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Show! Muito criativo, abordou o assunto de maneira leve e detalhada

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Amei. O assunto ficou muito bem explicado ainda mais com as figuras que ficaram incríveis

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O assunto ficou muito bem explicado, ainda mais usando as imagens fica ainda mais dinâmico

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Nossa ficou muito legal. Achei muito criativo. Parabéns!

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Parabéns pela criatividade! Brilhante! Conseguiu expressar bem o tema!

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eu amei essas imagenssss, mto bom o mural

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Fonte: Khan Academy. Regulação Enzimática

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Efetores: pequenas moléculas regulatórias. Os efetores podem ser:
Efetor alostérico positivo – aumenta a afinidade da enzima pelo substrato e, assim, eleva a velocidade da reação.
Efetor alostérico negativo – reduz a afinidade da enzima pelo substrato e, assim, diminui a velocidade da reação.

Inibição alostérica: inibição por um evento de ligação em um sítio diferente do sítio ativo, que induz uma mudança conformacional e reduz a afinidade da enzima por seu substrato.

Enzimas Simples: são aquelas formadas apenas por uma parte proteica, isto é, não há associações com substâncias de outra natureza química.

Holoenzimas: são enzimas formadas pela associação de uma parte proteica com outra parte não proteica, denominada, grupo prostético. A parte proteica de uma holoenzima é denominada Apoenzima enquanto que a parte não proteica é denominada coenzima.

Apoenzima: é a parte proteica responsável pela escolha da reação, portanto, age como indicador do substrato.

Cofator: são moléculas pequenas, orgânicas ou inorgânicas que tem papel no funcionamento de diversas enzimas, auxiliando e possibilitando a catálise enzimática.
Cofator orgânico ou coenzima: vitaminas do complexo B
Cofator inorgânico: íons metálicos

Inibição competitiva: o inibidor "compete" com o substrato pela enzima, bloqueando a ligação do substrato, por exemplo, ao se ligar ao sítio ativo.

Inibição não competitiva: o inibidor não impede o substrato de se ligar ao sítio ativo, em vez disso, ele se liga a outro sítio e impede a enzima de realizar seu trabalho. Essa inibição é chamada de "não competitiva", pois o inibidor e o substrato podem ambos estar ligados à enzima ao mesmo tempo.

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Uso de Enzima Fertilizante na Agricultura

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Uso de Enzima Fertilizante na Agricultura

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Enzima Fertilizante: complexo multi-enzimático, rico em aminoácidos e nutrientes orgânicos que fornece às plantas a alimentação necessária para um crescimento sustentado.

Orgânico e compatível com o metabolismo da planta;

Aumenta porosidade das raízes, permitindo maior permeabilidade e absorção dos nutrientes;

Estabiliza a alcalinidade do meio de cultivo evitando o crescimento de fungos nas plantas;

Uso: Aplicação em cultivos: Legumes, frutas, grãos de qualquer tipo de plantação que necessite irrigação. É especialmente indicado para hidroponia, aquaponia, etc..

SNatural Ambiente. Enzima Fertilizante na Agricultura. Disponível em: <https://www.snatural.com.br/fertilizante-agricultura-macronutrientes-micronutrientes/>. Acessado em: 17 de março de 2022

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Classificação de proteínas quanto ao número de cadeias polipeptídicas

Proteínas Monoméricas: Formadas apenas por uma cadeia polipeptídica;

Proteínas Oligoméricas: De estrutura e função mais complexas, são formadas por mais de uma cadeia polipeptídica.

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Fonte: Khan Academy. Regulação Enzimática

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Vídeos:

Proteínas - Enzimas: https://youtu.be/Muo3NyMfCAI

Enzimas Alostéricas: https://www.youtube.com/watch?v=nQL6cAeD_Wg

Artigos:

NASCIMENTO, J. B.; BARRIGOSSI, J. A. F. (2014). O papel das enzimas antioxidantes na defesa das plantas contra insetos herbívoros e fitopatógenos. Agrarian Academy, Goiânia, v. 1, n. 1, p. 234-250

ALLIS, C. D.; BERGER, S. L.; COTE, J. et al. (2007). New Nomenclature for Chromatin-Modifying Enzymes. Cell, 131(4), 633-636. https://doi.org/10.1016/j.cell.2007.10.039

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A equação de Lineweaver-Burk é baseada na equação de Michaelis, que é uma uma função racional. Como as funções racionais podem ser difíceis de trabalhar graficamente, a equação de Michaelis pode ser transformada em uma equação linear tornando o recíproco de ambos os lados.

Essa nova equação é chamada de equação Lineweaver-Burk em homenagem aos pesquisadores que a derivaram em 1934. A equação Lineweaver-Burk é uma equação linear, onde 1/V é uma função linear de 1/[S] em vez de V ser uma função racional de [S]. A equação Lineweaver-Burk pode ser prontamente representada graficamente para determinar os valores de Km e Vmax

Biomath. Linear Functions Applications: Enzyme Kinetics. Disponível em: <http://www.biology.arizona.edu/biomath/tutorials/linear/linearfunctionapplication/enzymekinetics.html>. Acessado em: 17 de março de 2022

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é definida como a concentração de substrato necessária para que metade da velocidade máxima da reação seja atingida. O Km de um substrato para uma enzima específica é característico, e fornece um parâmetro de especificidade deste substrato em relação à enzima.

A constante de Michaelis Km é definida como a concentração para a qual a velocidade da reação enzimática é metade de Vmax. Isto pode verificar-se ao substituir Km = [S] na equação de Michaelis-Menten.

É uma constante de extrema importância no estudo das reações enzimáticas. O Km permite entender a função de enzimas que catalisam uma reação específica, como é o caso das isoenzimas, hexoquinase e glicoquinase.

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De Primeira Ordem: a concentração de substrato é muito menor que km, ou seja, km+S≈km, então v=(Vm/km).S, ou seja, a velocidade é linearmente proporcional ao aumento da concentração de substrato.

De Ordem Zero: a concentração de substrato é muito maior que km, então km+S≈S e v=Vm, ou seja, a velocidade não é modificada com o aumento da concentração de substrato.

PACHECO, T. F.; MENDES, T. D. 2021. Guia prático para caracterização de enzimas. Brasília, DF: Embrapa Agroenergia.

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O substrato liga-se ao sítio ativo de uma enzima e é convertido em Produto. Uma vez que os produtos deixam o sítio ativo, a enzima está pronta para se ligar a um novo substrato e repetir o processo.

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Fatores que alteram a atividade das enzimas:

Temperatura: A temperatura condiciona a velocidade da reação. Temperaturas extremamente altas podem desnaturar as enzimas. Cada enzima atua sob uma temperatura ideal.

pH: Cada enzima possui uma faixa de pH considerada ideal. Dentro desses valores a atividade é máxima.

Tempo: Quando mais tempo a enzima tiver contato com o substrato, mais produtos serão produzidos.

Concentração da enzima e do substrato: Quanto maior a concentração da enzima e do substrato, maior será a velocidade da reação.

MAGALHÃES, L. Enzimas. Toda Matéria. Disponível em: <https://www.todamateria.com.br/enzimas/> Acessado em: 17 de março de 2022

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As enzimas são classificadas nos seguintes grupos, conforme o tipo de reação química que catalisam:

1. Oxidoredutases: reações de oxidação-redução ou transferência de elétrons. Exemplo: Desidrogenases e Oxidases.

2. Transferases: transferência de grupos funcionais como amina, fosfato, acil e carboxi. Exemplo: Quinases e Transaminases.

3. Hidrolases: reações de hidrólise de ligação covalente. Exemplo: Peptidases.

4. Liases: reações de quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de água, amônia e gás carbônico. Exemplo: Dehidratases e Descarboxilases.

5. Isomerases: reações de interconversão entre isômeros óticos ou geométricos. Exemplo: Epimerases.

6. Ligases: reações de formação de novas moléculas a partir da ligação entre duas pré-existentes. Exemplo: Sintetases.

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As enzimas são formadas por uma parte proteica, chamada de apoenzima e outra parte não proteica, chamada de cofator.

Quando o cofator é uma molécula orgânica, recebe a denominação de coenzima. Muitas coenzimas são relacionadas com as vitaminas.

O conjunto da enzima + cofator, é chamado de holoenzima.

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São enzimas que contem uma região separada daquela em que se liga o substrato, na qual pequenas moléculas regulatórias podem se ligar e modificar a atividade catalítica destas enzimas.
Quanto à sua estrutura, são oligoméricas ou seja compostas de varias cadeias polipeptídicas, cada uma com um sítio ativo. A ligação do substrato ao sítio ativo de uma das subunidades afeta a conformação das demais, facilitando a ligação dos demais substratos a sítios ativos.

Regulação alostérica: é a forma de regulação em que a molécula reguladora (um ativador ou inibidor) se liga a uma enzima em algum lugar diferente do sítio ativo. O lugar onde o regulador se liga é chamado de sítio alostérico.

Praticamente todos os casos de inibição não competitiva (juntamente com alguns casos exclusivos de inibição competitiva) são formas de regulação alostérica.

OpenStax, Enzymes. 2014. Disponível em: <http://cnx.org/contents/3270ba1a-e262-481e-9902-61ef811251d5@7.>. Acessado em: 17 de março de 2022

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Imagens criadas no Canva, por Laysla Adam

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A parte da enzima em que o substrato se conecta é chamado de sítio ativo ou centro catalítico (uma vez que é aí onde ocorre a "ação" catalítica).

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Para catalizar uma reação, uma enzima irá pegar (se ligar) uma ou mais moléculas de reagentes. Essas moléculas são os Substratos das enzimas.

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Elas aceleram a velocidade das reações, o que contribui para o metabolismo. Sem as enzimas, muitas reações seriam extremamente lentas.