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El primer aminoácido descubierto fue el ácido aspártico ( a -amino succínico), aislado en 1806 por los químicos franceses Vauquelin y Ro- biquet (2) del jugo de espárragos en forma de amida (asparagina) y ob- tenido tal ácido y bautizado por Plisson (3) un año más tarde. En 1838.

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Frederick Sanger, descubrió la estructura de las proteínas

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Frederick Sanger, descubrió la estructura de las proteínas

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Los primeros trabajos de Sanger se centraron en la insulina, una pequeña proteína ,en los cuarenta, muchos bioquímicos pensaban que las proteínas no eran entidades químicas limpias, sino mezclas complejas y variables, y por tanto impermeables al análisis químico. Sanger demostró que se equivocaban en un análisis detectivesco que le llevó a determinar en qué consistía la estructura de la insulina, y de paso de cualquier otra proteína y demostró que las proteínas eran rosarios de aminoácidos y aportó de paso la primera secuencia de una proteína, la insulina. Por este trabajo recibió su primer Nobel, en 1958.

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AMINOÁCIDOS ESENCIALES

Los aminoácidos esenciales no los puede producir el cuerpo. En consecuencia, deben provenir de los alimentos.

Los 9 aminoácidos esenciales son: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina.

AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES

No esencial significa que nuestros cuerpos pueden producir el aminoácido, aun cuando no lo obtengamos de los alimentos que consumimos. Los aminoácidos no esenciales incluyen: alanina, arginina, asparagina, ácido aspártico, cisteína, ácido glutámico, glutamina, glicina, prolina, serina y tirosina.

AMINOÁCIDOS CONDICIONALES

Los aminoácidos condicionales por lo regular no son esenciales, excepto en momentos de enfermedad y estrés.

Los aminoácidos condicionales incluyen: arginina, cisteína, glutamina, tirosina, glicina, ornitina, prolina y serina.

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Todas las proteínas están formadas por los 20 aminoácidos primarios, en varias combinaciones. En este caso, los aminoácidos se unen entre sí (como perlas en una cadena) a través de enlaces amida, también llamados enlaces peptídicos, para formar proteínas. Es así que una molécula de proteína puede tener miles de aminoácidos en diferentes combinaciones, lo que provee a cada proteína de propiedades únicas.

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Los aminoácidos son moléculas que se combinan para formar proteínas. Los aminoácidos y las proteínas son los pilares fundamentales de la vida.

Cuando las proteínas se digieren o se descomponen, los aminoácidos se acaban. El cuerpo humano utiliza aminoácidos para producir proteínas con el fin de ayudar al cuerpo a:

Descomponer los alimentos

Crecer

Reparar tejidos corporales

Llevar a cabo muchas otras funciones corporales

El cuerpo también puede usar los aminoácidos como una fuente de energía.

Los aminoácidos se clasifican en tres grupos:

Aminoácidos esenciales

Aminoácidos no esenciales

Aminoácidos condicionales

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Los aminoácidos se pueden unir para formar diferentes tipos de péptido (polipéptidos y proteínas). Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace covalente que se establece entre el grupo α-carboxilo de un primer aminoácido y el grupo α- amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua. Este es el denominado enlace peptídico. Al unirse dos o más aminoácidos, siempre queda un extremo amino terminal y un grupo carboxilo terminal, independientemente de la longitud de la cadena.

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Afirmativo, la calidad de las proteínas varía. Las fuentes de proteínas completas o de alta calidad incluyen proteínas de origen animal. Estas proteínas contienen los 9 aminoácidos esenciales que el cuerpo necesita para desarrollar y mantener los músculos, así como para funcionar bien.

Aquella que se encuentra en la mayoría de los alimentos vegetales se considera proteína incompleta, ya que carece de algunos de los aminoácidos esenciales. No obstante, las de soya son la excepción, y se consideran proteínas completas en función de su perfil de aminoácidos.

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Desnaturalización

Consiste en la pérdida de la estructura tridimensional o conformación nativa por romperse los enlaces de la estructura cuaternaria, terciaria o secundaria, afectando la función biológica de la proteína. Este proceso recibe el nombre de desnaturalización. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita. La desnaturalización se puede producir por factores como cambios de temperatura (huevo cocido o frito) y presión, variaciones del pH, alta salinidad, etc.

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Especificidad

La especificidad se refiere a la función que tiene la proteína, la cual está determinada por la estructura primaria que le otorga una conformación espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función. Además, cada especie biológica posee algunas proteínas que otros organismos no tienen, y aún dentro de una especie hay diferencias proteicas entre individuos. Esto no ocurre con los lípidos y carbohidratos, los cuales son comunes a todos los seres vivos.

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Formación del enlace peptídico de los aminoácidos glicina y alanina, para formar el dipéptido glicilalanina.

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Formación del enlace peptídico de los aminoácidos glicina y alanina, para formar el dipéptido glicilalanina.

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Representación de la proteína piruvato quinasa, que consta de 4 dominios, cada uno representado de un color.

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Solubilidad

Normalmente, las proteínas globulares son solubles es agua, mientras que las proteínas con estructura terciaria fibrilar, al ser alargadas son insolubles. La solubilidad se debe a las características de los radicales R, muchos de los aminoácidos apolares se sitúan en el interior de la estructura, y los polares, que pueden establecer puentes hidrógeno con las moléculas de agua, se localizan en la periferia donde quedan solvatados. Esta capa de agua impide la unión entre proteínas. Si se pierde la capa de solvatación, las proteínas se unen entre sí y forman un agregado insoluble que precipita.

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Esquema general de los precursores de la síntesis de aminoácidos

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Esquema general de los precursores de la síntesis de aminoácidos