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Estimados alumnos quedan invitados a participar de este muro compartiendo información sobre un grupo de biomoléculas denominadas ENZIMAS para la mejor comprensión de sus funciones en el metabolismo celular.

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Estimados alumnos los invito a comentar el siguiente video extrayendo las ideas centrales del mismo.

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Enzimas: Estructura, Características y Funciones

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Estimados alumnos los invito a comentar sobre la siguiente presentación relacionada a las enzimas.

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1. 1. ENZIMAS Universidad de Carabobo Facultad de Ciencias de la Salud Escuela de Medicina "Dr. Witremundo Torrealba" Campus La Morita * Univ. José Rojas. * Univ. Kelvin Rojas. * Univ. Ismar Romero. * Univ. Victor Rojas. Mayo, 2013

2. 2. Teoría de las colisiones "Las reacciones químicas tienen lugar a través de una colisión entre partículas" Que las moléculas posean suficiente energía cinética Que el choque se verifique con una orientación adecuada

3. 3. Estado de transición de una reacción química "Se define como el estado que corresponde al máximo de energía a lo largo de la reacción" E + R - L = E - R + L E . . R . . L E + R - L = E . . R . . L = E - R + L Debilitan los antiguos enlaces y se empiezan a formar los nuevos.

4. 4. La diferencia entre la energía de los reactivos y la del estado de transición recibe el nombre de energía libre de activación Barrera energética que debe superarse para que la reacción tenga lugar http://e-ducativa.catedu.es/44700165/aula/archivos/repositorio//4750/4849/html/21_el_estado_de_transicin.html

5. 5. Factores que afectan la velocidad de una reacción química Temperatura Mayor temperatura, mayor energía cinética y aumento la frecuencia de colisiones Catalizador Sustancia que se combina de un modo transitorio con los reactivos de manera que éstos alcanzan un estado de transición de menor energía de activación

6. 6. http://www.bionova.org.es/biocast/tema14.htm

7. 7. Características de las enzimas  Estructura de las enzimas  Simples  conjugadas  Se unen al sustrato por interacciones no covalentes  Actúan en condiciones especificas http://4.bp.blogspot.com/-Xu8Sw2Cl3tw/TstL- M4G9cI/AAAAAAAAAfQ/uc5T1JCDDhM/s400/holoe nzima3.png http:// http://www.quimicaviva.qb.fcen.uba.ar /contratapa/aprendiendo/capitulo18_fil es/image003.jpg http://2.bp.blogspot.com/- ZSyUz_V74Ng/T3Wq2LcoWDI/AA AAAAAAA- k/Q21VT6QaL_w/s320/escala+p h.png

8. 8. Características de las enzimas  Están ubicadas  Intracelular  A nivel del organismos http://upload.wikimedia.org/wikipedia/c ommons/thumb/3/3e/Animal_mitochond rion_diagram_es.svg/572pxAnimal_mitoc hondrion_diagram_es.svg.png http://www.medic.ula.ve/histologia/anex os/celulavirtual/imagenes/citoplasma/lis osomas/lisosoma1.jpg http://saludpasion.com/wp- content/2010/06/cor.jpg http://www.nlm.nih.gov/medlineplus/i mages/liver.jpg

9. 9. Características de las enzimas  Sitio activo  Especificidad  Absoluta: llave- cerradura  Relativa: Ajuste inducido  De función: acción catalítica http://quimica.laguia2000.com/wp- content/uploads/2010/10/SITIO2.jpg http://3.bp.blogspot.com/_D5Y1cJ2YClA/T Kfvou3dsqI/AAAAAAAAAC8/ODvakW- T7J0/s1600/2457_201.jpg

10. 10. Características de las enzimas  Aceleran la reacción  No se modifican en el proceso  No modifican la constante de equilibrio ni la variación de energía libre http://www.madrimasd.org/blogs/universo/w p- content/blogs.dir/42/files/163/o_Reaccion%2 0enzimatica.jpg

11. 11. Poder Catalítico http://biorreactores.tripod.com/Image30.gif

12. 12. Las enzimas como catalizadores  Todas las reacciones químicas tienen lugar porque cierta fracción de la población de moléculas reactantes poseen la suficiente energía como para alcanzar un estado activado. Energía libre de activación es la cantidad de energía necesaria para llevar todas las moléculas de un mol de sustancia, a una temperatura determinada, al estado de transición.

13. 13. Se combina con los reactantes de modo transitorio activándolos, produciend o un estado de transición de menor energía que en la reacción no catalizada. Una vez formados los productos el catalizador queda libre, y puede ser de nuevo utilizado.  Existen dos métodos generales mediante los cuales puede acelerarse la velocidad de una reacción química: 1) Elevación de la temperatura. 2) Utilizar un catalizador.

14. 14. Su alto poder catalítico se debe en parte a su alta especificidad por los sustratos, la cuál puede ser absoluta para un único sustrato o relativa, cuando permite la reacción de compuestos diferentes pero con una estructura similar Las enzimas pueden saturarse por sustrato y tienen capacidad para regular su actividad.

15. 15. a) El análisis de las enzimas obtenidas en forma más pura, cristalizada, demues tra que son proteínas. b) Las enzimas son inactivadas a altas temperaturas. por ejemplo el Q10 de la mayoría de las reacciones químicas es de 2 a 3, y, en el caso de las enzimas, a temperaturas elevadas, alrededor de 60 a 70 ° C, la actividad neta aumenta, como sucede con la velocidad de la desnaturalización térmica de las proteínas. Naturaleza de las enzimas

16. 16. c) Las enzimas son activadas en una zona muy restringida de pH, y presenta un punto óptimo de pH donde su actividad es mayor. d) Todos los agentes que desnaturalizan a las proteínas también destruyen o inactivan a las enzimas. e) Los problemas de solubilidad y de precipitación son comunes a las proteínas y las enzimas.

17. 17. Ribozima * Son moléculas de ARN que tienen la capacidad de actuar como catalizadores. * La actividad de las ribozimas combina transesterificación e hidrólisis de un enlace fosfodiéster. * Es posible modificar estas moléculas, por lo que representan una potente herramienta biotecnológica para degradar RNA específicos.

18. 18. Efecto del pH sobre la actividad enzimática  Según el pH del medio, estos grupos pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o neutra. pH óptimo. * La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH. la pepsina gástrica tiene un pH óptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa lo tiene a pH 10.

19. 19. Efecto de la temperatura sobre la actividad enzimática  En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas. * La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura óptima.

20. 20. Especificidad Enzimática Las enzimas son especificas para:  a) el sustrato  b) la reacción "Se refiere a la capacidad de un enzima en discriminar entre un sustrato y una molécula competitiva"

21. 21. Especificidad absoluta para el sustrato La enzima solo puede actuar sobre un tipo de sustrato L-glutamico deshidrogenasa -> Glutamato

22. 22. Especificidad relativa para el sustrato Actúa sobre sustratos con estructuras muy similares La L-aminoácido oxidasa, por ejemplo, puede catalizar la oxidación de diferentes aminoácidos de la serie L

23. 23. Especificidad de acción/reacción La enzima solo cataliza una de las posibles reacciones que puede seguir un sustrato Glutamato a: Glutamina (Fijación de amoniaco) Glutamina sintetasa GABA (Descarboxilación) Glutamato Descarboxilasa Alfacetoglutarato Glutamato Deshidrogenasa

24. 24. Estereoespecificidad enzimática Las enzimas tienen especificidad óptica, por lo tanto son específicas para isómeros ópticos L o D www.bioquimicaqui11601.ucv.cl

25. 25. Enzimas en el área clínica Paciente intoxicado con metanol Tratamiento con etanol Favorece oxidación del etanol sobre el metanol NO formaldehído y acido fórmico

26. 26. Especificidad enzimática Depende de las características del sitio o centro activo Especificidad al Sustrato y Reacción

27. 27. Centro activo: Región del enzima que se une al sustrato y donde se realiza la catálisis * Es un bolsillo o hendidura tridimensional compuesto por residuos de aminoácidos de diferentes partes de la molécula que producen un Microambiente específico. * Es relativamente pequeño en comparación con el volumen total del enzima. * Los sustratos se unen mediante múltiples interacciones débiles. Las interacciones proveen dela energía necesaria para reducir la energía de activación. * Proporciona la especificidad al enzima.

28. 28. http://www.forest.ula.ve/~rubenhg/enzimas/ v= Ecuación de Michaelis-Menten Complejo Enzima - Sustrato

29. 29. E + S Complejo ES E + P Complejo Enzima - Sustrato

30. 30. D-Glucosa: Km 5.10 mol/L D-Fructosa: Km 14.10 mol/L -5 -4 HEXOQUINASA

31. 31. Hipótesis modelo Llave-Cerradura (Fischer 1894)

32. 32. Hipótesis modelo Acoplamiento Inducido (Koshland 1958)

33. 33. No le pongas excusas a lo que no puedes terminar. Enfócate en todas las razones por lo que debes hacer que suceda. Ralph Mars Tou Hospital Cardiológico infantil Latinoamericano "Dr. Gilberto Rodríguez Ochoa" Caracas - Venezuela

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Publicado el 1. ENZIMAS Universidad de Carabobo Facultad de Ciencias de la Salud Escuela de Medicina "Dr. Witremundo Torrealba" Campus La Morita * Univ. José Rojas. * Univ. Kelvin Rojas. * Univ. Ismar Romero. * Univ. Victor Rojas. Mayo, 2013 2.

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