# data[].attributes.body
Proteiner/enzymer er lavet af aminosyrer. Aminosyrer holdes sammen af peptidbindinger. Den primære struktur er rækkefølgen af aminosyrer i proteinet. Peptidbindingerne indeholder sekundærstrukturen som omfatter måden peptiden foldes på. Den kan foldes som en spiral, a-helix eller som b-foldeblad. Proteinernes overordnede form holdes sammen af svage bindinger kaldet den tertiære struktur. Den bliver dannet af sammenbundne radikaler og svovlbroer. Høje temperaturer forårsager ændringer i strukturen. Dette fænomen kaldes denaturere. Under den tertiære struktur er der både polære og ikke polære aminosyrer. De ikkepolære søger sammen fordi de afskyr vand, dette kaldes hydrofobe. De hydrofile er præcist det modsatte. Den tertiære struktur kan være tredimensionel, hvilket er sammensætningen af den sekundære struktur som danner den tertiære struktur. Denne sammensætning sker ved hjælp af forskellige bindinger, som for eksempel kovalente bindinger.

# data[].attributes.body
Der er 20 forskellige aminosyre og de indeholder hver mindst en aminogruppe og syre gruppe. Disse grupper bliver bundet sammen af et kulstofatom. Aminosyrerne har peptidbindinger som holder dem sammen. Der er fire forskellige strukturer af en aminosyre, det første kaldes primærstruktur. Primærstrukturen er rækkefølgen af aminosyre i proteinet. Den anden struktur er den sekundære struktur. De to almindelige sekundære strukturer er a-helixstrukturen og b-foldebladsstrukturen. Begge disse strukturer er stabile på grund af hydrogenbindinger. Ved a-helixstrukturen vender aminosyrens radikaler ud af og ved b-foldebladsstrukturen så vender radikalerne skiftevis til hver sin side. Den tredje er den tertiære struktur. Denne struktur danner proteinets overordnede form. Den holdes sammen af svage bindinger mellem radikalerne og svovlbroer. De hydrofobe aminosyrer vil søge ind af fordi de ikke kan lide vand og de hydrofile vil ligge sig på overfladen.
Den sidste struktur, den kvaternære struktur, opstår når proteinet indgår i strukturer med andre proteiner.

# data[].attributes.body
Proteiner består af lange kæder af aminosyrer. Aminosyrer indeholder en aminogruppe, en carboxylgruppe, et hydrogen og en radikal. Aminosyrerne er bundet sammen af peptidbindinger mellem aminosyrernes grunddele, hvortil radikalerne vender ud af. Rækkefølgen af aminosyrerne kaldes den primære struktur. Kæderne kan foldes på to forskellige måder, i det man kalder den sekundære struktur. Enten kan de foldes i a-helix strukturen eller b-foldeblad strukturen. Begge er stabile pga. hydrogenbindinger, men formen af dem er henholdsvis en spiral og et foldeblad. Den overordnede form af proteinet kaldes den tertiære struktur. Denne struktur holdes sammen af de svage bindinger kaldet disulfid-bindinger og svovlbroer. Derudover har hydrofobi og hydrofili indvirkning på strukturen. De hydrofobe aminosyrer (vandskyende) vender ind mod midten af proteinet, og de hydrofile (vandelskende) vender ud ad til i proteinet. Disse ting gør tilsammen proteinet stort og komplekst. Når et protein indgår i struktur med andre proteiner kaldes det kvarternær struktur.
Når aminosyrer sættes sammen danner de et tredimensionelt protein. Dette bruges af kemikere og biologer til at udtænke nye proteiner som har nye brugbare funktioner.
Hvis man tænker på et æg, og varmer dette æg op får det en anden farve og konsistens. Det skyldes en ændring i proteinstrukturen og dermed dannes der nye bindinger. Det kaldes en denaturering.

# data[].attributes.body
Aminosyre er bundet sammen af peptid-bindinger. De kan fordeles i den primærstruktur og den sekundærstruktur fx i folde blade eller spiral og de kan løftes til tertiærstruktur der danne den overordnede struktur i kvaternærstruktur, dette opstår når der indgår andre proteiner. Radikalerne er grunden til at strukturen er som de er, fordi de tiltrækker hinanden, fx som svovlbroer og kovalente bindinger. Ikke-polære aminosyre bindes sammen fordi de er hydrofobe. Og Polære aminosyrer bindes sammen fordi hydrofile. De bliver tre-dimensionellen når de er tertiære, dette sker dog alt efter hvordan deres radikaler er.

# data[].attributes.body
Et protein er dannet af en kæde af Aminosyrer. Aminosyrerne kan være hydrofile eller hydrofobe. Hvis de er hydrofile, kan proteinet blandes med vand, og hvis de er hydrofobe, kan proteinet ikke blandes med vand.

Aminosyrerne bliver bundet sammen til en kæde, ved hjælp af peptidbindinger, og en samlet kæde kaldes for et peptid. Peptidet kan ses som forskellige strukturer. Den primære struktur, er den rækkefølge som aminosyrerne er dannet af. Her ser man også disulfidbindingerne, som kobler to peptider sammen til en struktur. I sekundærstrukturen foldes peptidet til a-helix strukturer eller B foldeblads strukturer, her kan strukturen blive lavet som en tredimensionel. Den tertiære struktur danner proteinets overordnet form, hvor bindingerne mellem aminosyrerne danner strukturen. Den kvarternære struktur er hvor et protein indgår i en struktur med andre proteiner. Hvis proteinet bliver påvirket af en høj temperatur, vil atomerne bevæge sig hurtigere og dermed vil dens tertiære struktur blive foldet ud, og man siger at det denaturerer

# data[].attributes.body
Aminosyrer indeholder en aminogruppe, en syrergruppe og er bundet sammen af et carbon antom. Peptidbinding er det som kobler aminosyrerne.
Primærstuktur er rækkefølgen af aminosyrer i proteinet. Sekundærstruktur er rækkefølgen af den primærstruktur rækkefølge af aminosyrer.  Der kan foldes på 2 forskellige måder a-helixbindmodel(spiral) og b-foldeblad.
Tertiærstruktur er når der er flere forskellige sekundærstrukturer bliver sat sammen af aminosyrernes radikaler og svovlbroer.
Radikalerne styrer formen af alle struktuerne undtagen den primære.
Upolære aminosyrer vil søge hen mod hinanden, da de vil søge væk fra vandet.
Polære kan danne hydrogen bindinger med vand.
Når der dannes kvaternærstruktur vil det siges der kommer flere tertiær strukturer.
Tredimensionel kan ses når man har kvaternærstruktur.
Hydrolfil er vandelskende
vender  ud ad til.
Hydrofob er vand afskyende
det er med til, at afgører hvor let opløselig det er i vand.
vender ind af.