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Las enzimas son importantes proteínas cuya función es acelerar la velocidad de las reacciones químicas que se producen en nuestro organismo.

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Las enzimas son importantes proteínas cuya función es acelerar la velocidad de las reacciones químicas que se producen en nuestro organismo.

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¿Qué son las enzimas?, aprendiendo química.

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                                     Funciones  de las enzimas

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                                     Funciones  de las enzimas

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Las enzimas ayudan a que muchas funciones de nuestro organismo se hagan más rápidas y de un modo más eficaz. Hay más de tres mil clases de enzimas. Algunas de las funciones de las enzimas que podemos destacar son:

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                                    Caracteristicas de las enzimas

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                                    Caracteristicas de las enzimas

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Las enzimas tienen características muy singulares e importantes, ya que gracias a estas características pueden realizar las actividades correspondientes de manera segura y efectiva. A continuación mencionaremos algunas de estas características:

1. Son proteínas que poseen un efecto catalizador al reducir la barrera energética de ciertas reacciones químicas

2. .Influyen sólo en la velocidad de reacción sin alterar el estado de equilibrio.

3. Actúan en pequeñas cantidades.

4. Forman un complejo reversible con el sustrato.

5. No se consumen en la reacción, pudiendo actuar una y otra vez.

6. Muestran especificidad por el sustrato.

7. Son sumamente específicas; tienen un trabajo especifico y solo son usadas para ello, su actividad está regulada y actúan en el mismo lugar donde se segregan

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8. Según su composición molecular, se distinguen en dos tipos de enzimas:   una estrictamente Proteica y otra constituida por la unión mediante enlaces

9. Son solubles en agua y tienen gran di fusibilidad en los líquidos orgánicos.

10.  Son moléculas estrictamente proteicas; Son Proteínas Globulares que regulan la mayor parte de las reacciones metabólicas de los seres vivos, debido a esto  las enzimas sufren desnaturalización, no dializan y sufren saturación.

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A continuacion se mostrara algunas imagenes con ejemplos de las caracteristicas de las enzimas:

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A continuacion se mostrara algunas imagenes con ejemplos de las caracteristicas de las enzimas:

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Factores que modifican la actividad enzimatica

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Factores que modifican la actividad enzimatica

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Lista de factores que alteran la actividad de las enzimas

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Lista de factores que alteran la actividad de las enzimas

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Concentración de enzimas:

A medida que aumenta la concentración de enzimas, la velocidad de la reacción aumenta de manera proporcional. Sin embargo, esto es así solo hasta cierta concentración, pues en un momento determinado la velocidad se hace constante.

Esta propiedad se utiliza para determinar las actividades de las enzimas séricas (del suero sanguíneo) para el diagnóstico de enfermedades.

Concentración de sustrato

Al aumentar la concentración de sustrato se incrementa la velocidad de la reacción. Esto se debe a que más moléculas de sustrato colisionarán con las moléculas de enzima, por lo que se formará el producto más rápidamente.

No obstante, al superar cierta concentración de sustrato no habrá ningún efecto sobre la velocidad de la reacción, pues la enzimas estarían saturadas y funcionando a su máxima velocidad.

Los cambios en la concentración de iones hidrógeno (pH) influyen considerablemente en la actividad de las enzimas. Debido a que estos iones poseen carga, generan fuerzas de atracción y repulsión entre los enlaces de hidrógeno e iónicos de las enzimas. Esta interferencia produce cambios en la forma de las enzimas, afectando así su actividad.

pH
Cada enzima tiene un pH óptimo en el que la velocidad de reacción es máxima. Así, el pH óptimo para una enzima depende de dónde funciona normalmente.

Por ejemplo, las enzimas intestinales tienen un pH óptimo de aproximadamente 7.5 (ligeramente básico). En contraste, las enzimas en el estómago tienen un pH óptimo de aproximadamente 2 (muy ácido).

Salinidad

La concentración de sales también afecta el potencial iónico y en consecuencia pueden interferir en ciertos enlaces de las enzimas, los cuales pueden formar parte del sitio activo de la misma. En estos casos, al igual que con el pH, la actividad enzimática se verá afectada.

Temperatura

A medida que aumenta la temperatura aumenta la actividad enzimática y, en consecuencia, la velocidad de la reacción. Sin embargo, las temperaturas muy altas desnaturalizan las enzimas, esto significa que el exceso de energía rompe los enlaces que mantienen su estructura haciendo que no funcionen de manera óptima.

Concentración del producto

La acumulación de los productos de reacción generalmente disminuye la velocidad de la enzima. En algunas enzimas, los productos se combinan con su sitio activo formando un complejo suelto y, por lo tanto, inhibiendo la actividad de la enzima.

Activadores enzimáticos

Algunas de las enzimas requieren la presencia de otros elementos para funcionar mejor, estos pueden ser cationes metálicos inorgánicos como Mg²⁺, Mn²⁺, Zn²⁺, Ca²⁺, Co²⁺, Cu²⁺, Na⁺, K⁺, etc.

Un ejemplo sería la vitamina B12, que es la coenzima de la metionina sintasa, una enzima necesaria para el metabolismo de las proteínas en el cuerpo.

Inhibidores enzimáticos

Los inhibidores enzimáticos son sustancias que afectan negativamente la función de las enzimas y, en consecuencia, ralentizan o en algunos casos, detienen la catálisis.

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Algunos de los factores que afectan la actividad enzimatica:

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Algunas enzimas sólo consisten de una proteína para llevar a cabo su función. Otras enzimas tienen dos componentes: una proteína llamada apoenzima y un componente químico llamado cofactor. Los cofactores enzimáticos son sustancias de diferente naturaleza química, que participan en las reacciones enzimáticas debido a que las enzimas no poseen en su estructura todos los grupos funcionales necesarios para llevar a cabo la catálisis de todas las reacciones metabólicas; los cofactores no son componentes obligados de todas las reacciones.

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Las coenzimas son cofactores orgánicos no proteicos, termoestables, que unidos a una apoenzima constituyen la holoenzima o forma catalíticamente activa de la enzima. Tienen en general baja masa molecular (al menos comparada con la apoenzima) y son claves en el mecanismo de catálisis, por ejemplo, aceptando o donando electrones o grupos funcionales, que transportan de una enzima a otra.

A diferencia de las enzimas, las coenzimas se modifican durante la reacción química; por ejemplo, el NAD⁺ se reduce a NADH cuando acepta dos electrones (y un protón) y por tanto se agota; cuando el NADH libera sus electrones se recupera el NAD⁺, que de nuevo puede actuar como coenzima.

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                                              ¿Sabias qué?

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                                              ¿Sabias qué?

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La primera enzima  descubierta fue la amilasa  a mediados del siglo XIX por los químicos  Anselme Payen y   Jean-Francois Persoz.

Hoy en día las enzimas son ampliamente conocidas y aprovechadas por diversas industrias humanas (alimentos, químicos, agricultura, petróleo, etc.), además de formar parte indispensable de los componentes que mantienen el balance interno de nuestro organismo, acelerando reacciones necesarias (como aquellas que suministran energía), activando y desactivando otras selectivamente (como hacen las hormonas).

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Favorecen la digestión y absorción de los nutrientes: a partir de los alimentos que ingerimos. Las enzimas descomponen las proteínas, hidratos de carbono y grasas en sustancias perfectamente asimilables: son las enzimas digestiva.

Efecto antiinflamatorio: las enzimas proteolíticas, como la Bromelina de la Piña, inhiben algunos procesos inflamatorios y favorecen a la vez la recuperación de golpes, reabsorción de hematomas o moratones y heridas.

Reducen el daño ocasionado por toxinas: otra de las funciones de las enzimas es que favorecen la eficacia de nuestro metabolismo ayudando a eliminar las toxinas y metales pesados.

Armonizan el sistema inmunitario o inmunológico: las enzimas ayudan a los glóbulos blancos a luchar contra virus y bacterias pero además al favorecer una correcta digestión o degradación de los alimentos también ayuda a que se produzcan menos alergias alimentarias Favorecen la digestión y absorción de los nutrientes: a partir de los alimentos que ingerimos.

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Reducen el daño ocasionado por toxinas: otra de las funciones de las enzimas es que favorecen la eficacia de nuestro metabolismo ayudando a eliminar las toxinas y metales pesados. Tendrían un efecto desintoxificante o depurativo sobre nuestro organismo.

Armonizan el sistema inmunitario o inmunológico: las enzimas ayudan a los glóbulos blancos a luchar contra virus y bacterias pero además al favorecer una correcta digestión o degradación de los alimentos también ayuda a que se produzcan menos alergias alimentarias.

Otras propiedades o funciones de las enzimas son: eliminar el dióxido de carbono de los pulmones, mejorar nuestra capacidad mental, regular nuestro peso corporal, favorecer la fertilidad, etc.

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                                    ¿Qué son las enzimas?

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                                    ¿Qué son las enzimas?

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Las enzimas son  un conjunto de proteinas encargadas de catalizar (acelerar, modificar, enlentecer e incluso detener) diversas reacciones químicas. En otras palabras son sustancias reguladoras en el cuerpo de los seres vivos por lo general disminuyen la energía inicial requerida para poner en marcha la reacción.

Las enzimas son indispensables para la vida y catalizan alrededor de 4000 reacciones químicas , siempre y cuando sean estables las condiciones de pH, temperatura o concentración química, ya que las enzimas, al ser proteínas, pueden también desnaturalizarse y perder su efectividad.

estructura de la bromelina

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Las coenzimas suelen ser moléculas complejas, que nuestro organismo no puede sintetizar, por lo general. Por esa razón muchas coenzimas deben ser, ingresadas con la dieta; muchas de ellas son, por lo tanto, VITAMINAS.

Ni todas las coenzimas son vitamínicas, ni todas las vitaminas son coenzimas.

Por lo tanto se clasifican en:

1. Coenzimas de Naturaleza Vitamínica.

2. Coenzimas de Naturaleza NO Vitamínica.

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Ejemplos de Coenzimas Según su Clasificación 

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Ejemplos de Coenzimas Según su Clasificación 

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Mecanismo de acción de algunas Coenzimas 

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Mecanismo de acción de algunas Coenzimas 

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Coenzimas ATP y NAD: obtención de energía

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Existe un sistema internacional para la nomenclatura y clasificación de las enzimas creado por la Enzyme Commission (EC) de la IUBMB (International Unión of Biochemistry and Molecular Biology) que evita imprecisiones y ambigüedades.
-Según este sistema, las enzimas pueden clasificarse en varios grupos, según el tipo de reacciones que catalicen. Son:

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1. Oxidorreductasas.
-Catalizan reacciones de oxidación y reducción.
-Los electrones que resultan eliminados de la sustancia que se oxida son aceptados por el agente que causa la oxidación (agente oxidante), que sufre así un proceso de reducción.
-El principal agente oxidante es el O2 que está implicado en numerosas reacciones de oxidación irreversibles.
-En los sistemas biológicos, el FAD y NAD+ participan en numerosas reacciones de óxido-reducción.

2. Trasnferasas.
-Transfieren un grupo químico de una molécula a otra.
-Las quinasas, muy importantes en muchos procesos biológicos, son un tipo esencial de transferasas que catalizan la transferencia de un grupo fosfato a otra molécula desde un nucleósido trifosfato.

3. Hidrolasas.
-Son un tipo especial de trasferasas que trasfieren un grupo -OH desde el agua a otro sustrato.
-Se segregan del anterior grupo de enzimas por su carácter irreversible.
-El sustrato típico suele ser un enlace éster (incluyendo el fosfodiéster de los ácidos nucleicos) o amida.

4. Liasas
- Son Enzimas que catalizan la ruptura o la soldadura de los sustratos.
- Participan con enlaces sencillos, rompiendo ATP
- Estas enzimas no actúan solas, requieren la intervención de un elemento que permita su acción en la sustancia que es incorporada.

5. Isomerasas.
-Catalizan la interconversión de isómeros, es decir, convierten una molécula en su variante geométrica tridimensional
- funcionan como agentes transportadores
- transforman el componente químico que trasladan al entrar en interacción con el mismo, lo cual hace que los procesos sean doblemente beneficios para el organismo.

6. Ligasas
-Estas enzimas hacen la catálisis de reacciones específicas de unión de sustratos, mediante la hidrólisis simultánea de nucleótidos de trifosfato
- gozan de gran carga molecular
- permiten la aleación entre dos enlaces químicos, o bien dos vínculos químicos

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A continuación  se mostrara un vídeo que explica mas a fondo la clasificación de las enzimas

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A continuación  se mostrara un vídeo que explica mas a fondo la clasificación de las enzimas

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                      NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS

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                      NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS

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Hay varias formas mediante las cuales se asigna un nombre a una enzima:
-nombres particulares
-nombre sistemático
-código de la comisión enzimática (enzyme comission)

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Cofactores Inorgánicos (Iones Metálicos) 

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Cofactores Inorgánicos (Iones Metálicos) 

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Entre los cofactores metálicos son cationes, como Fe ²⁺, Cu ²⁺, K⁺, Mn ²⁺, Mg ²⁺, entre otros.

Los iones metálicos puede actuar como:

Centro catalítico primario.

Grupo puente para reunir el sustrato y la enzima, formando un complejo de coordinación.

Agente estabilizante de la conformación de la proteína enzimática en su forma catalíticamente activa.

Las enzimas que precisan de iones metálicos se llaman a veces metaloenzimas.

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NOMBRES PARTICULARES

Antiguamente, los enzimas recibían nombres particulares, asignados por su descubridor. Al ir aumentando el número de enzimas conocidos, se hizo necesaria una nomenclatura sistemática que informara sobre la acción específica de cada enzima y los sustratos sobre los que actuaba.

NOMBRE SISTEMÁTICO

El nombre sistemático de un enzima consta actualmente de 3 partes: el sustrato preferente el tipo de reacción realizado terminación "asa"Un ejemplo sería la glucosa fosfato isomerasa que cataliza la isomerización de la glucosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato. Muchos enzimas catalizan reacciones reversibles.
No hay una manera única para fijar cual de los dos sentidos se utiliza para nombrar al enzima. Así, la glucosa fosfato isomerasa también podría llamarse fructosa fosfato isomerasa. Cuando la acción típica del enzima es la hidrólisis del sustrato, el segundo componente del nombre se omite y por ejemplo, la lactosa hidrolasa se llama simplemente lactasa. Además de los nombre sistemáticos, aún persisten otros consagrados por el uso.
Así, la glucosa:ATP fosforiltransferasa se llama habitualmente glucoquinasa.

NOMENCLATURA DE LA COMISIÓN ENZIMÁTICA

El nombre de cada enzima puede ser identificado por un código numérico, encabezado por las letras EC (enzyme commission), seguidas de cuatro números separados por puntos.
El primer número indica a cual de las seis clases pertenece el enzima, el segundo se refiere a distintas subclases dentro de cada grupo, el tercero y el cuarto se refieren a los grupos químicos específicos que intervienen en la reacción. Así, la ATP:glucosa fosfotransferasa (glucoquinasa) se define como EC 2.7.1.2. El número 2 indica que es una transferasa, el 7 que es una fosfotransferasa, el 1 indica que el aceptor es un grupo OH, y el último 2 indica que es un OH de la D-glucosa el que acepta el grupo fosfato.