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Las espumas consisten de una fase continua acuosa y una fase dispersa gaseosa.

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Posee propiedades de textura únicas debido a la dispersión de burbujas de aire pequeñas y a la formación de  lamela.

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Las proteínas ayudan en la formación y estabilización de la fase gaseosa dispersa

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Aumenta con la concentración de proteína hasta un valor máximo, esto se ve afectado por el método que se utilice para formar la espuma.
Estabilidad de la espuma
Capacidad de la proteína para estabilizar la espuma contra
la gravitación y el estrés mecánico

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Factores ambientales que influyen en la formación y estabilidad de la espuma

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Factores ambientales que influyen en la formación y estabilidad de la espuma

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pH. Las proteínas que estabilizan espumas son más estables en el pH isoeléctrico.
Sales. Capacidad de espumado y la estabilidad de la espuma de la mayoría de las proteínas globulares, aumentan conforme se incrementa la concentración de  NaCl. Sin embargo las proteínas que son “salting-out” presentan mejores propiedades espumantes, mientras que las que son “salting-in”.

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Azúcares. La adición de sacarosa, lactosa y soluciones azucaradas pueden perjudicar la capacidad espumante, pero mejorar la estabilidad de la espuma.
Lípidos. Los fosfolípidos cuando se presentan en una concentración mayor al 0.5% afectan desfavorablemente las propiedades espumantes Los fosfolípidos cuando se presentan en una concentración mayor al 0.5% afectan desfavorablemente las propiedades espumantes.
Concentración de proteína. Una mayor concentración de proteína da firmeza a la espuma.
Temperatura. Una desnaturalización parcial de las proteínas puede favorecer las propiedades espumantes.

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Dependen de las interacciones proteína–agua

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Modifica propiedades fisico-químicas.

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Absorción de agua,
Capacidad de mojado (humectación),
Capacidad de hinchamiento,
Capacidad de retención de agua,
Adhesividad,
Dispersabilidad,
Solubilidad,
Viscosidad como propiedad hidrodinámica.

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Es un gel es una fase intermedia entre un sólido y un líquido, técnicamente, se define como “un sistema substancialmente diluido el cual no muestra flujo en estado estacionario.

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Capacidad para ligar agua de las proteínas

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Capacidad para ligar agua de las proteínas

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Gramos de agua por gramo de proteína.
Se relaciona con la composición de aminoácidos: si hay una mayor concentración de aminoácidos cargados la capacidad de hidratación es mayor y puede ser calculada a partir de su composición de aminoácidos.

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La viscosidad: tiene propiedades hidrofilicas, hidrodinámicas de forma y tamaño que se puede encontrar en alimentos como sopas, salsas, postres y aderezos como la gelatina o la soya.

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1. Badui SB. Quimica de los alimentos. :738.

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Se facilita por calor, enzimas, o cationes divalentes bajo condiciones apropiadas y que inducen la formación de una estructura de red.

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La solubilidad de las proteínas afecta a sus propiedades funcionales: Hinchamiento, espumado, emulsificación y gelificación.

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- Uso limitado en alimentos

- Es la manifestación termodinámica del equilibrio entre las interacciones proteína-proteína.

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La mayoría de los geles de proteínas se preparan calentando

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Interacción hidrofóbica: Disminución de solubilidad
Interacción iónica: Aumento de solubilidad.

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Que induce una desnaturalización que puede ser considerada un estado “progel”, esta se despliega y se exponen numerosos grupos funcionales

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Un segundo estado es la formación de una red de proteína entre las moléculas.

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Las interacciones involucradas en la formación de la red son principalmente puentes de hidrógeno e interacciones hidrofóbicas y electroestáticas.

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Los geles que se forman sustancialmente por interacciones no covalentes, son térmicamente reversibles.

# data[].attributes.body
Los geles formados principalmente por interacciones hidrofóbicas son resistentes a elevadas temperaturas y son irreversibles ejemplo la clara de huevo.

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Geles opacos o coágulos: Se forman por proteínas con grandes cantidades de aminoácidos no polares se agregan al desnaturalizarse, formando agregados insolubles.

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Geles translúcidos: Se forman por proteínas con cantidades pequeñas de aminoácidos no polares forman complejos solubles al desnaturalizarse, atrapa hasta un 98% de su peso en agua.

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-Albúminas: solubilizan en agua. pH 6,6
-Globulina: En solución salina. pH 7.0
-Glutelinas: Soluciones ácidas. pH2 y 12
-Prolaminas: Etanol al 70%

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La estabilidad de un gel ante fuerzas mecánicas y térmicas depende del número y tipo de entrecruzamientos formados por cadena monomérica.

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La capacidad de las proteínas de formar agregados ha sido explotada por el ser humano para producir alimentos con características estructurales y de texturas diversas. Ejemplo quesos y embutidos.

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Las proteínas tienen una carga neta positiva o negativa, respectivamente.

En el punto isoeléctrico las proteínas presentan una solubilidad mínima.

Muchas proteínas son altamente solubles a pH alcalino (8-9).

La proteína se recupera del extracto por precipitación isoeléctrica en el rango de pH de 4.5-4.8

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La gelificación no sólo se utiliza para formar geles sólidos viscoelásticos, sino también para mejorar la absorción de agua, los efectos espesantes, la fijación de partículas y para estabilizar emulsiones y espumas.

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- La solubilidad disminuye para las proteínas que contienen una alta incidencia de zonas no polares y se incrementa para las proteínas que no.
-El primer comportamiento es típico de las proteínas de soya,86 y el segundo lo presenta la b-lactoglobulina.
- Mayor solubilidad se debe a un descenso en la actividad iónica de la molécula.

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- La solubilidad de muchas proteínas generalmente se incrementa sometiéndola a una temperatura entre 0 y 40ºC.
-  Excepción proteínas altamente hidrofóbicas.

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- Etanol o acetona, incrementa las fuerzas electroestáticas intra e intermoleculares.
-  La molécula proteínica se despliegue.
-  La solubilidad de las proteínas está íntimamente relacionada con el estado estructural

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R esistencia de una solución a fluir bajo una fuerza aplicada o un esfuerzo de cizalla

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-  El esfuerzo de cizalla es directamente proporcional a la velocidad de corte
F/A= n dv/dr

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-  La conducta del flujo se afecta principalmente por el tipo de soluto.
-  El alto peso molecular incrementa la viscosidad dependiente de sus propiedades moleculares

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Son aquellas características que proporcionan información del comportamiento físico-químico de las proteínas en un sistema alimenticio.

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Estos sistemas son termodinámicas inestables, necesitan energía para ser formados y las fases tienden a separarse transcurrido un tiempo.

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Lucero CAM. Propiedades interfaciales de emulsionantes alimentarios: Fosfolípidos y proteínas [Internet] [http://purl.org/dc/dcmitype/Text]. Universidad de Sevilla; 2005 [citado el 3 de julio de 2022]. Disponible en: https://dialnet.unirioja.es/servlet/tesis?codigo=132630

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Varios alimentos procesados y naturales son emulsiones, como leche, yema de huevo, leche de coco, leche de soya, mantequilla, margarina, mayonesa, productos untables, aderezos de ensaladas, helados, salchichas y pasteles.

Las proteínas son importantes como emulsificantes

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Métodos para determinar las propiedades emulsificantes

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Métodos para determinar las propiedades emulsificantes

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Medición del tamaño de gota

Microscopía óptica y de fluorescencia, contador Coulter, espectroturbidimetría.

Actividad Emulsificante (EA)

Tamaño de partícula, conductividad diferencial, turbidimetría.

Índice de Actividad Emulsificante (IAE)

Turbidimetría.

Capacidad Emulsificante (EC)

Cambio en la viscosidad, resistencia eléctrica y apariencia de la emulsión por su ruptura.

Estabilidad de emulsión (ES)

Centrifugación, calentamiento.

Hidrofobicidad superficial

HPLC, unión de ligandos hidrófobos, fluorescencia intrínseca, pruebas espectrofluorométricas.

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Índice de actividad emulsificante.

Métodos para determinar el tamaño de la gota: microscopía de luz, microscopía electrónica, métodos de dispersión de luz o contadores de tamaño de partícula.

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Proteína adsorbida

Para determinar la cantidad, la emulsión se centrifuga, la fase acuosa se separa, y la fase de la crema se lava varias veces y se centrifuga para quitar cualquier proteína que se haya adsorbido débilmente

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Capacidad emulsificante

Son los ml de aceite que puede ser emulsificado por gramo de proteína

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Estabilidad de emulsión

Las emulsiones estabilizadas por proteínas son estables por días y no se observa separación de la crema o de alguna fase aun si las emulsiones se encuentran almacenadas en condiciones ambientales