# data[].attributes.body
La oxitocina es una hormona que se produce de manera natural en el cerebro. Funciona al activar el músculo liso del útero al final del embarazo, durante el parto y después del parto. Durante esta etapa, el útero es más receptivo a la influencia de la oxitocina. Incrementa la magnitud y la frecuencia de las contracciones uterinas.

La oxitocina está compuesta por una secuencia de nueve aminoácidos y es un neuropéptido.

La oxitocina, hormona y neuropéptido, es producida por células nerviosas neurosecretoras en el hipotálamo y liberada en la neurohipófisis a través de los axones de las neuronas hipotalámicas.

La oxitocina es un péptido compuesto por nueve aminoácidos (un nonapéptido). Sequencia de aminoácidos: cisteína - tirosina - isoleucina - glutamina - asparagina - cisteína - prolina - leucina - glicina (CYIQNCPLG). Los residuos de cisteína crean un enlace disulfuro. La masa molecular de la oxitocina es de 1007 daltons. Dos microgramos de péptido puro son equivalentes a una unidad internacional (UI) de oxitocina.

La oxitocina y la vasopresina son las únicas hormonas liberadas por la glándula pituitaria posterior en humanos que tienen efecto a distancia. No obstante, las neuronas oxitócicas producen diferentes péptidos, como la hormona liberadora de corticotropina (CRH) y la dinorfina, que tienen efectos a nivel local. Las células magnocelulares que producen oxitocina se encuentran cercanas a las células magnocelulares que generan vasopresina y presentan similitudes en varios aspectos.

Funciones

Promueve las contracciones uterinas durante el trabajo de parto para ayudar en el proceso de dar a luz al bebé.

Contracciones del útero.

Fomenta la generación de leche materna y ayuda a su liberación durante el período de lactancia.

El proceso de elaboración de leche.

Ayuda a reforzar la conexión entre la madre y el bebé recién nacido, haciendo más fácil el proceso de apego.

Relación entre madre e hijo.

# data[].attributes.body
Los péptidos bioactivos son pequeñas cadenas de aminoácidos que poseen funciones biológicas específicas. A diferencia de las proteínas, que son

cadenas de aminoácidos mucho más largas, los péptidos son moléculas más pequeñas y poseen actividades biológicas particulares. Estos péptidos suelen estar "ocultos" dentro de proteínas más

grandes y se liberan a través de procesos de digestión o fermentación.

Tamaño: Generalmente, contienen entre 2 y 20 aminoácidos.

Origen: Se encuentran en una amplia variedad de alimentos, como la leche, la carne, los cereales, los huevos y los productos fermentados.

Actividad biológica: Pueden ejercer diversas funciones en el organismo, como:

Antioxidante: Protegen las células del daño causado por los radicales libres.

Antihipertensiva: Ayudan a regular la presión arterial.

Antimicrobiana: Combaten bacterias, virus y hongos.

Inmunomoduladora: Regulan la respuesta inmune.

Opioide: Producen efectos similares a los opiáceos, como la reducción del dolor.

La estructura química de un péptido bioactivo determina su función

biológica.

Esta estructura está influenciada por:

Secuencia de aminoácidos: El orden específico de los aminoácidos en

la cadena peptídica.

Enlaces peptídicos: Los enlaces covalentes que unen los aminoácidos. Puentes de hidrógeno: Interacciones débiles que estabilizan la estructura tridimensional del péptido.

Grupos funcionales: Los grupos laterales de los aminoácidos, que pueden ser polares, no polares, ácidos o básicos. Los péptidos opioides derivados de la leche son un ejemplo clásico de péptidos bioactivos. Estos péptidos tienen una secuencia de aminoácidos específica que les permite unirse a los mismos receptores que los opioides endógenos, produciendo efectos analgésicos y sedantes.

Funciones

Muchos péptidos bioactivos pueden

ayudar a reducir la presión arterial al

inhibir enzimas que intervienen en el

sistema renina-angiotensina, responsable de la regulación de la presión arterial.

Protegen las células del daño causado

por los radicales libres, lo que

contribuye a prevenir enfermedades

crónicas como el cáncer y las

enfermedades cardiovasculares.

Algunos péptidos bioactivos tienen

propiedades antibacterianas,

antifúngicas y antivirales, lo que los

convierte en potenciales agentes

terapéuticos para el tratamiento de

infecciones.

Algunos péptidos bioactivos pueden inhibir el crecimiento de células cancerosas y promover la apoptosis. (muerte celular programada).

# data[].attributes.body
Las encefalinas son péptidos opioides endógenos, es decir, sustancias químicas producidas naturalmente por nuestro cuerpo que actúan como neurotransmisores. Al igual que las endorfinas, pertenecen a la familia de los

opioides endógenos y desempeñan un papel crucial en la regulación del dolor y en la generación de sensaciones de

placer y bienestar. Las encefalinas son péptidos más pequeños que las endorfinas, compuestos por cinco

aminoácidos.

Existen dos tipos principales:

Met-encefalina: Contiene metionina como

quinto aminoácido.

Leu-encefalina: Contiene leucina como

quinto aminoácido.

A pesar de su tamaño relativamente pequeño, estas moléculas tienen una estructura tridimensional específica que les permite unirse a los receptores opioides en el cerebro, desencadenando así sus efectos biológicos.

Funciones

Al igual que las endorfinas, las

encefalinas tienen potentes propiedades analgésicas, inhibiendo la transmisión de señales dolorosas en el sistema nervioso central.

Contribuyen a generar sensaciones de

euforia y bienestar, mejorando el

estado de ánimo y reduciendola.

Participan en la regulación de diversas

emociones, como el miedo, la ira y el placer.

Influyen en la liberación de otras

hormonas, como la hormona del

crecimiento y la prolactina.

# data[].attributes.body
La arginina–vasopresina (VP) también conocida como hormona antidiurética es esencial para mantener el equilibrio hídrico y la estabilidad cardiovascular. En los últimos años su aplicación clínica se

ha centrado en el manejo de la diabetes insípida y de la hemorragia por várices esofágicas.

Hormona que sirve para la contracción de

los vasos sanguíneos y ayuda a que los

riñones controlen la cantidad de agua y sal

en el cuerpo. De esta manera regula la

presión arterial y la cantidad de orina que se produce. La VP es un nonapéptido con un puente disulfuro entre dos cisternas. El gen que codifica para la síntesis de VP está constituido por tres exones y en el humano se localiza en el cromosoma 20.

Se sintetiza en las neuronas magnocelulares localizadas en los núcleos supraóptico y para ventricular del hipotálamo como pre–prohormona la cual está constituida por el nonapéptido arginina vasopresina (AVP), neurofisina II, aminoácidos básicos, copeptina y un tripéptido de unión. Es transportada del

citoplasma al aparato de Golgi donde se

almacena en granulos neurosecretorios.

Ahí son separados los diferentes componentes y transportados vía axonal a la hipófisis posterior, en donde se almacenan. Únicamente de 10–20%

de la hormona es liberada rápidamente,

después se libera en pulsos lentos y continuos. El proceso completo de síntesis, transporte y almacenaje se lleva a cabo en una a dos horas.

Funciones

La vasopresina actúa sobre los túbulos

renales, aumentando la reabsorción

de agua. Esto significa que más agua

es devuelta al torrente sanguíneo, en

lugar de ser eliminada como orina.

Al reabsorber más agua, la orina se

vuelve más concentrada, lo que ayuda

a conservar el agua corporal.

La vasopresina provoca la constricción

de los vasos sanguíneos, lo que

aumenta la presión arterial. Esta

función es especialmente importante

en situaciones de deshidratación o

pérdida de sangre. Se cree que la vasopresina puede tener un papel en la coagulación sanguínea.

# data[].attributes.body
Una de las varias sustancias que elabora el cuerpo que pueden aliviar el dolor y dar sensación de bienestar. Las endorfinas son péptidos (proteínas pequeñas) que se unen con los receptores de los opioides

del sistema nervioso central. Una endorfina es un tipo de neurotransmisor. Las endorfinas se liberan haciendo ejercicio, disfrutando de actividades de ocio como la música y el cine, y riendo. "La risa activa músculos profundos que no se activan mucho, lo que produce una pequeña chispa de endorfinas"

Las endorfinas son péptidos opioides

endógenos, es decir, sustancias químicas

producidas por nuestro propio organismo que actúan como neurotransmisores y tienen una estructura similar a los opioides (como la morfina).

La estructura química de las endorfinas varía ligeramente dependiendo del tipo específico, pero todas comparten una característica

común: son cadenas de aminoácidos. Esta secuencia de aminoácidos es lo que les confiere sus propiedades biológicas únicas.

Los principales tipos de endorfinas son:

Alfa-endorfina: Derivada de la beta-lipotropina, es una cadena de 16 aminoácidos.

Beta-endorfina: También derivada de la beta- lipotropina, es una cadena más larga que la alfa- endorfina, con 31 aminoácidos.

Gamma-endorfina: Similar a la alfa- endorfina, pero con un aminoácido adicional.

Funciones

Las endorfinas tienen un potente

efecto analgésico, similar al de los

opioides, por lo que ayudan a reducir

la percepción del dolor.

Producen sensaciones de euforia,

bienestar y satisfacción, contribuyendo a un estado de ánimo positivo.

Influyen en la sensación de saciedad,

ayudando a controlar el apetito.

Se ha observado que las endorfinas

pueden estimular el sistema inmunológico, mejorando nuestras defensas.

# data[].attributes.body
La insulina es una hormona peptídica

producida por las células beta de los islotes de Langerhans, ubicados en el páncreas. Actúa como una llave que permite a la glucosa, el principal azúcar en la sangre, entrar en las células del cuerpo para ser utilizada como energía. La insulina es una proteína relativamente pequeña, compuesta por 51 aminoácidos organizados en dos cadenas polipeptídicas: una cadena A y una cadena B, conectadas por puentes disulfuro.

Esta estructura tridimensional es esencial para su función. Los puentes disulfuro son enlaces covalentes que se forman entre los átomos de azufre de dos aminoácidos cisteína. En la insulina, estos puentes son esenciales para estabilizar la estructura tridimensional de la molécula y mantener su actividad biológica. La insulina está compuesta por dos cadenas de aminoácidos unidas por puentes disulfuro:

Cadena A: Contiene 21 aminoácidos.

Cadena B: Contiene 30 aminoácidos.

La estructura tridimensional de la insulina es compleja y dinámica. La cadena A y la cadena B se pliegan de manera específica para formar una molécula globular. Esta estructura tridimensional es crucial para

que la insulina pueda unirse a su receptor en las células y desencadenar los procesos metabólicos necesarios.

Funciones

Al unirse a receptores específicos en

las células, la insulina desencadena

una cascada de señales que permiten

que los transportadores de glucosa se

desplacen a la membrana celular, facilitando así la entrada de glucosa al

interior de la célula.

La insulina estimula la conversión de

la glucosa en glucógeno, que se

almacena principalmente en el

hígado y los músculos, para ser

utilizado como fuente de energía

cuando sea necesario.

La insulina estimula la síntesis de proteínas, lo que es esencial para el

crecimiento y la reparación de los

tejidos.

La insulina favorece la conversión de la glucosa en ácidos grasos, que se

almacenan en el tejido adiposo.

# data[].attributes.body
El glucagón es una hormona peptídica

producida por las células alfa de los islotes

de Langerhans en el páncreas. Actúa como

antagonista de la insulina, es decir, tiene

efectos opuestos a esta. Si la insulina

disminuye los niveles de glucosa en sangre,

el glucagón los aumenta. El glucagón es una cadena lineal de 29 aminoácidos. A diferencia de la insulina, no forma estructuras terciarias complejas como

puentes disulfuro. Esta estructura lineal le

confiere propiedades y funciones específicas.

Composición: Está compuesto por una

secuencia específica de 29 aminoácidos,

cada uno con sus propiedades químicas

particulares.

Peso molecular: Tiene un peso molecular de aproximadamente 3485 daltons. Estructura primaria: La secuencia de

aminoácidos es crucial para su función

biológica, ya que determina su interacción

con los receptores y su actividad enzimática.

Funciones

Estimula la degradación del glucógeno almacenado en el hígado en glucosa, liberándola al torrente sanguíneo. Promueve la síntesis de nueva

glucosa a partir de aminoácidos y

otros sustratos no glucídicos.

Estimula la degradación de los

triglicéridos almacenados en el tejido

adiposo, liberando ácidos grasos

como fuente de energía.

# data[].attributes.body
Los péptidos antimicrobianos (PAM) son pequeñas moléculas, compuestas por cadenas de aminoácidos, que actúan como parte del sistema inmune innato de

muchos organismos, desde bacterias hasta humanos. Su función principal es combatir infecciones causadas por

bacterias, hongos, virus y otros patógenos.

Estos péptidos son como pequeñas "flechas" moleculares que perforan las membranas de las células invasoras, causando su muerte. Son una de las

primeras líneas de defensa de un organismo contra la infección y juegan un papel crucial en la inmunidad innata. La estructura química de los PAM es muy diversa, lo que les confiere una amplia gama de actividades antimicrobianas. Sin

embargo, comparten algunas características comunes:

Tamaño: Suelen tener entre 12 y 50 aminoácidos.

Carga: La mayoría son catiónicos, es decir, tienen una carga eléctrica positiva, lo que les permite interactuar con las membranas celulares de los patógenos, que suelen tener una carga negativa.

Estructura secundaria: Pueden adoptar diferentes estructuras secundarias, como hélices alfa, láminas beta o estructuras mixtas. Estas estructuras son importantes para su actividad biológica.

Regiones hidrofóbicas e hidrofílicas: Presentan regiones hidrofóbicas (que repelen el agua) e hidrofílicas (que atraen el agua), lo que les permite interactuar tanto con el ambiente acuoso como con

las membranas celulares.

Funciones

Los PAM pueden perforar las

membranas celulares de bacterias,

hongos y virus, causando su muerte. Interfieren con procesos vitales de los

microorganismos, como la síntesis de

proteínas, la replicación del ADN y la

función enzimática.

Atraen a otras células del sistema inmune, como macrófagos y neutrófilos, al sitio de la infección.

Algunos PAM pueden presentar fragmentos de patógenos a las células

del sistema inmune adaptativo, lo que

desencadena una respuesta inmune

más específica y duradera.

# data[].attributes.body
La sustancia P es un neuropéptido, es decir, una pequeña molécula que actúa como neurotransmisor en el sistema nervioso. Es un componente fundamental en la transmisión de señales relacionadas con el dolor, la inflamación y otras sensaciones. Interviene en la transmisión del dolor, provoca contracciones rápidas de la musculatura lisa gastrointestinal y modula las respuestas inflamatoria

e inmunológica. La sustancia P es un neuropéptido, lo que significa que es una

cadena corta de aminoácidos que actúa como neurotransmisor. Su secuencia específica de aminoácidos es:

Arg-Pro-Lys-Pro-Gln-Gln-Phe-Phe-Gly-Leu-Met

Esta secuencia le confiere propiedades únicas que le permiten interactuar con receptores específicos en las células y

desencadenar una variedad de respuestas biológicas, como la sensación de dolor y la inflamación. Características de su estructura:

Sustancia P 11 aminoácidos: Está compuesta por once aminoácidos diferentes unidos por enlaces peptídicos.

Extremo amino y carboxilo: Al igual que todas las proteínas, tiene un extremo amino (N-terminal) y un extremo carboxilo (C-terminal).

Polaridad: Debido a la presencia de diferentes aminoácidos con propiedades polares y no polares, la molécula tiene una cierta polaridad, lo que influye en su interacción con otras moléculas y su

capacidad para atravesar membranas.

Funciones

Juega un papel crucial en la percepción del dolor, tanto agudo como crónico.

Está involucrada en los procesos inflamatorios, liberándose en respuesta a lesiones o daños tisulares.

Influye en la contracción del músculo

liso del tracto gastrointestinal.

# data[].attributes.body
Los factores de crecimiento epidérmico

(EGF, por sus siglas en inglés) son

proteínas que desempeñan un papel

fundamental en la proliferación y

diferenciación celular, especialmente en

la piel. Actúan como mensajeros

químicos que estimulan la división celular

y la reparación de tejidos dañados. El EGF es una proteína relativamente pequeña, compuesta por una cadena única de aminoácidos. Su estructura tridimensional es crucial para su función, ya que le permite unirse a receptores específicos en la superficie celular y desencadenar una cascada de señales intracelulares.

Características principales de su estructura:

Cadena polipeptídica: El EGF está compuesto por una secuencia específica de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.

Puentes disulfuro: Estos enlaces covalentes entre los átomos de azufre

de diferentes cisteínas estabilizan la estructura tridimensional de la

proteína.

Dominios estructurales: El EGF presenta dominios estructurales característicos que le permiten interactuar con su receptor.

Funciones

Promueven la formación de nuevo

tejido, acelerando la cicatrización de

heridas y quemaduras.

Estimulan la división de las células de

la piel, lo que contribuye a la renovación de la epidermis.

Inducen a las células a especializarse

en diferentes tipos de células de la

piel, como los queratinocitos.

Estimulan la formación de nuevos

vasos sanguíneos, lo que es esencial

para la reparación de tejidos.

# data[].attributes.body
El factor de crecimiento nervioso (NGF, por sus siglas en inglés) es una proteína esencial para el desarrollo, supervivencia y mantenimiento de ciertas neuronas. Actúa como un "alimento" para las neuronas,

proporcionándoles los nutrientes y señales necesarios para crecer y funcionar correctamente. El NGF es una proteína dimérica, es decir, está formada por dos

subunidades idénticas unidas entre sí. Cada subunidad consta de una cadena polipeptídica con varios puentes disulfuro que estabilizan su estructura tridimensional.

Características principales de su estructura:

Dominios estructurales: El NGF presenta varios dominios estructurales que le permiten interactuar con su receptor y

llevar a cabo sus funciones biológicas.

Puentes disulfuro: Estos enlaces covalentes entre los átomos de azufre de diferentes cisteínas estabilizan la estructura tridimensional de la proteína.

Sitio de unión al receptor: El NGF posee un sitio específico que se une a su receptor en la superficie de las neuronas, desencadenando una cascada de señales intracelulares.

Funciones

El NGF es crucial para la supervivencia

de ciertas poblaciones de neuronas,

especialmente las neuronas sensoriales y simpáticas.

Estimula el crecimiento de los axones,

las prolongaciones largas de las neuronas que transmiten señales.

Influye en la diferenciación de las

células nerviosas, determinando su

función específica.

Modula la formación y fortalecimiento

de las sinapsis, las conexiones entre

las neuronas.

# data[].attributes.body
El factor de crecimiento insulínico tipo 1 (IGF-1, por sus siglas en inglés) es una hormona polipeptídica que desempeña un papel crucial en el crecimiento y desarrollo de los tejidos en el cuerpo humano. Su

estructura y función son muy similares a la insulina, de ahí su nombre.

Tamaño: Generalmente, contienen entre 2 y 20 aminoácidos.

Origen: Se encuentran en una amplia variedad de alimentos, como la leche, la carne, los cereales, los huevos y los productos fermentados.

Actividad biológica: Pueden ejercer diversas funciones en el organismo, como:

Antioxidante: Protegen las células del daño causado por los radicales libres. Antihipertensiva: Ayudan a regular la presión arterial.

Antimicrobiana: Combaten bacterias, virus y hongos.

Inmunomoduladora: Regulan la respuesta inmune.

Opioide: Producen efectos similares a los opiáceos, como la reducción del dolor. La estructura química de un péptido bioactivo determina su función biológica. Esta estructura está influenciada por:

Secuencia de aminoácidos: El orden específico de los aminoácidos en

la cadena peptídica.

Enlaces peptídicos: Los enlaces covalentes que unen los aminoácidos. Puentes de hidrógeno: Interacciones débiles que estabilizan la estructura tridimensional del péptido.

Grupos funcionales: Los grupos laterales de los aminoácidos, que pueden ser polares, no polares, ácidos o básicos.

Los péptidos opioides derivados de la leche son un ejemplo clásico de péptidos bioactivos. Estos péptidos tienen una secuencia de aminoácidos específica que les permite unirse a los mismos receptores que los opioides endógenos, produciendo efectos analgésicos y sedantes.

Funciones

Estimula la proliferación y

diferenciación de las células,

especialmente durante la infancia y la

adolescencia.

Influye en el metabolismo de los

carbohidratos, las proteínas y las

grasas.

Ayuda a reparar los tejidos dañados y

promueve la cicatrización de heridas.

# data[].attributes.body
Las catelicidinas son péptidos antimicrobianos (AMPs) esenciales para el sistema inmunitario innato, que proporcionan una primera línea de defensa

contra una amplia gama de patógenos (bacterias, virus, hongos y algunos protozoos). Estos péptidos se encuentran en varias especies, incluidas plantas,

animales y humanos, y su importancia radica en su capacidad para destruir patógenos directamente e influir en la respuesta inmune del huésped. En humanos, la catelicidina principal es la LL-37, que se deriva del precursor hCAP18. Este precursor es sintetizado en varias células inmunitarias, como neutrófilos, macrófagos y células epiteliales de la piel

y el tracto respiratorio.Las catelicidinas varían en tamaño dependiendo de la especie, con secuencias que oscilan entre 12 y 80 aminoácidos. LL-37, por ejemplo, consta de 37 aminoácidos en su forma activa (helicoidal) y está codificada por el gen CAMP en humanos. El precursor hCAP18 tiene 170 aminoácidos y debe ser procesado proteolíticamente para liberar la forma activa LL-37. Catelicidinas Proceso de activación: La proteasa neutrofílica elastasa es una enzima clave que escinde el precursor hCAP18 para liberar LL-37 durante los procesos de inflamación o infección, activando su capacidad

antimicrobiana. Las catelicidinas tienen una estructura primaria sencilla, pero su

complejidad surge al interactuar con las membranas celulares. En solución

acuosa, las catelicidinas están mayormente desestructuradas; sin embargo, en presencia de membranas bacterianas cargadas negativamente, adoptan una conformación helicoidal alfa anfipática. Este arreglo estructural permite

que las regiones hidrófobas de la molécula interactúen con los lípidos de las membranas bacterianas, mientras que las regiones cargadas interaccionan

con la parte polar de la membrana. Catelicidinas

Importancia de la estructura anfipática: Esta estructura es clave para la actividad antimicrobiana, ya que facilita la inserción de LL-37 en la membrana bacteriana, lo que provoca desestabilización, formación de poros y finalmente la lisis del microorganismo.

Heterogeneidad: A diferencia de otras familias de péptidos antimicrobianos, las catelicidinas presentan una gran heterogeneidad en cuanto a su secuencia de aminoácidos. Esto significa que existen

muchas variantes de catelicidinas, cada una con una secuencia ligeramente diferente.

Dominios: La mayoría de las catelicidinas tienen una estructura modular, compuesta por dos dominios principales:

Estructura Básica

Dominio catelina: Esta región N-terminal (el inicio de la proteína) es altamente conservada entre diferentes especies y está rica en cisteína, un aminoácido que forma puentes disulfuro que estabilizan la estructura.

Dominio carboxilo terminal: Esta región es más variable y contiene la actividad antimicrobiana. Su secuencia de aminoácidos es más diversa y

determina la especificidad de la catelicidina hacia diferentes patógenos. Ampipaticidad: Las catelicidinas son moléculas anfipáticas, lo que significa que tienen una región hidrofílica (que interactúa con el agua) y otra hidrofóbica (que repele el agua). Esta característica es esencial para su interacción con las membranas celulares de los microorganismos.

Carga positiva: La mayoría de las catelicidinas tienen una carga neta

positiva, lo que les permite interactuar con las cargas negativas de las

membranas bacterianas.

Flexibilidad: A pesar de tener una estructura definida, muchas catelicidinas son flexibles, lo que les permite adoptar diferentes conformaciones y adaptarse a diferentes ambientes.

Funciones

Las catelicidinas interactúan con las

membranas de los microorganismos,

formando poros que causan la muerte

celular.

Las catelicidinas actúan como señales

de peligro, atrayendo a células

inmunitarias como neutrófilos,

macrófagos y células dendríticas al

sitio de la infección.

Algunas catelicidinas pueden inhibir

la síntesis de proteínas en las

bacterias, impidiendo su crecimiento

y multiplicación.

# data[].attributes.body
La corticotropina, también conocida como hormona adrenocorticotrópica (ACTH), es una molécula esencial en el complejo sistema de comunicación hormonal de nuestro cuerpo. La corticotropina actúa como un mensajero clave en el eje hipotálamo-pituitario-adrenal, un sistema que regula nuestra respuesta al estrés y mantiene el equilibrio interno del organismo. Cuando el cuerpo percibe una situación estresante, el hipotálamo, una región del cerebro, envía una señal a la glándula pituitaria. Esta última, a su vez, libera corticotropina hacia la circulación sanguínea. La corticotropina viaja a las glándulas suprarrenales, localizadas encima de los riñones, y las estimula para

producir cortisol. La corticotropina (ACTH) es una hormona peptídica producida por

la glándula pituitaria anterior. Su función principal es estimular la producción de cortisol en las glándulas suprarrenales.

Estructura Básica

Péptido: La ACTH es un polipéptido, es decir, una cadena de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.

Tamaño: Contiene 39 aminoácidos.

Variabilidad: Aunque la secuencia de aminoácidos es bastante conservada entre las especies, existen algunas variaciones

menores. Características químicas de la corticotropina:

Péptido: La ACTH pertenece a la familia de los péptidos, lo que significa que está

compuesta por una cadena de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Esta estructura le confiere una cierta flexibilidad y capacidad para interactuar con otras moléculas.

Tamaño: La ACTH humana está compuesta por 39 aminoácidos, lo que la

convierte en una molécula de tamaño relativamente pequeño en comparación

con otras proteínas. Sin embargo, esta longitud es suficiente para conferirle una

alta especificidad en su interacción con los receptores.

Estructura primaria: La secuencia de aminoácidos de la ACTH es altamente

conservada entre diferentes especies, lo que sugiere su importancia evolutiva. Esta

secuencia específica determina la estructura tridimensional de la molécula y, por lo tanto, su función biológica.

Carga eléctrica: La carga eléctrica neta de la ACTH puede variar dependiendo del

pH del medio. A pH fisiológico, la ACTH tiene una carga eléctrica neta positiva, lo

que influye en su interacción con otras moléculas y en su distribución en el

organismo.

Polaridad: La ACTH es una molécula polar debido a la presencia de varios grupos

funcionales polares en sus aminoácidos constituyentes, como grupos amino (- NH2), carboxilo (-COOH) y grupos laterales polares de algunos aminoácidos (como serina, treonina, etc.). Esta polaridad es esencial para su solubilidad en agua y su interacción con los receptores de la membrana celular, que también son moléculas polares.

Derivado de la POMC: La ACTH se deriva de una molécula precursora más grande

llamada proopiomelanocortina (POMC). La POMC es procesada enzimáticamente

para generar diferentes péptidos activos, incluyendo la ACTH, la beta-endorfina y

la melanocortina. Este proceso de procesamiento post-traduccional es esencial para la generación de la ACTH bioactiva.

Funciones

La ACTH actúa sobre las glándulas

suprarrenales, estimulando la

producción y liberación de cortisol. El

cortisol es una hormona esteroidea

que desempeña un papel

fundamental en la respuesta al estrés,

regulando diversos procesos

fisiológicos en el organismo.

La ACTH, a través de la regulación del

cortisol, ayuda a mantener la

homeostasis del cuerpo, es decir, el

equilibrio interno. El cortisol influye en

el metabolismo de los carbohidratos,

las proteínas y las grasas, y ayuda a

controlar la presión arterial, la

inflamación y la respuesta

inmunitaria.

Cuando el cuerpo experimenta

estrés, el hipotálamo libera una

hormona que estimula la producción

de ACTH en la pituitaria.

El aumento de ACTH a su vez estimula la

producción de cortisol, lo que ayuda

al cuerpo a responder al estrés y

adaptarse a situaciones desafiantes.

# data[].attributes.body
Las defensinas son péptidos altamente conservados en la escala evolutiva formando parte de la respuesta

inmune innata, tienen un tamaño de 2–5 kilodaltons (típicamente de 30–45 aminoácidos) y presentan tres

puentes disulfuro. En el humano se sintetizan principalmente en epitelios y leucocitos. Al igual que las catelicidinas, las defensinas tienen la capacidad de perforar las membranas de los microorganismos, dañándolos y causándoles la muerte. Sin embargo, su mecanismo de acción puede variar ligeramente dependiendo del tipo de

defensina. Las defensinas humanas son péptidos antimicrobianos de síntesis endógena, con potencial profiláctico y terapéutico anti VIH. La aplicación de las

defensinas como agentes tópicos en mucosas expuestas podría bloquear la entrada del VIH, debido a la capacidad de estos péptidos de unirse a la envoltura viral. Las defensinas son péptidos antimicrobianos pequeños, compuestos por entre 29 y 35 aminoácidos, ricos en cisteínas. Su estructura está estabilizada por tres puentes disulfuro, lo que les

otorga una gran estabilidad estructural y resistencia a condiciones extremas. Estas características les permiten actuar

eficazmente en entornos hostiles como áreas infectadas o inflamadas. Están constituidas por una cadena de 29 a 35 residuos de aminoácidos y contienen tres puentes disulfuro en las posiciones:

1-6, 2-4, 3-5. Las primeras a-defensinas fueron aisladas en 1985 a partir de neutrófilos. Las defensinas se encuentran en diversas partes del cuerpo, pero son

especialmente abundantes en:

Piel: Forman una barrera protectora contra los microorganismos.

Mucosas: Se encuentran en las mucosas del tracto respiratorio, digestivo y urogenital.

Leucocitos: Células del sistema inmunológico como neutrófilos y

macrófagos las producen.

¿Por qué son importantes?

Primera línea de defensa: Las defensinas son una parte esencial de nuestro sistema inmunológico innato, la primera línea de defensa contra las infecciones. Amplio espectro de actividad: Son efectivas contra una amplia variedad de microorganismos. Modulación de la respuesta inmune: Además de matar

microorganismos, pueden influir en otras células del sistema inmunológico.

Características Generales de la Estructura

Tamaño: Las defensinas son péptidos relativamente pequeños, generalmente compuestos por 30 a 45 aminoácidos.

Puentes disulfuro: Una característica distintiva de las defensinas es la

presencia de múltiples puentes disulfuro entre los residuos de cisteína. Estos puentes estabilizan la estructura tridimensional de la molécula y le confieren rigidez.

Estructura tridimensional: La estructura tridimensional de las defensinas es muy variable, pero generalmente presentan una

estructura beta, con láminas beta conectadas por bucles. Esta estructura les permite formar poros en las membranas de los microorganismos. Tipos de Defensinas y sus Estructuras:

Existen diferentes tipos de defensinas, cada una con características

estructurales ligeramente diferentes:

α-defensinas: Se encuentran principalmente en los neutrófilos y

forman una estructura beta con tres puentes disulfuro.

β-defensinas: Se expresan en una variedad de tejidos y tienen una

estructura beta con tres puentes disulfuro.

θ-defensinas: Son defensinas cíclicas que se forman por la unión de

dos α-defensinas.

Funciones

Perforan las membranas celulares de

los microorganismos, causando su

muerte.

Esto las convierte en un arma

eficaz contra las infecciones. Algunas defensinas también están

involucradas en la reparación de

tejidos dañados, estimulando la

cicatrización de heridas.

Además de matar directamente a los

patógenos, las defensinas pueden influir en

otras células del sistema inmunológico,

activando o inhibiendo ciertas respuestas. Por ejemplo, pueden atraer otras células

inmunitarias al sitio de la infección o regular

la producción de sustancias inflamatorias.