# data[].attributes.body
En proteinstruktur kan inddeles i den primære-, sekundære-, tertiære- og kvaternære struktur. Forestil dig en perlekæde, der ligger fladt på bordet. Perlerne er aminosyrerne og snoren imellem er peptidbindinger, der holder aminosyrerne sammen. Rækkefølgen af aminosyrer i proteinet er den primære struktur.

Den sekundære struktur bestemmer om peptidet former sig til en α-helix båndmodel, α-helix cylindemodel, β-foldeblad eller β-foldeblad bånd model. Den tertiære struktur danner proteinets overordnede form. Her bestemmes hvordan de forskellige sekundære strukturer folder sig i forhold til hinanden - denne form holdes sammen af forskellige slags bindinger mellem aminosyrernes radikaler og svovlbroer.

# data[].attributes.body
Når aminosyrer bindes sammen, dannes der peptid-bindinger mellem dem. Dette kaldes primærstruktur, når aminosyrerne sidder på en slags perlekæde. Herefter opstår sekundærstruktur, da primærstrukturen folder sig og der dannes nogle bindinger mellem molekylets forskellige områder. For eksempel som α-helix og β-foldeblad. Her er proteinet helt tredimensionelt. Herefter dannes der tertiærstruktur ved at radikalerne på aminosyrerne danner forskelliger og tiltrækkes eller frastødes af hinanden. Nogle af bindingerne kaldes kovalente bindinger og disulfidbinding/svovlbroer. Til sidst går tertiærstrukture indgår forbindelser med andre tertiærstrukture og der skabes kvarternærstruktur.

# data[].attributes.body
I vores krop har vi 20 forskellige aminosyrer, hvoraf nogle kommer fra maden vi spiser og nogle bliver dannet i kroppen. Når aminosyrer bliver koblet sammen danner de et protein. De bindinger som bliver dannet kaldes for peptidbindinger. En peptidbinding dannes ved at vand bliver fraspaltet og carbon går sammen med et nitrogenatom.

Når der bliver dannet peptidbindinger, bliver der også dannet en speciel struktur. I primærstrukturen bliver alle aminosyrerne koblet sammen med peptidbindinger. I denne fase er proteinet bare en lang kæde.

I den sekundære struktur bliver proteinet foldet og der dannes bindinger mellem de forskellige områder på proteinet. F.eks. bliver der dannet disulfidbindinger (svovlbroer) mellem aminosyren cystein. Disse bindinger gør at proteinet får en ny struktur, f.eks. en alpha-helix eller et beta-foldblad.

I den tertiære struktur bliver der dannet flere bindinger i proteinet. Der bliver dannet ion-bindinger mellem de positivt og negativt ladede aminosyrer, og der bliver dannet hydrogenbindinger, hvilket er en kovalent-binding, mellem de polære/hydrofile aminosyrer. De upolære/hydrofobe aminosyrer går sammen med hinanden i små ‘lommer’, da de skyr vand. Disse bindinger resulterer i at de sekundære strukturer i proteinet, bliver holdt sammen i en overordnet struktur. I den sidste struktur, kaldet den kvarternære struktur, indgår proteinet i en struktur sammen med andre proteiner.

# data[].attributes.body
i starten har man en kæde af aminosyrer, der er bundet sammen af peptidbindinger. I primær strukturen er der ikke sket noget med kæden og den har ikke foldet sig endnu. Derimod i den sekundære fase folder kæden sig i de forskellige strukturer, som kan enten være α-helix eller  β-foldeblad, også kan have forskellige variationer. I den tertiærstruktur, tiltrækkes de forskellige radikaler til hinanden. Der dannes bindinger mellem s eller o, og det sker fordi de tiltrækkes til hinanden og de danner derfor det man kalder svovlbroer. Der kan også dannes saltbroer, og den bliver dannet mellem syren og basen NH3+ og O-, som er en ionbinding.

Radikalerne vender sig ud fra hvilke bindinger der er tæt på hinanden.

# data[].attributes.body
Aminosyrer binder sig sammen ved at danne peptidbindinger mellem hinanden. Rækkefølgen af aminosyre i et protein kaldes den primæresturktur. Der er to peptidkæder og for at holde dem sammen er der nogen disulfidbindinger, som også er stærk kovalent-bindinger. Sekundærestruktur er der hvor peptidet fra den primærestruktur foldes til enten a-helix båndmodel eller a-helixcylindermodel, også kan den også foldes som enten  eller ß-foldeblad båndeblad. Den tertiærstruktur er der hvor proteinets overordnede form dannes.

Den tertiærstruktur holdes sammen af disulfid-binding/svovlbroer. En aminosyres radikal kan enten være hydrofob (upolær), hydrofil (polær), positivt ladet eller negativt ladet. I et protein dannes der bindinger mellem de forskellige aminosyre, så i den tertiære struktur går den positiv ladet og negativt ladet sammen også kaldet ionbinding. Ved de polære kommer der hydrogenbindinger og de hydrofobe sætter sig sammen. Til sidst, altså det færdige protein er i kvaternærstruktur.

# data[].attributes.body
Aminosyrerne sidder i kæder som hænger sammen ved hjælp af peptidbindinger. Aminosyrerne skal igennem en proces der bestemmer hvilken struktur den får: primær, sekundær (a-helix/β-foldeblad), tertiær, kvaternære. Disse strukturer foldes ved at der dannes bindinger mellem radikalerne. Disse bindinger kan være kovalente bindinger og disulfid-bindinger, som er bestemt alt efter deres ladning og om de er hydrofile eller hydrofobe og derfor vil tiltrækkes eller frastødes af hinanden.