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Inhibición del pardeamiento enzimático en patata utilizando extractos de perejil

# data[].attributes.attachment_link.readable_text
ALIMENTOS.

Dr.C. M. Álvarez Gil

Profesor de Química de los Alimentos.
IFAL, UH.

INTRODUCCIÓN.

La elaboración y el almacenamiento de los alimentos, así como su preparación para el

consumo, requieren en muchos casos de la aplicación de tratamientos que provocan
efectos beneficiosos o dañinos en las proteínas. Estos efectos se manifiestan en el valor
nutricional de estos compuestos, en sus propiedades funcionales tecnológicas y en la
calidad sensorial de los productos.

Esta situación conlleva a la necesidad de tener total conocimiento de las posibles

alteraciones de estos nutrimentos con el objetivo de optimizar los procesos, es decir,
establecer las condiciones y parámetros operacionales que conlleven a los mayores
beneficios y los menores daños.

La calidad nutricional de las proteínas está determinada por la biodisponibilidad de sus

aminoácidos, la que está dada por la velocidad y la intensidad con la que estos son
liberados por la acción de las enzimas proteolíticas y por su estructura (intactos,
oxidados, reducidos, modificados, por reacción de Maillard, etc.).

Los cambios químicos que pueden ocurrir cuando una proteína se altera pueden dañar
algunos grupos presentes en los aminoácidos y en muchos casos esto es suficiente para
reducir el valor nutritivo de la proteína y por tanto del alimento que la contiene.

No obstante, las condiciones industriales o domésticas comúnmente empleadas en la

elaboración de alimentos no son excesivamente drásticas, por lo que el número y la
intensidad de las reacciones hasta ahora identificadas son reducidos, a diferencia de los
cambios químicos que se pueden provocar en los aminoácidos a nivel de laboratorio que
dan como resultado su transformación o destrucción y por tanto pierden su valor
biológico.

DESARROLLO.

* Factores que producen las alteraciones de las proteínas.

Los principales factores que pueden provocar alteraciones en las proteínas son:
Altas temperaturas.
Agentes oxidantes y reductores.
Ácidos y álcalis.
Actividad de agua.
Acción de las enzimas.
Concentración de las proteínas.
Composición del alimento.

En muchas situaciones se conjuga los posibles efectos que pueden provocar unos u
otros de los factores anteriormente mencionados.

El calentamiento al que generalmente se someten los alimentos durante su

preparación provoca variadas reacciones en las que intervienen todos sus
componentes dando lugar a cambios beneficiosos y cambios dañinos, los que se
producen en función de la intensidad del tratamiento térmico.

Las alteraciones químicas de los polipéptidos, catalizadas térmicamente son muy

variadas y dependen básicamente de la susceptibilidad de sus diferentes aminoácidos.
En la tabla 1 se resumen de forma general los intervalos de temperatura que favorecen
las principales transformaciones de las proteínas.

Tabla 1. Intervalos de temperatura que favorecen las principales transformaciones de

las proteínas.

INTERVALO DE TEMPERATURA
PRINCIPALES TRANSFORMACIONES
(oC)
Inactivación de enzimas
Destrucción de inhibidores de proteasas
Desnaturalización y precipitación de
60 - 85
proteínas
Ruptura de enlace disulfuro.
Racemización ( a pH básico)
Inactivación y desnaturalización de
80 - 100 proteínas y enzimas más termorresistentes.
Reacción de Maillard
Formación de nuevos aminoácidos. Ej.
100 - 150 lisinoalanina.
Formación de enlaces entrecruzados
Ciclización
Racemización
Mayores que 150
Otras reacciones que normalmente no se
producen en los alimentos.

* Efectos beneficiosos por las alteraciones de las proteínas.

La mayor cantidad de las proteínas sufren el proceso de desnaturalización cuando son
sometidas a temperaturas entre 60 y 90 oC, durante una hora o inclusive tiempos
menores.

Una desnaturalización parcial de estos nutrimentos favorece su digestibilidad y por

tanto la disponibilidad biológica de los aminoácidos en general y específicamente
más importante aún de los aminoácidos esenciales.
La evaluación de la digestibilidad in vitro o in vivo de muchas proteínas crudas de
vegetales y también de las presentes en el huevo, ha dado como resultado que la
misma es escasa, inclusive cuando no hay presencia de inhibidores de proteasas y un
tratamiento térmico moderado mejora su digestibilidad sin dar lugar a la aparición de
compuestos tóxicos.

Temperaturas moderadas son particularmente beneficiosas para aquellos alimentos

como las leguminosas, las semillas de las oleaginosas, el huevo y la leche entre otros,
en los que generalmente sus proteínas están acompañadas de los denominados
factores antinutritivos o antifisiológicos, muchos de ellos disminuyen la eficacia en la
digestión de las proteínas (inhibidores de tripsina y quimotripsina) y por tanto
reducen su disponibilidad biológica. En el caso específico de los vegetales, se
encuentran además las lectinas, glicoproteínas que al ser consumidas por el humano
dificultan la digestión proteica y la absorción de otros nutrientes, aglutinan los
eritrocitos y se fijan a glicoproteínas de la membrana de las células de la mucosa
intestinal, alternado su morfología y sus propiedades de transporte. Estos factores
antinutricionales son termolábiles por lo que no son problema si los alimentos se
cuecen o son sometidos a un procesamiento industrial para su inactivación.

Es importante señalar que los tratamientos térmicos moderados también logran la

inactivación de enzimas proteasas, lipoxigenasas, lipasas, amilasas, polifenoloxidasas
y otras hidrolíticas y oxidativas. De no inactivarse estas enzimas pueden aparecer
aromas extraños, enranciamiento, cambios en la textura y afectaciones del color
durante el almacenamiento de estos alimentos.

Uno de los efectos más significativos causados por las alteraciones de las proteínas es
el cambio en la Relación de Eficiencia Proteica (PER), parámetro relacionado con la
calidad de una proteína y por tanto con su valor nutricional.

PER: Incremento en peso (g) por cantidad de proteína consumida (g) por un animal
en crecimiento.

La harina de soya tratada en autoclave presenta elevados valores de la REP. Las

alteraciones que sufren las proteínas presentes en el producto sufren su
desnaturalización y como consecuencia se obtiene la exposición de aminoácidos hacia
el exterior de la estructura polipeptídica, el aumento de la disponibilidad de los
aminoácidos, la destrucción de los inhibidores de tripsina y quimotripsina, la
inactivación de enzimas y de otros compuestos indeseables.

La desnaturalización de las proteínas provoca que se abran los polipéptidos y los

enlaces peptídicos internos se exponen facilitando el ataque de las enzimas digestivas.
Por otra parte, los aminoácidos azufrados y el triptófano se hacen más biodisponibles,
esto también se ha concluido en el maíz y el trigo después del calentamiento. Ocurre
además la inactivación de los factores antifisiológicos, los que en su estructura nativa
reducen la digestibilidad de las proteínas. Por último, se inactivan enzimas como las
lipoxigenasas que dan a lugar a la presencia de peróxidos, los que a su vez destruyen
aminoácidos esenciales. Los efectos citados inciden positivamente el valor de la REP
de la harina de soya.
No obstante los efectos anteriores, hay reducción de la lisina disponible, aminoácido
esencial, pero el resultado neto del efecto del tratamiento térmico es positivo, lo que
se refleja en el valor de la REP, situación que indica que existen otros factores que
también inciden en la calidad nutricional de las proteínas.

El efecto de diferentes tratamientos térmicos en el valor nutritivo de las proteínas de

la harina de soya puede observarse en la Tabla 2.

Tabla 2. Efecto de diferentes tratamientos térmicos en el valor nutritivo de las

proteínas de la harina de soya.

TRATAMIENTO REP LISINA DISPONIBLE (%)

No 0.63 58
Calentamiento en seco 1.00 53
Autoclave 1.75 46
Microondas 1.86 58

* Efectos indeseables por las alteraciones de las proteínas.

Las proteínas y aminoácidos que las integran sufren diferentes cambios químicos a
temperaturas elevadas, generalmente son transformaciones irreversibles que se
traducen en la gran mayoría de los casos en afectaciones de su valor nutricional e
inclusive pueden aparecer aminoácidos potencialmente tóxicos para el hombre.

La REP se afecta como consecuencia del sometimiento de los alimentos a

temperaturas excesivas, dado las reacciones químicas que estas favorecen y que
conllevan al deterioro de los aminoácidos de las proteínas, entre los que se
encuentran los aminoácidos esenciales para los humanos.

Las reacciones de deterioro catalizadas térmicamente son variadas y dependen

fundamentalmente de las características de los aminoácidos que conforman las
proteínas.

Los aminoácidos más susceptibles son los azufrados, metionina (esencial), cisteína
y cistina. Por otra parte, el segundo grupo amino de la lisina (esencial) es altamente
reactivo, por ser fuerte agente nucleofílico, rel que interviene en las reacción de
Maillard y en la formación de enlaces entrecruzados.

Principales reacciones catalizadas térmicamente que tienen un efecto negativo en la

calidad nutricional de las proteínas:

Desulfuración:
La cisteína con su grupo SH libre es uno de los aminoácidos más reactivo por
ser altamente reductor, la presencia de estos grupos modifica el portencial
REDOX. También hay afectación de la cistina y la metionina. Se produce
desprendimiento de anhídrido sulfuroso, hay formación de sulfuros,
disulfuros, mercaptanos y compuestos volátiles de baja Masa Molar por lo que
dan lugar a determinados olores.

El propio anhídrido sulfuroso (SO32-) destruye la cistina y la metionina, sobre

todo en condicones de pH neutro o alcalino.

Oxidación:

En la elaboración de productos alimenticios

Los más afectados son los azufrados y los aromáticos, triptófano (esencial), la
histidina y tirosina. Los hidroperóxidos de la autoxidación lipídica tienen un
importante rol en esta reacción. El resultado de la oxidación de los
aminoácidos azufrados es una gama de compuestos como sulfóxidos,
disulfóxidos, ácidos sulfónico, sulfínico y sulfénico, etc.

Ciclización:
Las treonina y el triptófano, ambos esenciales, producen compuestos cíclicos
en algunos casos tóxicos. También sufren esta reacción el ácido glutámico y el
ácido aspártico pero con menor afectación del valor nutricional de las
proteínas por no ser esenciales.

Deshidratación:
Ocurre en aminoácidos hidroxilados, treonina (esencial) y serina. Se produce a
pH alcalino o a pH neutro con tratamiento térmico intenso. La deshidroalanina
(ácido amino acrílico), que se forma a partir de la serina puede continuar
participando en otras reacciones aún más dañinas por interacción con la lisina,
dando lugar a nuevos aminoácidos.

Pardeamiento no enzimático (Reacción de Maillard):

Son muy susceptibles la lisina (esencial) y la arginina. Esta reacción ocurre
entre un azúcar reductor y el grupo amino libre de un aminoácido libre o
formando parte de una proteína, es muy frecuente en alimentos por su
reducida energía de activación. Es la reacción que más daño causa en algunos
productos, principalmente los lácteos, por su concentración elevada de
azúcares reductores y de lisina.

Racemización:
Transformación del L-aminoácido en su isómero D, la que se favorece a pH
alcalino, condiciones que se dan por ejemplo en la elaboración de alimentos
texturizados. También puede manifestarse a pH neutro con temperatura
drástica, alrededor de 200 oC.

Cada proteína desarrolla una velocidad de racemización determinada

fundamentalmente por la presencia de los aminoácidos más sensibles. La
mayor o menor posibilidad de racemización en los aminoácidos está dada por
la posibilidad de captación de electrones por su cadena lateral.
Se ha concluido que las energías de activación (kcal/mol) para provocar esta
transformación en la caseína a temperaturas 25-75 oC son para ácido aspártico
es 20.8, fenilalanina (esencial) 28.7, alanina 32.4 y ácido glutámico 32.5, por
lo que son muy susceptibles a racemización.

La racemización de ácido aspártico durante la elaboración de la soya

texturizada como consecuencia del tratamiento térmico involucrado da lugar a
las relaciones D-asp/ L-asp = 0.095 y D-asp/ asp. total = 0.09.

Se ha informado que la reacción ocurre 10 veces más rápido en las proteínas

que en los aminoácidos libres, lo que sugiere que la energía de activación se
ve reducida en las proteínas por fuerzas intramoleculares existentes.

La racemización conlleva a afectaciones en la calidad nutricional de las

proteínas debido a que disminuye su digestibilidad, los enlaces peptídicos con
participación de D aminoácidos son menos eficazmente hidrolizados por las
proteasas del organismo. También se dificulta la absorción de los D isómeros
a través de las células de la mucosa intestinal. Los D-aminoácidos no se
encuentran en las proteínas, por tanto, no pueden ser utilizados en su síntesis
por el organismo, solo podrán ser aprovechados como fuente de energía.
Además se ha concluido que algunos D aminoácidos como la D-prolina son
neurotóxicos para los pollos.

Se ha comprobado que la digestibilidad in vitro de la caseína racemizada por

tratamiento álcali-calor disminuye en la medida que se incrementa la
intensidad del tratamiento, ya que es menor la acción proteolítica de la tripsina
y la quimotripsina.

Formación de nuevos aminoácidos:

Esta se refiere fundamentalmente a la formación de la lisinoalanina, lantionina
y ornitinoalanina, estos se generan por la condensación de la deshidroalanina
con la lisina, la cistina y la arginina respectivamente. La lisinoalanina es
estable a pH ácido, se destruye a pH superiores a 12.5 y se han demostrado
algunos efectos tóxicos en animales de laboratorio, parece ser que es más
dañina en forma libre que cuando se encuentra en una proteína.

La lisinoalanina se encuentra en un gran número de alimentos que se someten

a tratamientos térmicos en la industria o en el hogar como por ejemplo el
pollo, las frituras, la leche condensada y el pan.

Formación de enlaces entrecruzados:

Muy bajos contenidos de azúcares reductores en los alimentos provoca que las
proteínas sometidas a tratamientos térmicos drásticos, no usuales en la
elaboración de alimentos, reaccionen intra e intermolecularmente dando lugar
a nuevos enlaces covalentes, los enlaces entrecruzados denominados
isopeptídicos por no presentarse en las proteínas nativas.
Los más comunes de estos enlaces se producen por la acción de del grupo
amino-H de la lisina, que reacciona con los carboxilos de los ácidos aspártico y
glutámico o con la carboxamida de la glutamina y de la asparagina.

El enlace isopeptídico está integrado por O=C-NH, idem al peptídico, pero su

formación es diferente a la del peptídico. Este enlace surge por la
condensación de los grupos amino de la lisina y la glutamina y no por la unión
del carboxilo con la amina como normalmente ocurre.

Además de la pérdida de lisina con la formación de estos enlaces, hay otras

consecuencias negativas para la calidad nutricional de las proteínas, debido a
que los enlaces peptídicos localizados alrededor del isopeptídico no son
completamente hidrolizados. También se ha expresado que existe formación
de lisinoalanina y de la ocurrencia de la racemización.

Pirólisis:
Si las temperaturas a las que son sometidas las proteínas exceden los 200 oC,
como ocurre comúnmente en la superficie de los alimentos durante el
horneado, el asado y el tratamiento a la parrilla, algunos restos aminoacídicos
se descomponen y pirolizan.

Se han aislado e identificado en carnes asadas, productos de la pirólisis que

presentan alta actividad mutagénica y mutagénica, fundamentalmente los
generados por triptófano y ácido glutámico.

A temperaturas de 190-200 oC aparecen compuestos mutagénicos en las

carnes, son productos de condensación de creatinina, azúcares y ciertos
aminoácidos como lisina, glicina, alanina y treonina.

La obtención de aislados proteicos a partir de fuentes biológicas, requiere de varias

operaciones como la extracción, la precipitación isoeléctrica, la precipitación por
salado, la termocoagulación, etc. Es muy probable que algunas de las proteínas prsentes
en el extracto bruto puedan perderse durante estas operaciones. Por ejemplo, de acuerdo
al pH que se decida para la precipitación pudieran quedar algunas proteínas solubles en
el líquido sobrenadante, lo que afectaría la composición y concentración aminoacídica
del aislado proteico y por tanto su valor nutritivo.

BIBLIOGRAFÍA.
Badui, S. Química de los Alimentos. México. Pearson Educación. 1999.
Fennema, O. R. Química de los Alimentos. Formato electrónico, 1995.

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Alteraciones de proteínas en los alimentos

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ALIMENTOS. Profesor de Química de los Alimentos.IFAL, UH. INTRODUCCIÓN. consumo, requieren en muchos casos de la aplicación de tratamientos que provocanefectos beneficiosos o dañinos en las proteínas. Estos efectos se manifiestan en el valornutricional de estos compuestos, en sus propiedades funcionales tecnológicas y en lacalidad sensorial de los productos.

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Cardona - PROTEÍNAS Y AMINOÁCIDOS EN ALIMENTOS. ALTERACIONES.

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10013,1
smmkg
mN
g
pH a ×== ρ = 10,3 m

Ejemplo 75. Un tanque de almacenaje abierto grande
se llena de agua. Se hace un agujero pequeño en un
lado del tanque a una profundidad h debajo de la
superficie del agua. ¿Con qué velocidad el agua
fluirá del agujero?
Solución.
En la superficie app = y 0≈v . En el agujero
app = y vv = , tal que
0
2
10 2 ++=++ vpghp aa ρρ
⇒ ghv ρ=

Ejemplo 76. Los bomberos utilizan una manguera
del diámetro interior 6,0 centímetros para entregar
1000 litros de agua por minuto. Un inyector se une a
la manguera, y se quiere lanzar el agua hasta una
ventana que está 30 m sobre el inyector.
a) ¿Con qué velocidad debe el agua dejar el inyector?
b) ¿Cuál es el diámetro interior del inyector?
c) ¿Qué presión en la manguera se requiere?
Solución.
minuto
 litros 1000=G =
s 60
 m10 1000
3-3
 = 0,017
m3/s
a) Cuando el agua deja el inyector, app = y
vv = , en el punto más alto 0=v , tal que aplicando
la ecuación de Bernoulli:
 ghpovp aa ρρ ++=++ 02
1 2
⇒ ghv 2= = ( )( )308,92
 = 24,2 m/s
Mecánica de fluidos Hugo Medina Guzmán
37
b) El caudal vDAvG
2
2
⎟⎠
⎞⎜⎝
⎛== π
⇒ ( )( )smvGD 2,24 /sm 0,01744
3
ππ ==
 = 0,03 m
 c) La velocidad en la manguera es mv ,
GvA mm = ⇒
2
4
mm
m D
G
A
Gv π== =
( )
( )206,0
017,04
π
 = 6,02 m/s
0
2
10
2
1 22 ++=++ vpvp amm ρρ
⇒ ( )22
2
1
mam vvpp −=− ρ
 = ( )( )22 02,62,241000
2
1 −
 = 2,75 x 105 Pa = 2,71 atm

Ejemplo 77. Un tubo horizontal por el que fluye
líquido de densidad ρ0 a razón de Q m3/s, se bifurca
en dos ramas en el plano vertical, una superior y otra
inferior, de secciones transversales a1 = a2 = a,
abiertas a la atmósfera (ver figura). Si la distancia
entre las ramas es h, determinar:
a) Las cantidades q1 y q2 de líquido (en m3/s) que
fluyen por ambas ramas.
b) La condición que debe cumplir Q para que haya
flujo en la rama superior.

Solución.
a) La relación de Bernoulli se puede aplicar entre los
puntos A y B1 y también entre
A y B2. Por transitividad, la relación de Bernoulli
también es valida entre los puntos
B1 y B2. Se tiene
2
222
2
111 2
1
2
1 vghpvghp ρρρρ ++=++
Pero appp == 21 (la presión atmosférica),
 h1 = h y h2 = 0, luego
2
2
2
1 2
1
2
1 vghv ρρρ =+

Los flujos que circulan por la rama superior e inferior
vienen dados por q1 = av1 y q2 = av2,
respectivamente. También se tiene que
Q = q1 + q2. De las relaciones anteriores se deduce
que
Q
ghaQq
2
2 22
1
−= y
Q
ghaQq
2
2 22
2
+=
b) Para que circule líquido por la rama superior se
debe tener que
ghaQ 2> .

Ejemplo 78. El tanque cilíndrico presurizado de 5,0
m de diámetro, contiene agua la que sale por el tubo
en el punto C, con una velocidad de 20 m/s. El punto
A está a 10 m sobre el punto B y el punto C está a 3
m sobre el punto B. El área del tubo en el punto B es
0,03 m2 y el tubo se angosta a un área de 0,02 m2 en
el punto C. Asuma que el agua es un líquido ideal en
flujo laminar. La densidad del agua es 1000 kg/m3.

a) ¿Cuál es el gasto o flujo en el tubo ?:
b) ¿A que razón está bajando el nivel de agua del
tanque?
c) ¿Cuál es la presión en B?
d) ¿Cuál es la presión absoluta del aire encerrado en
el tanque?
Solución.
a) El gasto o flujo en el tubo:
C
2
CC vRvAG π== = ( )( ) s
m4,02002,0
3
=
b) La razón a la que está bajando el nivel de agua del
tanque:
s
m4,0
3
AA == GvA
2
2
A m625,192
5 =⎟⎠
⎞⎜⎝
⎛= πA
s
m02,0
625,19
4,0
A
A === A
Gv
Mecánica de fluidos Hugo Medina Guzmán
38
c) La presión en B:
Por Bernoulli
2
CCC
2
BBB 2
1
2
1 vghpvghp ρρρρ ++=++
s
m33,13
03,0
4,0
0
?
B
B
B
==
=
=
v
h
p

s
m20
m3
Pa10013,1
C
C
5
C
=
=
×==
v
h
pp a

( )( )2B 33,1310002
1+p
( )( )( ) ( )( )25 201000
2
138,9100010013,1 ++×=
⇒ ( ) ( ) ( )[ ]22 33,13201000
2
1 −=Bp
( )( )( )38,9100010013,1 5 +×+
⇒ pB = 2,418 x 105 Pa

d) ¿Cuál es la presión absoluta del aire encerrado
 en el tanque ( en atmósferas)?
BBB
2
AAA 2
1
2
1 vghpvghp ρρρρ ++=++
⇒ ( ) ( )2A2BABA 21B vvhhgpp B −+−+= ρρ
⇒ ( )( )( )108,9100010418,2 5A −+×=p
 + ( )( )22 02,033,131000
2
1 −
⇒ pA = 2,32644 Pa

Ejemplo 79. Un bombero lanza agua con su
manguera hacia un incendio formando un ángulo de
45º con la horizontal. El agua que emerge del pitón
penetra horizontalmente por una ventana del tercer
piso que se encuentra a una altura h = 10 m.
La manguera que transporta el agua desde el carro
bomba tiene un diámetro D de 6 cm y concluye en un
pitón cuya abertura tiene un diámetro d de 1,5 cm.
a) ¿Cuantos litros de agua emergen del pitón por
minuto?
b) ¿Cuál es la presión p que debe soportar la
manguera (en atmósferas)?

Solución.
a) Sea v la velocidad con que emerge el agua del
pitón.


La velocidad hacia arriba será:
2
2º45sen vvvv ==
El agua alcanza a subir una altura h = 10 m, luego su
velocidad es:
ghvv 2= ⇒
Luego: ghv 2
2
2 = ⇒
( )( )108,92
2
2 =v ⇒ m/s 8,19=v
El volumen de agua que emerge del pitón por minuto:
2
2
⎟⎠
⎞⎜⎝
⎛= dvtV π = ( )( ) 2
2
015,0608,19 ⎟⎠
⎞⎜⎝
⎛π
 = 0,212 m3 =212 litros.
b) A la salida del pitón la presión es la atmosférica

Aplicando el principio de Bernoulli:
22
11 2
1
2
1 gvpgvp a ρρ +=+
Aplicando la ecuación de la continuidad:
AvvA =11 ⇒ 166
5,1 2
1
1
vv
A
Avv =⎟⎠
⎞⎜⎝
⎛==
Luego tenemos:
2
2
1 2
1
162
1 gvpvgp a ρρ +=⎟⎠
⎞⎜⎝
⎛+ ⇒
⎟⎠
⎞⎜⎝
⎛ −=− 221 16
11
2
1 gvpp a ρ
 = ( )( )( ) ( )996,08,198,91000
2
1 2
 = 1913312,16 Pa
Como pa = 101325 Pa

p1 = 2014637,16 Pa
Aproximadamente 2 atm.

Mecánica de fluidos Hugo Medina Guzmán
39
Ejemplo 80. El medidor de venturi, es un
manómetro colocado en el tubo para medir la
velocidad de flujo líquido
Un líquido de densidad ρ fluye por un tubo de
sección transversal A1. En el cuello el área se reduce a
A2 y se instala el tubo manométrico como se indica en
la figura.


Solución.
Aplicando la ecuación de Bernoulli entre 1 y 2
2
222
2
111 2
1
2
1 vgypvgyp ρρρρ ++=++
Como están a la misma altura
2
22
2
11 2
1
2
1 vpvp ρρ +=+ ⇒
( )212221 21 vvpp −=− ρ
Por la ecuación de la continuidad
2211 vAvA = ⇒ 1
2
1
2 vA
Av =
Luego
⎟⎟⎠
⎞
⎜⎜⎝
⎛ −=− 2
2
2
2
2
12
121 2
1
A
AAvpp ρ (1)
Por otra parte, la presión en el, nivel 3 por la rama 1
es
gHpp ρ+= 13
y por la rama 2 es ( ) ghhHgpp '23 ρρ +−+=
Luego ( ) ghhHgpgHp '21 ρρρ +−+=+ (2)
y ( )ρρ −=− '21 ghpp
igualando las expresiones (1) y (2)
( )ρρρ −=⎟⎟⎠
⎞
⎜⎜⎝
⎛ −
'
2
1
2
2
2
2
2
12
1 ghA
AAv
Finalmente ( )( )222121
'2
AA
ghAv −
−= ρ
ρρ


Ejemplo 81. La sección transversal del tubo de la
figura tiene 8 cm2 en las partes anchas y 4 cm2 en el
estrechamiento. Cada segundo salen del tubo 4 litros
de agua a la atmósfera.

a) ¿Cuál es la velocidad en 1A ?
b) El agua proviene de un gran depósito abierto. ¿A
qué altura se encuentra el nivel de agua?
c) ¿Cuál

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10013,1 smmkg mN g pH a ×== ρ = 10,3 m Ejemplo 75. Un tanque de almacenaje abierto grande se llena de agua. Se hace un agujero pequeño en un lado del tanque a una profundidad h debajo de la superficie del agua. ¿Con qué velocidad el agua fluirá del agujero?

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ALTERACIONES ENZIMÁTICAS EN ALIMENTOS_ EL PARDEAMIENTO, EL ENRANCIAMIENTO Y LA REACCIÓN...

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Pérdida de aa sin pardeamiento
Intervienen compuestos α-dicarbonílicos (Maillard) y grupos α-NH2 de aa → base de Schiff