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Una aplicación práctica de la desnaturalización térmica se da en el procesamiento de alimentos, logra la desactivación de enzimas como lipoxidasas y lipoxigenasas, en las verduras que serán congeladas.

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La estabilización de una macromolécula es un proceso cooperativo, dado por múltiples enlaces no-covalentes.

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Ambos compuestos naturalmente son formadores de hidrógeno.

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Un cambio en el pH del ambiente natural o fisiológico de las proteínas puede acarrear modificaciones importantes en su conformación debido a cambios en la ionización de las cadenas laterales

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°Tienen gran solubilidad en agua : Soluciones de hasta 12moles/L.
°Pequeño tamaño molecular: Penetrar fácilmente las moléculas proteínicas, interrumpen puentes de hidrógeno con agua ligada.

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Implica la neutralización de la carga positiva de cadenas laterales de Lys, His y Arg,

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Implica la protonación de cargas de Asp, Glu

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° Interacciones más afectadas son los puentes de hidrógeno.
° Interacciones hidrofóbicas.

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Proceso de forma reversible eliminado el agente desnaturalizante, la proteína pueda regresar a su conformación original.

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Como la dispersión óptica rotatoria, dicroísmo circular o la absorción UV.

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En los procesos tecnológicos que involucran aislados proteínicos vegetales se aplica el tratamiento alcalino

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La aplicación de calor, es un agente desnaturalizante usado en los alimentos, facilita la digestión de proteínas y neutraliza inhibidores de proteasas de los alimentos basados en proteínas de leguminosas.

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Se considera desnaturalizante : forma cadena al azar.
Nuevo estado desnaturalizado.

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Puentes disulfuro no se ven afectados con estas sustancias.

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Afecta la estabilidad de las interacciones no-covalentes de la estructura tridimensional de las proteínas, además, afecta las propiedades funcionales del alimento.

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Proteínas desnaturalizadas gracias a la capacidad de sus moléculas.

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Este proceso busca modificar las estructuras originales de las proteínas para aumentar su potencial tecnológico y mejorar sus propiedades funcionales.

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Viscosidad, la sedimentación y difusión.

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Como el dodecil sulfato de sodio (SDS) (CH3(CH2)11 OSO3 2Na1).

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Resonancia Magnética Nuclear, ya que los cambios en conformación modifican la orientación de los distintos grupos funcionales de las proteínas.

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Al calentarse una proteína sufre transición súbita, cuando la mitad de las moléculas están en estado desnaturalizado se alcanza el equilibrio.

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Calorimetría, que permite analizar los cambios en absorción de calor.

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Concentración micelar crítica, solamente  podrá penetrar a la molécula globular de proteína de manera superficial.

°MEDIANTE: acomodo de cadenas  no polares hacia el interior de una molécula globular y las cabezas polares afectarán las interacciones electrostáticas del exterior.

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Cuando se encuentra en concentraciones por debajo de la concentración micelar crítica, solamente podrá penetrar a la molécula globular de proteína de manera superficial

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La desnaturalización térmica de las proteínas está influida por el contenido de humedad.

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1. Badui SB. Quimica de los alimentos. :738.

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La agregación de las proteínas desplegadas es una consecuencia de la exposición
de los residuos hidrofóbicos Mientras no exista alguna molécula que estabilice esos sitios hidrofóbicos expuestos la desnaturalización no es
reversible

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Si el detergente sobrepasa la concentración micelar crítica en el sistema, la micelas logran inducir el desplegamiento de la molécula porque logran estabilizar la forma desplegada del polipéptido mediante la formación de “micelas mezcladas” alrededor de las zonas hidrofóbicas

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La desnaturalización presenta el comportamiento de un proceso cooperativo con la forma de una curva que súbitamente cambia de pendiente previo al punto en el que se alcanza el equilibrio entre la forma nativa y desnaturalizada.

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El fenómeno se explica por un efecto “plastificante” del agua que, en su ausencia involucra a una estructura estática cuyos dominios tienen movimientos restringidos.

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A partir de una cierta cantidad de calor aplicado en una termodesnaturalización se alcanza logrando el rompimiento de un mayor número de enlaces. Asi generando desplegamiento repentino de la molécula

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En el análisis de la termodinámica de la desnaturalización de un sistema proteínico se consideran sólo dos estadios N y D, para la transición entre las moléculas en estado Nativo (N) y desnaturalizado (D)

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Los disolventes orgánicos interaccionan con el interior hidrofóbico de las proteínas y desorganizan la estructura terciaria, provocando su desnaturalización 

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-Las proteínas sufren cambios en su conformación cuando se expone a un disolvente orgánico y se vuelven mas o menos solubles dependiendo del disolvente.

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Se usan cuando se desea solubilizar sustratos y  desplazar el equilibrio de algunas reacciones enzimáticas

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1. Union directo del solvente a la proteína.
- Se da el desdoblamiento parcial por rompimiento de interacciones hidrofóbicas.
2. Cambio en la constante dieléctrica del medio
-E s una medida de los disolventes para solvatar cargas(iones).
-  Ley de Coulomb
F 5 (q1 q2)/Pr2
-  El agua: constante dieléctrica ϵ alta: 78.5.
Cuando una proteína se coloca en un solvente de baja ϵ la atracción entre las partículas cargadas sobrepasa a la energía cinética y se insolubiliza sobre todo cuando la distribución de las cargas opuestas se encuentra en posiciones opuestas en la molécula, lo que incrementa el momento dipolo de la proteína y favorece la asociación molecular

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Las proteínas disueltas en un sistema

acuoso sufren cambios en su estructura tridimensional cuando son trasladadas a un

sistema con un solvente distinto

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Una molécula de proteína en un solvente acuoso logra disolverse mejor si tiene una distribución de cargas más uniforme y un menor momento dipolo

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2.ROMERO-ROMERO, Sergio; FERNANDEZ-VELASCO, D. Alejandro  y  COSTAS, Miguel.

Estabilidad termodinámica de proteínas.

Educ. quím [online]. 2018, vol.29, n.3, pp.3-17. ISSN 0187-893X.  https://doi.org/10.22201/fq.18708404e.2018.3.64699.