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Doença rara,autossômica e recessiva, a deficiência de arginase é geralmente identificada entre 1 e 3 anos de idade, com sintomas de hiperamonemia, problemas de desenvolvimento cognitivo, e rigidez muscular.
Isso se deve à falta da catalizadora da reação de hidrólise da L-arginina em L-ornitina, no ciclo da ureia. Por causa disso, os níveis de amônia no sangue aumentam e causam alcalose sanguínea.

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Numa escala de azul para laranja, esse modelo classifica as áreas com menor e maior contato com resíduos, respectivamente.
Em zoom, é possível ver os íons de manganês que compõem o sítio ativo como pequenas bolinhas.

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A arginase tem 24 domínios de interface de oligômeros, 6 domínios de ligação com manganês e 18 sítios ativos. Ocorrem entre os aminoácidos 100 e 280. São importantes para a proteína se desenvolver e se enovelar novamente a partir dela mesma, tendo como ponto de partida um desses domínios.

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As modificações pós-traducionais ocorrem quando íons orgânicos se ligam aos sítios ativos das proteínas e podem influenciar na sua função até na sua estrutura, colaborando para a quebra das interações intermoleculares envolvidas na proteína.

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A arginase possui quase apenas algumas formações alfa-hélice, tornando a formação da estrutura terciária mais fácil.

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O resultado desse teste indicou 0,0005% para peptídeo transportador da mitocôndria na arginase. A arginase é uma enzima que faz parte do ciclo da ureia, portanto, é mais provável encontrá-la em células de origem renal.

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Segundo o Signal P, a arginase tem chances de 0,0006% de ter um peptídeo de sinal na sua cadeia.

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Peso molecular: 32724.09

Total de resíduos negativamente carregados (Asp + Glu): 41
Total de resíduos positivamente carregados (Arg + Lys): 26
Fórmula: C₁₄₄₂H₂₃₀₅N₃₉₇O₄₅₂S₉
Número total de átomos: 4605
A meia-vida estimada em mamíferos é de: 30 horas(in vitro)