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Enzimas são grupos de substâncias orgânicas de natureza normalmente proteica, com atividade intra ou extracelular que têm funções catalisadoras. Em outras palavras elas participam das reações sem ser reagente, tendo a função de acelerar as reações químicas.

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As enzimas são formadas por uma parte proteica, chamada de apoenzima e outra parte não proteica, chamada de co-fator.

São exemplos de enzimas, Catalase, DNA polimerase ou Transcriptase Reversa, Lactase, Lipase, Protease, Urease, Ptialina ou Amilase, Pepsina ou Protease e Tripsina.

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As enzimas atuam ligando-se a substratos específicos em locais específicos. Ao fim do processo, elas são liberadas para catalizarem novas reações. Cada enzima é específica para um tipo de reação. Ou seja, elas atuam somente em um determinado composto e efetuam sempre o mesmo tipo de reação.  O composto sobre o qual a enzima age é genericamente denominado substrato. A grande especificidade enzima-substrato está relacionada à forma tridimensional de ambos.

Uma reação é de ordem zero em um reagente se a variação da concentração daquele reagente não produz nenhum efeito. Uma reação é de primeira ordem se, ao dobrarmos a concentração, a velocidade dobrar.

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A enzima se liga a uma molécula de substrato em uma região específica denominada sítio de ligação. Para isso, tanto a enzima quanto o substrato sofrem mudança de conformação para o encaixe.

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1. Oxido-redutases;

2. Transferases;

3.  Hidrolases;

4. Liases;

5.  Isomerases;

6. Ligases.

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Artigo relacionado a velocidade de reação de ordem zero e primeira ordem.

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A constante de Michaelis Km é definida como a concentração para a qual a velocidade da reacção enzimática é metade de Vmax. Isto pode verificar-se ao substituir Km = [S] na equação de Michaelis-Menten.

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MegaAula #7 Mecanismo de Michaelis-Menten e a Equação de Lineweaver-Burk

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A equação de Michaelis-Menten, pode ser invertida: Esta relação é conhecida como Linearização de Lineweaver-Burk. O gráfico de Lineweaver-Burke ou do duplo recíproco mostra o significado dos pontos de intercepção entre a recta e os eixos de coordenadas, e do gradiente da velocidade.

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As enzimas reguladas por modificações não-covalentes são chamadas de alostéricas. Elas contêm uma região separada daquela em que se liga o substrato, na qual pequenas moléculas regulatórias (efetores) podem ligar-se e modificar a atividade catalítica destas enzimas. Ao ligar-se à enzima, o efetor alostérico pode aumentar (efetor positivo) ou diminuir (efetor negativo) a atividade catalítica, através de modificações no sítio catalítico. Elas são encontradas em quase todas as vias metabólicas e geralmente está catalisando uma reação irreversível localizada no início da via. Quanto à sua estrutura, são oligoméricas ou seja compostas de varias cadeias polipeptídicas, cada uma com um sítio ativo. A ligação do substrato ao sítio ativo de uma das subunidades afeta a conformação das demais, facilitando a ligação dos demais substratos a sítios ativos. As enzimas alostéricas são um dos tipos de enzimas que não podem ser explicadas pelo modelo de Michaelis-Menten.As enzimas alostéricas frequentemente exibem gráficos sigmoides da velocidade da reação versus a concentração de substrato, em vez de gráficos hiperbólicos previstos pela equação de Michaeli-Menten.

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Efetores são moléculas que vão se ligar a uma proteína e regular sua atividade biológica. Elas podem diminuir ou aumentar a atividade enzimática da proteína.  Por outro lado os cofatores podem ser orgânicos ou inorgânicos que vão auxiliar no processo de catalização, aumentando sua velocidade.

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A solução tampão, basicamente da uma estabilidade na reação mantendo-a na linha do plator, para que não ocorra uma desnaturação.

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Por Jéssica Caroline De Araújo Silva

Matéria escrita para a disciplina "Tópicos de Divulgação Cientifica" do programa de pós-graduação em Ciência (microbiologia) do Instituto de Microbiologia Paulo de Góes

As enzimas são proteínas conhecidas como catalisadores biológicos devido a sua capacidade de promover reações de maneira mais rápida e eficiente. Elas, então, se ligam ao substrato de forma bem específica, pois possuem uma região chamada de sítio ativo onde as moléculas da enzima terão alta especificidade com as moléculas do substrato. Assim, acontece a formação do complexo enzima-substrato e posteriormente uma reação modificação substrato, pela ação da enzima, com liberação de produto. Após a reação, a enzima retorna ao seu estado original.

Esquema de uma reação enzimática pelo diagrama do encaixe induzido. Fonte: http://pt.wikipedia.org/wiki/Enzima

Nos seres vivos, as enzimas possuem papel fundamental nas reações metabólicas, logo são indispensáveis para a sobrevivência de qualquer um deles. Além disto, diversas indústrias possuem grande interesse nas enzimas, pois podem ser aplicadas gerando produtos de grandes utilidades. Desse modo, as indústrias utilizam microrganismos que produzem enzimas de acordo com seu objetivo comercial. Sabe-se que bactérias incluindo actinomicetos e fungos têm esta capacidade, e devido aos interesses industriais, acabam sendo geneticamente modificados para produzirem maiores quantidades de enzimas. Os gêneros bacterianos como os Bacillus, Clostridium ,Pseudomonas Streptomyces e Cellulomonas e os fungos Aspergillus, Trichoderma , são utilizados para este fim e muitos destes são conhecidos como potenciais biotecnológicos.

Bacillus ( http://pt.wikipedia.org/wiki/Bacillus); Trichoderma ( http://en.wikipedia.org/wiki/Trichoderma); e Streptomyces ( http://pt.wikipedia.org/wiki/Streptomyces)

São vários os ramos de indústrias que utilizam enzimas de microrganismos para determinadas aplicações: na indústria têxtil as enzimas são capazes de melhorar a qualidade dos tecidos; na indústria de polpa e papel fazem o despolpamento biomecânico e agem no branqueamento do papel; na indústria de alimentos são utilizadas no processo de fermentação para a produção de pão e bebidas como o vinho e a cerveja; participam da extração de substâncias, como carotenóides e óleo de oliva; na indústria de detergentes têm ação de limpeza superior, aumenta o brilho e remove sujeiras; também são utilizadas nas indústrias de cosméticos, de ração animal, na agricultura, entre outras indústrias.

Hoje já um procura por tecnologias ecologicamente corretas no setor de bioenergia. E não se pode deixar de falar sobre enzimas sem antes fazer referência a sua importância na produção do bioetanol. Conhecemos algumas gerações do etanol: 1ª geração - etanol obtido a partir do caldo da matéria-prima; 2ª geração - etanol obtido por meio dos co-produtos agroindustriais; e 3ª geração - microalgas como matéria-prima para obtenção de etanol. Em relação ao bioetanol de 2ª geração, a matéria-prima para a geração de energia pode ser, por exemplo, o bagaço ou palha de cana-de-açúcar, farelo de trigo, milho seco, serragem e outros co-produtos considerados de baixo custo, porém de alto valor energético. Durante o processo de fermentação, as enzimas celulases e hemicelulases, produzidas por fungos (exemplo, Trichoderma reesei geneticamente modificado), interagem com o material lignocelulósico da matéria-prima escolhida, e por fim, liberam os açúcares fermentescíveis. Numa outra etapa, os açúcares obtidos serão fermentados por leveduras (exemplo, Saccharomyces cerevisiae) produzindo, então, etanol e CO ₂. Esse etanol produzido será utilizado como combustível e é uma fonte de energia sustentável.

Bioetanol. Fonte: http://www.dreamstime.com/royalty-free-stock-photos-man-biofuel-image18835878

No ano de 2014, se iniciou a produção de bioetanol de 2ª geração no Brasil em escala comercial. As usinas celulósicas pioneiras são a GranBio e a Raízen, ambas utilizam o bagaço e a palha da cana-de-açúcar como a principal matéria-prima para a produção do bioetanol. A perspectiva, segundo o diretor do Departamento de Biocombustíveis do BNDES, Artur Yabe, é de que até 2020 o custo da produção de bioetanol seja menor do que o de etanol. E o mesmo ainda diz que os rendimentos com bioetanol serão superiores aos rendimentos com etanol, com a expectativa de o Brasil diminuir a necessidade da importação da gasolina a partir de 2022.
Glossário:
Material lignocelulósico - Parede celular vegetal constituída de celulose, hemicelulose e lignina.

Açúcares fermentescíveis - Açúcares sujeitos à fermentação.
Referências:
JEGANNATHAN, K.R. & NIELSEN, P.H. Environmental assessment of enzyme use in industrial production - a literature review. J. clean. prod. 42, 228-240, 2013.

KIRK, O.; BORCHERT, T.V. & FUGLSANG, C.C. Industrial enzyme applications. Curr. Opin. Biotechnol. 13(4), 345-51, 2002.

KUHAD, R.C.; GUPTA, R. & SINGH, A. Microbial cellulases and their industrial applications. Enzyme Res. Doi:10.4061/2011/280696, 2011.

MADIGAN, M.T.; MARTINKO, J.M.; STAHL, D.A. & CLARK, D.P. Brock Biology of Microorganisms. 13. ed. San Francisco: Benjamin Cummings, 93-94, 2012.
http://www.granbio.com.br/conteudos/biocombustiveis/ http://www.raizen.com.br/energia-do-futuro-tecnologia-em-energia-renovavel/etanol-de-segunda-geracao http://www.novacana.com/n/etanol/2-geracao-celulose/bndes-custo-producao-etanol-2g-menor-1g-2020-240315/

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Importância das enzimas produzidas por microrganismos para a obtenção de bioetanol - Microbiologia

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Por Jéssica Caroline De Araújo Silva Matéria escrita para a disciplina "Tópicos de Divulgação Cientifica" do programa de pós-graduação em Ciência (microbiologia) do Instituto de Microbiologia Paulo de Góes As enzimas são proteínas conhecidas como catalisadores biológicos devido a sua capacidade de promover reações de maneira mais rápida e eficiente.