calcitonin. Bioavailability following subcutaneous and intramuscular injection in humans is high and similar for the two routes of administration (71% and 66%, respectively).

Calcitonin has short absorption and elimination half-lives of 10-15 minutes and 50-80 minutes, respectively. Salmon calcitonin is primarily and almost exclusively degraded in the kidneys, forming pharmacologically inactive fragments of the molecule. Therefore, the metabolic clearance is much lower in patients with end-stage kidney failure than in healthy subjects. However, the clinical relevance of this finding is not known. Plasma protein binding is 30% to 40%.

There is a relationship between the subcutaneous dose of calcitonin and peak plasma concentrations. Following parenteral administration of 100 IU calcitonin, peak plasma concentration lies between about 200 and 400 pg/ml. Higher blood levels may be associated with increased incidence of nausea, vomiting, and secretory diarrhea.

Conventional long-term toxicity, reproduction, mutagenicity, and carcinogenicity studies have been performed in laboratory animals. Salmon calcitonin is devoid of embryotoxic, teratogenic, and mutagenic potential.

An increased incidence of pituitary adenomas has been reported in rats given synthetic salmon calcitonin for 1 year. This is considered a species-specific effect and of no clinical relevance. Salmon calcitonin does not cross the placental barrier.

In lactating animals given calcitonin, suppression of milk production has been observed. Calcitonin is secreted into the milk.

Calcitonin was extracted from the ultimobranchial glands (thyroid-like glands) of fish, particularly salmon. Salmon calcitonin resembles human calcitonin, but is more active. At present, it is produced either by recombinant DNA technology or by chemical peptide synthesis. The pharmacological properties of the synthetic and recombinant peptides have been demonstrated to be qualitatively and quantitatively equivalent.

Calcitonin affecting the spine.

Calcitonin can be used therapeutically for the treatment of hypercalcemia or osteoporosis. In a recent clinical study, subcutaneous injections of calcitonin have reduced the incidence of fractures and reduced the decrease in bone mass in women with type 2 diabetes complicated with osteoporosis.

Subcutaneous injections of calcitonin in patients with mania resulted in significant decreases in irritability, euphoria and hyperactivity and hence calcitonin holds promise for treating bipolar disorder. However no further work on this potential application of calcitonin has been reported.

It may be used diagnostically as a tumor marker for medullary thyroid cancer, in which high calcitonin levels may be present and elevated levels after surgery may indicate recurrence. It may even be used on biopsy samples from suspicious lesions (e.g., lymph nodes that are swollen) to establish whether they are metastases of the original cancer.

Cutoffs for calcitonin to distinguish cases with medullary thyroid cancer have been suggested to be as follows, with a higher value increasing the suspicion of medullary thyroid cancer:

females: 5 ng/L or pg/mL

males: 12 ng/L or pg/mL

children under 6 months of age: 40 ng/L or pg/mL

children between 6 months and 3 years of age: 15 ng/L or pg/mL

When over 3 years of age, adult cutoffs may be used

A Cochrane systematic review assessed the diagnostic accuracy of basal and stimulated calcitonin for Medullary Thyroid cancer. Although both basal and combined basal and stimulated calcitonin testing presented high accuracy ( sensitivity: between 82% and 100%; specificity: between 97.2% and 100%), these results had a high risk of bias due to design flaws of included studies. Overall, the value of routine testing of calcitonin for diagnosis and prognosis of Medullary Thyroid Cancer remains uncertain and questionable.

Increased levels of calcitonin have also been reported for various other conditions. They include: C-cell hyperplasia, nonthyroidal oat cell carcinoma, nonthyroidal carcinoma and other nonthyroidal malignancies, acute kidney injury and chronic kidney failure, hypercalcemia, hypergastrinemia, and other gastrointestinal disorders, and pulmonary disease.

Calcitonin is a polypeptide hormone of 32 amino acids, with a molecular weight of 3454.93 daltons. Its structure comprises a single alpha helix. Alternative splicing of the gene coding for calcitonin produces a distantly related peptide of 37 amino acids, called calcitonin gene-related peptide (CGRP), beta type.

The following are the amino acid sequences of salmon and human calcitonin:[citation needed ]

Cys-Ser-Asn-Leu-Ser-Thr-Cys-Val-Leu-Gly-Lys-Leu-Ser-Gln-Glu-Leu-His-Lys-Leu-Gln-Thr-Tyr-Pro-Arg-Thr-Asn-Thr-Gly-Ser-Gly-Thr-Pro

Cys-Gly-Asn-Leu-Ser-Thr-Cys-Met-Leu-Gly-Thr-Tyr-Thr-Gln-Asp-Phe-Asn-Lys-Phe-His-Thr-Phe-Pro-Gln-Thr-Ala-Ile-Gly-Val-Gly-Ala-Pro

Compared to salmon calcitonin, human calcitonin differs at 16 residues.

In addition to the injectable and nasal spray dosage forms of the salmon calcitonin, noninvasive oral formulations of the peptide are currently under clinical development. The short-half-life of this peptide in serum triggered several attempts to enhance plasma concentrations. The peptide is complexed with a macromolecule that acts as an absorption enhancer through the transcellular pathway and, additionally, protects the peptide from the harsh pH and enzymatic conditions of the GI tract. This complexation is weak, noncovalent and reversible and the drug remains chemically unmodified. After passage through the intestine, the delivery agent dissociates from the peptide. One of the extensively studied oral formulations is the disodium salts of 5-CNAC oral calcitonin. This novel oral platform in a number of clinical trials at different phases has demonstrated promising enhanced pharmacokinetic profile, high bioavailability, well-established safety and comparable efficacy to that of nasal calcitonin especially for treatment of postmenopausal bone loss.

MacIntyre I, Alevizaki M, Bevis PJ, Zaidi M (April 1987). "Calcitonin and the peptides from the calcitonin gene". Clinical Orthopaedics and Related Research. 217 (217): 45-55. doi:10.1097/00003086-198704000-00007. PMID 3549095.

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Findlay DM, Sexton PM (December 2004). "Calcitonin". Growth Factors. 22 (4): 217-224. doi:10.1080/08977190410001728033. PMID 15621724. S2CID 218910711.

Sponholz C, Sakr Y, Reinhart K, Brunkhorst F (2007). "Diagnostic value and prognostic implications of serum procalcitonin after cardiac surgery: a systematic review of the literature". Critical Care. 10 (5): R145. doi:10.1186/cc5067. PMC . PMID 17038199.

Schneider HG, Lam QT (August 2007). "Procalcitonin for the clinical laboratory: a review". Pathology. 39 (4): 383-390. doi:10.1080/00313020701444564. PMID 17676478. S2CID 28018130.

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Calcitonin is a 32 amino acid peptide hormone secreted by parafollicular cells (also known as C cells) of the thyroid (or endostyle) in humans and other chordates in the ultimopharyngeal body. It acts to reduce blood calcium (Ca 2+), opposing the effects of parathyroid hormone (PTH).

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Regula los niveles de glucosa en sangre, facilitando su entrada en las células.

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La insulina es una hormona peptídica compuesta por 51 aminoácidos organizados en dos cadenas:

1. Cadena A: Contiene 21 aminoácidos.

2. Cadena B: Contiene 30 aminoácidos.

Función de la Insulina

La insulina es una hormona anabólica (que promueve la formación de estructuras complejas) y tiene varias funciones cruciales en el cuerpo, especialmente en la regulación del metabolismo de los carbohidratos, grasas y proteínas.

1. Regulación de la glucosa sanguínea: La principal función de la insulina es reducir los niveles de glucosa en sangre. Después de comer, cuando los niveles de glucosa aumentan, la insulina se libera desde el páncreas hacia la sangre.

2. Almacenamiento de glucógeno: La insulina promueve la síntesis de glucógeno (el almacenamiento de glucosa en los músculos y el hígado) y reduce la descomposición del glucógeno en estos órganos. Este mecanismo ayuda a mantener niveles estables de glucosa en la sangre.

3. Promoción de la síntesis de proteínas y almacenamiento de grasas: La insulina también tiene efectos anabólicos en las proteínas y las grasas. Estimula la síntesis de proteínas y la acumulación de grasa al promover la captación de ácidos grasos en las células adiposas y su conversión en triglicéridos. Además, inhibe la lipólisis (la descomposición de grasas).

4. Prevención de la gluconeogénesis: La insulina inhibe la producción de glucosa en el hígado (gluconeogénesis) a partir de fuentes no carbohidratos, como los ácidos grasos y los aminoácidos.

IMPORTANCIA MÉDICA: La insulina es fundamental para regular los niveles de glucosa en sangre, facilitando la captación de glucosa en las células y promoviendo su almacenamiento.

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¿Qué es la insulina? - Bioquímica - Homo medicus

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La insulina está compuesta por 51 aminoácidos dispuestos en dos cadenas polipeptídicas, designadas como A, con 21 aminoácidos, y B con 30 aminoácidos…

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Regula la retención de agua por los riñones y la constricción de los vasos sanguíneos.

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Estructura de la Vasopresina

La vasopresina, también conocida como hormona antidiurética (ADH), es un péptido formado por 9 aminoácidos, con una estructura similar a la oxitocina, aunque con una pequeña diferencia en su secuencia de aminoácidos. Como la oxitocina, la vasopresina contiene enlaces disulfuro entre los residuos de cisteína, lo que le confiere estabilidad en su forma funcional.

Función de la Vasopresina

La principal función de la vasopresina es regular la retención de agua por los riñones. Se libera cuando el cuerpo detecta que los niveles de agua en sangre son bajos o que la concentración de solutos (como sodio) está elevada. La vasopresina actúa sobre los riñones, promoviendo la reabsorción de agua en los túbulos renales, lo que ayuda a concentrar la orina y conservar agua. Además, la vasopresina tiene efectos vasoconstrictores, es decir, puede contraer los vasos sanguíneos, lo que aumenta la presión arterial, especialmente en situaciones de baja presión sanguínea o deshidratación.

Importancia Médica de la Vasopresina

La vasopresina es fundamental en el tratamiento de la diabetes insípida, una condición en la que los riñones no pueden concentrar la orina adecuadamente, llevando a la pérdida excesiva de agua. También se utiliza en situaciones de shock hemorrágico o en condiciones de hipotensión para elevar la presión arterial y mejorar la perfusión de los órganos.

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Vasopresina, Vasopresina Arginina AVP O Molécula Argipresina Es La Hormona Antidiurética ADH Sintetizada Como Una Prohormona Pept Ilustración del Vector - Ilustración de vector, compuesto: 165103622

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Vasopresina, vasopresina arginina AVP o molécula argipresina Es la hormona antidiurética ADH sintetizada como una prohormona pept. Ilustración acerca vector, compuesto - 165103622

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Regula el volumen sanguíneo y la presión arterial promoviendo la excreción de sodio.

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Estructura del Péptido Natriurético Auricular (ANP)

El Péptido Natriurético Auricular (ANP) es una hormona peptídica compuesta por 28 aminoácidos. Su estructura le permite interactuar con receptores específicos en las células de los riñones y los vasos sanguíneos, donde ejerce sus efectos sobre el volumen sanguíneo y la presión arterial.

Función del Péptido Natriurético Auricular (ANP)

El ANP tiene un rol fundamental en la regulación del volumen sanguíneo y la presión arterial. Su principal acción es promover la excreción de sodio (natriuresis) en los riñones, lo que conduce a una mayor excreción de agua, reduciendo así el volumen sanguíneo. Esto a su vez ayuda a disminuir la presión arterial, ya que menos volumen sanguíneo circulante reduce la carga sobre el sistema cardiovascular. Además, el ANP actúa dilatando los vasos sanguíneos, lo que también contribuye a la reducción de la presión arterial.

Importancia Médica del Péptido Natriurético Auricular (ANP)

El ANP tiene una gran importancia clínica en el manejo de la insuficiencia cardíaca y la hipertensión. En la insuficiencia cardíaca, los niveles de ANP pueden elevarse como respuesta a la sobrecarga de volumen, lo que ayuda a aliviar los síntomas de edema (acumulación de líquido) y reducir la presión arterial. Además, en los pacientes con hipertensión, el ANP juega un papel protector al disminuir la retención de sodio y agua, lo que contribuye a la regulación de la presión arterial. Su utilización en tratamientos terapéuticos es relevante para prevenir complicaciones asociadas con estas condiciones cardiovasculares.

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Estructura química de una molécula de péptido natriurético atrial (ANP) o factor (ANF), también llamada hormona natriurética atrial (ANH), Cardionatrine, Cardiodilatine (CDD) o atriopeptina. ANP es una hormona peptídica que tiene múltiples efectos y juega un importa

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Producen efectos analgésicos y sensaciones de bienestar, inhibiendo el dolor.

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Estructura de las Endorfinas

Las endorfinas son péptidos formados por cadenas de 31 a 33 aminoácidos, dependiendo de la forma específica de la endorfina. Existen varios tipos de endorfinas, como la β-endorfinas, que son las más estudiadas y están compuestas por 31 aminoácidos. Estas endorfinas se producen principalmente en el sistema nervioso central, y su estructura les permite unirse a los receptores opiáceos en el cerebro y otras partes del cuerpo, lo que les confiere sus efectos analgésicos y de bienestar.

Función de las Endorfinas

Las endorfinas actúan como neurotransmisores que interactúan con los receptores opiáceos en el cerebro y el sistema nervioso central. Su función principal es inhibir la transmisión del dolor y promover una sensación general de bienestar y euforia. Estos efectos analgésicos son similares a los que producen los opioides, pero las endorfinas son sustancias naturales producidas por el cuerpo. La liberación de endorfinas puede ser estimulada por diversos factores, como el ejercicio físico intenso, el estrés, el dolor y ciertas experiencias placenteras, como comer alimentos deliciosos o reírse.

Importancia Médica de las Endorfinas

Las endorfinas tienen una gran relevancia médica en el tratamiento del dolor crónico y en la gestión de condiciones como la depresión y el estrés. Gracias a sus efectos analgésicos naturales, se ha demostrado que las endorfinas pueden aliviar el dolor de manera efectiva, lo que las convierte en una herramienta clave en el manejo del dolor sin los riesgos asociados con los opiáceos sintéticos. Además, al promover sensaciones de bienestar, las endorfinas también pueden ser útiles en el tratamiento complementario de trastornos emocionales, como la depresión y la ansiedad, ayudando a mejorar el estado de ánimo y la calidad de vida de los pacientes.

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Niveles de citoquinas inflamatorias predicen los resultados de los pacientes después de las lesiones traumáticas.

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Estructura de las Citoquinas

Las citoquinas son un grupo de proteínas o péptidos de diversas longitudes y estructuras, que se sintetizan principalmente por células del sistema inmunitario como linfocitos, macrófagos y células endoteliales. No tienen una estructura uniforme como las hormonas clásicas; en cambio, son una familia diversa que incluye varias clases, como las interleucinas, quimiocinas, factor de necrosis tumoral (TNF), y interferones, entre otras. La variabilidad en su tamaño y forma les permite tener diferentes funciones biológicas y unirse a diversos receptores en las células diana.

Función de las Citoquinas

Las citoquinas son moléculas clave en la regulación de la respuesta inmunitaria y la inflamación. Actúan como señales entre las células del sistema inmunológico, modulando la actividad de diversas células inmunitarias en respuesta a infecciones, lesiones o enfermedades. Dependiendo del tipo de citoquina y su interacción con los receptores celulares, estas moléculas pueden inducir una amplia variedad de respuestas biológicas, como la activación de células T y macrófagos, la regulación de la proliferación celular, la quimiotaxis (movimiento de células hacia un área de infección o inflamación), y la inducción de la fiebre y otros síntomas inflamatorios.

Importancia Médica de las Citoquinas

Las citoquinas tienen una gran relevancia médica en diversas enfermedades inmunológicas e inflamatorias. Por ejemplo, citosinas proinflamatorias como el TNF-alfa y las interleucinas pueden contribuir al desarrollo de trastornos autoinmunes como la artritis reumatoide y la enfermedad inflamatoria intestinal. Al mismo tiempo, las citoquinas son cruciales en la defensa contra infecciones virales y bacterianas. En la práctica médica, el bloqueo o modulación de citoquinas mediante anticuerpos monoclonales o inmunosupresores se ha convertido en una estrategia terapéutica clave para tratar diversas enfermedades inflamatorias crónicas, infecciones graves y ciertos tipos de cáncer. Sin embargo, una respuesta excesiva o desregulada de citoquinas, conocida como tormenta de citoquinas, puede ser peligrosa y conducir a un daño tisular y condiciones como el síndrome de respuesta inflamatoria sistémica (SIRS).

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Niveles de citoquinas inflamatorias predicen los resultados de los pacientes después de las lesiones traumáticas

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Se puede usar la medición de las citoquinas inflamatorias, interleuquina-6 (IL-6) e interleuquina-8 (IL-8) para predecir los resultados de los pacientes después de una lesión traumática.

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Inhibe la liberación de varias hormonas, incluida la insulina y el glucagón.

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Estructura de la Somatostatina

La somatostatina es una hormona peptídica compuesta por una secuencia de 14 a 28 aminoácidos, dependiendo de su forma. Existen dos variantes de la somatostatina: una forma de 14 aminoácidos producida en el hipotálamo y otra de 28 aminoácidos, que se encuentra principalmente en el páncreas y en el tracto gastrointestinal. Esta estructura le permite interactuar con varios tipos de receptores en el cuerpo, regulando diversas funciones endocrinas y metabólicas.

Función de la Somatostatina

La principal función de la somatostatina es inhibir la liberación de varias hormonas, lo que le confiere un papel de regulación en el sistema endocrino. En el páncreas, la somatostatina inhibe tanto la liberación de insulina como la de glucagón, contribuyendo a equilibrar los niveles de glucosa en sangre. También regula la liberación de otras hormonas como la hormona del crecimiento (GH), reduciendo su secreción a partir de la glándula pituitaria. En el tracto gastrointestinal, la somatostatina inhibe la liberación de hormonas digestivas como la gastrina, disminuyendo la secreción de ácido gástrico y la motilidad intestinal, lo que modula la actividad digestiva.

Importancia Médica de la Somatostatina

La somatostatina tiene una importancia clínica significativa en varias áreas médicas. En el tratamiento de trastornos endocrinos como el acromegalia (una condición en la que se produce un exceso de hormona del crecimiento), los analógicos de la somatostatina, como octreótido, se usan para inhibir la liberación de hormona del crecimiento, mejorando los síntomas y reduciendo los riesgos asociados. También es útil en el manejo de tumores neuroendocrinos que secretan hormonas excesivas, como en ciertos tipos de tumores carcinoides y insulinomas, ya que su capacidad para inhibir la liberación de insulina o glucagón puede ser esencial en la regulación de los niveles hormonales. Además, la somatostatina se utiliza en situaciones clínicas donde se busca reducir la secreción de ácido gástrico o controlar la motilidad intestinal, siendo útil en el tratamiento de trastornos como diarrea severa o sangrados gastrointestinales.

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La somatostatina es una hormona proteica, reguladora del sistema endocrino. Su origen puede ser pancreático, estomacal e intestinal. Interviene o actúa en la neurotransmisión y proliferación celular, así como en la inhibición de un importante número de hormonas secundarias.

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Actúan como neurotransmisores que modulan el dolor, ejerciendo efectos analgésicos.

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Estructura de las Enkefalinas

Las enkefalinas son péptidos cortos compuestos por 5 aminoácidos. Existen dos formas principales de enkefalinas: la met-enkefalina y la leu-enkefalina, que difieren en un solo aminoácido en su secuencia. Estas pequeñas cadenas de aminoácidos se producen principalmente en el cerebro y la médula espinal, y su estructura les permite unirse a receptores opiáceos específicos en el sistema nervioso central, donde modulan la percepción del dolor y otras funciones.

Función de las Enkefalinas

Las enkefalinas actúan como neurotransmisores endógenos en el sistema nervioso, desempeñando un papel crucial en la modulación del dolor. Se unen a los receptores opiáceos μ (mu), δ (delta) y κ (kappa), que están presentes en diversas áreas del cerebro y la médula espinal. Al unirse a estos receptores, las enkefalinas inhiben la liberación de neurotransmisores relacionados con el dolor, como el glutamato, y disminuyen la actividad de las neuronas sensoriales encargadas de transmitir las señales dolorosas al cerebro. Además de sus efectos analgésicos, las enkefalinas también están involucradas en la regulación del estrés y el bienestar emocional, ya que sus efectos pueden generar sensaciones de euforia y alivio.

Importancia Médica de las Enkefalinas

Las enkefalinas tienen un importante valor terapéutico en el manejo del dolor, especialmente en condiciones como el dolor crónico y el dolor neuropático. Dado que las enkefalinas son parte del sistema endógeno de control del dolor, entender su función ha llevado al desarrollo de fármacos analgésicos basados en la estimulación de los receptores opiáceos, como los opioides. Sin embargo, a diferencia de los opioides sintéticos, las enkefalinas tienen la ventaja de no generar la misma dependencia o efectos secundarios graves cuando se liberan de manera natural en el cuerpo. Además, el uso de analógicos de las enkefalinas, como ciertos tratamientos para el estrés postraumático o los trastornos emocionales, ha mostrado un potencial terapéutico, ya que también afectan la regulación emocional y el estado de ánimo. Los estudios sobre las enkefalinas han contribuido a la mejora de tratamientos que modulan el dolor sin los riesgos asociados con los opioides, siendo una vía importante en el manejo del dolor en medicina.

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Encefalinas: qué son, tipos, y qué funciones tienen en el cuerpo humano

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Veamos qué son las encefalinas, cuáles son sus características y tipos, para qué sirven en el organismo, y cómo estimular su producción mediante hábitos.

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Estimulan la vasoconstricción y regulan la presión arterial.

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Estructura de las Endotelinas

Las endotelinas son péptidos formados por 21 aminoácidos. Existen tres tipos principales de endotelinas: endotelina-1 (ET-1), endotelina-2 (ET-2) y endotelina-3 (ET-3). La endotelina-1 es la más estudiada debido a su relevancia en la regulación del tono vascular. Estas moléculas son producidas principalmente por el endotelio, la capa de células que recubre los vasos sanguíneos, aunque también se pueden sintetizar en otros tejidos. Su estructura permite que se unan a receptores específicos en las células musculares lisas de los vasos sanguíneos, generando efectos vasoconstrictores.

Función de las Endotelinas

Las endotelinas tienen una función esencial en la regulación del tono vascular y la presión arterial. Actúan principalmente como vasoconstrictores, es decir, provocan la contracción de los vasos sanguíneos, lo que eleva la presión arterial. Las endotelinas se unen a los receptores ETA y ETB en las células musculares lisas de los vasos, lo que activa diversas vías de señalización intracelular que provocan la contracción de los vasos y la regulación del flujo sanguíneo. Además, las endotelinas también pueden tener efectos sobre la proliferación celular y la respuesta inflamatoria.

Importancia Médica de las Endotelinas

Las endotelinas son cruciales en la fisiología cardiovascular y tienen un papel destacado en diversas enfermedades vasculares e hipertensión. Un aumento excesivo de las endotelinas puede contribuir a enfermedades cardiovasculares, como la hipertensión pulmonar, insuficiencia cardíaca y la arteriosclerosis, donde el exceso de vasoconstricción y la remodelación vascular pueden empeorar el flujo sanguíneo y aumentar la presión arterial. Además, el bloqueo de los receptores de endotelinas ha sido una estrategia terapéutica eficaz en el tratamiento de la hipertensión pulmonar y de algunos trastornos cardiovasculares, utilizando antagonistas de los receptores de endotelinas como el bosentan. Estos fármacos ayudan a reducir la vasoconstricción, mejorando la circulación sanguínea y la función del corazón en pacientes con estas afecciones.

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Colaboradores de los proyectos Wikimedia

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Endotelina - Wikipedia, la enciclopedia libre

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Son péptidos antimicrobianos que protegen contra infecciones.

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Estructura de las Defensinas

Las defensinas son péptidos antimicrobianos que se caracterizan por tener una estructura corta (entre 18 a 45 aminoácidos) y presentan una estructura terciaria caracterizada por la formación de una estructura de "barril" o “puente” cíclico. Las defensinas tienen una alta carga positiva y son muy ricas en cisteína, lo que les permite formar puentes disulfuro que estabilizan su estructura y les confiere resistencia ante ciertas condiciones ambientales. Se dividen en dos tipos principales: α-defensinas y β-defensinas, que se diferencian en la estructura de sus cadenas y en la forma en que se pliegan.

Función de las Defensinas

Las defensinas son componentes clave del sistema inmunológico innato y tienen propiedades antimicrobianas muy importantes. Estas moléculas atacan a bacterias, hongos, virus y parásitos al insertarse en las membranas celulares de los patógenos, alterando la permeabilidad de estas membranas y causando la destrucción de las células invasoras. Las defensinas también juegan un papel en la modulación de la respuesta inmune, promoviendo la quimiotaxis (atracción de células inmunitarias) hacia sitios de infección, y colaboran con otras moléculas del sistema inmunitario para orquestar una respuesta eficiente ante patógenos. Además, se ha demostrado que las defensinas tienen un papel en la curación de heridas, al colaborar con las células epiteliales y la regeneración del tejido dañado.

Importancia Médica de las Defensinas

Las defensinas tienen una gran relevancia médica debido a su potente acción antimicrobiana y su implicación en la respuesta inmunitaria. En el contexto de infecciones, la deficiencia o disfunción de las defensinas puede llevar a una mayor susceptibilidad a infecciones bacterianas o virales, especialmente en personas con enfermedades autoinmunes o aquellos con un sistema inmunológico comprometido. Por ejemplo, las personas con fibrosis quística tienen mutaciones en el gen que codifica para las defensinas, lo que contribuye a la formación de infecciones pulmonares crónicas.

Además, las defensinas están siendo estudiadas como posibles terapias antimicrobianas debido a su capacidad para combatir microorganismos resistentes a los antibióticos. Las defensinas se consideran una alternativa prometedora a los antibióticos tradicionales, especialmente en el tratamiento de infecciones causadas por bacterias multirresistentes. También se está investigando su uso potencial en la curación de heridas o en el tratamiento de condiciones que involucran inflamación, como la enfermedad inflamatoria intestinal (EII), debido a su capacidad para modular la respuesta inmune y ayudar a mantener la homeostasis del sistema inmunológico.

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Modulan el dolor y afectan las respuestas emocionales, actuando sobre los receptores kappa de opiáceos.

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Estructura de las Dinorfinas

Las dinorfinas son péptidos opiáceos endógenos que derivan de la pro-opiomelanocortina (POMC), la misma proteína precursora de otras hormonas como la β-endorfina. La estructura de las dinorfinas está compuesta por cadenas cortas de aminoácidos, y se caracterizan por la presencia de un grupo opiáceo que les permite unirse a los receptores de opiáceos kappa (κ). Esta unión desencadena una serie de reacciones en el sistema nervioso central, que contribuyen a la modulación del dolor y la respuesta emocional.

Existen diferentes tipos de dinorfinas, como la dinorfina A y la dinorfina B, que varían en la longitud de su secuencia de aminoácidos (dinorfina A tiene 17 aminoácidos, mientras que dinorfina B tiene 13). Estas dinorfinas tienen una estructura plegada, con una zona cíclica formada por enlaces de cisteína, que es importante para su estabilidad y capacidad para interactuar con los receptores.

Función de las Dinorfinas

Las dinorfinas son neurotransmisores que ejercen efectos analgésicos, pero específicamente a través de los receptores kappa (κ), que son diferentes de los receptores μ (mu) y δ (delta) que son activados por otras endorfinas. Su principal función es la modulación del dolor y la regulación de respuestas emocionales. La dinorfina puede actuar como un inhibidor de la transmisión del dolor, al interferir en las vías que transmiten señales dolorosas hacia el cerebro. Sin embargo, a diferencia de otras endorfinas, las dinorfinas tienden a producir efectos disforizantes o de desagrado en altas concentraciones, lo que limita su potencial de uso terapéutico en comparación con otras moléculas del sistema opiáceo.

Además de su función en el control del dolor, las dinorfinas también están implicadas en la regulación emocional, el estrés y la ansiedad, y pueden influir en las respuestas a ciertos tipos de estrés crónico.

Importancia Médica de las Dinorfinas

Las dinorfinas tienen una relevancia clínica importante, principalmente en el manejo del dolor y en trastornos emocionales. Si bien las dinorfinas se han asociado principalmente con efectos analgésicos, su activación excesiva de los receptores kappa está vinculada a efectos como la disforia y la depresión, lo que ha generado interés en su papel en trastornos afectivos como la depresión mayor y el trastorno de estrés postraumático (TEPT). Además, algunos estudios han sugerido que la dinorfina puede desempeñar un papel importante en trastornos de adicción, dado que la activación de los receptores kappa podría contrarrestar los efectos de la dopamina en el cerebro, lo que lleva a una disminución del placer asociado con la adicción a ciertas sustancias.

Por otro lado, aunque las dinorfinas son importantes en la modulación de la respuesta al dolor, su acción sobre los receptores kappa hace que su aplicación terapéutica sea más compleja, ya que se podrían presentar efectos adversos relacionados con la euforia o efectos emocionales negativos. A pesar de esto, los estudios sobre los antagonistas de los receptores kappa, como los nuevos fármacos para el tratamiento del dolor crónico, están en desarrollo, lo que sugiere que las dinorfinas y sus interacciones con los sistemas opiáceos podrían ser una vía prometedora para el tratamiento de condiciones dolorosas sin los efectos secundarios negativos de los opioides clásicos.

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Dinorfina A modelo abstracto, la secuencia de aminoácidos, ilustración vectorial 3d científica en estilo de la bola, aislado en fondo blanco

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Inhibe la liberación de varias hormonas, incluyendo la hormona del crecimiento.

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Estructura de la Octreótida

La octreótida es un análogos sintético de la somatostatina, un péptido compuesto por 8 aminoácidos. Está diseñada para imitar los efectos de la somatostatina, pero con una mayor duración de acción. La estructura de la octreótida incluye una secuencia de aminoácidos similar a la somatostatina, pero con modificaciones que le permiten ser más estable en el cuerpo y ejercer efectos más prolongados. La octreótida se une a los receptores de somatostatina en varias células y tejidos, lo que le confiere sus propiedades terapéuticas.

Función de la Octreótida

La octreótida actúa como un inhibidor de la liberación de varias hormonas en el cuerpo, incluyendo la hormona del crecimiento (GH), la insulina, el glucagón, y otras hormonas gastrointestinales. Su principal mecanismo de acción es la inhibición de la secreción de la hormona del crecimiento a partir de la glándula pituitaria, lo que la hace útil en el tratamiento de enfermedades relacionadas con un exceso de esta hormona, como la acromegalia.

Además, la octreótida tiene efectos sobre la función gastrointestinal, ya que reduce la secreción de ácido gástrico, disminuye la motilidad intestinal y puede reducir la liberación de hormonas como la gastrina, lo que es útil en el tratamiento de trastornos digestivos como síndrome carcinoide y tumores neuroendocrinos.

Importancia Médica de la Octreótida

La octreótida tiene una importancia médica significativa en el tratamiento de varias condiciones endocrinas y gastrointestinales. En pacientes con acromegalia, que es una enfermedad causada por la producción excesiva de la hormona del crecimiento, la octreótida ayuda a reducir los niveles de GH, aliviando los síntomas y previniendo complicaciones graves como enfermedades cardiovasculares o trastornos musculoesqueléticos. En los tumores neuroendocrinos, especialmente en aquellos con síndrome carcinoide, la octreótida es eficaz para controlar los síntomas relacionados con la liberación excesiva de hormonas como la serotonina, que pueden causar episodios de sofocos, diarrea y dificultades respiratorias.

La octreótida también se utiliza en el tratamiento de hemorragias gastrointestinales causadas por la varices esofágicas en pacientes con cirrosis hepática. Al reducir la presión en los vasos sanguíneos del esófago, ayuda a detener el sangrado. Además, debido a su capacidad para inhibir la secreción de insulina y glucagón, la octreótida se utiliza en algunos casos para tratar insulinomas (tumores que producen insulina en exceso) y otras condiciones de secreción hormonal anormal.

Por lo tanto, la octreótida ha demostrado ser una herramienta eficaz en el manejo de trastornos hormonales y digestivos, mejorando la calidad de vida de los pacientes y reduciendo el riesgo de complicaciones asociadas con estas enfermedades.

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Octreotide | C49H66N10O10S2 | CID 448601 - structure, chemical names, physical and chemical properties, classification, patents, literature, biological activities, safety/hazards/toxicity information, supplier lists, and more.

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Aumenta la presión arterial a través de la vasoconstricción y la retención de sodio.

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Estructura de la Angiotensina II

La angiotensina II es un péptido de 8 aminoácidos que se forma a partir de la angiotensina I, la cual es un precursor inactivo de la angiotensina II. La angiotensina I se convierte en angiotensina II mediante la acción de la enzima convertidora de angiotensina (ECA), que se encuentra principalmente en los pulmones. La secuencia de aminoácidos de la angiotensina II es: Asp-Arg-Val-Tyr-Ile-His-Pro-Phe. La estructura de la angiotensina II le permite unirse a dos tipos de receptores específicos, llamados AT1 y AT2, pero su función clínica está principalmente mediada por el receptor AT1.

Función de la Angiotensina II

La angiotensina II es una hormona crucial en la regulación de la presión arterial y el equilibrio de fluidos en el cuerpo. Tiene efectos potentes vasoconstrictores, lo que significa que estrecha los vasos sanguíneos, aumentando así la presión arterial. Además, la angiotensina II estimula la liberación de aldosterona en las glándulas suprarrenales, lo que promueve la retención de sodio y agua en los riñones, aumentando el volumen sanguíneo y, por ende, la presión arterial. También favorece la liberación de vasopresina (hormona antidiurética), que aumenta la retención de agua en los riñones.

Por otro lado, la angiotensina II también tiene efectos sobre el sistema cardiovascular, renal y cerebrovascular, involucrándose en la regulación del gasto cardíaco, la filtración glomerular y la función cerebral. Esta hormona juega un papel clave en el sistema renina-angiotensina-aldosterona (RAAS), un sistema hormonal esencial para el control del equilibrio de líquidos y la presión arterial.

Importancia Médica de la Angiotensina II

La angiotensina II tiene una gran importancia clínica, especialmente en el contexto de hipertensión y enfermedades cardiovasculares. Su función vasoconstrictora y de retención de sodio contribuye a la hipertensión al elevar la presión arterial, por lo que la modulación de esta hormona se ha convertido en un objetivo terapéutico clave para tratar la hipertensión arterial y las enfermedades cardíacas asociadas.

Los inhibidores de la ECA (como el enalapril y el captopril) y los antagonistas de los receptores de angiotensina II (como el losartán y el valsartán) son medicamentos comunes utilizados para bloquear la acción de la angiotensina II, ayudando a reducir la presión arterial y mejorar la función cardíaca en pacientes con insuficiencia cardíaca congestiva, enfermedad renal crónica o hipertensión. Estos fármacos también se utilizan en el tratamiento de insuficiencia renal en pacientes con diabetes tipo 2, ya que disminuyen el daño a los riñones.

Además, la angiotensina II está involucrada en la remodelación cardíaca y en la fibrosis de los tejidos vasculares, lo que puede contribuir a enfermedades crónicas del corazón, como la insuficiencia cardíaca y el infarto de miocardio. Por lo tanto, inhibir la acción de la angiotensina II tiene efectos beneficiosos en la prevención de complicaciones cardiovasculares y renales.

En resumen, la angiotensina II es un componente esencial en la regulación de la presión arterial y el equilibrio de líquidos, y su modulación terapéutica es clave en el tratamiento de la hipertensión y enfermedades asociadas, mejorando la salud cardiovascular y renal de los pacientes.

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Angiotensina - Wikipedia, la enciclopedia libre

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Es un marcador de la producción de insulina endógena, utilizado para evaluar la función pancreática.

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Estructura del Péptido C

El péptido C es un péptido corto compuesto por 31 aminoácidos. Es el fragmento que se libera de la proinsulina durante su conversión a insulina en las células beta del páncreas. La proinsulina se divide en insulina activa y péptido C en un proceso enzimático en el que una enzima llamada prohormona convertasa corta la cadena de la proinsulina. El péptido C no tiene una función biológica directa como la insulina, pero su presencia en el torrente sanguíneo sirve como indicador útil de la actividad insulínica.

Función del Péptido C

El péptido C no tiene una función directa en la regulación de la glucosa en sangre, a diferencia de la insulina, que facilita la absorción de glucosa por las células del cuerpo. Sin embargo, el péptido C actúa como un marcador indirecto para medir la producción de insulina endógena en el cuerpo, ya que se produce en cantidades equimolares con la insulina durante la escisión de la proinsulina. De esta forma, al medir los niveles de péptido C, los médicos pueden obtener información sobre la función de las células beta pancreáticas y la capacidad del páncreas para producir insulina en pacientes con diabetes.

El péptido C se ha investigado también por sus posibles efectos biológicos. Algunos estudios sugieren que puede tener una acción vasodilatadora y proliferativa en ciertos tejidos, pero estos efectos no están tan claramente definidos como los de la insulina.

Importancia Médica del Péptido C

El péptido C tiene importancia médica significativa, particularmente en el diagnóstico y monitoreo de la diabetes. En pacientes con diabetes tipo 1, donde hay una destrucción autoinmune de las células beta del páncreas, los niveles de péptido C suelen ser bajos o indetectables, ya que la producción de insulina es muy reducida o nula. Por otro lado, en pacientes con diabetes tipo 2, que generalmente tienen una resistencia a la insulina y una producción insuficiente de insulina, los niveles de péptido C pueden ser elevados al principio de la enfermedad, antes de que se produzca un agotamiento de las células beta.

Medir el péptido C es particularmente útil en situaciones como:

Distinguir entre diabetes tipo 1 y tipo 2: En casos de diabetes de diagnóstico incierto, medir los niveles de péptido C puede ayudar a determinar si el paciente sigue produciendo insulina.

Evaluación de la función pancreática: En pacientes con enfermedades como la insuficiencia renal o en aquellos que han tenido cirugía pancreática, los niveles de péptido C proporcionan información sobre la función del páncreas.

Monitoreo de la insulina exógena: Los pacientes que reciben insulina exógena pueden tener niveles bajos de péptido C porque su producción endógena de insulina está suprimida. Medir los niveles de péptido C ayuda a discernir entre la insulina producida por el cuerpo y la administrada externamente.

Además, los niveles de péptido C pueden ser útiles para evaluar la respuesta a tratamientos en la diabetes, como los inhibidores de SGLT2 o los agonistas del GLP-1, que pueden afectar la producción de insulina en el páncreas.

En resumen, el péptido C es una herramienta diagnóstica importante que ayuda en la evaluación de la función pancreática y la producción de insulina, lo que tiene una relevancia significativa en el tratamiento y monitoreo de pacientes con diabetes y trastornos relacionados.

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Promueve el crecimiento, la supervivencia y el mantenimiento de las neuronas.

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Estructura del Factor de Crecimiento Nervioso (NGF)

El factor de crecimiento nervioso (NGF) es una proteína compuesta por 118 aminoácidos. Esta proteína pertenece a la familia de los neurotróficos, y su estructura se caracteriza por un dominio globular que es capaz de interactuar con sus receptores específicos, principalmente el receptor TrkA (receptor tirosina quinasa A) y el receptor p75NTR (receptor de baja afinidad para neurotróficos). La interacción de NGF con estos receptores desencadena una serie de respuestas celulares que son cruciales para la diferenciación, crecimiento y supervivencia de las neuronas. Aunque NGF fue originalmente aislado de las glándulas salivales de la saliva de las cobayas, se encuentra en diversos tejidos, incluyendo el cerebro, los nervios periféricos y los músculos.

Función del Factor de Crecimiento Nervioso (NGF)

El NGF desempeña un papel esencial en la neurogénesis (formación de nuevas neuronas), la supervivencia neuronal y el mantenimiento de las neuronas durante el desarrollo del sistema nervioso y en la adultez. Su función principal es promover la diferenciación y la maduración de las neuronas, especialmente de las neuronas sensoriales y ganglionares, lo que permite que estas células se desarrollen correctamente y se integren en las redes neuronales.

NGF es fundamental en la mantenimiento de las neuronas del sistema nervioso periférico y tiene efectos en la plasticidad neuronal, la cual es clave para el aprendizaje y la memoria. Además, NGF también puede influir en la regeneración de fibras nerviosas después de una lesión, facilitando el proceso de recuperación de los nervios dañados y la restauración de las funciones motoras y sensoriales.

Importancia Médica del Factor de Crecimiento Nervioso (NGF)

El NGF tiene una gran importancia médica, sobre todo en el campo de la neurología y la neurociencia, debido a su papel crucial en la salud del sistema nervioso. Su capacidad para promover la supervivencia y regeneración neuronal lo hace un candidato para ser estudiado en el tratamiento de diversas enfermedades neurodegenerativas y en la lesión nerviosa.

1. Enfermedades neurodegenerativas: Se ha sugerido que el NGF podría tener aplicaciones terapéuticas en el tratamiento de trastornos como el Alzheimer, donde las neuronas que producen acetilcolina (relacionadas con la memoria) se ven afectadas. El uso de NGF o sus análogos podría ayudar a detener la progresión de estas enfermedades, promoviendo la supervivencia neuronal y la función cognitiva. Sin embargo, a pesar de su potencial, la investigación clínica sobre el uso de NGF en estas enfermedades aún está en fases preliminares, debido a los retos relacionados con su administración efectiva y la capacidad de atravesar la barrera hematoencefálica.

2. Lesión del sistema nervioso periférico: En casos de daño nervioso, como lesiones en los nervios periféricos o la neuropatía diabética, el NGF puede facilitar la regeneración de fibras nerviosas y mejorar la recuperación funcional. Las terapias que aumentan los niveles de NGF pueden ser prometedoras para recuperar la función sensorial y motoras después de una lesión nerviosa.

3. Dolor crónico y neuropático: El NGF también ha sido implicado en el dolor neuropático, donde su sobreexpresión puede contribuir a la sensibilización de los nervios, generando dolor crónico. En este contexto, bloquear la acción de NGF con anticuerpos monoclonales específicos (como el tanezumab) ha sido investigado como tratamiento para dolor neuropático, mostrando buenos resultados en la disminución del dolor relacionado con artritis o lesiones nerviosas. Sin embargo, este tipo de tratamientos deben ser cuidadosamente regulados, ya que los efectos de inhibir NGF pueden tener consecuencias no deseadas en la función neuronal.

4. Regeneración de neuronas: En el ámbito de la neurocirugía o el tratamiento de trastornos neurológicos que involucran la pérdida de neuronas, como en el caso de algunos tipos de accidentes cerebrovasculares o lesiones medulares, NGF puede jugar un papel en la estimulación de la regeneración neuronal y la restauración de las conexiones perdidas.

En resumen, el factor de crecimiento nervioso tiene un rol crucial en la salud y regeneración del sistema nervioso. Su potencial para tratar enfermedades neurodegenerativas, mejorar la recuperación de lesiones nerviosas y regular el dolor neuropático lo convierte en un fármaco terapéutico prometedor. Sin embargo, su aplicación clínica aún requiere más investigación para maximizar su efectividad y minimizar posibles efectos secundarios.

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Factor de crecimiento nervioso: qué es y qué funciones tiene

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¿Qué es el factor de crecimiento nervioso? Veamos las características de esta importante neurotrofina que permite sobrevivir a las neuronas.