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FtsZ es una proteína del citoesqueleto de las bacterias que se ensambla en un anillo para mediar durante la división celular bacteriana. Es el equivalente procariótico a la tubulina de las células eucariotas. Está codificada por el gen ftsZ y el nombre proviene de "filamenting temperature-sensitive mutant Z" haciendo referencia a la hipótesis de que los mutantes de que carecen de este gen crecerían como filamentos por la incapacidad de las células hijas de separarse unas de otras durante la división celular.

El descubrimiento del citoesqueleto bacteriano es bastante reciente y FtsZ fue la primera proteína del citoesqueleto procariota en ser identificada. En 1991, Erfei Bi y Joseph Lutkenhaus demostraron que FtsZ se ensambla formando un anillo. Durante la división celular, FtsZ es la primera proteína que se desplaza al lugar de la división y es esencial para reunir otras proteínas que producen una nueva pared celular entre las células que se dividen. El papel de FtsZ en la división celular de los procariontes es análogo a la de actina en la división de las células eucariotas, pero a diferencia del anillo de actina- miosina de los eucariotas, no se conoce ningún motor de proteínas asociado con FtsZ. El origen de la fuerza citocinética, por tanto se desconoce, aunque se cree que la síntesis localizada de la nueva pared celular produce al menos una parte de esta fuerza.

El homólogo bacteriano a la actina es, sin embargo, MreB. El proceso por el cual el papel de FtsZ (proteína equivalente a la tubulina) y MreB (proteína equivalente a la actina) en la división celular se invirtió en los eucariontes es un misterio evolutivo, pero el uso del anillo de FtsZ en la división de los cloroplastos y mitocondrias establece su ascendencia procariota.

Se conoce bastante de las actividades de la dinámica de polimerización de la tubulina y los microtúbulos, pero poco acerca de estas actividades en FtsZ. Si bien se sabe que los protofilamentos monocatenarios de tubulina se organizan en 13 microtúbulos, se desconoce la estructura multicatenaria del anillo de FtsZ. Por otra parte, ha habido controversia sobre la aparente cooperatividad del ensamblado del polímero monocatenario de FtsZ ya que todos los modelos teóricos establecidos para el ensamblado cooperativo exigen polímeros multicatenarios. Recientemente, Alex Dajkovic y Joe Lutkenhaus han propuesto que la cooperatividad en el ensamblado de FtsZ podría conseguirse mediante múltiples estados de los monómeros FtsZ con diferentes afinidades de unos con respectos a otros.

Recientemente se han encontrado proteínas similares a la tubulina y FtsZ en las grandes plásmidos presentes en las especies de . Se cree que funcionan como componentes de los segrosomas, que son complejos multiproteicos que particionan los cromosomas en las bacterias. Los homólogos de tubulina y FtsZ de los plásmidos parecen haber conservado la capacidad de polimerizar en filamentos.

1. Chen, J.C., et al., Septal localization of FtsQ, an essential cell division protein in Escherichia coli. J Bacteriol, 1999. 181(2): p. 521-530. PMID 9882666 [1]

2. Löwe, J., and Amos, L.A., Structure of the bacterial tubulin homolog FtsZ Nature, 1998. 391: p. 203-206. Entrez PubMed 9428770

3. Romberg, L., and Levin, P.A., Assembly dynamics of the bacterial cell division protein FTSZ: poised at the edge of stability Annu Rev Microbiol, 2003. 57: p. 125-154. PMID 14527275 [2]

4. Scheffers, D., and Driessen, A.J., The polymerization mechanism of the bacterial cell division protein FtsZ FEBS Letters, 2001. 506(1): p. 6-10. PMID 11591361 [3]

5. van den Ent, F., Amos, L., Lowe, J., Bacterial ancestry of actin and tubulin Curr Opin Microbiol, 2001. 4(6): p. 634-638. PMID 11731313 [4]

6. Bi, E. and Lutkenhaus, J., "FtsZ ring structure associated with division in Escherichia coli." Nature, 1991 354, 161 - 164. Entrez PubMed 1944597

7. Dajkovic, A. and Lutkenhaus, J., "Z ring as executor of bacterial cell division" J Mol Microbiol Biotechnol. 2006;11(3-5):140-51 Entrez PubMed 16983191

8. Dajkovic, A. et al., "Investigation of the Regulation of FtsZ assembly by SulA and Development of a Model for FtsZ Polymerization" J Bact. 2008; JB.01612-07v1 Entrez PubMed 18245292

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FtsZ es una proteína del citoesqueleto de las bacterias que se ensambla en un anillo para mediar durante la división celular bacteriana. Es el equivalente procariótico a la tubulina de las células eucariotas.

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El citoesqueleto es un entramado tridimensional de proteínas que provee soporte interno en las células, organiza las estructuras internas e interviene en los fenómenos de transporte, tráfico y división celular. Consta de tres tipos de proteínas (microtúbulos, microfilamentos y filamentos intermedios)​. En las células eucariotas, consta de filamentos de actina, filamentos intermedios, microtúbulos y septinas, mientras que en las procariotas está constituido principalmente por las proteínas estructurales FtsZ y MreB. El citoesqueleto es una estructura dinámica que mantiene la forma de la célula, facilita la movilidad celular (usando estructuras como los cilios y los flagelos), y desempeña un importante papel tanto en el tráfico intracelular (por ejemplo, los movimientos de vesículas y orgánulos) y en la división celular.

Tras el descubrimiento del citoesqueleto por el biólogo Keith Porter a principios de los años 80, el Dr. Donald Ingber consideró que, desde un punto de vista mecánico, la célula se comportaba de manera similar a estructuras arquitectónicas denominadas estructuras de tensegridad.[cita requerida]

La evolución del citoesqueleto ha sido un motivo de estudio actual, a partir de este enfoque se ha propuesto un modelo de evolución rápida conocido como el modelo de "complejidad temprana". Este modelo propone que a través de procesos de diversificación y especialización de moléculas ancestrales del citoesqueleto (proto-actina y proto-tubulina), se incrementó la complejidad del sistema en el último ancestro común de los eucariontes (LECA, por sus siglas en inglés last eucaryotic common ancestor). El incremento de complejidad en el LECA se produjo por un aumento en la cantidad de proteínas que conforman a cada uno de los filamentos, así como por la aparición de un gran número de proteínas motoras y accesorias.​

Todas las células poseen movimientos celulares, como las corrientes citoplasmáticas, los movimientos de los organelos, los cromosomas y los cambios de morfología durante la división celular.​

Existen dos mecanismos de movimientos celulares: el montaje de proteínas contráctiles como la actina y la miosina, y las estructuras motoras permanentes formadas por la asociación de microtúbulos (cilios y flagelos). La actina participa en el mantenimiento de la organización citoplasmática, la movilidad celular y el movimiento interno de los contenidos celulares. En algunos casos, el movimiento es producido por la interacción entre actina y miosina, por ejemplo, los movimientos musculares de los vertebrados. Los cilios y flagelos son estructuras largas, delgadas y huecas que se extienden desde la superficie de las células eucariotas. Los cilios son cortos y aparecen en grandes cantidades, los flagelos son largos y escasos. Solo están ausentes en unos pocos grupos de eucariontes (algas rojas, hongos, plantas con flor y gusanos redondos).​

Las células eucariotas tienen tres tipos de filamentos citoesqueléticos: microfilamentos, filamentos intermedios y microtúbulos. Las septinas se consideran el cuarto componente del citoesqueleto.​

Microfilamentos (actina y miosina)

Los microfilamentos tienen un diámetro de unos 3-7 nm ( nanómetros) y se componen de dos cadenas de actina, que forman una hélice. Su mayor concentración se encuentra justo por debajo de la membrana plasmática, porque una de sus funciones es mantener la forma de la célula. Otras funciones son la formación de protuberancias citoplasmáticas como pseudópodos y microvilli, participar en las uniones intercelulares o de células con la matriz, la transducción de señales, la movilidad celular (en el caso de las células musculares, y junto con la miosina, permiten la contracción muscular) y en la citocinesis de células animales, la formación de un anillo contráctil que divide la célula en dos.

Son filamentos de proteína fibrosa de unos 12 nm de diámetro, que constituyen los componentes del citoesqueleto más estables (dando soporte a los orgánulos por sus fuertes enlaces) y más heterogéneos. Las proteínas que conforman estos filamentos, citoqueratina, vimentina, neurofilamentos, desmina y proteína fibrilar acídica de la glia, son dependientes del tejido en el que se hallen. Su función principal es la de organizar la estructura tridimensional interna de la célula (por ejemplo, forman parte de la envoltura nuclear y de los sarcómeros). También participan en algunas uniones intercelulares ( desmosomas).

Microtúbulos

Los microtúbulos son estructuras tubulares de 25 nm de diámetro que se originan en los centros organizadores de microtúbulos y se extienden a lo largo del citoplasma. Se pueden polimerizar y despolimerizar según las necesidades de la célula. Se hallan en las células eucariotas y están formados por la polimerización de un dímero de dos proteínas globulares, tubulinas alfa y beta. Cada microtúbulo está compuesto de 13 protofilamentos formados por los dímeros de tubulina. Intervienen en diversos procesos celulares que involucran desplazamiento de vesículas de secreción, movimiento de orgánulos, transporte intracelular de sustancias, así como en la división celular ( mitosis y meiosis), ya que forman el huso acromático. Además, constituyen la estructura interna de cilios y flagelos. Los microtúbulos son más flexibles pero más duros que la actina.

En el pasado se creía que el citoesqueleto era una característica única de las células eucarióticas, pero desde entonces se han encontrado homólogos bacterianos a las principales proteínas del citoesqueleto eucariota.​ A pesar de que las relaciones evolutivas son tan distantes que no se pueden inferir analogías a partir de las secuencias de aminoácidos, la similitud de la estructura tridimendional, las funciones en el mantenimiento de la forma y en la polaridad de las células proporcionan pruebas sólidas de que los citoesqueletos eucariotas y procariotas son realmente homólogos.​

FtsZ, una proto-tubulina, fue la primera proteína del citoesqueleto procariota en ser identificada. Al igual que la tubulina, FtsZ forma filamentos en presencia de GTP, pero estos filamentos no se agrupan en microtúbulos. Durante la división celular, FtsZ es la primera proteína que se desplaza al lugar de la división y es esencial para organizar a las proteínas que sintetizan la nueva pared celular en las células que se dividen.

Las proteínas procariotas similares a la actina (también conocidas como proto-actinas), tales como MreB, están involucradas en el mantenimiento de la forma celular. Estas proteínas forman una red helicoidal debajo de la membrana celular que guía a las proteínas que participan en la biosíntesis de la pared celular. Todas las bacterias no esféricas tienen genes que codifican este tipo de proteínas.

Algunos plásmidos codifican un sistema de particionado que envuelve una proteína similar a la actina, denominada ParM. Los filamentos de ParM exhiben una inestabilidad dinámica y pueden particionar los plásmidos de ADN durante la división celular en un mecanismo análogo al utilizado por los microtúbulos durante mitosis de los eucariotas.

La bacteria Caulobacter crescentus contiene una tercera proteína, llamada crescentina, que está relacionada con los filamentos intermedios de las células eucarióticas. La crescentina también participa en el mantenimiento de la forma celular, pero el mecanismo actualmente es poco claro.​

Proteínas WACA

Las proteínas WACA pertenecen a la familia de ATPasas, presentan variación del motivo Walker A (KXXXXGKT), y están ampliamente distribuidas en los procariontes. En la mayoría de las bacterias los genes asociados codifican para uno o más miembros de estas proteínas y las cuales incluyen a las proteínas ParA, MinD, Soj, SopA, Parf, IncC y, probablemente, MipZ. MinD está involucrada en los procesos de división celular, su dinámica varía de acuerdo al organismo, por ejemplo en Escherichia coli se mueve de un extremo de la célula a otro, mientras que en Bacillus subtilis se mantiene en los polos de la célula.

ParA y Soj, participan en los procesos de segregación de cromosomas, transcripción y organización de plásmidos. En general el papel específico de esta familia de proteínas y su mecanismo molecular son poco entendidos.​

El citoesqueleto, la tensegridad y la mecanotransducción celular

El citoesqueleto es dinámico y no por ello pierde la capacidad del mantenimiento de la forma, la funcionalidad y la estructura de la red tridimensional que lo conforma. Uno de los sitios más recomendables de la WEB para observar mediante visualización científica lo que se ha generado al respecto, y para el cual se aplica el conocimiento generado al momento para el interior de una célula y su relación con la membrana plasmática. En este sitio, en The inner life of the cell, se puede observar lo que podría suceder al interior de unas células y la relación que con ello tiene el citoesqueleto, el cual está sujeta a propiedades biomecánicas relacionadas con tensión y compresión, las cuales son medibles y explicables mediante las leyes de la física relacionadas con la biomecánica. El balance entre estas propiedades le confieren a la célula una integridad tensional (conocida en el idioma inglés como "tensegrity") y la cual se basa en lo visualizado en 1993 por el Dr. Donald Ingber,​ científico que trasladó el concepto arquitectónico (en el cual se le conoce como tensegridad) al ámbito intracelular y que se mantiene vigente en nuestros días. En este sentido, una forma de ampliar visualmente la influencia de los fenómenos de tensión, longitud, rigidez, compresión producidas por las proteínas del citoesqueleto actina y tubulina, así como de la matriz extracelular y las integrinas, es lo presentado en la página WEB del Children's Hospital Boston denominado Tensegrity in a Cell;​ sitio en el cual las animaciones producidas de manera interactiva por la influencia de las fuerzas indicadas generan cambios en las células y los cuales pueden ser comparados con imágenes obtenidas mediante el microscopio de fluorescencia.

La estructuración y la dinámica del citoesqueleto dependen de la forma en que la célula se relaciona con la matriz extracelular y tal relación es lo que determina la biomecánica de las células. Un ejemplo de ello podría ser la dinámica con la que las células ciliadas se presentan ante su entorno como lo propuesto para las células flama de los protonefridios del céstodo Taenia solium.​ Recientemente, Hersen y Ladoux​ han hecho referencia a que la mecanobiología es un campo emergente que investiga como las células vivas sienten y responden a las fuerzas mecánicas de su entorno. Su comentario hace referencia a que las células están continuamente percatándose de las fuerzas que se suceden a su alrededor aun cuando se encuentran en migración. Tales fuerzas inducen que las células no solo sufran deformaciones sino que también inducen a que se presenten fenómenos como señalización por adhesión y reorganización del citoesqueleto. Estos fenómenos, en referencia a la estrategia experimental que publicaron Delanoë-Ayari y colaboradores,​ indican que una célula tiene la capacidad de sentir tanto las fuerzas horizontales como las verticales que se presentan durante su desplazamiento y que muestran la importancia que juega la interacción tridimensional entre las células y la matriz extracelular. Las características mecánicas de la matriz extracelular ( rigidez y deformabilidad) son factores importantes que influyen en la conducta y la dinámica de las células​ tales como la diferenciación, la proliferación, la supervivencia, la polaridad y la migración.​ La mecanotransducción, que se ha establecido como la transformación de fuerzas físicas en señales químicas, es capaz de generar una morfogénesis de un epitelio y ello se puede dar por la generación de modificaciones postransduccionales como la fosforilación de filamentos intermedios como lo demostrado recientemente con el estudio del nematodo Caenorhabditis elegans.​ Esto resulta un aspecto interesante de la dinámica de la reestructuración del citoesqueleto, ya que se ha encontrado que con los estudios que se efectuaron se muestran que los filamentos intermedios también se mueven y no solo son de soporte y estructura celular. Esto abre un universo importante de como en un ambiente tisular las células contráctiles pueden ejercer influencia en las células de epitelio para que se diferencien y con ello, se favorezcan aspectos de regeneración tisular o diseminación de procesos cancerosos.

La tensión con que se presenta el citoesqueleto de una célula, en un momento dado, está influenciado por la dinámica celular y la forma de su núcleo. Cualquier aspecto que induzca cambios en las fuerzas intracelulares que ejercen los componentes del citoesqueleto, derivados de su interacción con el medio extracelular, induce a que también se den cambios en la forma de los núcleos celulares.​ La constitución del núcleo celular, relacionada con su viscoelasticidad, puede tener un papel determinante en las interacciones biomecánicas que se dan entre el núcleo, el citoesqueleto y la matriz extracelular. Además, sus propiedades viscoelásticas podrían tener importantes implicaciones en el estudio de la transducción de señales mecánicas. Se sabe que el núcleo tiene comportamiento como un sólido viscoelástico y por ello presenta propiedades distintas a las del citoplasma. Por consiguiente, es de esperarse que cualquier deformación que sufra, así como las propiedades mecánicas que presenta núcleo podrían estar influenciadas por el estado de tensión-compresión al que esté sometida una célula.​ Los núcleos celulares también tienen una dinámica propia debida a su composición; cuando una célula va de un lado a otro o bien, pasa a través de un diámetro menor al suyo, la deformación del núcleo también se presenta acorde al que presenta la célula completa. El tamaño y la forma de los núcleos celulares es variable y depende del tipo celular. Su dinámica está asociada a la del citoesqueleto y por consiguiente, la composición del nucleoesqueleto está intrínsecamente conectado al citoesqueleto. De hecho se ha indicado que la plasticidad del núcleo celular en las células cancerosas es una determinante para que éstas se diseminen.​

Mecanotransducción es un término que implica que las fuerzas mecánicas aplicadas a las células se transforman en sucesos bioquímicos relevantes y que debido a ellos, se generan diferentes procesos asociados al desarrollo, la fisiología y la patología.​ Según los autores de la revisión citada, la mecanotransducción celular es un campo de estudio de rápido avance en la investigación científica actual. La relación que el citoesqueleto guarda con la mecanotransducción es estrecha: las células son materiales deformables que basan su forma y tamaño en el citoesqueleto y por consiguiente, cualquier fuerza que las afecte genera cambios que se traducen en distintas actividades celulares. Según lo que se ha establecido, son las propiedades de viscoelasticidad del citoesqueleto lo que define sus propiedades mecánicas y que gracias a ellas tenga la plasticidad requerida. Sin embargo, esto es un tema aún controversial. La demostración de como se presenta la mecanotransducción es un reto tecnológico muy interesante ya que son varias las formas con que este fenómeno puede ser evaluado a nivel de las células y van desde la compresión de membranas, el corte por estrés, el uso de pinzas ópticas, la aplicación de fuerzas magnéticas,​ el uso del microscopio de fuerza atómica y la aspiración con micropipetas entre otras​

Papel de la mecanotransducción en la invasión por patógenos

Según Hoffman et al​ el prendido y apagado de la mecanotransducción (del inglés switch-like model) está integrado por tres fenómenos: la mecanosensación, la mecanotransmisión y la mecanorespuesta. Cuando las células responden a estímulos mecánicos tanto externos como internos, un conjunto molecular denominado mecanosensor sufre cambios conformacionales que le permite a las células el detectar tales estímulos. Luego estos estímulos son transmitidos al interior celular a través de los largos filamentos del citoesqueleto y esto se refiere al fenómeno de mecanotransmisión. Las señales generadas por estos estímulos se transducen en la activación de señales intracelulares en las que participan segundos mensajeros, con lo que finalmente se genera una mecanorespuesta celular. Hay que considerar que estos fenómenos se presentan de forma secuencial en un intervalo de tiempo del orden de cientos de milisegundos y que pueden ser acelerados o retrasados por cambios en la intensidad y la frecuencia de las fuerzas, así como de las condiciones del microambiente que los originaron. Un ejemplo de la importancia de la mecanotransducción en la invasión por patógenos es la propuesta para hongos como Candida albicans y Magnaporthe grisea hecha por Kumamoto en 2008.​ Un trabajo muy interesante en el que se induce una fuerza magnética a trofozoítos de la ameba Entamoeba histolytica, los cuales previamente se activaron por la fagocitosis de perlitas magnéticas recubiertas con proteínas humanas séricas, muestra que la mecanotransducción generada induce a que la célula modifique su migración hacia un solo sitio y que la mecanosensación se da por activación de la cinasa de fosfatidilinositol y la reestructuración de la actina.​ Según estos autores, la mecanotransducción inducida en estos patógenos, que orienta la dirección de migración de ellos, podría estar relacionado con cambios en su virulencia, lo cual podría ser determinante en la invasión de los tejidos humanos infectados. La mecanotransducción también podría ser relevante para el comportamiento de los patógenos durante su interacción con las células de sus hospederos; recientemente, mediante la evaluación de la adhesión de protozoarios de Gardia lamblia a vidrio por marcaje fluorescente in vivo del disco suctor y de los flagelos ventrales, se encontró que la fuerza con la que el disco suctor de estos parásitos se adhiere a su sustrato es tan fuerte, lo cual podría ser suficiente para evitar que el parásito se despegue. Esta estructura celular de G. lamblia tiene un diseño tal como una copa de succión que genera un vacío gracias al cual se adhiere firmemente al tejido intestinal. Esto si se tradujese a lo que el parásito hace con el epitelio intestinal, podría dar una explicación de porque aun cuando el intestino entre en peristalsis, este tipo de protozoarios permanezcan adheridos.​

El citoesqueleto durante la migración celular

La migración celular es un término usado para referirse a fenómenos que implican el desplazamiento de las células, lo cual puede ocurrir en diferentes sustratos; por ejemplo, el suelo en el caso de amibas como Naegleria fowleri,​ bajo condiciones in vitro o bajo condiciones in vivo (dentro de los organismos). La migración es una respuesta a diferentes estímulos como la necesidad de alimentarse de las células, cambios morfológicos (embriogénesis, organogénesis y regeneración de heridas) o, bien, ante la presencia de factores solubles que estimulan y señalizan a otros eventos tales como la inflamación.​

Según el contexto en el que las células migran y el tipo de célula involucrada, existen diferentes formas de migración. Una de las más conocidas, dependiente de quimioatrayentes, es llamada quimiotaxis. A diferencia de la quimiotaxis, la quimioquinesis genera un desplazamiento azaroso. La migración celular en respuesta a un ligando que se encuentra unido o inmóvil a una matriz se denomina haptotaxis. Si la migración depende del sustrato (en el que es importante la topografía de la superficie, su naturaleza química, su rugosidad, etc.) se presenta una adhesión y se activan diversos mecanismos de interacciones moleculares (integrinas, cinasa de adhesión focal) y se genera una reorganización del citoesqueleto y ello ha generado un fenómeno denominado durotaxis. La durotaxis es la tendencia de las células para avanzar hacia sustratos más rígidos (por ejemplo metales como cobre), pero no ha sido completamente descrita. Se sabe que, en caso de células mesenquimales humanas, participan integrinas, cinasa de adhesión focal (FAK) y miosinas no musculares tipo II. Es interesante que durante el fenómeno en que se presenta la durotaxis, hay un cambio de señales mecánicas a bioquímicas (mecanotransducción), por lo cual se les debe tomar en cuenta cuando se intente el reproducir in vitro un fenómeno biológico o bien, cuando se busque efectuar una terapia celular.​

La dinámica del citoesqueleto es crucial para que las células vayan de un lugar a otro como se ilustra con la serie de imágenes y videos obtenidos experimentalmente bajo la excelente composición interactiva concebida por el Dr. Vic Small y que se ha denominado como un viaje visual de la motilidad celular.​ En este sitio uno puede percatarse de lo interesante que resultan tanto la forma como el tamaño que adoptan las células en un momento determinado durante su migración y que aun así de haber desplegado tal dinámica y reorganización, las células no pierden la capacidad de regresar a su estado original cuando éstas se encuentran en reposo. Aun así, el citoesqueleto en la célula en reposo es dinámico, no se detiene porque son perennes las funciones básicas de tráfico y movimiento intracelulares. Como ya había sido descrito anteriormente, al hacer referencia a la vida interior de las células​ y lo que de manera animada se presenta en el sitio; una célula se desplaza de un lugar a otro, interacciona con otras células y durante estos fenómenos puede cambiar radicalmente su forma y tamaño pero no deja de tener una dinámica intracelular que le ofrece el citoesqueleto. Un excelente ejemplo de la migración celular inducida por sustancias que atraen células y que provienen de otras dañadas, con fines de reparación de estas últimas, es la migración de neutrófilos luego de su adhesión desde los sinusoides hepáticos hacia los focos de hepatocitos dañados durante el fenómeno de inflamación estéril​ y del cual se puede observar un interesante video en la sección VideoLab de la revista Science. En el video, los neutrófilos teñidos con fluorescencia en color verde, sufren modificaciones en su forma y tamaño durante su migración hacia el foco de hepatocitos dañados (teñidos fluorescentemente en color rojo) a los cuales intentan restaurar. Previo a su migración, los neutrófilos se encuentran adheridos a las paredes de los sinusoides hepáticos (teñidos fluorescentemente en color azul) y cambian su forma y tamaño al dirigirse hacia el foco mencionado.

Con la tecnología microscópica actual es posible observar y videofilmar la manera en que el citoesqueleto se reestructura durante la migración celular. Los recursos tecnológicos son diversos, y ellos permiten la visualización desde el nivel micrométrico hasta el nanométrico.​ Las necesidades de conocer que eventos se suceden en el interior de una célula durante su migración es una preocupación que, por su estudio, se espera que puedan ser mejorados otros aspectos de la biología celular pocos conocidos. Un ejemplo de ello es la suma de esfuerzos de investigadores que estudian la migración celular.​ Debido a los estudios que se han realizado en células que migran, se ha demostrado que ellas se desplazan mediante la continua interacción con la matriz extracelular que les rodea mediante la interacción continua con focos de adhesión o puntos focales. La forma en que las células interaccionan con dicha matriz, depende de la composición y forma de la misma, por consiguiente las células adoptan la forma del medio en el que se encuentran desplazando, como se demostró mediante videomicroscopía y el uso de marcadores fluorescentes (Doyle et al, 2009).​ El material suplementario asociado al trabajo de estos autores, es una muestra fantástica de como las células adquieren tal migración e incluso se puede observar al mismo tiempo (ver video 4 en relación a la migración de queratinocitos) como realizan sus movimientos intracelulares​ el citol esqueleto pertenece a las células vegetales y animales.

La migración in vivo de células dendríticas puede ser visualizada por medio de marcadores como 19F/1H usando imagen por resonancia magnética nuclear en 3D en ratones. La técnica puede ser vista con más detalle en la página web de la revista JoVE (por sus siglas en inglés The Journal of Visualized Experiments); la cual da paso a paso la técnica y detalles de ella.​

1. ↑ Adriana Schnek, Alicia Massarini. Curtis. Biología. Medica Panamencana. .

2. Gitai, Z. (2005). "The New Bacterial Cell Biology: Moving Parts and Subcellular Architecture". Cell 120 (5): 577-86. doi:10.1016/j.cell.2005.02.026.

3. Michie KA, Löwe J (2006). "Dynamic filaments of the bacterial cytoskeleton". Annu. Rev. Biochem. 75: 467-92. . doi:10.1146/annurev.biochem.75.103004.142452.

4. Charbon, G., Cabeen, M.T. y Jacobs-Wagner, C. (2009). "Bacterial intermediate filaments: in vivo assembly, organization, and dynamics of crescentin". Genes & development (Cold Spring Harbor Lab) 23 (9): 1131.

5. Valverde-Islas L, Arrangoiz E, Vega E, Robert L, Villanueva R, Reynoso-Ducoing O, Willms K, Zepeda-Rodriguez A, Fortoul T, Ambrosio J (2011). "Visualization and 3D Reconstruction of Flame Cells of Taenia solium (Cestoda)". PLOS ONE 6 (3): e14754. . . doi:10.1371/journal.pone.0014754.

6. Delanoë-Ayari H, Rieu JP and Sano M. (2010). "4D Traction Force Microscopy Reveals Asymmetric Cortical Forces in Migrating Dictyostelium Cells". Phys. Rev. Lett. 105 (24): 248103. doi:10.1103/PhysRevLett.105.248103.

7. ↑ Hoffman BD, Grashoff C, Schwartz MA. Dynamic molecular processes mediate cellular mechanotransduction. Nature 475 (21) 316. 2011.

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El citoesqueleto es un entramado tridimensional de proteínas que provee soporte interno en las células, organiza las estructuras internas e interviene en los fenómenos de transporte, tráfico y división celular. Consta de tres tipos de proteínas (microtúbulos, microfilamentos y filamentos intermedios)​.

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tubulina-actina.

En el pasado se creía que el citoesqueleto era una característica única de las células eucarióticas, pero desde entonces se han encontrado homólogos bacterianos a las principales proteínas del citoesqueleto eucariota.⁵​ A pesar de que las relaciones evolutivas son tan distantes que no se pueden inferir analogías a partir de las secuencias de aminoácidos, la similitud de la estructura tridimendional, las funciones en el mantenimiento de la forma y en la polaridad de las células proporcionan pruebas sólidas de que los citoesqueletos eucariotas y procariotas son realmente homólogos.⁶​

FtsZ[editar]

Artículo principal: FtsZ

FtsZ, una proto-tubulina, fue la primera proteína del citoesqueleto procariota en ser identificada. Al igual que la tubulina, FtsZ forma filamentos en presencia de GTP, pero estos filamentos no se agrupan en microtúbulos. Durante la división celular, FtsZ es la primera proteína que se desplaza al lugar de la división y es esencial para organizar a las proteínas que sintetizan la nueva pared celular en las células que se dividen.

MreB y ParM[editar]

Artículo principal: MreB

Las proteínas procariotas similares a la actina (también conocidas como proto-actinas), tales como MreB, están involucradas en el mantenimiento de la forma celular. Estas proteínas forman una red helicoidal debajo de la membrana celular que guía a las proteínas que participan en la biosíntesis de la pared celular. Todas las bacterias no esféricas tienen genes que codifican este tipo de proteínas.

Algunos plásmidos codifican un sistema de particionado que envuelve una proteína similar a la actina, denominada ParM. Los filamentos de ParM exhiben una inestabilidad dinámica y pueden particionar los plásmidos de ADN durante la división celular en un mecanismo análogo al utilizado por los microtúbulos durante mitosis de los eucariotas.

Crescentina[editar]

La bacteria Caulobacter crescentus contiene una tercera proteína, llamada crescentina, que está relacionada con los filamentos intermedios de las células eucarióticas. La crescentina también participa en el mantenimiento de la forma celular, pero el mecanismo actualmente es poco claro.⁷​

Proteínas WACA[editar]

Las proteínas WACA pertenecen a la familia de ATPasas, presentan variación del motivo Walker A (KXXXXGKT), y están ampliamente distribuidas en los procariontes. En la mayoría de las bacterias los genes asociados codifican para uno o más miembros de estas proteínas y las cuales incluyen a las proteínas ParA, MinD, Soj, SopA, Parf, IncC y, probablemente, MipZ. MinD está involucrada en los procesos de división celular, su dinámica varía de acuerdo al organismo, por ejemplo en Escherichia coli se mueve de un extremo de la célula a otro, mientras que en Bacillus subtilis se mantiene en los polos de la célula.

ParA y Soj, participan en los procesos de segregación de cromosomas, transcripción y organización de plásmidos. En general el papel específico de esta familia de proteínas y su mecanismo molecular son poco entendidos.⁸​

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Al estudiar la actividad de estas dos proteínas, se descubrió que éstas parecían se disponen en una es tructura en forma de hélice, la cual recorría la estructura bacteriana inmediatamente por debajo de la membrana plasmática, en un plano transversal al eje mayor ( en el caso de la proteína MreB ). Dicha estructura daba entre una vuelta y una vuelta y cuarto a la periferia celular. Por otro lado el número de bandas visibles parecía pasar de una a dos o incluso más en los momentos previos a la división celular, sugiriendo un proceso acoplado al ciclo celular. En cuanto a la proteína Mbl, también aparecía en forma de estructuras filamentosas y helicoidales, pero situadas a lo largo de la bacteria, en lugar de transversalmente. Esto le da a la estructura una forma de 8. Esto significa que ambas proteínas controlan la forma de las bacterias.

Esquema que muestra la disposición de las proteínas Mlb y MreB en el interior de una célula bacteriana

Proteína ParM marcada con fluorescencia y expresada " in situ " en Escherichia coli

Esta proteína se ha encontrado en algunos plásmidos, los cuales codifican un sistema de particionado que envuelve una proteína similar a la actina. Los filamentos de ParM pueden particionar los plásmidos de ADN durante la división celular en un mecanismo análogo al utilizado por los microtúbulos durante mitosis de los eucariotas.

Esquema que muestra como los filamentos de ParM particionan los plásmidos de ADN durante la división bacteriana.

La bacteria Caulobacter crescentus contiene una tercera proteína, crescentina, que está relacionada con los filamentos intermedios de las células eucarióticas. La crescentina también participa en el mantenimiento de la forma celular, pero el mecanismo actualmente es poco claro.

Microfotografías en las cuales se muestra mediante fluorescencia in situ en Caulobacter crescentus la disposición de los filamentos de Crescentina

El citoesqueleto eucariota

microfotografías que muestran por medio de Fluorescencia in situ la ubicación y disposición de los elementos del citoesqueleto en una célula eucariota

Sistemas de Filamentos

En los años 1950-1960, la microscopia electrónica consiguió sacar a luz tres sistemas distintos de filamentos del citoplasma. Estudios bioquímicos e inmunológicos posteriores identificaron el conjunto específico de proteínas que caracteriza a cada sistema de filamentos. Los tres sistemas primarios de fibras que componen el citoesqueleto son: microfilamentos, microtúbulos y filamentos intermedios.

Proteínas Accesorias

Estos sistemas primarios de filamentos, están asociados a un conjunto de proteínas llamadas proteínas accesorias. Las proteínas accesorias cumplen distintas funciones y de acuerdo a estos roles se las clasifican en:

Proteínas reguladoras: regulan los procesos de alargamiento (polimerización) y acortamiento (despolimerización) de los filamentos principales.

Proteínas ligadoras: conectan los filamentos entre si y con distintas estructuras celulares

Proteínas motoras: sirven para la motilidad, contracción y cambios de forma celulares. También trasladan macromoléculas y organelas de un punto a otro del citoplasma.

Microtúbulos
Los microtúbulos son estructuras cilíndricas entre unos 20-25 nm de diámetro. Están compuestos de subunidades de la proteína tubulina ( subunidades alfa y beta ). Los microtúbulos se originan en los centros organizadores de microtúbulos adoptando una organización radial en las células durante la interfase. Los microtúbulos son estructuras altamente dinámicas, estabilizadas por un grupo de proteínas denominadas proteínas asociadas a microtúbulos (MAPs).

microfotografías que muestran: detalle de un microtúbulo ( arriba ) y la disposición de los mismos en el interior celular ( abajo )

Funciones de los Microtúbulos

Los microtúbulos actúan como un andamio para determinar la f orma celular, y permiten el movimiento de organelas y vesículas. Los microtúbulos también forman las fibras del huso para separar los cromosomas durante la mitosis y la meiosis. Cuando se disponen en forma geométrica dentro de cilios y flagelos, son usados para la locomoción (autopropulsión) o para mover líquido circundante o partículas (motilidad).

Microfotografías que muestran la disposición de los microtúbulos del huso en una célula de equinodermo durante ta embiorgénesis ( izq ); en el centro se puede apreciar un corte transversal de varios cilios y a la derecha el corte transversal de un falgelo, en ambas se muestra la disposición de los microtúbulos en la estructura 9 + 2.

Los microfilamentos son fibras de 3 a 7 nm de diámetro. Están compuestos predominantemente de una proteína contráctil llamada actina. Estas fibras se sitúan en la periferia de la célula y se sintetizan desde puntos específicos de la membrana celular. Los monómeros de forma globular (G-actina) se polimerizan en un proceso dependiente de ATP, para formar el polímero de F-actina, que consta de dos filamentos centrales enrollados helicoidalmente en la estructura del microfilamento. Los microfilamentos son estructuras altamente dinámicas, cuya polimerización está regulada por proteínas de una familia conocida como "proteínas de unión a actina" (ABPs)

( der ) modelo tridimensional de la Actina G; ( izq ) microfotografía de las fibras de actina y y su representacion en fornma de la fibra de Actina F

Funciones de los microfilamentos

Son los responsables de la forma y del desplazamiento celular. La asociación de los microfilamentos con la proteína miosina es la responsable por la contracción muscular, en ésta los filamentos de actina asociados a proteínas " miosinas", provocan la contracción del músculo en un proceso mediado por calcio. Los microfilamentos también pueden llevar a cabo movimientos celulares, incluyendo desplazamiento, contracción y citocinesis. En conjunción con los microtúbulos le dan a la célula la estructura y el movimiento. Los filamentos de actina poseen gran importancia en todos los procesos de desplazamiento y adhesión celular (emisión de pseudópodos p. ej.). También juegan un rol importante en la división celular, pues forman el anillo de contracción que permite el estrangulamiento celular durante la citocinesis.

( izq ) representación de la interacción de los filamentos de actina y miosina en la fibra muscular, ( centro ) corte de una fibra muscular en donde se aprecian en naranja las fibras de F-actina, ( der ) la microfotografía muestra la dsiposición de fibras de actina por inmunofluorescencia durante la citocinesis

Distribución celular

1. Filamentos Transcelulares (atraviesan el citoplasma en todas las direcciones).

2. Filamentos Corticales (por debajo de la membrana plasmática)

Filamentos Intermedios

distribución celular de distintos tipos de filamentos intermedios, mostrados in situ por inmunofluorescencia.

Los filamentos intermedios son estructuras del citoesqueleto de alrededor de 10 nm de diámetro, formados por un conjunto de proteínas específicas para cada tipo celular. Se componen de proteínas en configuración alfa-hélice, que se agrupan de forma jerárquica para dar lugar a las fibras.

Esquema de la Vimentina, subunidades que la componen ( arriba ) y forma extendida ( abajo )

Hay seis tipos diferentes de filamentos intermedios:

Filamentos intermedios Tipo I y II ( Queratina ácida y básica ): Éstos se encuentran en las células epiteliales y forman la estructura los pelos, las escamas, las plumas y las uñas. Son específicas para los diferentes tipos de células epiteliales. Esta propiedad ha sido utilizada en la detección del origen celular de algunos tipos de cáncer, sobre todo cuando las células malignas han hecho metástasis, por lo que su aplicación es una fuerte herramienta de diagnóstico. En los epitelios, los filamentos intermedios de tipo I y II participan en la formación de uniones intercelulares del tipo desmosoma, y en las uniones de las células a la matriz extracelular, formando uniones de tipo hemidesmosoma. Se conocen más de 30 tipos diferentes de Queratinas, pero se sabe que cada tipo de célula epitelial puede tener sólo dos de ellas.

Microfotografías que muestran diferentes tipos de queratinas en color rojo (izq y centro)

Filamentos intermedios Tipo III. Se encuentran en varios tipos celulares, incluyendo: Vimentina en fibroblastos, células endoteliales y leucocitos; desmina en músculo; factor glial fibrilar ácido en astrocitos y ot ras células gliales, y periferina en las fibras nerviosas periféricas.

En las microfotografías se pueden apreciar los distintos tipos de Filamentos intermedios tipo III: ( 1 ) Vimentina, ( 2 ) Desmina, ( 3 ) Factor glial fibrilar ácido y ( 4 ) Periferina ( en amarillo )

Filamentos intermedios Tipo IV: Neurofilamentos H (pesados), M (medianos) y L (ligeros). H, M y L se refieren al peso molecular de las proteínas que forman los NF. Otro filamento intermedio tipo IV es la " internexina" y algunos filamentos encontrados en el cristalino ( filensina y faquinina). Estos neurofilamentos se encuentran habitualmente entrecruzados por medio de la proteína Plectina. Las proteínas que forman los neurofilamentos agregan su diámetro al propio del axón y por lo tanto influyen sobre su funcionamiento (axones mas grandes o gruesos conducen más rápido ). Además de los neurofilamentos este grupo comprende otras proteínas: α- internexina, nestina, sincoilina, sinemina y desmuslina, estas dos últimas localizadas en el tejido muscular

Imágenes de ME por medio de de criofractura: (A) Neurofilamentos axónicos; (B) filamentos de células gliales; (C) ME convencional, corte transversal del axón

Filamentos intermedios Tipo V: son las láminas nucleares que forman un soporte filamentoso a la capa interna de la envoltura nuclear ( la lámina nuclear ). Las láminas son indispensables para la reestructuración de la envoltura nuclear después de la división celular. Además se ha demostrado que las láminas pueden fijarse directamente a la cromatina y asociarse con un variado número y tipo de proteínas nucleares, incluyendo reguladores específicos de la trascripción. Estudios recientes han demostrado la importancia que tienen las láminas sobre la expresión genética, lo cual se realiza a través de varios mecanismos:

1. determinando la organización de la cromatina;

2. regulando la transcripción de genes específicos;

3. participando en la transmisión de las señales que regulan los procesos anteriores.

En las microfotografías se muestran diversas células que muestran las láminas nucleares por medio de inmunofluorescencia, y se pueden observar las laminas A y C en Fibroblastos humanos, las ilustraciones de la derecha muestran las láminas de un paciente con Progeria ( HGPS ).

Se conocen en el humano dos tipos distintos de familias de láminas: las láminas tipo A, las cuales se originan del mismo gene que se empalma de varias formas ( Lámina A, Lámina C y Lámina Adel 10), las láminas tipo B incluyen dos proteínas que se originan de dos genes distintos ( Lámina B1 y Lámina B2 )

Filamentos intermedios Tipo VI: El lente del cristalino contiene un tipo de filamentos intermedios formados por dos proteínas, la CP49 ( faquinina ) y la CP115/CP95 ( filensina ). Estas proteínas son bastante divergentes evolutivamente y constituyen un tipo homólogo.

Funciones de los Filamentos intermedios

Las funciones que se conocen para estas estructuras del citoesqueleto son las siguientes

Proveer a la célula de una red firme de soporte que la proteja contra los esfuerzos mecánicos a que está sometida continuamente.

Mantenimiento de la forma celular.

Distribución y posicionamiento de las organelas.

Migración celular. Es especialmente importante mencionar la participación de los Filamentos Intermedios a base de vimentina en la migración transcelular de los linfocitos.

Crecimiento radial de los axones.

Moldeo y transporte de las moléculas de señalamiento.

Una misión importante de los filamentos intermedios es la disociación de la red citoplásmica y nuclear de FI durante la mitosis.

Descubrimiento del citoesqueleto bacteriano

PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria

Cellular Visions: The Inner Life of a C ( Excelente video en inglés )

Exploring structure and function of FtsZ, a prokaryotic cell division protein and tubulin-homologue

¿Existe un citosqueleto en procariotas?

008 ANAT3231 Lecture 11 Cell Cytoskeleton - Microfilaments

Chapter 10 Cytoskeleton System

Gene Structure and cDNA Sequence Identify the Beaded Filament Protein CP49 as a Highly Divergent Type I Intermediate Filament Protein

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Al estudiar la actividad de estas dos proteínas, se descubrió que éstas parecían se disponen en una es tructura en forma de hélice, la cual recorría la estructura bacteriana inmediatamente por debajo de la membrana plasmática, en un plano transversal al eje mayor ( en el caso de la proteína MreB ).

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Los microtúbulos son estructuras tubulares de 25 nm de diámetro que se originan en los centros organizadores de microtúbulos y se extienden a lo largo del citoplasma. Se pueden polimerizar y despolimerizar según las necesidades de la célula. Se hallan en las células eucariotas y están formados por la polimerización de un dímero de dos proteínas globulares, tubulinas alfa y beta. Cada microtúbulo está compuesto de 13 protofilamentos formados por los dímeros de tubulina. Intervienen en diversos procesos celulares que involucran desplazamiento de vesículas de secreción, movimiento de orgánulos, transporte intracelular de sustancias, así como en la división celular (mitosis y meiosis), ya que forman el huso acromático. Además, constituyen la estructura interna de cilios y flagelos. Los microtúbulos son más flexibles pero más duros que la actina.

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Son filamentos de proteína fibrosa de unos 12 nm de diámetro, que constituyen los componentes del citoesqueleto más estables (dando soporte a los orgánulos por sus fuertes enlaces) y más heterogéneos. Las proteínas que conforman estos filamentos, citoqueratina, vimentina, neurofilamentos, desmina y proteína fibrilar acídica de la glia, son dependientes del tejido en el que se hallen. Su función principal es la de organizar la estructura tridimensional interna de la célula (por ejemplo, forman parte de la envoltura nuclear y de los sarcómeros). También participan en algunas uniones intercelulares (desmosomas).

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Filamento intermedio - Wikipedia, la enciclopedia libre

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Los filamentos intermedios son componentes del citoesqueleto, formados por agrupaciones de proteínas fibrosas. Su nombre deriva de su diámetro, de 10 nm, menor que el de los microtúbulos, de 25 nm, pero mayor que el de los microfilamentos, de 7 nm. Son únicos en las células animales.

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Los microfilamentos tienen un diámetro de unos 3-7 nm (nanómetros) y se componen de dos cadenas de actina, que forman una hélice. Su mayor concentración se encuentra justo por debajo de la membrana plasmática, porque una de sus funciones es mantener la forma de la célula. Otras funciones son la formación de protuberancias citoplasmáticas como pseudópodos y microvilli, participar en las uniones intercelulares o de células con la matriz, la transducción de señales, la movilidad celular (en el caso de las células musculares, y junto con la miosina, permiten la contracción muscular) y en la citocinesis de células animales, la formación de un anillo contráctil que divide la célula en dos.

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Miosina - Wikipedia, la enciclopedia libre

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Cada miofibrilla consta de múltiples miofilamentos que son unas hebras delgadas o gruesas compuestas químicamente de dos proteínas especiales, actina y miosina. Los miofilamentos de una miofibrilla no abarcan toda la extensión de la fibra muscular sino que se dividen en compartimentos llamados sarcómeros.

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El citoesqueleto es una estructura dinámica que mantiene la forma de la célula, facilita la movilidad celular (usando estructuras como los cilios y los flagelos), y desempeña un importante papel tanto en el tráfico intracelular (por ejemplo, los movimientos de vesículas y orgánulos) y en la división celular.

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Citoesqueleto - Wikipedia, la enciclopedia libre

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El citoesqueleto es un entramado tridimensional de proteínas que provee soporte interno en las células, organiza las estructuras internas e interviene en los fenómenos de transporte, tráfico y división celular. En las células eucariotas, consta de filamentos de actina, filamentos intermedios, microtúbulos y septinas, mientras que en las procariotas está constituido principalmente por las proteínas estructurales FtsZ y MreB.