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La insulina es una hormona peptídica esencial para la regulación del metabolismo de la glucosa en el cuerpo. Bioquímicamente, es una proteína pequeña compuesta por 51 aminoácidos distribuidos en dos cadenas, A y B, unidas por tres puentes disulfuro. La cadena A contiene 21 aminoácidos y la cadena B tiene 30 aminoácidos.

La estructura de la insulina incluye características típicas de las proteínas, como hélices α y láminas β, y puede formar dímeros y hexámeros, estabilizados por iones de zinc y ligandos fenólicos. En su forma activa, la insulina es monomérica, pero en el páncreas se almacena como un hexámero.

La insulina se sintetiza inicialmente como preproinsulina, que se convierte en proinsulina y finalmente en insulina activa mediante procesos de escisión proteolítica. Este proceso de biosíntesis es crucial para su correcta función y almacenamiento en las células β del páncreas.

La comprensión detallada de la estructura tridimensional de la insulina y su receptor ha sido fundamental para el desarrollo de análogos de insulina utilizados en el tratamiento de la diabetes. Estos estudios han permitido avances significativos en la creación de formulaciones de insulina más estables y de acción rápida.

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Glucagón es un péptido hormonal crucial en la regulación de la glucosa. Bioquímicamente, es un polipéptido de 29 aminoácidos producido por las células alfa del páncreas. Su principal función es aumentar los niveles de glucosa en sangre mediante la estimulación de la gluconeogénesis y la glucogenólisis en el hígado.

En el contexto de la regulación de la glucosa, el glucagón actúa de manera opuesta a la insulina. Mientras que la insulina disminuye los niveles de glucosa en sangre, el glucagón los aumenta, asegurando un equilibrio homeostático. Este mecanismo es esencial durante el ayuno o en situaciones de hipoglucemia.

El trabajo de Al Musaimi sobre péptidos como GLP-1 y otros relacionados, aunque no directamente sobre el glucagón, proporciona información valiosa sobre las modificaciones y funciones de los péptidos. GLP-1, por ejemplo, es un incretina que potencia la secreción de insulina de manera dependiente de la glucosa y reduce la secreción de glucagón, contribuyendo así al control de la glucosa. Las modificaciones de estos péptidos, como las realizadas en GLP-1 para mejorar su estabilidad y actividad, son de gran interés para el desarrollo de terapias para la diabetes tipo 2.

El glucagón y GLP-1, ambos derivados del gen preproglucagón, muestran interacciones complejas en la regulación de la homeostasis de la glucosa. Aunque el glucagón es conocido principalmente por su papel en la contrarregulación de la glucosa, también se ha sugerido que puede tener un papel en la regulación del gasto energético.

En resumen, el glucagón es fundamental para el mantenimiento de los niveles de glucosa en sangre, especialmente en situaciones de déficit energético, y su interacción con otros péptidos como GLP-1 es un área activa de investigación con implicaciones terapéuticas significativas.

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El péptido natriurético auricular (ANP) es un péptido hormonal clave en la regulación de la homeostasis cardiovascular y renal. Bioquímicamente, ANP es sintetizado por los cardiomiocitos auriculares como un preprohormona, que es procesada a proANP y almacenada en gránulos secretorios. Durante la secreción, el proANP es procesado por la enzima corin para formar la forma bioactiva de 28 aminoácidos.[1-2]

ANP ejerce sus efectos principalmente a través de la unión al receptor de péptidos natriuréticos tipo A (NPR-A), que es una guanilato ciclasa. Esta unión aumenta la producción de guanosina monofosfato cíclico (cGMP) intracelular, lo que promueve efectos natriuréticos, diuréticos y vasodilatadores.[1][3]ANP también inhibe el sistema renina-angiotensina-aldosterona (RAAS) y la actividad del sistema nervioso simpático, contribuyendo a la reducción de la presión arterial y la volemia.[3-4]

En el riñón, ANP aumenta la permeabilidad glomerular y la tasa de filtración, y reduce la reabsorción de sodio en los túbulos renales, lo que resulta en un aumento de la excreción de sodio y agua.[1]Además, ANP tiene efectos cardioprotectores, inhibiendo la apoptosis y la hipertrofia de los miocitos cardíacos, así como la proliferación y fibrosis de los fibroblastos cardíacos.

La regulación de ANP está influenciada por el estrés de la pared auricular y diversos factores humorales, lo que refleja su papel en la respuesta a cambios en el volumen sanguíneo y la presión arterial.[5] En condiciones patológicas como la insuficiencia cardíaca, los niveles de ANP pueden estar elevados, lo que se utiliza como marcador diagnóstico y pronóstico.

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Endotelina-1 (ET-1) es un péptido de 21 aminoácidos que actúa como un potente vasoconstrictor y tiene un papel crucial en la fisiología cardiovascular y renal. Es secretada principalmente por las células endoteliales y ejerce sus efectos a través de dos receptores acoplados a proteínas G: ETA y ETB.

Desde un punto de vista bioquímico, ET-1 regula una variedad de procesos celulares, incluyendo la contracción, proliferación y apoptosis. La activación de los receptores ETA y ETB desencadena múltiples vías de señalización intracelular, como la vía de la fosfoinositida, que involucra la activación de proteínas Gq/11, y la cascada de la proteína quinasa activada por mitógenos (MAPK). Estas vías están implicadas en la modulación del calcio intracelular, lo cual es esencial para la contracción del músculo liso vascular.

ET-1 también está involucrada en la patogénesis de diversas enfermedades cardiovasculares, como la hipertensión y la aterosclerosis, debido a su capacidad para inducir hipertrofia vascular y cardíaca, así como inflamación. Los antagonistas de los receptores de endotelina, especialmente los que bloquean ETA, se utilizan en el tratamiento de la hipertensión arterial pulmonar y están siendo investigados para otras condiciones como la hipertensión resistente y la enfermedad renal crónica.

La regulación de ET-1 es compleja y está influenciada por factores físicos y químicos, como el estrés de cizallamiento y mediadores como el óxido nítrico, que pueden inhibir su liberación. La disfunción endotelial, caracterizada por un aumento en la síntesis o actividad de ET-1, es un marcador temprano de anomalías vasculares.

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Adrenomedulina (ADM) es un péptido de 52 aminoácidos con importantes funciones vasodilatadoras y reguladoras en el sistema cardiovascular y linfático. Bioquímicamente, ADM pertenece a la superfamilia de péptidos relacionados con el gen de la calcitonina (CGRP) y ejerce sus efectos a través del receptor similar a la calcitonina (CLR) en complejo con proteínas modificadoras de la actividad del receptor (RAMP) 2 o 3.

ADM se sintetiza a partir de preproadrenomedulina, y su estructura incluye un anillo disulfuro y una amidación en el extremo C-terminal, lo que es crucial para su actividad biológica. La activación de sus receptores induce la producción de monofosfato de adenosina cíclico (cAMP) y la liberación de óxido nítrico, contribuyendo a la vasodilatación y natriuresis.

ADM también tiene propiedades antiinflamatorias, antiapoptóticas y angiogénicas, lo que le confiere un papel protector en diversas condiciones patológicas, incluyendo enfermedades cardiovasculares y renales. Su expresión se regula por factores como la hipoxia, el estrés oxidativo y la activación del sistema renina-angiotensina.

En el contexto clínico, los niveles plasmáticos de ADM están elevados en enfermedades como la hipertensión, la insuficiencia cardíaca y la insuficiencia renal, lo que sugiere su papel en la homeostasis de fluidos y electrolitos. Además, ADM tiene potencial terapéutico en el tratamiento de estas condiciones, y se están investigando métodos para mejorar su estabilidad y selectividad.

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Las orexinas, también conocidas como hipocretinas, son neuropeptidos producidos en el hipotálamo lateral y desempeñan un papel crucial en la regulación de los ciclos de sueño-vigilia y el apetito.Bioquímicamente, las orexinas A y B actúan a través de dos receptores acoplados a proteínas G: OX1R y OX2R, que están ampliamente distribuidos en el sistema nervioso central.

En el contexto del sueño, las orexinas son fundamentales para mantener la vigilia y estabilizar los estados de sueño-vigilia. La pérdida de neuronas productoras de orexina está asociada con la narcolepsia tipo 1, caracterizada por intrusiones de sueño en la vigilia y cataplejía. Las orexinas inhiben el sueño REM y promueven la vigilia, lo que las convierte en un objetivo terapéutico para trastornos del sueño como el insomnio.

En cuanto al apetito, las orexinas están implicadas en la regulación del comportamiento alimentario y la homeostasis energética. Aunque inicialmente se pensó que promovían la alimentación, su función es más compleja, integrando señales relacionadas con el estado metabólico y emocional. Las orexinas también están involucradas en la termogénesis y el gasto energético, lo que puede influir en el balance energético y la obesidad.

La investigación actual sugiere que el sistema orexinérgico es un nodo integrador que conecta el sueño, la alimentación y otros comportamientos motivados, lo que lo convierte en un objetivo potencial para el tratamiento de diversos trastornos neuropsiquiátricos y metabólicos.

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Peptide YY (PYY) es un péptido de 36 aminoácidos secretado por las células L del tracto gastrointestinal en respuesta a la ingesta de alimentos. Pertenece a la familia de los polipéptidos pancreáticos, junto con el polipéptido pancreático (PP) y el neuropéptido Y (NPY).

Existen dos formas principales de PYY en circulación: PYY(1-36) y PYY(3-36). La forma PYY(3-36) es generada por la acción de la enzima dipeptidil peptidasa-IV (DPP-IV) y es más selectiva para el receptor Y2 (Y2R), que está implicado en la regulación del apetito.[1][3] PYY(3-36) actúa principalmente en el núcleo arcuato del hipotálamo, inhibiendo la ingesta de alimentos al activar los receptores Y2 en las neuronas NPY.

La integridad del extremo C-terminal de PYY es crucial para su actividad biológica. La degradación C-terminal puede abolir sus efectos sobre la saciedad y la función de las células beta. Además, la administración periférica de PYY(3-36) ha demostrado reducir significativamente el apetito en humanos y animales.

El PYY también tiene implicaciones en la regulación de la función pancreática endocrina, afectando la secreción de insulina y la proliferación de células beta. Sin embargo, su uso clínico está limitado por su rápida degradación y eliminación, lo que ha llevado a investigaciones sobre modificaciones estructurales para mejorar su estabilidad y eficacia.

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La colecistoquinina (CCK) es un péptido multifuncional que desempeña roles cruciales tanto en el sistema digestivo como en el sistema nervioso central. Bioquímicamente, CCK es sintetizada principalmente por las células endocrinas I del intestino delgado y por neuronas en el sistema nervioso central y periférico.

CCK pertenece a una familia de péptidos que incluye varias formas moleculares, como CCK-8, CCK-33 y CCK-58, todas derivadas del precursor proCCK. La secuencia bioactiva de CCK se encuentra en el extremo carboxilo terminal, específicamente en los primeros ocho aminoácidos, con un grupo sulfato en el residuo de tirosina en la posición séptima.

Fisiológicamente, CCK se libera en respuesta a la presencia de grasas y proteínas en el intestino, y ejerce sus efectos a través de dos receptores acoplados a proteínas G: CCK1R y CCK2R. El receptor CCK1R se localiza principalmente en el tracto gastrointestinal y en el páncreas, mientras que el receptor CCK2R se encuentra predominantemente en el cerebro.[2-3] La activación de estos receptores por CCK regula una variedad de funciones digestivas, incluyendo la contracción de la vesícula biliar, la secreción de enzimas pancreáticas, la motilidad intestinal y la inhibición del vaciamiento gástrico.

Además de sus funciones digestivas, CCK actúa como un neurotransmisor en el cerebro, donde modula la ingesta de alimentos y la saciedad. La activación de los receptores CCK1R en las neuronas aferentes vagales proporciona retroalimentación post-ingestiva al tronco encefálico, lo que contribuye a la regulación del tamaño de las comidas y el intervalo entre comidas. En condiciones de obesidad inducida por la dieta, se ha observado una reducción en la sensibilidad a CCK, lo que puede perpetuar la ingesta excesiva de alimentos.

CCK también tiene implicaciones en la patología de enfermedades como la formación de cálculos biliares y ciertos tipos de tumores neuroendocrinos. La disfunción en la señalización de CCK1R puede contribuir a la formación de cálculos de colesterol al alterar la motilidad de la vesícula biliar y el metabolismo del colesterol biliar. Además, la expresión de CCK se ha encontrado en varios tumores, sugiriendo su potencial uso como marcador tumoral.

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Péptido Relacionado con el Gen de la Calcitonina (CGRP)

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Péptido Relacionado con el Gen de la Calcitonina (CGRP)

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El péptido relacionado con el gen de la calcitonina (CGRP) es un neuropeptido de 37 aminoácidos que pertenece a la familia de péptidos de la calcitonina. Se encuentra principalmente en las fibras sensoriales C y Aδ, así como en el sistema nervioso central. CGRP es conocido por sus potentes efectos vasodilatadores y su papel en la modulación del dolor, especialmente en condiciones como la migraña.

Bioquímicamente, CGRP se une a un receptor acoplado a proteínas G, compuesto por el receptor similar a la calcitonina (CLR) y la proteína modificadora de la actividad del receptor 1 (RAMP1). Esta interacción activa vías de señalización intracelular, como la vía del AMP cíclico (cAMP), que es crucial para sus efectos biológicos.

CGRP también está implicado en la inflamación neurogénica y la sensibilización periférica, contribuyendo a la transmisión nociceptiva y al estado hipersensible de las neuronas sensoriales primarias y de segundo orden. Además, tiene un papel en la homeostasis ósea y la regeneración, promoviendo la osteogénesis y la angiogénesis.

En el contexto cardiovascular, CGRP actúa como un vasodilatador potente y tiene efectos protectores en enfermedades cardiovasculares, como la hipertensión y la insuficiencia cardíaca.Su capacidad para reducir la presión arterial ha sido demostrada en modelos

experimentales y en humanos.

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El péptido intestinal vasoactivo (VIP) es un neuropeptido de 28 aminoácidos perteneciente a la familia de la glucagón/secretina. VIP se distribuye ampliamente en los sistemas nerviosos central y periférico, donde regula múltiples procesos fisiológicos, incluyendo la secreción exocrina, la liberación hormonal, el desarrollo fetal y las respuestas inmunitarias.

Bioquímicamente, VIP ejerce sus efectos a través de dos subtipos de receptores, VPAC1 y VPAC2, que son parte de la superfamilia de receptores acoplados a proteínas G (GPCR). La interacción de VIP con estos receptores activa la adenilato ciclasa, lo que lleva a un aumento en los niveles de adenosina monofosfato cíclico (cAMP). Este aumento en cAMP es un mecanismo clave para sus efectos biológicos, como la vasodilatación y la modulación de la actividad cardíaca.

VIP es un potente vasodilatador, siendo 50-100 veces más eficaz que la acetilcolina en esta función. En el sistema cardiovascular, VIP puede aumentar el flujo sanguíneo coronario y tiene efectos inotrópicos positivos en el músculo cardíaco. Además, VIP tiene un papel en la regulación del tono vasomotor coronario y puede influir en la frecuencia cardíaca.

Desde el punto de vista farmacocinético, VIP es químicamente inestable, especialmente en soluciones básicas, y se degrada rápidamente en fluidos gástricos e intestinales, lo que limita su administración oral. La estabilidad de VIP es pH-dependiente, siendo más estable en soluciones ácidas y neutras.

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La angiotensina II (Ang II) es un péptido clave en el sistema renina-angiotensina (RAS) que desempeña un papel crucial en la regulación de la presión arterial y el equilibrio de electrolitos. Actúa principalmente a través de los receptores AT1 y AT2, con efectos predominantes mediados por el receptor AT1.

Desde un punto de vista bioquímico, Ang II inicia una serie de eventos de señalización intracelular al unirse al receptor AT1. Esto incluye la activación de la fosfolipasa C, que genera inositol trifosfato (IP3) y diacilglicerol (DAG), conduciendo a la liberación de calcio intracelular y activación de la proteína quinasa C (PKC). Además, Ang II activa las vías de las cinasas MAP (ERK1/2, JNK, p38MAPK) y las tirosinas quinasas receptoras y no receptoras, como Src y JAK/STAT, que están implicadas en la inflamación y el remodelado vascular.

Ang II también promueve la generación de especies reactivas de oxígeno (ROS) a través de la activación de la NADPH oxidasa, lo que contribuye a la disfunción endotelial y la fibrosis vascular. Estos procesos son fundamentales en la patogénesis de enfermedades cardiovasculares como la hipertensión y la insuficiencia cardíaca.

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Los péptidos antimicrobianos (AMPs) son componentes cruciales del sistema inmunológico innato con una amplia actividad antimicrobiana. Bioquímicamente, los AMPs son moléculas pequeñas, generalmente de 12 a 100 aminoácidos, que poseen una carga neta positiva y propiedades anfipáticas. Estas características permiten que los AMPs interactúen con las membranas celulares de los patógenos, que suelen tener una carga negativa, facilitando su inserción y posterior acción antimicrobiana.

Los AMPs actúan principalmente mediante la disrupción de las membranas celulares de los microorganismos, lo que puede llevar a la formación de poros y, eventualmente, a la lisis celular.Existen varios modelos que describen este proceso, como el modelo de barril-estaca, el modelo toroidal y el modelo de alfombra. Además, algunos AMPs pueden penetrar en las células y afectar funciones intracelulares, como la síntesis de proteínas o la integridad del ADN.

Las propiedades bioquímicas que determinan la actividad de los AMPs incluyen la longitud del péptido, la secuencia primaria, la carga, la hidrofobicidad, la anfipaticidad y la estructura secundaria. La hidrofobicidad y la carga positiva son esenciales para la interacción inicial con las membranas bacterianas, mientras que la anfipaticidad facilita la inserción y la formación de poros.

Además, los AMPs pueden tener propiedades inmunomoduladoras, lo que amplía su potencial terapéutico más allá de la simple actividad antimicrobiana. Sin embargo, su aplicación clínica enfrenta desafíos como la susceptibilidad a la degradación y el costo de producción.

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Péptidos antimicrobianos  Gloria Gómez Montesino

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La hormona alfa-melanocito estimulante (α-MSH) es un péptido derivado del proopiomelanocortina (POMC) que desempeña funciones importantes en la regulación del apetito, la inflamación y la función de los melanocitos.

Regulación del Apetito:

En el sistema nervioso central, α-MSH actúa como un péptido anorexigénico, lo que significa que suprime el apetito. Se libera en regiones hipotalámicas donde interactúa con los receptores de melanocortina 3 y 4 (MC3R y MC4R), disminuyendo la ingesta de alimentos y aumentando el gasto energético. Este mecanismo es crucial en la regulación del equilibrio energético y tiene implicaciones en el tratamiento de la obesidad.

Función en Melanocitos:

En la piel, α-MSH se une al receptor MC1R en los melanocitos, estimulando la producción de eumelanina, un tipo de melanina. Aunque su papel en la pigmentación humana es debatido, se sabe que α-MSH también protege a los melanocitos del estrés oxidativo y regula la producción de óxido nítrico.

Efectos Antiinflamatorios:

α-MSH tiene potentes efectos antiinflamatorios. Actúa sobre los receptores de melanocortina en células del sistema inmune, inhibiendo la producción de citocinas proinflamatorias y modulando la actividad de factores de transcripción como NF-kB. Estos efectos han sido validados en modelos animales de diversas enfermedades inflamatorias, lo que sugiere su potencial terapéutico en trastornos inflamatorios y autoinmunes.

Producción y Degradación:

La producción de α-MSH está regulada por el estado metabólico del organismo y se expresa principalmente en el núcleo arcuato del hipotálamo y en el núcleo del tracto solitario del tronco encefálico. Su procesamiento y degradación son esenciales para su función biológica.

En resumen, α-MSH es un péptido multifuncional con roles críticos en la regulación del apetito, la pigmentación y la respuesta inflamatoria, lo que lo convierte en un objetivo potencial para diversas intervenciones terapéuticas.