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a) Estructura molecular de receptores metabotrópicos 

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a) Estructura molecular de receptores metabotrópicos 

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El neurotransmisor se una al receptor, generará que se active la conocida proteína G, elemento que puede o bien abrir el canal para que puedan entrar y/o salir determinados iones o bien activar otros elementos, que serán conocidos como segundos mensajeros. Así, la actuación de estos receptores es más bien indirecta

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b) Clasificación de los receptores metabotrópicos

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b) Clasificación de los receptores metabotrópicos

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Esta clase de receptores incluye los receptores metabotrópicos de glutamato, los receptores de acetilcolina muscarínicos, los receptores GABAB y la mayoría de los receptores de serotonina, así como los receptores de noradrenalina, epinefrina, histamina, dopamina, neuropéptidos y endocannabinoides.

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c) Estructura molecular de las proteínas G. Sensibilidad a toxinas. 

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c) Estructura molecular de las proteínas G. Sensibilidad a toxinas. 

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Las proteínas G se clasifican en dos tipos, heterotriméricas y monoméricas.  Las proteínas G heterotriméricas están formadas por la combinación de una subunidad α que une e hidroliza GTP y por un dímero ßγ. Algunos subtipos de proteina  G tienen sensibilidad a toxinas  donde las subunidades Gα pueden sufrir distintas modificaciones covalentes posttraduccionales como ADPribosilaciones, prenilaciones, acilaciones y fosforilaciones . Así determinados subtipos de Gα pueden ser ADP-ribosilados  por toxinas bacterianas que afectan directamente la funcionalidad de estas proteínas.

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d) Fenómeno cross-talk o respuesta cruzada.  

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d) Fenómeno cross-talk o respuesta cruzada.  

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Los fenómenos de conversión cruzada se refiere a cuando uno o más componentes de una vía de señalización afecta a otra vía, por ejemplo puede afectar a las concentraciones de segundos mensajeros comunes. Este cross-talk permite una mejor regulación de la actividad celular que la derivada de la acción individual de varias vías independientes por lo que podría ser una parte esencial en el circuito de transducción de la información, sin embargo,  si esta conversión no es adecuada puede originar mala interpretación de las señales.

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E) Receptor beta adrenérgico. Estructura y aspectos moleculares de la unión ligando receptor  

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E) Receptor beta adrenérgico. Estructura y aspectos moleculares de la unión ligando receptor  

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La unión de la adrenalina al receptor beta2 -Adrenergico incrementa su interacción la proteína de andamio (AKAP250/gravina/AKAP12), la cual recluta varios componentes de la vía de señalización (PKC, PKA, PP2B), que en conjunto modulan la función del receptor (desensibilización/resensibilización). AKAP250 tiene dominios de interacción proteína-proteína, entre ellos tres motivos AKAP conservados entre las AKAP, una región de interacción con F-actina hacia el N-terminal y dos regiones PXXP (prolina-X-X-prolina; X = cualquier aminoácido)

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F) Mecanismo de activación y transducción del receptor β2 adrenérgico

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F) Mecanismo de activación y transducción del receptor β2 adrenérgico

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La unión de adrenalina a un sitio del receptor promueve un cambio de conformación en el dominio intracelular del receptor que afecta su interacción con una proteína G asociada que promueve la disociación de GDP y la unión de GTP.
Cuando el sitio de unión a nucleótido de Gs (en subunidad α) está ocupado por GTP, Gs se activa y puede activar a su proteína efectora; con GDP unido al sitio, Gs es inactiva. En la forma activa, las subunidades β y γ de Gs se disocian de la subunidad α y se desplazan en el plano de la membrana desde el receptor a una molécula efectora.
La asociación activa estimula la sintesis de AMPc a partir de ATP. El AMPc activa a la proteína quinasa dependiente de AMPc (PKA) que cataliza la fosforilación de Ser o Thr de proteínas dianas que finalmente provocan la respuesta celular.

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G)Explica los siguientes conceptos: selectividad en la señal transmembrana, amplificación de la señal, y mecanismo de desensibilización.

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G)Explica los siguientes conceptos: selectividad en la señal transmembrana, amplificación de la señal, y mecanismo de desensibilización.

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Selectividad en la señal transmembrana: La membrana plasmática actúa como un sensor de señales externas, permitiéndole a la célula alterar su comportamiento en respuesta a estímulos que recibe del entorno. Esta membrana es selectiva y ayuda a controlar el medio intracelular con: la entrada de nutrientes, salida de prod. Residuales y mantención de las concentraciones apropiadas de iones como Na+ , K⁺, Ca⁺, Cl⁻ en el interior y exterior de la celula.

Amplificación de la señal: Una vez ocurrido el acoplamiento hormona-receptor se asocia a un sistema transductor el cual es el encargado de amplificar la señal a través de un segundo mensajero, este es reconocido por receptores intracelulares con especificidad y afinidad con el fin de propagar la señal en forma de cascada de amplificación y generar una gran respuesta. Por ejemplo: El estar en ayuna bajan los niveles de glucosa en sangre, el páncreas lo detecta aumentando los niveles de glucagón que indican al hígado (fuente de almacenamiento de glucógeno) liberar glucosa al torrente sanguíneo. Este proceso se lleva a cabo por la amplificación de señales dadas por el aumento de AMPc el cual es reconocido por la proteína cinasas ubicadas en el citoplasma celular.

Mecanismo de desensibilización: Es la perdida de respuesta de una célula a la acción de un ligando, la desensibilización indica que célula queda protegida a un estímulo prolongado o excesivo.                                                Por ejemplo: al aplicar la primera dosis hay una acción inmediata intensa, al momento de aplicar una segunda dosis la respuesta generalmente es menor por la disminución de receptores (downregulation), así mismo los receptores internalizados pueden ser degradados o reciclados a la membrana plasmática Si la estimulación persiste y es muy prolongada.

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H)Velocidad de respuesta del receptor β2 adrenérgico en comparacion a los receptores ionotrópicos.

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H)Velocidad de respuesta del receptor β2 adrenérgico en comparacion a los receptores ionotrópicos.

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Los receptores β-adrenérgicos activan RAPG que abren directamente los canales lentos de calcio en células miocárdicas y músculo esquelético e indirectamente también estimulan este canal a través de la cascada de señalización por AMPc,  enzima productora de segundos mensajeros.

Los receptores ionotrópicos, los podemos clasificar como:  De membrana: por su ubicación en la célula, Asociados a canales iónicos: ya sea porque están unidos a canales o porque son canales en sí mismos y Directos: porque desencadenan una respuesta inmediata.

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Selectividad atendiendo a los s ubtipos de receptores y características farmacocinéticas:
Def. Toda sustancia que tenga la capacidad de unirse a un receptor celular y producir una respuesta.
Agonista completo: posee una actividad intrínseca máxima obtenible para un sistema de receptores.
Agonista Parcial: poseen menos actividad intrínseca, poseen una eficacia menor.

Selectividad:  La membrana celular posee muchos receptores que permiten que la actividad celular se vea influida por sustancias químicas; fármacos, hormonas, neurotransmisores, etc. La selectividad se refiere a la capacidad que tienen estos de adherirse a un subtipo específico de receptor o a varios subtipos de receptores. Los fármacos no selectivos, tienen la misma  afinidad por todos los subtipos de receptores mientras los selectivos  pueden unirse solo a un subtipo en específico.

Uniendo los conceptos de selectividad con agonistas, se entiende que: las drogas selectivas son agonistas completos y las no selectivas son generalmente, agonistas parciales.

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Aspectos moleculares de la unión ligando- receptor:
Def. Moléculas que se enlazan a receptores específicos, pero no producen acción, evitan do que los agonistas activen los receptores.

Se clasifican en reversibles e irreversibles, los primeros se separan fácilmente de su receptor, mientras que los irreversibles forman enlaces estables.

La unión del ligando al receptor se pueden producir de manera:
1) competitiva: unión de antagonista impide la unión del agonista.
2) No competitiva: El agonista y el antagonista pueden unirse simultáneamente, pero la unión del segundo reduce o impide los efectos del agonista.
3) competitivo reversible: ambos forman enlaces de corta duración con el receptor alcanzando un estado estacionario.