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Es un polipéptido formado por 51 aminoácidos distribuidos en 2 cadenas: la cadena A con 21 aminoácidos y la cadena B con 30 aminoácidos.

La Insulina tiene 3 enlaces disulfuros: dos enlaces unen la cadena A con la B y otro enlace dentro de la cadena A.

La insulina tiene un precursor de una única cadena polipeptídica llamado preproinsulina de 110 aminoácidos. La eliminación de su péptido de señal durante la inserción en el retículo endoplasmático da lugar a la proinsulina de 87 residuos. La proinsulina se modifica en el aparato de Golgi y las vesículas secretoras que salen del complejo mencionado contienen la hormona activa: la insulina.

La insulina es un ejemplo típico de proteína globular en la que encontramos los aminoácidos no polares en el centro formando un núcleo hidrofóbico y los aminoácidos polares y cargados en torno a éste.

Una vez sintetizada en las células β pancreáticas, la insulina se almacena en forma de hexámeros que a su vez forman microcristales que se almacenan en gránulos secretores, de los que son liberados posteriormente. De esta forma se facilita el almacenamiento y se previene la temprana degradación.

Es sintetizada por las células Beta de los Islotes de Langerhans del páncreas.

Funciones:

La insulina disminuye el nivel de glucosa sanguínea permitiendo la entrada de glucosa en las células, así interviene en el control de la glucemia y en el metabolismo de los nutrientes, para la síntesis de componentes celulares como el glucógeno y los triglicéridos.

1. Sobre los hidratos de carbono

Facilita la entrada de glucosa en las células para aportar energía (en las células del cerebro la glucosa entra sin necesidad de insulina).

Facilita el depósito de glucosa en forma de glucógeno en el hígado y los músculos, principalmente.

Intervine en la transformación del exceso de glucosa en grasa y su acúmulo en los adipocitos.

2. Sobre las grasas y las proteínas

Facilita la formación de grasas (lipogénesis)

Inhibe la escisión de las grasas en ácidos grasos (lipolisis)

Facilita el transporte de aminoácidos a las células que son la base para la formación de proteínas

La deficiencia en la producción de Insulina o la incapacidad para realizar su función en el cuerpo produce la Diabetes Mellitus.

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La oxitocina es un péptido corto que contiene 9  aminoácidos (nonapéptido), con un puente disulfuro. Su secuencia es:

cisteína-tirosina-isoleucina-glutamina-asparagina-cisteína-prolina-leucina-glicina

La oxitocina es una hormona y un neuropéptido, sintetizada por células nerviosas neurosecretoras magnocelulares en el núcleo supraóptico  y el núcleo paraventricular del hipotálamo, de donde es transportada por su proteína transportadora, neurofisina , a lo largo de los axones de las neuronas hipotalámicas hasta sus terminaciones en la porción posterior de la hipófisis (neurohipófisis), donde se almacena y

desde donde es segregada al torrente sanguíneo.

Funciones

Estimulación de las contracciones uterinas durante el parto y la liberación de leche durante la lactancia

Neuromodulador en el sistema nervioso central modulando comportamientos sociales, sentimentales, patrones sexuales y la conducta parental. Se presenta mayormente cuando el individuo experimenta sensaciones muy agradables.

Los principales estímulos que provocan la liberación de la oxitocina hacia la corriente sanguínea son la succión del pezón, estimulación de genitales y distensión del cuello

uterino.

En humanos no se conocen alteraciones asociadas con la hipersecreción o hiposecreción de esta hormona.

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El glutatión es una pequeña molécula que se encuentra en casi todas las células del cuerpo humano. Esta compuesta por tres aminoácidos: cisteína, ácido glutámico y glicina (tripéptico).

Contiene un enlace peptídico inusual entre el grupo amino de la cisteína y el grupo carboxilo de la cadena lateral del glutamato. Se trata del principal antioxidante de las células, es ubicuo y ayuda a protegerlas de las especies reactivas del oxígeno, como los radicales libres y los peróxidos.

Todas las células tienen la capacidad de producir Glutatión, pero su síntesis es preferentemente en el hígado.

Funciones

El glutatión participa en la eliminación de las toxinas de las células, el transporte de vitaminas y minerales, la regulación del sistema inmunitario y, sobre todo, en la protección

antioxidante. El glutatión se une a las toxinas y a los radicales libres, neutralizándolos.

Tener niveles bajos de glutatión es una mala noticia, porque quiere decir que nuestro organismo está desprotegido frente a la oxidación y el envejecimiento. Una mala

alimentación pobre en nutrientes, y la exposición a tóxicos como el tabaco, el alcohol y la contaminación ambiental, hacen que desciendan los niveles. Además, el glutatión también disminuye a medida que envejecemos.  Los niveles bajos de glutatión pueden provocar anemia, fatiga y debilidad muscular, y aumentar el riesgo de ciertos cánceres, como la leucemia y el cáncer de pulmón. También aumenta los problemas neurológicos, como la

enfermedad de Parkinson y el Alzheimer.

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La gastrina es una hormona gastrointestinal polipeptídica secretada por las células G del antro gástrico, duodeno y páncreas. Su función principal es la estimulación de la secreción de Ácido Clorhídrico (HCl), a nivel de las células parietales del estómago.

El HCl es uno de los compuestos químicos liberados en el estómago cuando consumimos alimento. El papel

del HCl en el estómago, junto con los otros jugos gástricos, es descomponer los alimentos y causar la liberación de enzimas que favorecen la digestión.

El HCl también protege al organismo ya que destruye patógenos que se encuentran comúnmente en los alimentos.

Estructura Química

Su estructura química se basa en una cadena de aminoácidos, y existen varias formas de gastrina, siendo las más relevantes la gastrina-17 (G17) y la gastrina-34 (G34).

1. Composición: La gastrina se compone de una cadena de aminoácidos que varía según el tipo. Por ejemplo, la gastrina-17 está formada por 17 aminoácidos y su secuencia es:

Secuencia de G17:

pGlu-Gly-Pro-Trp-Leu-Glu-Glu-Glu-Glu-Glu-Ala-Tyr-Gly-Trp-Met-Asp-Phe-NH2

Esta secuencia incluye un residuo de ácido piroglutámico (pGlu) en el extremo N-terminal y un grupo amida (NH2) en el extremo C-terminal.

2. Modificaciones Post-Traduccionales: La gastrina se produce inicialmente como preprogastrina, que luego se procesa en varias etapas:

Clivaje inicial para formar progastrina.

Sulfatación opcional.

Clivaje adicional por enzimas específicas para formar las formas activas de gastrina.

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La vasopresina es una hormona peptídica, pequeña (oligopéptido) constituida por nueve aminoácidos: producida por el hipotálamo (núcleos supraóptico predominantemente y paraventricular), pero almacenada y secretada en la glándula hipófisis.

La mayoría se almacena en la parte posterior de la hipófisis (neurohipófisis) con el fin de ser liberada en la sangre. La vasopresina está en elevadas concentraciones en el locus coeruleus y en la sustancia negra, que son núcleos catecolaminérgicos.

Funciones

La función principal de la ADH es regular el metabolismo hídrico del organismo. Su órgano diana es el riñón, en donde a través de un mecanismo que implica formación de AMPc y activación de proteína quinasa A estimula la reabsorción de agua en la porción final de la nefrona.

Además, la ADH induce vasoconstricción aumentando la presión arterial

Una producción aumentada de ADH se denomina síndrome de ADH inadecuada y cursa con oliguria y aumento del volumen sanguíneo. Su deficiencia se puede originar por una deficiente producción o por resistencia a la hormona y se denomina diabetes insípida, la cual cursa con polidipsia y poliuria.

Estructura:

La vasopresina está formada por la siguiente secuencia de aminoácidos:

Cys-Tyr-Phe-Gln-Asn-Cys-Pro-Arg-Gly

Esta secuencia incluye un puente disulfuro entre los residuos de cisteína en las posiciones 1 y 6, lo que es crucial para la estabilidad y función de la molécula.

Síntesis

1. Producción Inicial: Se sintetiza como una preprohormona en neuronas magnocelulares de los núcleos supraóptico y paraventricular del hipotálamo.

2. Procesamiento: La preprohormona se convierte en prohormona y luego en vasopresina a través del retículo endoplasmático y el aparato de Golgi.

3. Almacenamiento: La vasopresina se almacena en gránulos neurosecretorios en la neurohipófisis (lóbulo posterior de la hipófisis).

4. Liberación: Se libera al torrente sanguíneo en respuesta a cambios en la osmolaridad del plasma o disminución del volumen sanguíneo, así como otros estímulos como la angiotensina II.

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La leptina es una hormona de naturaleza peptídica, compuesta por 167 aminoácidos, aunque su forma activa está constituida por 146 aminoácidos. Se produce principalmente en los adipocitos (células de grasa) y tiene un papel fundamental en la regulación del apetito y el metabolismo energético.

Funcionamiento: La leptina actúa como una señal al cerebro sobre el estado de las reservas de grasa en el cuerpo. Cuando los depósitos de grasa aumentan, se incrementa la liberación de leptina, lo que reduce el apetito y aumenta el gasto energético. Esta hormona interactúa principalmente con el hipotálamo, donde regula la producción de otros neurotransmisores que controlan el hambre.

La estructura de la leptina incluye:

167 aminoácidos en total, con un péptido señal de 21 aminoácidos.

Presenta cuatro hélices alfa en su conformación tridimensional.

Contiene un puente disulfuro entre las cisteínas en posiciones 96 y 146, esencial para su actividad biológica

Sobre el SNC, la leptina actúa a nivel de los receptores específicos, provocando una inhibición de la ingesta por pérdida del apetito. De este modo, la leptina interviene en el mecanismo de control a mediano y a largo plazo del balance energético, la leptina actúa dirigiéndose al SNC y encargándose de modular los procesos neuroendocrinos que intervienen en las diversas respuestas adaptativas y comportamientos, para el caso de sujetos obesos, estos suelen presentar niveles de leptina elevados.

La leptina participa en la respuesta inflamatoria, en tanto que dicha hormona posee capacidad para estimular e iniciar la proliferación de las células T CD4+, así como de ciertas citocinas.

Desde un punto de vista sexual y de desarrollo, la leptina cobra una especial relevancia en el inicio de la pubertad y, con esto, en la reproducción. Esta capacidad para modular el inicio de una edad sexualmente efectiva tiene su origen en la estrecha intercomunicación que dicha hormona posee con el hipotálamo, la leptina informará a dicho órgano sobre el volumen orgánico total existente de masa grasa para el inicio de la pubertad femenina y la reproducción. La leptina posee además la capacidad de incrementar las concentraciones plasmáticas de LH, hormona folículo estimulante y testosterona.

Otra de las principales funciones de la leptina es su capacidad para estimular la función angiogénica. Si bien del mismo modo que potencia la creación de nuevos vasos sanguíneos, la leptina posee una gran capacidad para elevar la presión arterial.

Proceso de Síntesis de Leptina

1. Transcripción: El gen LEP en el cromosoma 7q31 se transcribe a ARN mensajero (ARNm).

2. Traducción y Procesamiento Inicial: El ARNm es traducido en el retículo endoplásmico rugoso, formando preproleptina (167 aminoácidos).

3. Escisión del Péptido Señal: Se elimina el péptido señal, resultando en proleptina (146 aminoácidos).

4. Modificación Post-Traduccional: La proleptina se pliega y forma un puente disulfuro, esencial para su actividad.

5. Secreción: La leptina madura se transporta al aparato de Golgi, donde se empaqueta en vesículas y se libera al torrente sanguíneo, regulada por factores como la insulina y el estado nutricional.

6. Regulación de la Secreción: La secreción varía según la cantidad de tejido adiposo y sigue un patrón circadiano, aumentando tras las comidas y disminuyendo durante el ayuno.

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Consejo General de Colegios Farmacéuticos

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Absorción de las grasas. Sales Biliares. Colecistocinina.

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La somatostatina es una hormona peptídica que desempeña un papel crucial en la regulación de diversas funciones fisiológicas, especialmente en la inhibición de la secreción de otras hormonas.

Funciones: La somatostatina, también conocida como hormona inhibidora de la hormona del crecimiento (GHIH), actúa principalmente en el sistema endocrino y el sistema nervioso central.

Sus funciones incluyen:

Inhibición de la hormona del crecimiento: Bloquea la liberación de somatotropina por la hipófisis.

Regulación de la secreción de insulina y glucagón: Inhibe la producción de estas hormonas en el páncreas.

Efectos gastrointestinales: Disminuye la motilidad gástrica y la absorción de nutrientes, así como la secreción de ácido clorhídrico y enzimas digestivas.

La somatostatina inhibe la secreción de numerosas hormonas como la somatotropina, la corticotropina (ACTH), la gastrina, la insulina y el glucagón, al igual que las secreciones gástricas y pancreáticas, tanto endocrinas como exocrinas. Reduce, asimismo, la motilidad del tracto digestivo y el flujo sanguíneo esplácnico.

Estructura Química

La somatostatina es un tetradecapéptido, compuesta por 14 aminoácidos. Su estructura química se representa como:

H-Ala-Gly-Cys-Lys-Asn-Phe-Phe-Trp-Lys-Thr-Phe-Thr-Ser-Cys-OH.

Presenta un puente disulfuro que es fundamental para su estabilidad y actividad biológica.

Síntesis

La síntesis de somatostatina ocurre principalmente en:

1. Hipotálamo: Donde se produce inicialmente.

2. Células delta de los islotes de Langerhans en el páncreas.

Proceso de Síntesis

1. Transcripción del Gen: El gen que codifica la somatostatina se transcribe a ARNm.

2. Traducción y Procesamiento: El ARNm se traduce en el retículo endoplásmico, formando una proteína precursora.

3. Escisión y Modificación: La proteína precursora se escinde para formar la somatostatina activa, que luego sufre modificaciones post-traduccionales, incluyendo la formación del puente disulfuro.

4. Secreción: Finalmente, la somatostatina se libera al torrente sanguíneo en respuesta a estímulos como altos niveles de glucosa y aminoácidos.

Este proceso asegura que los niveles de somatostatina se ajusten adecuadamente a las necesidades metabólicas del organismo.

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El glucagón es una hormona polipeptídica de 29 aminoácidos, producida por las células α de los islotes pancreáticos en respuesta a hipoglicemia y otras situaciones de estrés. Su gen se encuentra localizado en brazo largo del cromosoma 2 y se expresa además de en las células α, en las células L de la mucosa intestinal y en algunas neuronas del tallo cerebral.

El glucagón se sintetiza a partir de un precursor más grande conocido como preproglucagón, que consta de aproximadamente 180 aminoácidos. Este precursor es procesado para dar lugar a varios péptidos, entre ellos el glucagón

La glicemia es el estímulo fisiológico para la secreción de glucagón, siendo otros factores importantes: la insulina, la amilina, la somatostatina, GABA, el Zn++, la leptina, los aminoácidos y los ácidos grasos.

La concentración de ATP en las células α influye en la actividad del canal de K+, lo que provoca cambios en la polaridad de la membrana celular. Esto determina la entrada de Ca++ y Na+, elementos esenciales para la exocitosis del glucagón. El receptor del glucagón, GcGR, se encuentra principalmente en el hígado y riñones, pero también en tejido adiposo, corazón y páncreas endocrino.

El glucagón incrementa, a nivel hepático, la glucogenólisis y la neoglucogénesis e inhibe la glucogenogénesis y la glicolisis por lo cual se produce hiperglicemia.

La secreción de glucagón está regulada por factores paracrinos, endocrinos, el sistema nervioso autónomo y por cambios en la concentración de metabolitos en sangre.

Las señales paracrinas incluyen: insulina, GABA, amilina, Zn++ y somatostatina; entre los factores endocrinos están:

Los péptidos hormonales: el péptido similar al glucagón 1 (GLP1) y el péptido insulinotropico dependiente de glucosa (GIP) y la leptina, así mismo los ácidos grasos libres y algunos aminoácidos regulan la liberación de glucagón.

Síntesis del Glucagón

1. Transcripción del Gen: El gen GCG, que codifica el glucagón, se transcribe a ARN mensajero (ARNm) en el cromosoma 2.

2. Producción de Preproglucagón: El ARNm se traduce en el retículo endoplásmico rugoso, formando preproglucagón (180 aminoácidos).

3. Escisión del Péptido Señal: Se elimina el péptido señal, resultando en proglucagón.

4. Procesamiento del Proglucagón: Enzimas prohormona convertasa procesan el proglucagón, generando varios péptidos, incluyendo el glucagón (29 aminoácidos).

5. Almacenamiento y Secreción: El glucagón maduro se almacena en gránulos dentro de las células alfa y se libera al torrente sanguíneo en respuesta a hipoglucemia y otros estímulos.

6. Regulación de la Secreción: La secreción está influenciada por niveles bajos de glucosa, aminoácidos y hormonas gastrointestinales.

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Colecistoquinina (CCK) es una hormona peptídica intestinal secretada por las células I en la parte craneal del intestino delgado. La CCK cuenta con seis formas que poseen el mismo segmento terminal de ocho aminoácidos en el extremo carboxilo de la molécula, el cual es la estructura activa de la hormona. La forma de 33 AA, secretada en el intestino delgado de humanos es la más conocida, pero existen otras formas como CCK-83, CCK-58, CCK-39, CCK-22, y CCK-8.

La CCK se secreta en respuesta a la presencia de nutrientes (grasa y proteínas) en el intestino delgado.

Funciones:

Las funciones de la CCK se pueden agrupar en aquellas que aumentan la digestibilidad de nutrientes y las que reducen el consumo .

Aumenta la digestibilidad de nutrientes: Esto incluye la contracción de la vesícula biliar, el aumento de la secreción exocrina del páncreas y una disminución en la motilidad del estómago e intestino.

Reduce el consumo de nutrientes: La CCK disminuye la motilidad intestinal y regula la expresión génica de NPY en el hipotálamo , o bien a una respuesta vagal causada por la unión de la CCK-8 a receptores en el nervio vago.

De las seis formas de CCK, la CCK-8 circulante parece ser la que regula el consumo en el hipotálamo.

La CCK no solo actúa como hormona digestiva, sino que también funciona como neurotransmisor en el sistema nervioso central, donde participa en la regulación del apetito y otros procesos neurológicos

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¿Cómo funcionan la glucosa y la insulina en el cuerpo? - #ExclusivoMSP

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La angiotensina II es un péptido bioactivo que juega un papel crucial en la regulación de la presión arterial y el equilibrio de líquidos en el organismo.

Estructura

La angiotensina II es un octapéptido formado por ocho aminoácidos con la siguiente secuencia:

Asp-Arg-Val-Tyr-Ile-His-Pro-Phe.

Es uno de los componentes más importantes del sistema renina-angiotensina-aldosterona (SRAA), que regula la presión arterial y el volumen sanguíneo. Su peso molecular es aproximadamente 1046 daltons. La estructura lineal y corta del péptido le permite interactuar eficazmente con sus receptores específicos en las células diana.

Funciones:

Vasoconstricción: La AII es un potente vasoconstrictor que aumenta la resistencia vascular periférica, lo que eleva la presión arterial.

Estimulación de Aldosterona: Promueve la liberación de aldosterona desde la corteza suprarrenal, lo que incrementa la reabsorción de sodio y agua en los riñones, contribuyendo al aumento del volumen sanguíneo.

Efectos en el Sistema Nervioso: Aumenta la sensación de sed y estimula la liberación de hormona antidiurética (ADH), lo que ayuda a regular el equilibrio hídrico.

Crecimiento Celular: Actúa como un factor de crecimiento, promoviendo la proliferación celular y la producción de matriz extracelular, lo que puede contribuir a cambios estructurales en los vasos sanguíneos y otros tejidos.

Síntesis

1. Producción de Angiotensina I:

La síntesis comienza en el hígado con la producción de angiotensinógeno, una proteína precursora.

La renina, secretada por los riñones en respuesta a baja presión arterial o baja concentración de sodio, convierte el angiotensinógeno en angiotensina I, un decapéptido inactivo.

2. Conversión a Angiotensina II:

La angiotensina I es convertida en angiotensina II por la enzima convertidora de angiotensina (ECA), que se encuentra principalmente en el endotelio pulmonar y vascular. Esta conversión implica la eliminación de dos aminoácidos.

Una vez formada, la angiotensina II se une a sus receptores específicos (AT1 y AT2) en varios tejidos, desencadenando sus efectos fisiológicos.

Estructura

La angiotensina II es un octapéptido formado por ocho aminoácidos con la siguiente secuencia:

Asp-Arg-Val-Tyr-Ile-His-Pro-Phe.

Es uno de los componentes más importantes del sistema renina-angiotensina-aldosterona (SRAA), que regula la presión arterial y el volumen sanguíneo. Su peso molecular es aproximadamente 1046 daltons. La estructura lineal y corta del péptido le permite interactuar eficazmente con sus receptores específicos en las células diana.

Funciones:

Vasoconstricción: La AII es un potente vasoconstrictor que aumenta la resistencia vascular periférica, lo que eleva la presión arterial.

Estimulación de Aldosterona: Promueve la liberación de aldosterona desde la corteza suprarrenal, lo que incrementa la reabsorción de sodio y agua en los riñones, contribuyendo al aumento del volumen sanguíneo.

Efectos en el Sistema Nervioso: Aumenta la sensación de sed y estimula la liberación de hormona antidiurética (ADH), lo que ayuda a regular el equilibrio hídrico.

Crecimiento Celular: Actúa como un factor de crecimiento, promoviendo la proliferación celular y la producción de matriz extracelular, lo que puede contribuir a cambios estructurales en los vasos sanguíneos y otros tejidos.

Síntesis

1. Producción de Angiotensina I:

La síntesis comienza en el hígado con la producción de angiotensinógeno, una proteína precursora.

La renina, secretada por los riñones en respuesta a baja presión arterial o baja concentración de sodio, convierte el angiotensinógeno en angiotensina I, un decapéptido inactivo.

2. Conversión a Angiotensina II:

La angiotensina I es convertida en angiotensina II por la enzima convertidora de angiotensina (ECA), que se encuentra principalmente en el endotelio pulmonar y vascular. Esta conversión implica la eliminación de dos aminoácidos.

Una vez formada, la angiotensina II se une a sus receptores específicos (AT1 y AT2) en varios tejidos, desencadenando sus efectos fisiológicos.

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La bradiquinina es un péptido fisiológico que actúa como un potente vasodilatador y tiene un papel importante en la regulación de la presión arterial y en la respuesta inflamatoria.

Fue descubierta en 1948 por los fisiólogos brasileños Maurício Rocha e Silva, Wilson Teixeira Beraldo, y Gastão Rosenfeld, quienes identificaron sus potentes efectos hipotensores en modelos animales. La bradiquinina se detectó en el plasma sanguíneo tras la adición de veneno de la víbora Bothrops jararaca.

Estructura Química

La estructura química de la bradiquinina se caracteriza por su cadena lineal de aminoácidos. Su peso molecular es aproximadamente 1060 daltons, y su fórmula molecular es C50H73N15O11. La presencia de un grupo carboxilo

(-COOH) en un extremo y un grupo amino (-NH2) en el otro le confiere propiedades típicas de los péptidos.

La bradiquinina es un octapéptido formado por nueve aminoácidos con la siguiente secuencia:

Arg-Pro-Pro-Gly-Phe-Ser-Pro-Phe-Arg.

Funciones

La bradiquinina tiene varias funciones fisiológicas importantes:

1. Vasodilatación: Actúa sobre los vasos sanguíneos, provocando su dilatación a través de la liberación de sustancias como el óxido nítrico y prostaciclinas. Esto ayuda a reducir la presión arterial.

2. Aumento de la Permeabilidad Vascular: Facilita el paso de líquidos y proteínas desde el torrente sanguíneo hacia los tejidos, lo que puede contribuir a procesos inflamatorios.

3. Estimulación del Dolor: Se relaciona con el mecanismo del dolor, actuando como mediador en situaciones de inflamación.

4. Interacción con el Sistema Nervioso: Aumenta los niveles internos de calcio en los astrocitos, lo que provoca la liberación de glutamato, un neurotransmisor asociado con la señalización del dolor.

5. Efectos en el Sistema Respiratorio: Se ha observado que puede causar tos seca en pacientes tratados con inhibidores de la enzima convertidora de angiotensina (ECA), lo que puede llevar a interrumpir el tratamiento.

Síntesis

La bradiquinina se sintetiza a partir de su precursor, el cininógeno, mediante un proceso de desdoblamiento proteolítico. Este proceso ocurre principalmente a través del sistema calicreína-cinina:

1. Producción del Cininógeno: Se produce un precursor conocido como cininógeno, que tiene un peso molecular elevado.

2. Acción de Calicreína: La calicreína hidroliza el cininógeno, liberando bradiquinina.

3. Regulación y Degradación: La bradiquinina es rápidamente degradada por enzimas como la enzima convertidora de angiotensina (ECA), aminopeptidasa P y carboxipeptidasa N.

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La secretina es una hormona peptídica que se produce en el sistema gastrointestinal, específicamente en las células S de la mucosa del duodeno, aunque también se encuentra en menor cantidad en el yeyuno e íleon. Es considerada una de las primeras hormonas identificadas y juega un papel crucial en la regulación del proceso digestivo.

Estructura Química

La secretina es sintetizada a partir de una proteína precursora llamada prosecretina, que consta de 120 aminoácidos. La secuencia activa de la secretina incluye los residuos de aminoácidos del 28 al 54 de esta prosecretina. Su estructura química es:

H–His-Ser-Asp-Gly-Thr-Phe-Thr-Ser-Glu-Leu-Ser-Arg-Leu-Arg-Asp-Ser-Ala-Arg-Leu-Gln-Arg-Leu-Leu-Gln-Gly-Leu-Val–NH2.

Funciones Principales

1. Estimulación de la Secreción Pancreática:

La secretina es fundamental para la secreción de bicarbonato por el páncreas, lo que ayuda a neutralizar el ácido gástrico que llega al intestino delgado. Esto crea un ambiente óptimo para la acción de las enzimas digestivas.

2. Inhibición de la Secreción Ácida Gástrica:

Actúa sobre las células parietales del estómago para reducir la producción de ácido clorhídrico, evitando así una sobreacidez en el intestino delgado.

3. Estimulación de la Secreción Biliar:

Promueve la producción y liberación de bilis por el hígado, lo que es esencial para la emulsificación y digestión de grasas.

4. Regulación del Vaciamiento Gástrico:

La secretina también puede influir en el vaciamiento gástrico al ralentizar el paso del quimo desde el estómago hacia el intestino delgado, permitiendo una mejor digestión y absorción.

Síntesis de Secretina:

1. Producción en Células S: La secretina se produce en las células S localizadas en la mucosa del duodeno, yeyuno proximal e íleon.

2. Liberación: La liberación de secretina está influenciada por el pH del quimo y otros nutrientes presentes.

3. Excreción: Se excreta a través del riñón.

Estímulos para su Liberación

La liberación de secretina se desencadena principalmente por:

La presencia de ácido en el quimo (pH < 4.5).

Nutrientes como aminoácidos y ácidos grasos.

La distensión del intestino delgado.

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La grelina es un péptido producido principalmente en estómago que actúa como ligando natural del receptor de secretagogos de hormona de crecimiento (GHS-R), además desempeña un papel crucial en la regulación del apetito y el metabolismo energético.

Función de la Grelina

La principal función de la grelina es estimular el apetito. Se libera principalmente en el estómago y actúa como un potente orexigénico, aumentando la ingesta de alimentos y promoviendo la adipogénesis (formación de grasa). Otras de sus funciones son:

Secreción de hormona de crecimiento (GH): Activa el receptor GHS-R1a, lo que incrementa los niveles de GH en el plasma.

Motilidad gastrointestinal: Estimula la motilidad y la secreción ácida gástrica.

Metabolismo energético: Influye en el balance energético, actuando sobre circuitos neuronales en el hipotálamo que regulan la ingesta y el gasto energético.

Función cardiovascular: Participa en la regulación de funciones cardiovasculares y puede influir en la memoria y el sueño.

Diversos estudios han mostrado que los niveles circulantes de grelina dependen del estado energético del organismo. Los niveles plasmáticos de grelina se han encontrado inversamente relacionados con el índice de masa caporal y se ha observado que aumentan después de pérdida de peso inducida por restricción calórica.

En diversos estudios en pacientes con anorexia nervosa se ha encontrado niveles circulantes inicialmente elevados de grelina, los cuales se han normalizado si ocurre recuperación de peso.

Los niveles circulantes de grelina se han encontrado elevados en otras formas de desnutrición crónica como la observada en pacientes con caquexia cardiaca, caquexia relacionada con cáncer y en enfermedad pulmonar obstructiva crónica.

Síntesis:

La grelina se sintetiza a partir del gen GHRL, que se localiza en el cromosoma 3 y consta de cuatro exones. Este gen codifica un precursor de 117 aminoácidos llamado preproghrelina. En el proceso de sintesis primero el gen GHRL se transcribe para formar preproghrelina, luego se eliminan los péptidos señal y se producen dos formas activas: grelina acilada (AG) y obestatina. La grelina acilada es la forma biológicamente activa. Por ultimo, para que la grelina ejerza su función, debe ser modificada mediante la adición covalente de un ácido graso (ácido octanoico) en la serina 3, un proceso catalizado por la enzima ghrelin O-acil transferasa (GOAT).

Estructura:

La grelina es un péptido compuesto por 28 aminoácidos, con una estructura que incluye un grupo noctanoilo unido a la serina en la posición 3. Esta modificación es esencial para su actividad biológica

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La Bombesina es un neuropéptido que desempeña diversas funciones en el sistema nervioso y endocrino. Fue inicialmente aislada de la piel de ranas del género Bombina, de donde deriva su nombre.

Funciones:

Estimulación de Secreciones: La bombesina estimula la secreción de ácido clorhídrico (HCl) en el estómago al actuar sobre las células G, lo que es crucial para la digestión.

Regulación de Hormonas: Participa en la regulación de otras hormonas como la gastrina y la colecistoquinina, además de influir en la secreción pancreática.

Efectos en el Sistema Nervioso: La bombesina también tiene efectos en la motilidad intestinal y puede afectar la contracción de la musculatura lisa, incluyendo el útero y los bronquios.

Estructura Bioquímica

La bombesina es un tetradecapéptido que consta de 14 aminoácidos. Su secuencia de aminoácidos es la siguiente:

Gly-Arg-Leu-Gly-Asn-Gln-Trp-Ala-Val-Gly-His-Leu-Met-NH2.

Síntesis

La síntesis de la bombesina se lleva a cabo en las células nerviosas y endocrinas del tracto gastrointestinal. Primero, se sintetiza un péptido precursor llamado preprobombesina en el retículo endoplasmático rugoso de las células productoras. El preprobombesina sufre un procesamiento post-traduccional mediante enzimas prohormonales, que lo escinden para liberar la forma activa de bombesina. La bombesina activa, un tetradecapéptido de 14 aminoácidos, se forma y se modifica con un grupo amida en el extremo C-terminal.

La bombesina se almacena en gránulos secretores y se libera en respuesta a estímulos fisiológicos, como la presencia de nutrientes en el tracto gastrointestinal. Tras su liberación, la bombesina actúa sobre receptores específicos para regular la secreción de ácido gástrico y otras hormonas digestivas.

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La TSH (hormona estimulante de la tiroides), también conocida como tirotropina, es una hormona crucial en la regulación del metabolismo y la función tiroidea.

Estructura

Composición: La TSH es una glucoproteína heterodímerica compuesta por dos subunidades:

Subunidad alfa: Compartida con otras hormonas como la hormona luteinizante (LH) y la hormona foliculoestimulante (FSH).

Subunidad beta: Específica para la TSH, que contiene 112 aminoácidos y determina su actividad biológica.

Funciones:

Estimula la producción de hormonas tiroideas: Aumenta la secreción de tiroxina (T4) y triyodotironina (T3) por la glándula tiroides.

Incrementa la captación de yodo: Potencia la actividad de la bomba de yoduro en las células tiroideas.

Promueve el crecimiento y función de las células tiroideas: Aumenta el número y tamaño de las células en la glándula tiroides.

Facilita la proteólisis de tiroglobulina: Libera hormonas tiroideas almacenadas en forma de tiroglobulina.

Síntesis

Producción: La TSH es sintetizada por las células tirotropas en el lóbulo anterior de la hipófisis (adenohipófisis).

Regulación: Su secreción está controlada por la hormona liberadora de tirotropina (TRH), que se produce en el hipotálamo. La TRH estimula a las células tirotropas para liberar TSH en respuesta a niveles bajos de hormonas tiroideas en el cuerpo.

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Hormonas del apetito [Grelina y leptina]

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La hormona adrenocorticotrópica actúa sobre la parte exterior de la glándula suprarrenal para controlar la liberación de las hormonas corticosteroideas. El cuerpo elabora más hormona adrenocorticotrópica durante momentos de estrés o tensión. Es una hormona polipeptídica que juega un papel esencial en la regulación del eje hipotálamo-hipófisis-suprarrenal.

Función

Estimulación de Glucocorticoides: La principal función de la ACTH es estimular la producción y liberación de glucocorticoides, como el cortisol, en las glándulas suprarrenales. Esto es fundamental para la respuesta al estrés, el metabolismo de carbohidratos, grasas y proteínas, y la regulación de la presión arterial.

Regulación del Metabolismo: Los glucocorticoides liberados en respuesta a la ACTH ayudan a mantener el equilibrio metabólico y tienen efectos inmunosupresores, reduciendo la inflamación.

Estructura Química

Composición: La ACTH está compuesta por 39 aminoácidos. Su secuencia de aminoácidos es específica en humanos y no varía entre especies. La estructura incluye una región activa que se deriva de un precursor más grande llamado proopiomelanocortina (POMC).

POMC: La ACTH se produce a partir de la escisión de POMC, que tiene 241 aminoácidos. Durante este proceso, se generan otros péptidos bioactivos como la melanotropina (MSH) y las beta-endorfinas.

Síntesis

Producción: La ACTH es sintetizada en las células corticotropas de la adenohipófisis (lóbulo anterior de la hipófisis).

Regulación: Su síntesis y liberación están reguladas por la hormona liberadora de corticotropina (CRH), que se produce en el hipotálamo. Cuando el CRH se une a su receptor en las células corticotropas, estimula la secreción de ACTH.

Procesamiento Post-Traduccional: Tras su síntesis, POMC sufre modificaciones post-traduccionales como fosforilación y glicosilación antes de ser escindido por endopeptidasas para producir ACTH y otros péptidos.