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Las proteínas son biomoléculas formadas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre, fósforo, hierro, magnesio y cobre. Son polímeros de amino ácidos que están unidos entre si mediante enlaces peptídicos.
La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el número de aminoácidos que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido, si es superior a 10 se llama polipéptido y si es superior a 50 aminoácidos se habla de proteína.

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Las proteínas están constituidas por carbono, hidrógeno, oxígeno y a diferencia de los lípidos y carbohidratos, de nitrógeno. ... Cuando la molécula tiene de 2-20 aminoácidos hablamos de oligopéptido; de polipéptido si tienen entre 20 y 50 y de proteína si es el número de aminoácidos que la componen es mayor de 50.
Hasta el momento se han descubierto 20 aminoacidos proteicos.Todos ellos son
a-aminoácidos,es decir poseen un grupo carboxio y un grupo amino unidos a un mismo átomo de carbono(C2)

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La estructura de las proteínas puede jerarquizarse en una serie de niveles, independientes. Estos niveles corresponden a:

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La estructura de las proteínas puede jerarquizarse en una serie de niveles, independientes. Estos niveles corresponden a:

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1. Estructura primaria, que corresponde a la secuencia de aminoácidos.

2. Estructura secundaria, que provoca la aparición de motivos estructurales.

3. Estructura terciaria, que define la estructura de las proteínas compuestas por un sólo polipéptido.

4. Estructura cuaternaria, si interviene más de un polipéptido.

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La estructura primaria de las proteínas se refiere a la secuencia de aminoácidos, es decir, la combinación lineal de los aminoácidos mediante un tipo de enlace covalente, el enlace peptídico. Los aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos siendo una de sus características más importantes la coplanaridad de los radicales constituyentes del enlace

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La estructura secundaria de las proteínas es la disposición espacial local del esqueleto proteico, gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico, es decir, un tipo de enlace no covalente, sin hacer referencia a la cadena lateral.

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Existen diferentes tipos de estructura secundaria: - Estructura secundaria ordenada, ( repetitivos donde se encuentran los hélices alfa y cadenas beta, y no repetitivos donde se encuentran los giros beta y comba beta) -Estructura secundaria no ordenada -Estructura secundaria desordenadaLos motivos más comunes son la hélice alfa y la beta lámina (Hoja plegada beta).

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Existen diferentes tipos de estructura secundaria: - Estructura secundaria ordenada, ( repetitivos donde se encuentran los hélices alfa y cadenas beta, y no repetitivos donde se encuentran los giros beta y comba beta) -Estructura secundaria no ordenada -Estructura secundaria desordenadaLos motivos más comunes son la hélice alfa y la beta lámina (Hoja plegada beta).

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Hélice alfa

Los aminoácidos en una hélice α están dispuestos en una estructura helicoidal dextrógira, con unos 3.6 aminoácidos por vuelta. Cada aminoácido supone un giro de unos 100° en la hélice, y los carbonos α de dos aminoácidos contiguos están separados por 1.5Å. La hélice está estrechamente empaquetada, de forma que no hay casi espacio libre dentro de la hélice. Todas las cadenas laterales de los aminoácidos están dispuestas hacia el exterior de la hélice.⁶​

El grupo amino del aminoácido (n) puede establecer un enlace de hidrógeno con el grupo carbonilo del aminoácido (n+4). De esta forma, cada aminoácido (n) de la hélice forma dos puentes de hidrógeno con su enlace peptídico y el enlace peptídico del aminoácido en (n+4) y en (n-4). En total son 7 enlaces de hidrógeno por vuelta. Esto estabiliza enormemente la hélice. Está dentro de los niveles de organización de la proteína.

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La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior en medios acuosos. Esto provoca una estabilización por interacciones hidrofóbicas, de fuerzas de van der Waals y de puentes disulfuro¹​ (covalentes, entre aminoácidos de cisteína convenientemente orientados) y mediante enlaces iónicos.

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La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman un ente, un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos. Para el caso de una proteína constituida por dos monómeros, un dímero, éste puede ser un homodímero, si los monómeros constituyentes son iguales, o un heterodímero, si no lo son.