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Los enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos. Son catalizadores, es decir, sustancias que, sin consumirse en una reacción,
aumentan notablemente su velocidad.
No hacen factibles las reacciones imposibles, sino
que solamente aceleran las que espontáneamente podrían producirse. Ello hace posible
que en condiciones fisiológicas tengan lugar reacciones que sin catalizador requerirían
condiciones extremas de presión, temperatura o pH.

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Todas las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos están
catalizadas por enzimas. Los enzimas son catalizadores específicos: cada enzima
cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un único sustrato o sobre
un grupo muy reducido de ellos. En una reacción catalizada por un enzima:
1. La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato.
2. El sustrato se une a una región concreta del enzima, llamada centro activo. El
centro activo comprende (1) un sitio de unión formado por los aminoácidos que
están en contacto directo con el sustrato y (2) un sitio catalítico, formado por los
aminoácidos directamente implicados en el mecanismo de la reacción
3. Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo
de reacción

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Las propiedades de los enzimas derivan del hecho de ser proteínas y de actuar
como catalizadores. Como proteínas, poseen una conformación natural más
estable que las demás conformaciones posibles. Así, cambios en la
conformación suelen ir asociados en cambios en la actividad catalítica.

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Factores que influyen sobre la actividad enzimática 

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Factores que influyen sobre la actividad enzimática 

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pH: Los enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol -SH; imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus aminoácidos. Según
el pH del medio, estos grupos pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o
neutra. Como la conformación de las proteínas depende, en parte, de sus cargas
eléctricas, habrá un pH en el cual la conformación será la más adecuada para la
actividad catalítica. Este es el llamado pH óptimo. La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH. Desviaciones
de pocas décimas por encima o por debajo del pH óptimo pueden afectar
drásticamente su actividad.

Temperatura: En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones
químicas: por cada 10ºC de incremento, la velocidad de reacción se duplica. Las
reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser
proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor.
La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura
óptima (Figura de abajo). Por encima de esta temperatura, el aumento de
velocidad de la reacción debido a la temperatura es contrarrestado por la pérdida de actividad catalítica debida a la desnaturalización térmica, y la actividad
enzimática decrece rápidamente hasta anularse.

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LOS FACTORES QUE INFLUYEN SOBRE LA ACTIVIDAD DE UN ENZIMA

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LOS FACTORES QUE INFLUYEN SOBRE LA ACTIVIDAD DE UN ENZIMA

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Temperatura: Los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: por cada 10ºC de incremento, la velocidad de reacción se duplica. Sin embargo, al ser proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor.

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LOS FACTORES QUE INFLUYEN SOBRE LA ACTIVIDAD DE UN ENZIMA

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LOS FACTORES QUE INFLUYEN SOBRE LA ACTIVIDAD DE UN ENZIMA

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Cofactores: Una holoenzima es una enzima que está formada por una apoenzima y un cofactor, que puede ser un ion o una molécula orgánica compleja unida (grupo prostético) o no (una coenzima). Es una enzima completa y activada catalíticamente.

Las apoenzimas son enzimas que carecen de los componentes químicos
apropiados para realizar la actividad catalítica.
Los cofactores se fijan mediante enlaces covalentes o débiles, le aportan a la enzima los grupos y funciones químicas que necesita.
En estos casos, la parte proteica de la enzima se denomina apoenzima y la fracción no proteica es el cofactor.

Ejemplos de cofactores: son los Iones metálicos que favorecen la actividad
catalítica general de la enzima (Fe2+, Mg2+, Cu2+, K+, Na+
y Zn2+)

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1. Oxidorreductasas:
Son enzimas que estimulan las reacciones de oxidación y reducción, popularmente conocidas como redox. En pocas palabras las oxidorreductasas son proteínas que, en una reacción química, permiten la transferencia de electrones  o de hidrogeno o de un sustrato a otro.
Las oxido oxidorreductasas son enzimas que estimulan este "robo" de electrones, pues es el agente oxidante es, en esencia, un ladrón de electrones. Sea como sea, el resultado de estas reacciones bioquímicas es la obtención de aniones y cationes.

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En algunos casos, el centro activo adopta la conformación idónea solo en presencia del sustrato. La unión del sustrato al centro activo de  la enzima desencadena un cambio conformacional que da lugar a la formación de un producto.

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5.liasas
Si función es romper enlaces químicos
No requieren de la presencia de agua
Además de romper enlaces, puede crearlos
6. Isomerasas
Su acción se basa en alterar la estructura química de un sustrato
Ejemplo:mutasa, la cuál se encuentra en la octava etapa de la glucólisis, en donde su función es obtener energía apartir de la degradación de la glucosa

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Las Hidrolasas son enzimas que, a grandes rasgos , tienen la función de romper enlaces entre moléculas mediante un proceso de hidrolisis en el cual, como podemos deducir por su nombre, esta involucrada el agua.
Estas enzimas son imprescindibles en el metabolismo, pues permiten la degradación de moléculas complejas en otras mas sencillas asimilables para nuestras células.
Por ejemplo:
Las lactasas como la glucosa y galactosa
Las lipasas y las nucleotidasas.

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Supone que la estructura del sustrato y la del centro activo son complementarias, de la misma forma que una llave encaja en una cerradura. No es siempre correcto.

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Estimulan la transferencia de grupos quimicos
No forman parte del metabolismo catabolico, si no del anabólico que consiste en ganar energía para sintetizar
4. Ligasas
Estimulan la formación de enlaces covalentes (enlace entre dos átomos que al unirse comparten electrones)
Una de las ligasas más conocidas en la DNA ligasa, la cuál establece los enlaces fosfodiester