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Glucólisis / Glicólisis - R4 - Rap Medicina

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Síntesis endógena del colesterol [Resumen paso a paso] | Metabolismo

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Nota. Tomado de Texto de Bioquímica [Captura de pantalla, p.40], de Franco Falcón, 2020,  https://elibro-net.bibliotecavirtual.unad.edu.co/es/ereader/unad/210858

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La glucólisis es un proceso metabólico catabólico, ya que implica la degradación de moléculas orgánicas complejas (glucosa) en moléculas más simples ("piruvato (3-car- bonos) bajo condiciones aeróbicas; o lactato bajo condiciones anaeróbicas" (Falcón, 2020, p119)), liberando energía en forma de ATP.

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Nota. Resumen de la Glucólisis,tomado de Texto de Bioquímica [Captura de pantalla, p.119], de Franco Falcón, 2020,  https://elibro-net.bibliotecavirtual.unad.edu.co/es/ereader/unad/210858  

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La glucólisis es la vía metabólica que convierte la glucosa en dos moléculas de piruvato, produciendo una pequeña cantidad de ATP y NADH. Esta ruta consta de dos fases: la fase preparatoria y la fase de pago de energía.

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Nota. Tomado de Texto de Bioquímica [Captura de pantalla, p.119], de Franco Falcón, 2020,  https://elibro-net.bibliotecavirtual.unad.edu.co/es/ereader/unad/210858 

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La glucólisis se conforma de un total de 10 reacciones enzimáticas

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Nota. Paso 1 de la glucólisis, es irreversible, Tomado de Texto de Bioquímica [Captura de pantalla, p.120], de Franco Falcón, 2020,  https://elibro-net.bibliotecavirtual.unad.edu.co/es/ereader/unad/210858  

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1. La glucosa es fosforilada a glucosa-6-fosfato por la enzima hexocinasa, consumiendo una  molécula de ATP.

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1. La glucosa es fosforilada a glucosa-6-fosfato por la enzima hexocinasa, consumiendo una  molécula de ATP.

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Nota. Tomado de Texto de Bioquímica [Captura de pantalla, p.120], de Franco Falcón, 2020,  https://elibro-net.bibliotecavirtual.unad.edu.co/es/ereader/unad/210858 

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2. La glucosa-6-fosfato es isomerizada a fructosa-6-fosfato por la enzima fosfohexosa isomerasa.

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2. La glucosa-6-fosfato es isomerizada a fructosa-6-fosfato por la enzima fosfohexosa isomerasa.

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Nota. Paso 3 de la glucólisis, es irrebesible, Tomado de Texto de Bioquímica [Captura de pantalla, p.120], de Franco Falcón, 2020,  https://elibro-net.bibliotecavirtual.unad.edu.co/es/ereader/unad/210858 

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3. La fructosa-6-fosfato es fosforilada a fructosa-1,6-bifosfato por la enzima fosfofructoquinasa, consumiendo otra molécula de ATP.

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3. La fructosa-6-fosfato es fosforilada a fructosa-1,6-bifosfato por la enzima fosfofructoquinasa, consumiendo otra molécula de ATP.

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Nota. Paso 4 de la glucólisis .Tomado de Texto de Bioquímica [Captura de pantalla, p.121], de Franco Falcón, 2020,  https://elibro-net.bibliotecavirtual.unad.edu.co/es/ereader/unad/210858 

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4. La fructosa-1,6-bifosfato es escindida en dos moléculas de tres carbonos: gliceraldehído-3-fosfato y dihidroxiacetona fosfato, por la enzima aldolasa. La dihidroxiacetona fosfato es isomerizada a gliceraldehído-3-fosfato por la enzima triosa fosfato isomerasa.

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4. La fructosa-1,6-bifosfato es escindida en dos moléculas de tres carbonos: gliceraldehído-3-fosfato y dihidroxiacetona fosfato, por la enzima aldolasa. La dihidroxiacetona fosfato es isomerizada a gliceraldehído-3-fosfato por la enzima triosa fosfato isomerasa.

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Nota. Paso 5 de la glucólisis. Tomado de Texto de Bioquímica [Captura de pantalla, p.121], de Franco Falcón, 2020,  https://elibro-net.bibliotecavirtual.unad.edu.co/es/ereader/unad/210858 

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5. El gliceraldehído-3-fosfato es oxidado y fosforilado a 1,3-bifosfoglicerato por la enzima gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasa, consumiendo NAD+ y produciendo NADH.

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5. El gliceraldehído-3-fosfato es oxidado y fosforilado a 1,3-bifosfoglicerato por la enzima gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasa, consumiendo NAD+ y produciendo NADH.

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Nota. Paso 6 de la glucólisis. Tomado de Texto de Bioquímica [Captura de pantalla, p.121], de Franco Falcón, 2020,  https://elibro-net.bibliotecavirtual.unad.edu.co/es/ereader/unad/210858 

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6. El 1,3-bifosfoglicerato es convertido a 3-fosfoglicerato por la enzima fosfoglicerato cinasa, produciendo una molécula de ATP.

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6. El 1,3-bifosfoglicerato es convertido a 3-fosfoglicerato por la enzima fosfoglicerato cinasa, produciendo una molécula de ATP.

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Nota. Pasos 7 y 8 de la glucólisis. Tomado de Texto de Bioquímica [Captura de pantalla, p.122], de Franco Falcón, 2020,  https://elibro-net.bibliotecavirtual.unad.edu.co/es/ereader/unad/210858 

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7. El 3-fosfoglicerato es isomerizado a 2-fosfoglicerato por la enzima fosfoglicerato mutasa.

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7. El 3-fosfoglicerato es isomerizado a 2-fosfoglicerato por la enzima fosfoglicerato mutasa.

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8. El 2-fosfoglicerato es deshidratado a fosfoenolpiruvato por la enzima enolasa.

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Nota. Paso 9 de la glucólisis. Tomado de Texto de Bioquímica [Captura de pantalla, p.122], de Franco Falcón, 2020,  https://elibro-net.bibliotecavirtual.unad.edu.co/es/ereader/unad/210858 

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9. El fosfoenolpiruvato es convertido a piruvato por la enzima piruvato cinasa, produciendo una molécula de ATP.

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9. El fosfoenolpiruvato es convertido a piruvato por la enzima piruvato cinasa, produciendo una molécula de ATP.

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Nota. Paso 10 de la glucólisis. Tomado de Texto de Bioquímica [Captura de pantalla, p.122], de Franco Falcón, 2020,  https://elibro-net.bibliotecavirtual.unad.edu.co/es/ereader/unad/210858 

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10. El piruvato se reduce a lactato deshidrogenasa, en condiciones anaeróbicas 

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10. El piruvato se reduce a lactato deshidrogenasa, en condiciones anaeróbicas 

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4. Enzimas participantes con su clasificación de acuerdo con su función. 

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4. Enzimas participantes con su clasificación de acuerdo con su función. 

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Son 10 enzimas principales que catalizan las 10 reacciones de la glucólisis. Se podrían clasificar según su función de la siguiente manera:

1. Hexoquinasa: Enzima transferidora de grupos fosforilados.

2. Fosfoglucosa isomerasa: Enzima isomerasa.

3. Fosfofructoquinasa-1: Enzima transferidora de grupos fosforilados.

4. Aldolasa: Enzima liasa (rompe enlaces por mecanismos diferentes a la hidrólisis o oxidación).

5. Triosafosfato isomerasa: Enzima isomerasa.

6. Gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasa: Enzima oxidorreductasa.

7. Fosfoglicerato quinasa: Enzima transferidora de grupos fosforilados.

8. Fosfoglicerato mutasa: Enzima mutasa (cataliza el reordenamiento intramolecular).

9. Enolasa: Enzima liasa.

10. Piruvato quinasa: Enzima transferidora de grupos fosforilados.

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Falcón (2020), durante los "pasos" de la glucólisis se pueden identificar las siguientes coenzimas participantes:

ATP: Se menciona como la coenzima energética que es consumida en los pasos 1 y 3 para fosforilar la glucosa y la fructosa-6-fosfato respectivamente.

NAD+: Se menciona como la coenzima oxidorreductasa que participa en el paso 5, donde es reducida a NADH durante la oxidación del gliceraldehído-3-fosfato.

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6. Puntos de regulación de la ruta metabólica 

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6. Puntos de regulación de la ruta metabólica 

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De acuerdo con Blanco Gaitán (2017) en su libro "Fundamentos de bioquímica metabólica", la regulación de la glucólisis se da principalmente en tres reacciones prácticamente irreversibles catalizadas por las enzimas hexoquinasa (HK), fosfofructoquinasa 1 (PFK-1) y piruvato quinasa (PK). Estas enzimas son los principales puntos de control de la vía glucolítica.

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Nota. Tomado de Regulación de la glu- in AN coquinasa por translocación entre CGT OD el citoplasma y el núcleo. PR: pro- MAYA teína reguladora [captura de pantalla, p.40], de Blanco Gaitán,2017, https://elibro-net.bibliotecavirtual.unad.edu.co/es/ereader/unad/51989   

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Aunque cataliza la primera reacción irreversible de la glucólisis, la actividad de la HK no controla el flujo de la vía, ya que la glucosa-6-fosfato puede tener otros destinos metabólicos.

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Aunque cataliza la primera reacción irreversible de la glucólisis, la actividad de la HK no controla el flujo de la vía, ya que la glucosa-6-fosfato puede tener otros destinos metabólicos.

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Nota. Tomado de Regulación de los niveles de fructosa 2,6-bisfosfato por la enzima bifuncional (PFK-2/FBPasa-2) hepática. PKA: proteína quinasa A; PP1: proteína fosfatasa 1. [captura de pantalla, p.41], de Blanco Gaitán,2017, https://elibro-net.bibliotecavirtual.unad.edu.co/es/ereader/unad/51989   

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 La PFK-1 es la enzima limitante y reguladora del flujo a través de la vía. Su actividad está regulada por efectores alostéricos que indican el nivel energético de la célula, como el ATP, AMP, citrato y la fructosa-2,6-bisfosfato.

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 La PFK-1 es la enzima limitante y reguladora del flujo a través de la vía. Su actividad está regulada por efectores alostéricos que indican el nivel energético de la célula, como el ATP, AMP, citrato y la fructosa-2,6-bisfosfato.

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Nota. Tomado de Regulación de la actividad de la isoenzima hepática de la piruvato quinasa (PK-L) por fosforilación reversible. PKA: proteína quinasa A; PP1: proteína fosfatasa 1. [captura de pantalla, p.42], de Blanco Gaitán,2017, https://elibro-net.bibliotecavirtual.unad.edu.co/es/ereader/unad/51989   

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La PK es la tercera etapa irreversible regulada. Sus isoenzimas hepática (L) y de músculo y cerebro (M) son inhibidas alostéricamente por altos niveles de ATP y alanina, y activadas por la fructosa-1,6-bisfosfato. La isoenzima hepática también es regulada por fosforilación reversible.

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La PK es la tercera etapa irreversible regulada. Sus isoenzimas hepática (L) y de músculo y cerebro (M) son inhibidas alostéricamente por altos niveles de ATP y alanina, y activadas por la fructosa-1,6-bisfosfato. La isoenzima hepática también es regulada por fosforilación reversible.

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7. Compartimento celular donde se realiza el proceso metabólico

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7. Compartimento celular donde se realiza el proceso metabólico

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Todos los procesos de la glucólisis suceden en el citoplasma

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1. Clasificación del tipo de proceso metabólico

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1. Clasificación del tipo de proceso metabólico

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La síntesis de colesterol es un proceso anabólico, ya que se parte de moléculas sencillas como el acetil-CoA (2 carbonos) que se van condensando para formar moléculas más grandes y complejas como el HMG-CoA, mevalonato, isopentenil pirofosfato, escualeno, lanosterol y finalmente el colesterol (27 carbonos).

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La biosíntesis del colesterol comienza con el acetil-CoA, del cual derivan todos los átomos de carbono presentes en el colesterol. Este proceso Blanco Gaitán (2020) lo divide e en cuatro etapas principales: primero, se produce mevalonato, un compuesto de seis carbonos, a partir de tres moléculas de acetil-CoA. Luego, el mevalonato se convierte en isopentenil pirofosfato, un isoprenoide activo. En la tercera etapa, seis moléculas de isopentenil pirofosfato se condensan para formar escualeno, que contiene 30 átomos de carbono. Finalmente, el escualeno se modifica para producir el colesterol.

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Nota. Resumen de la síntesis de colesterol. Tomado de Texto de Bioquímica [Captura de pantalla, p.178], de Franco Falcón, 2020,  https://elibro-net.bibliotecavirtual.unad.edu.co/es/ereader/unad/210858

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3. Cantidad de reacciones que componen la ruta

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3. Cantidad de reacciones que componen la ruta

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Franco 2020 en el libro “Texto de Bioquímica

” menciona las principales etapas (o pasos) de la síntesis de colesterol, en la cual se describen  las siguientes  reacciones específicas:

Paso 1: Condensación de dos acetil CoA catalizada por la enzima acetoacetil CoA sintasa.

Paso 2: Condensación de una tercera acetil CoA con acetoacetil CoA para formar HMG CoA, catalizada por la enzima HMG CoA sintasa.

Paso 3: Reducción de HMG CoA a mevalonato, catalizada por la enzima HMG CoA reductasa.

Paso 4: Fosforilaciones sucesivas del mevalonato y una descarboxilación para formar isopentenil pirofosfato, requiriendo varias enzimas y ATP.

Paso 5: Condensación de 6 unidades de isopentenil pirofosfato para formar escualeno, mediante varias reacciones catalizadas por enzimas.

Paso 6: Oxidación del escualeno a epóxido de escualeno (por epoxidasa) y ciclización a lanosterol (por ciclasa).

Paso 7: Remociones de grupos metilo, migraciones de dobles enlaces y reducción final (por NADPH) para formar colesterol.

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Nota. Tomado de Texto de Bioquímica [Captura de pantalla, p.60], de Franco Falcón, 2020,  https://elibro-net.bibliotecavirtual.unad.edu.co/es/ereader/unad/210858

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4. Enzimas participantes con su clasificación de acuerdo con su función. 

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4. Enzimas participantes con su clasificación de acuerdo con su función. 

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Oxidoreductasas:

Epoxidasa (oxida el escualeno a epóxido de escualeno)

Enzima reductasa (reduce el doble enlace con NADPH para formar colesterol)

Transferasas:

Enzimas fosforilantes (fosforilan el mevalonato)

Liasas:

Enzima descarboxilasa (descarboxila el fosfomevalonato)

HMG CoA sintasa (condensa acetil CoA con acetoacetil CoA, similar a una liasa)

Isomerasas:

Enzimas removedoras de grupos metilo

Enzima desaturasa (migra el doble enlace)

. Ligasas:

Acetoacetil CoA sintasa (condensa dos acetil CoA)

Enzimas condensantes (condensan 6 unidades de isopentenil pirofosfato)

Ciclasa (cicliza el epóxido de escualeno a lanosterol)

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Durante el proceso de biosintesis de colesterol descrito por Franco (2020), se identifica la coenzima NADPH:

La coenzima NADPH participa en dos reacciones clave:

Donde la enzima HMG-CoA reductasa utiliza dos moléculas de NADPH para reducir la HMG-CoA a mevalonato.

Donde una enzima reductasa utiliza NADPH para reducir el doble enlace de la cadena lateral y formar finalmente el colesterol.

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Nota. Síntesis de colesterol. Tomado de Texto de Bioquímica [Captura de pantalla, p.180], de Franco Falcón, 2020,  https://elibro-net.bibliotecavirtual.unad.edu.co/es/ereader/unad/210858

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6. Puntos de regulación de la ruta metabólica

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6. Puntos de regulación de la ruta metabólica

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Según Franco Falcón (2020), la regulación de la síntesis de colesterol ocurre principalmente a través de dos mecanismos:

1. Regulación de la transcripción génica de la enzima HMG-CoA reductasa, que es la enzima reguladora clave. Cuando hay suficiente colesterol en la célula, se suprime la transcripción del gen que codifica para esta enzima, disminuyendo la síntesis de colesterol. Por el contrario, cuando los niveles de colesterol en la dieta son bajos, se favorece la transcripción de este gen y la síntesis de colesterol aumenta. Esta regulación involucra la unión de la proteína SREBP a una secuencia específica llamada SRE en el ADN, activando la transcripción de los genes de HMG-CoA reductasa y del receptor LDL.

2. Modificación covalente de la enzima HMG-CoA reductasa a corto plazo. El AMP cíclico regula una cascada que fosforila e inactiva esta enzima. La forma no fosforilada es activa. Además, la actividad de la enzima se regula por su velocidad de degradación.

Adicionalmente, ciertas hormonas e insulina aumentan la actividad de HMG-CoA reductasa, mientras que el cortisol y el glucagón la disminuyen. Las estatinas, como la lovastatina, son inhibidores competitivos de esta enzima utilizados clínicamente para reducir los niveles de colesterol en sangre.

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7. Compartimento celular donde se realiza el proceso metabólico

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7. Compartimento celular donde se realiza el proceso metabólico

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La síntesis del colesterol en las células ocurre principalmente en el retículo endoplasmático. Este proceso se lleva a cabo en varias etapas en diferentes partes del retículo endoplasmático liso. Además, las mitocondrias también participan en algunas etapas de la síntesis del colesterol, pero la mayor parte del proceso tiene lugar en el retículo endoplasmático.

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1. Clasificación del tipo de proceso metabólico

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1. Clasificación del tipo de proceso metabólico

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La biosíntesis de aminoácidos ramificados (leucina, isoleucina y valina) es un proceso anabólico. En biología, los procesos anabólicos son aquellos que construyen moléculas complejas a partir de componentes más simples.

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La ruta de biosíntesis de aminoácidos ramificados comienza con la condensación del ácido pirúvico (o su derivado) para formar α-cetoácidos, que luego se transforman en los aminoácidos ramificados a través de una serie de reacciones enzimáticas. Esta ruta es compartida en sus primeros pasos hasta que se diverge para formar los tres aminoácidos específicos.

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3. Cantidad de reacciones que componen la ruta

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3. Cantidad de reacciones que componen la ruta

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Esta ruta se divide en la síntesis de tres aminoácidos esenciales, según Franco (2020) estos aminoácidos no pueden ser “sintetizados por los humanos”; sin embargo, hay muchos otros organismos que sí lo pueden hacer, las reacciones que permiten esta biosíntesis de estos tres aminoácidos son:

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Nota. Biosíntesis de Isoleucina. Tomado de Fundamentos de bioquímica metabólica [captura de pantalla, p.279], de Blanco Gaitán,2017, https://elibro-net.bibliotecavirtual.unad.edu.co/es/ereader/unad/51989   

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De acuerdo con Blanco (2017)  las reacciones involucradas en la biosíntesis de isoleucina a partir de treonina son:

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De acuerdo con Blanco (2017)  las reacciones involucradas en la biosíntesis de isoleucina a partir de treonina son:

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1. Desaminación de treonina catalizada por la enzima treonina desaminasa: Treonina → α-cetobutirato + NH3

2. Transferencia de un grupo hidroxietilo desde el pirofosfato de hidroxietiltiamina (derivado de la vitamina B1) al α-cetobutirato, catalizada por la enzima acetohidroxiácido sintasa: α-cetobutirato + Pirofosfato de hidroxietiltiamina → α-ceto-α-hidroxibutirato + Tiamina pirofosfato

3. Reducción del α-ceto-α-hidroxibutirato.

4. Deshidratación del producto de la reacción anterior.

5. Transaminación del producto de la reacción anterior, generando isoleucina.

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Nota. Biosíntesis de valina y leucina. Tomado de Fundamentos de bioquímica metabólica [captura de pantalla, p.281], de Blanco Gaitán,2017, https://elibro-net.bibliotecavirtual.unad.edu.co/es/ereader/unad/51989 

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En el caso de la Valina y leucina, Blanco (2017) menciona que las reacciones involucradas en la biosíntesis de valina y leucina a partir de piruvato son:

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En el caso de la Valina y leucina, Blanco (2017) menciona que las reacciones involucradas en la biosíntesis de valina y leucina a partir de piruvato son:

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Biosíntesis de valina y leucina (ruta común hasta α-cetoisovalerato):

1. Transferencia de un grupo hidroxietilo del pirofosfato de hidroxietiltiamina al piruvato, catalizada por la enzima acetohidroxiácido sintasa: Piruvato + Pirofosfato de hidroxietiltiamina → α-acetolactato + Tiamina pirofosfato

2. Reducción de α-acetolactato en presencia de NADPH.

3. Deshidratación del producto de la reacción anterior para formar α-cetoisovalerato.

Biosíntesis de valina: 4. Transaminación de α-cetoisovalerato con glutamato para formar valina.

Biosíntesis de leucina: 5. Acetilación de α-cetoisovalerato, catalizada por la enzima α-isopropilmalato sintasa, para formar α-isopropilmalato.

6. Isomerización de α-isopropilmalato.

7. Descarboxilación oxidativa del producto de la reacción anterior.

8. Transaminación dependiente de glutamato para formar leucina

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4. Enzimas participantes con su clasificación de acuerdo con su función. 

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4. Enzimas participantes con su clasificación de acuerdo con su función. 

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En Blanco (2017), se pueden mencionar la siguiente clasificación para el enzima participante en la biosíntesis de estos tres aminoácidos:

las enzimas que participan en la biosíntesis de isoleucina, valina y leucina pueden clasificarse de acuerdo a las 6 clases de enzimas según su función de la siguiente manera:

1. Oxidorreductasas:

Acetohidroxiácido isomerorreductasa (en la biosíntesis de valina y leucina)

Isopropilmalato deshidrogenasa (en la biosíntesis de leucina)

2. Transferasas:

Acetohidroxiácido sintasa (en la biosíntesis de isoleucina, valina y leucina)

α-isopropilmalato sintasa (en la biosíntesis de leucina)

3. Hidrolasas:

Treonina desaminasa (en la biosíntesis de isoleucina)

4. Liasas:

No se observan en las rutas mostradas.

5. Isomerasas:

α-isopropilmalato isomerasa (en la biosíntesis de leucina)

Adicionalmente, se observan las siguientes enzimas que catalizan otras reacciones:

Dihidroxiácido deshidratasa (en la biosíntesis de valina y leucina)

Transaminasa de aminoácidos aromáticos (en la biosíntesis de valina)

Transaminasa de aminoácidos ramificados (en la biosíntesis de leucina)

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En la biosíntesis de isoleucina:

Treonina desaminasa:

La reacción catalizada por la enzima treonina desaminasa convierte la treonina en α-cetobutirato y amonio (NH4+NH_4^+NH4+​).

Coenzima involucrada: No se menciona una coenzima específica en este paso particular.

Acetohidroxiácido sintasa:

La enzima acetohidroxiácido sintasa (AHAS) cataliza la conversión de α-cetobutirato en α-aceto-α-hidroxibutirato.

Coenzimas involucradas:

Pirofosfato de tiamina (TPP): Esta es una coenzima derivada de la vitamina B1 (tiamina) y es esencial para la actividad de la AHAS.

Pirofosfato de hidroxietiltiamina (HETPP): Este es un intermediario en la acción de TPP.

En la biosíntesis de Valina y leucina:

1. Acetohidroxiácido sintasa (AHAS)

Reacción: Piruvato → α-acetolactato

Coenzimas:

Pirofosfato de tiamina (TPP)

Pirofosfato de hidroxietiltiamina (HETPP)

2. Reductoisomerasa de acetohidroxiácido

Reacción: α-acetolactato → α,β-dihidroxiisovalerato

Coenzima:

NADPH

3. Dihidroxiácido deshidratasa

Reacción: α,β-dihidroxiisovalerato → α-cetoisovalerato

Coenzima: No se requiere una coenzima específica para esta reacción.

4. Transaminasa de aminoácidos aromáticos

Reacción: α-cetoisovalerato + glutamato → valina + α-cetoglutarato

Coenzima: No se requiere una coenzima específica para esta reacción.

Ruta de Biosíntesis de Leucina

1. α-isopropilmalato sintasa

Reacción: α-cetoisovalerato + acetil-CoA → α-isopropilmalato

Coenzimas:

CoA-SH

2. α-isopropilmalato isomerasa

Reacción: α-isopropilmalato → β-isopropilmalato

Coenzima: No se requiere una coenzima específica para esta reacción.

3. Isopropilmalato deshidrogenasa

Reacción: β-isopropilmalato → α-cetoisocaproato

Coenzima:

NAD+

NADH

4. Transaminasa de aminoácidos ramificados

Reacción: α-cetoisocaproato + glutamato → leucina + α-cetoglutarato

Coenzima: No se requiere una coenzima específica para esta reacción. (Blanco Gaintán, 2017)

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6. Puntos de regulación de la ruta metabólica

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6. Puntos de regulación de la ruta metabólica

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En la biosíntesis de isoleucina, “la regulación se produce por retroinhibición de la primera etapa especí- fica, así, la isoleucina inhibe a la treonina desaminasa”(Blanco, 2017, p.280)

Según Blanco (2017), la regulación de las rutas biosintéticas de valina y leucina ocurre por retroinhibición, donde la leucina inhibe a la enzima α-isopropilmalato sintasa, Aunque no menciona Blanco un mecanismo de regulación específico para la biosíntesis de valina,es posible que otras enzimas de la ruta biosintética de valina estén sujetas a regulación por retroinhibición u otros mecanismos de control por parte de los productos finales o intermediarios de la ruta.

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7. Compartimento celular donde se lleva a cabo la ruta 

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7. Compartimento celular donde se lleva a cabo la ruta 

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La biosíntesis de aminoácidos de cadena ramificada ocurre principalmente en el citoplasma de la célula

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Falcón Franco, M. A. (Il.) (2020). Texto de Bioquímica: ( ed.). Panamá, Libromed Panamá. Recuperado de https://elibro-net.bibliotecavirtual.unad.edu.co/es/ereader/unad/210858?

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Blanco Gaitán, M. D. (2017). Fundamentos de bioquímica metabólica: (4 ed.). Madrid, Spain: Editorial Tébar Flores. Recuperado de https://elibro-net.bibliotecavirtual.unad.edu.co/es/ereader/unad/51989?